UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

LABORATORIO CLINCIO E HISTOPATOLOGICO
BIOQUIMICA II
Integrantes
 Garzon Karen
 Reinoso Odalis
CURSO: Cuarto ¨B¨
DOCENTE: Msg. Adriana Monge
TEMA: Compuestos nitrogenados
 COMPUESTOS NITROGENADOS
• Se denomina sustancias o compuestos nitrogenados a las biomoléculas que contienen
nitrógeno, ya sea macromoléculas o productos de desecho. Las macromoléculas
nitrogenadas con mayor importancia biológica son los ácidos nucleicos y las
proteínas; sus precursores son las bases nitrogenadas y los aminoácidos. Otros
compuestos nitrogenados son las porfirinas, que se encuentran en la hemoglobina,
la mioglobina, los citocromos y la catalasa, entre otras moléculas. Los productos del
catabolismo de los ácidos nucleicos, las proteínas y el grupo hemo son el ácido
úrico, la urea y la bilirrubina, respectivamente. La creatinina proviene del
catabolismo de la fosfocreatina, que se forma a partir de tres aminoácidos (arginina,
metionina y glicina) y, por tanto, se le puede considerar como producto del
catabolismo de las proteínas.
DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y
continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina,
quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas. Estas enzimas se secretan en la
forma «pro» y son activadas por la escisión de una pequeña secuencia peptídica.
Esta división la realizan enterocinasas secretadas en el líquido intestinal. Las
proteínas de la dieta estimulan la secreción de las proenzimas pancreáticas. El
tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une a las proteínas de la dieta
para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta termina, aumenta el contenido de tripsina
libre en el intestino, lo que constituye una señal para cesar la secreción de
tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y aminopeptidasas del borde
epitelial del enterocito completan la digestión; cada una de estas enzimas tiene una
acción específica.
ESTADO DINÁMICO DE LAS
PROTEÍNAS
• Los aminoácidos absorbidos en el intestino se incorporan de manera
continua en las proteínas tisulares. Existe la síntesis y la degradación
constante de las proteínas. La magnitud total de recambio de proteínas en un
adulto normal de 70kg de peso, se sintetiza y se degrada unos 80g de
proteína. La cantidad total de aminoácidos en los líquidos tisulares es de
cerca de 30g.
 METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
DE LA DIETA Y ENDOGENAS

• Las proteínas ingeridas en la dieta constituyen para el organismo humano la

fuente de la mayoría de los aminoácidos. Estas proteínas denominadas
exógenas son degradadas en el aparato digestivo mediante la acción de una
serie de enzimas proteolíticos, proteasas y peptidasas, que las degradan hasta
sus aminoácidos constituyentes, para que sean absorbidos en el intestino, y a
través del torrente circulatorio lleguen a todas las células del organismo.
• Las proteínas endógenas son degradadas por enzimas intracelulares que están
localizados en todos los compartimentos intracelulares, aunque tienen su
máxima concentración en los orgánulos citoplasmáticos denominados
lisosomas. En su interior y a pH 3, se acumulan los enzimas degradativos
que realizan la rotura de los enlaces peptídicos. Además debido a la capacidad
que tienen de unirse a vesículas de fagocitosis (fagosomas) pueden contribuir
en la degradación de las proteínas extracelulares.
• El jugo gástrico está formado principalmente por pepsinógeno, lipasas y
ácido clorhídrico.
• El pH ácido contribuye a la desnaturalización proteica y a la activación del
pepsinógeno para producir la proteasa activa: la pepsina.
• El tiempo en el que se produce este proceso de activación enzimática es más
rápido cuanto más ácido sea el pH del estómago.
• Con la actuación de la pepsina se consigue una proteólisis parcial de las
proteínas a polipéptidos más pequeños, que serán totalmente hidrolizadas en
el intestino delgado por la acción de las proteasas pancreáticas.
• Se considera que la digestión de proteínas comienza en el estómago, por la
acción de la pepsina que produce unas proteínas de tipo intermedio llamadas
peptonas y que va a facilitar el ataque de las proteasas. Dichas peptonas, se
degradan posteriormente en el intestino delgado, bajo la acción de la tripsina,
la quimotripsina, la carboxipeptidasa, las aminopeptidasas y las dipeptidasas
produciendo los L-aminoácidos constituyentes de cada una de las proteínas
ingeridas en la dieta, realizándose su absorción por las células de la mucosa
intestinal con su paso posterior a sangre y su distribución posterior a los
tejidos tras su paso por el hígado.
 DEGRADACION DE LOS
AMINOACIDOS

• El estudio de la degradacion de los aminoacidos cormprende el analisis de

los caminos seguidos por los residuos desaminados de los aminoacidos y, por
otra parte, la conversion del NH, + en urea.
• Utilizacion del residuo desaminado. El residuo desaminado de los
aminoacidos puede tomar uno de dos caminos: volver a ser aminado, para
reconvertirse en el aminoacido, o transformarse en moleculas mas simples,
que desembocaran finalmente en el ciclo de Krebs. Para su estudio se pueden
agrupar como sigue:
1. Aminoácidos glucogénicos y cetogenicos.
• Proporcionan material convertible en glucosa glucogénicos
• Forman cuerpos cetónicos cetogenicos
• Los aminoácidos glucogénicos se convierten en piruvato, alfa- cetoglutarato
, succinil coenzima A, fumarato y oxalacetato , antes de originar la glucosa.
• Los aminoácidos cetogenicos se convierten en acetil coenzima A o en
acetoacetil coenzima A y mas tarde en cuerpos cetónicos. En ambos casos su
utilización final depende de las condiciones metabólicas que tiene la célula en
ese momento.
 2. Aminoácidos convertibles en piruvato

• Siete aminoácidos se convierten en piruvato el cual, a su vez, suele dar

origen al acetato del acetil-CoA .
• La glicina se transforma primero en serina al desaminarse, forma el piruvato;
la treonina, con 4 carbonos, se fracciona a la mitad y forma glicina y
acetaldehído
 3. Aminoácidos convertibles en alfa-
cetoglutarato

• La desaminación de glutamato, con la deshidrogenasa glutámica, forma

directamente el alfa-cetoglutarato, unas de las reacciones mas importantes del
metabolismo de los aminoácidos.
• La arginina es transformada en ornitina; esta y, por otra parte forma
semialdehido glutámico, a través de una transaminación de un amino del
carbono 6. A continuación debido a la oxidación del semialdehido
glutámico, forma glutamato
4. Aminoácidos convertibles en oxalacetato

• Solo son dos los aminoácidos que llegan al ciclo de Krebs a través del
oxalacetato: la asparagina y el aspartato. La desaminación de la asparagina
para dar aspartato es una desaminación directa especifica.
• El aspartato, en reacciones acopladas de transdesaminacion generan amonio
y oxalacetato.
 5. Aminoácidos convertibles en succinil
coenzima A

• La valina, la metionina y la isoleucina convergen hacia un metabolito común

la propionil coenzima A; posteriormente se convierte en succinil coenzima A
a través de complejos mecanismos que incluyen según el caso,
desmetilaciones desaminaciones y la unión con la coenzima A.
 6. Aminoácidos convertibles en fumarato

• La fenilalanina y la tirosina posee 4 carbonos en su molécula ; la primera se

transforma en tirosina la cual se desamina y se descarboxila.
• De los 8 carbonos restantes , 4 forman una molécula de fumarato,
glucogénico, los otro 4, en combinación con la coenzima A , generan el
acetoacetil coenzima A cetogenica de este modo la fenilalanina y la tirosina
pueden ser aminoácidos glucogénicos y cetogenicos.
 7. Aminoácidos convertibles en acetil
coenzima A
• La lisina, la leucina y el triptófano, no se transforman fácilmente en intermediarios del ciclo de
Krebs, pero si en acetoacetil coenzima A o acetil coenzima A
• La acetoacetil coenzima A, en unión con otra molécula de coenzima A, se transforma en dos
moléculas de acetil coenzima A; o bien, perdiendo la coenzima A, se convierte en acetoacetato.
• De todos los aminoácidos, la leucina es cetogenico,pues su desaminación y descarboxilación
produce el derivado de un acido de 6 C , posteriormente se fragmenta en acetoacetato y acetil
coenzima A. La lisina es menos cetogenica y solo da lugar a una molécula de acetoacetil coenzima
A y dos moléculas de CO2 ,el triptófano es relativamente menos cetogenico de los tres
aminoácidos.
• Contiene 11 carbonos ,4 de ellos terminan en una molécula de acetoacetil coenzima A, dos en
una molécula de acetil coenzima A, 4 como CO2 y uno como formato.