PROTEÍNAS

Aminoácidos y proteínas

􀀹 Un grupo amino (-NH3) y un grupo carboxilo (-COOH)

unidos
a un átomo de carbono central. Un átomo de hidrógeno y el
grupo lateral están también unidos al mismo átomo de
carbono.

.
Pueden ser: α, β, γ o δ-aminoácidos, según que el
grupo amino se una al C1, 2, 3 o 4, contando a
partir del carboxilo.
Los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces
peptídicos (enlace covalente formado por condensación)
Los aminoácidos también
presentan quiralidad
Según el radical que se enlace al
carbono α, se clasifican en:
• 􀀹 Alifático: El radical R es una
cadena abierta, formada por –
CH2- y –CH3-. El radical puede
tener -COOH y –NH3.
• Neutro
• Ácidos
• Básicos
• 􀀹 Aromáticos: El radical R es
una cadena cerrada (benceno)
• 􀀹 Heterocíclicos: El radical es
una cadena cerrada, compleja
con átomos distintos que C y H.
Formas ionizadas y no ionizadas
Los polipéptidos son polímeros de aminoácidos unidos
por enlaces
peptídicos, en los que el grupo amino de un ácido se une
al grupo
carboxilo de su vecino.
Niveles de organización de las
proteinas
Estructura primaria: secuencia de
aminoácidos.
Estructura secundaria: los puentes de
hidrógeno entre los grupos C=O y NH
tienden a plegar la cadena (hélice alfa o
la hoja plegada beta).
Estructura primaria y estructura
secundaria:
Estructura terciaria: interacciones entre los grupos R de
los aminoácidos. A menudo de forma globular e intrincada.

Estructura cuaternaria: dos o más polipéptidos que

actúan recíprocamente.
Estructura Cuaternaria
Estructura de una proteína
Estructura de una proteína
Grupos de proteínas
• HOLOPROTEÍNAS: están formadas únicamente por aminoácidos.
• Globulares: solubles en soluciones polares. Albúminas, globulinas,
prolaminas, histonas, protaminas y gluteinas.
• Filamentosas: insolubles en agua. Colágeno, queratinas, elastinas,
fibroínas.

• HETEROPROTEÍNAS: están formadas por aminoácidos (grupo

proteico) y por otras moléculas (grupo prostético).
• Cromoproteínas: Pigmentos. Ej: hemoglobina
• Glucoproteínas: Glúcidos (glucosa, galactosa, etc.). Ej:
inmunoglobulinas.
• Lipoproteínas: Ácidos grasos. Ej: lipoproteínas sanguíneas.
• Nucleoproteínas: Ácido nucleico
• Fosfoproteína: Ácido fosfórico. Ej: caseína (leche), vitelina (huevo)
PROPIEDADES DE LAS HOLOPROTEÍNAS:

Depende de los radicales R, que éstos

sobresalgan de la molécula y tengan
la posibilidad de reaccionar con otras
moléculas.
􀀹 Solubilidad: Se debe a los radicales
R que al ionizarse establecen puentes
de hidrógeno con las moléculas de
agua.
􀀹 Desnaturalización: Los enlaces que
mantienen la conformación globular
se rompen y la proteína adquiere la
conformación filamentosa (Ej:
cambios de pH, temperatura).
􀀹 Especificidad: Las proteínas presentan sectores
estables y sectores variables, en los que algunos
aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos
sin que se altere su funcionalidad.
􀀹 Capacidad amortiguadora: Las proteínas
tienden a neutralizar las variaciones de No afecta los enlaces
pH del medio. peptídicos!
FUNCIONES DE LAS
PROTEINAS
Función ESTRUCTURAL de las
proteínas
 Ciertas glicoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión
de los genes.
 Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda, respectivamente.
 Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

Función DE RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.

 La lactoalbúmina de la leche.
 Función CONTRACTIL

• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas

responsables de la contracción muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos.
Función ENZIMATICA. Las proteínas con función enzimática son las más
numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.

Función HORMONAL. Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la

insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA. Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos

genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA. Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan

junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSA. Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a

posibles antígenos.