UNIVERSIDAD ALAS PERUANAS

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA Y CIENCIAS DE

LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y
BIOQUIMICA

FARNACOCINETICA
TEMA:
LAS PROTEÍNAS
INTEGRANTES:

 MENDOZA SALAS , MARGOT

 RAMOS CCAMA , MARINA
 ARRATIA MANRRIQUE ,YULIANA
 QUISPE CHULLA , ROSA VIANEY
 TTITO CAPACUELA , SAYDA
 VELASQUEZ MORALES , RUBEN
 LLACTACONDOR CCAPA ,ROXANA

DOCENTE:
Q.F NAHIOMI VELASQUEZ TELLO

CICLO:
V
PUERTO MALDONADO- 2018
 PROTEINAS
LAS PROTEINAS

 El nombre proteína proviene de la palabra griega

"proteios", que significa "primario", por la cantidad
de formas que pueden tomar.

 Las proteínas se pueden definir como polímeros

formados por la unión, mediante enlaces peptídicos,
de unidades de menor masa molecular llamadas
aminoácidos.

 Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas

por contener nitrógeno en su composición,
aproximadamente un 16%.

 Las proteínas son macromoléculas

 Son los compuestos más abundantes en la materia
viva
 Son específicas
 A través de ellas se expresa la información genética
 Conformación de
las proteínas
Las proteínas se forman por medio de reaccionan químicas de
condensación de los aminoácidos. En estas reacciones cada par de
aminoácidos se une, eliminando una molécula de agua. El enlace que se
establece se denomina: enlace peptídico.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las
células; constituyen alrededor del 50 % de su peso seco o más que eso en
algunos casos.

Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas

moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).

Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño

molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.

Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una

estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.
 TRANSPORTE

MOVIMIENTO FUNCIONES HOMEOSTÁTICA

INMUNOLÓGICA
 FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Las proteínas con función enzimática son las

mas numerosa y especializadas , actúan
como biocatalizadores de las reacciones
química del metabolismo celular . Una de sus
tantas funciones es convertir los alimentos
en energía . Nuestro cuerpo produce enzimas
especificas para cada tipo de alimento que
comemos, por ejemplo la proteasa es una
enzima para digerir la proteína ; la limbaza ,
es una enzima para digerir las grasas y la
amilasa, es para poder digerir los
carbohidratos .
 FUNCIÓN
ESTRUCTURAL

Algunas proteínas constituyen

estructuras como las membranas de
las células , otras como el colágeno ,la
elastina y la queratina permiten la
elasticidad y la resistencia en órganos
y tejidos .
El colágeno se encarga de dar fuerza y
flexibilidad a la piel, ligamentos,
huesos, articulaciones, ojos, uñas y
cabello. Este se obtiene de las carnes
blancas , rojas y pescado .
La producción de colágeno disminuye
con la edad y esta se manifiesta
mediante arrugas en la piel , dolor en
las articulaciones , falta de elasticidad
en el cabello , labios más delgados y
uñas frágiles .
 FUNCION HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza

proteica como la insulina y el
glucagón que regula los niveles de
las glucosa en la sangre o las
hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la
calcitonina que regula el metabolismo
del cáncer .
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica como la insulina y el
decágono que regula los niveles de
las glucosa en la sangre o las
hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la
calcitonina que regula el metabolismo
del cáncer .
 FUNCION TRANSPORTE

Unas forman parte de las

membranas biológicas y actúan
transportando sustancias de un
lado a otro de estas membranas
otras transportan sustancias a
través de fluidos biológicos
como la hemoglobina que
transporta oxigeno a través del
citoplasma de las células.
FUNCION DE
MOVIMIENTO

Todas las funciones de

motilidad de los seres vivos
están relacionadas con las
proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos
proteínas, lactina y la miosina .

El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con la proteína
denominada dineina.
 FUNCION DE RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de
huevo, la lacto albúmina de la
leche, la gliadina del grano de
trigo y la hordeína de la cebada,
constituyen una reserva de
aminoácidos para el futuro
desarrollo del embrión.
 FUNCION DE
REGULADORA

Son materia prima para la formación

de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina,
vitaminas y enzimas que llevan a cabo
las reacciones químicas que se
realizan en el organismo.
 FUNCION DE
REGULADORA

Algunas mantienen el
equilibrio osmótico y actúan
junto con otros sistemas
amortiguadores para
mantener constante el PH del
medio interno.

Ciertas proteínas mantienen

el equilibrio osmótico del
medio celular y extracelular.
 FUNCION DE
INMUNOLOGICA

Los anticuerpos, sustancias que

intervienen en los procesos de
defensa frente a los agentes
patógenos, son las proteínas.
Existen dos tipos de
aminoácidos que pueden ser
incorporados en las cadenas
polipeptidicas:
Los aminoácidos esenciales
y lo no esenciales.

La diferencia entre ellos

Radica en que los TREONINA
aminoácidos esenciales no
pueden ser sintetizados por
el cuerpo Humano, por lo que
es necesario incorporarlo
mediante los alimentos.

Existen nueve aminoácidos

que son considerados
esenciales para un ser
humano adulto y sano, Son:
fenilalanina, valina, treonina,
triptófano, leucina, isoleucina
, metionina, lisina, Histidina.
 TRIPTOFANO LEUCINA

METIONINA

ISOLEUCINA

LISINA HI STIDINA
ACIDO ASPARTICO

ALANINA
Estos dos tipos de arreglos, además, son
consecuencia de la estructura de la
cadena polipeptidicas.

Puesto que toda la cadena esta formada

por enlaces C-C y C-N, los cuales no
presentan planaridad , las formas mas
estables de cómo pueden asociarse los
diferentes subunidades es mediante una
llamada hélice alfa o una lamina,
nombrada como lamina plegada beta.

Usualmente, estas dos formas se

denotan con sus respectivas letras
griegas a y b
Si bien con los compuestos de hidrogenos
que dan lugar a la estructura secundaria se
aprecia ya en arreglo tri dimensional en la
cadena polipeptidica, es el arreglo
tridimensional el que tiene la finalidad de
disponer en el espacio a las diferentes
hélices y aminas para buscar cierta
funcionalidad .

La estructura terciaria pueden

existir interacciones tanto
enlazantes como no enlazantes .En
el caso de las interacciones
enlazantes, es muy común
observar que dos fragmentos o
residuos de cisteína se enlacen
mediante sus grupos sulfidrilo. Al
resultado de esta unión se le
conoce como puentes di sulfuro
Las estructuras primaria, secundaria y terciaria se presentan para una sola
cadena polipeptidicas. Sin embargo, existen proteínas que están constituidas
por diferentes cadenas polipeptidicas llamadas en este caso, subunidades
proteicas Las enzimas en muchas ocasiones son
proteínas compuestas de diversas
subunidades que efectúan funciones
distintas

No todas las enzimas poseen una estructura

secundaria( no lo necesitan ), pero otras
proteínas como la hemoglobina, los canales
iónicos y el DNA polimerasa si esta
constituidas de esta manera.
La estructura cuaternaria es el arreglo
de proteínas plegadas múltiples o
enrolladas para formar un complejo
proteico. Puesto que las subunidades
se presentan en números múltiples ,
semejantes a un polímero, se utilizan
una nomenclatura similar para indicar
su numero.

La hemoglobina es un heterotetramero,
puesto que posee dos unidades de hélices -
a y dos laminas – b . El prefijo hetero- se
incluye porque existe mas de un tipo de
subunidad proteica. Los factores no son
considerados como subunidades.
 Propiedades de las proteínas
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan
una conformación globular.
SOLUBILIDAD
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres
de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen
enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las
moléculas de agua.

Así, cuando una proteína se solubiliza queda

recubierta de una capa de moléculas de agua (capa
de solvatación) que impide que se pueda unir a
otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización).

Esta propiedad es la que hace posible la hidratación

de los tejidos de los seres vivos.
Consiste en la pérdida de todas las
estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un
polímero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:

Disminución drástica de la solubilidad

de la proteína, acompañada
frecuentemente de precipitación.

Pérdida de todas sus funciones

biológicas.

Alteración de sus propiedades

hidrodinámicas.
Desnaturalización
y renaturalización
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos:

1. Calor. La mayor parte de las proteínas

experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC
2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen

interacciones o enlaces presentes en la
estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie: En su secuencia de
aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de
sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables:
Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad
de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una
gran variabilidad de proteínas, lo que permite que
cada especie tenga sus proteínas específicas y
que, incluso, aparezcan diferencias entre
individuos de la misma especie (rechazo en
trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es
decir, con la misma función, son grandes entre
especies alejadas evolutivamente y escasas entre
especies emparentadas.
ESPECIFICIDAD
Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la

función.

•Cada proteína realiza una determinada

función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre
cierto substrato y no sobre otro.
•La especificidad se debe a que su
actuación se realiza mediante
interacciones selectivas con otras
moléculas, para lo que necesitan una
determinada secuencia de aa y una
conformación concreta.
•Un cambio en la secuencia o
conformación puede impedir la unión y por
lo tanto dificultar la función.
Las proteínas, al estar constituidas
por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden
a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una
base y, por tanto, liberar o retirar
protones (H+) del medio
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS:

Simples (Holoproteinas)
Según su Complejas (Heteroproteinas)
composición:

Fibrosas
Globulares
Según su
conformación:
Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Según su
Prolaminas
Solubilidad:
Estructurales
Enzimas
Hormonas
Toxinas
Según su Función: Anticuerpos
Transportadoras
 Clasificación según su composición:

Proteínas Simples Son proteínas compuestas únicamente

(Holoproteinas): por aminoácidos.

Histonas: Participan en la formación de

nucleoproteínas.
 Protaminas: están unidas al ADN de los
espermatozoides.
Albuminoides: Se encuentran en TC,
cabello, Uñas.
 Proteínas combinadas a sustancias que
Proteínas conjugadas no son aminoácidos. Fracción ausente
(Heteroproteinas): de aminoácidos denominada grupo
prostético. En función al grupo
prostético pueden ser:

Nucleoproteínas Lipoproteínas Glicoproteínas

Son aquellas
Son Proteínas
que tienen
que poseen
Proteínas lípidos.
como grupo
combinadas (Lipoproteínas
prostético a
con ácidos del plasma
los
nucleídos. sanguíneo:
carbohidratos.
(Histonas, VLDL,LDL,HDL.
(Fibrinógeno,
Protaminas) Lipovitelina:
Pepsina,
yemas de
Ovoalbúmina)
huevo)
Cromoproteínas Metaloproteinas Fosfoproteínas

Proteínas que
Proteínas que Proteínas que poseen como
poseen como poseen grupo
grupo átomos prostético al
prostético un metálicos. fosfato.
pigmento. (Ferri tina) (caseína,
pepsina)
 Clasificación según su conformación:

Son aquellas proteínas que poseen

Proteínas forma filamentosa
Fibrosas: Funciones estructurales
Piel, TC, fibras animales.

Seda Queratina
Colágeno
(Fibrinógeno)

Proteína mas
abundante de la Proteínas mas
Proteína
piel importante del
dispuesta lineal
Constitución de pelo y las uñas.
Estructura B
los tendones Estructura de
plegable
Unidad básica hélice.
tropocolageno.
 Son proteínas que presentan formas
Proteínas esféricas o elipsoidales.
Globulares:
Un ejemplo de proteína globular el
inhibidor de la tripsina pancreática
Bovina.
 Clasificación según su solubilidad:

Proteínas solubles en agua:

Albuminas: Seroalbumina
Ovoalbúmina
Lactoalbumina Proteínas solubles en
agua.
Son un importante
Globulinas componente del plasma.
Lactoglobulina
Seroglobulina
Ovoglobulinas

Proteínas solubles en
Glutelinas soluciones de ácidos o
bases.
Trigo, avena, cebada.

Son solubles en 50%-90% de

Prolaminas alcohol.
Gliadina de trigo, centeno.
 Clasificación según su función:

Se encuentran formando parte

Estructurales estructural de algún tejido.
(Colágeno, Queratina, Fibrinógeno)

Proteínas con capacidad catalizadora.

Enzimas ADN polimerasa
Pepsina

Proteínas que actúan como mensajeros

Hormonas químicos.
Insulina, STH,ACTH,FSH.
 Toxinas Proteínas que provocan daños al
ser humano. Toxina botulínica.

Anticuerpos Proteínas formadas para defensa del

organismo. Inmunoglobulina

Anticuerpos Responsable s de la contracción

Actina y miosina

Proteínas capaces de unirse a diversas

moléculas transportadoras.
Transportadoras
Hemoglobina
Mioglobina