Enzimas

Enzimas

• Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular

• Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad)
 COO- COO-
C-H C-H Maleato
Fumarato
C-H (= ,cis)
H-C (= ,trans)
COO- COO-

+ N H3+

Aspartasa

COO- COO-
H3+N-C-H H-C- NH3+
C-H2 C-H2
COO- COO-

L-Aspartato D-Aspartato
 Enzimas

• Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular

• Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad)

• Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)

• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. óptimos
 Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8
 Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37

Bacterias y algas aprox. 100

Bacterias Árticas aprox. 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

 Enzimas

• Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular

• Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos

• Son las unidades funcionales del metabolismo celular

 Enzimas

• Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular

• Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos
• Son las unidades funcionales del metabolismo celular

• Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo)

 Enzimas

• Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular

• Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos
• Son las unidades funcionales del metabolismo celular
Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo)

• Reguladoras de rutas metabólicas (Oligoméricas)

Enzima (gr). : fermento
1800´s fermentación del azúcar por levaduras
Vitalistas

Mecanicistas

1926, James B. Summer Ureasa

Pepsina
1930´s Tripsina
Quimotripsina
Carboxipeptidasa
Enzima Amarillo viejo (flavoproteína NADPH)
Medicina Transaminasas

Industria
Química Penicilina

Fermentaciones
Transformación
Quesos
de Alimentos
Vinos

Agricultura Rhyzobium
 Estructura
globular

 Hervir con HCl

 Tripsina
 Temperatura elevada
 pH extremo
Funcionalidad Inactiva
 S: PM 250, 0.8 nm Ø

Cofactor
E: PM 100000, 7 nm Ø
Inorgánico:
Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc.

Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoASH.
Grupo Prostético
Apoenzima Holoenzima
 Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de
átomos específicos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina . Aldehídos
Dinucleótido de flavina y adenina. Átomos de hidrógeno
Ion hidruro (H-)
Dinucleótido de nicotinamida y de adenina

Coenzima A . Grupos acilo

Fosfato de Piridoxal . Grupos amino
5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Átomos de H y grupos
alquilo
Biocitina . CO2
Tetrahidrofolato . Otros grupos
monocarbonados
Coenzimas

Adenosine Triphosphate (ATP)

Coenzyme A (CoA)

Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
 Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
•C (ácido •Coenzima de algunas peptidasas.
•Escorbuto
ascórbico) Interviene en la síntesis de colágeno

•Coenzima de las descarboxilasas y de

•B1 (tiamina) las enzima que transfieren grupos •Beriberi
aldehídos
•B2 •Constituyente de los coenzimas FAD y •Dermatitis y lesiones
(riboflavina) FMN en las mucosas
•B3 (ácido •Fatiga y trastornos del
•Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
•Constituyente de las coenzimas NAD y
•B5 (niacina) •Pelagra
NADP
•B6 •Interviene en las reacciones de
•Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
•B12 •Coenzima en la transferencia de grupos
•Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
•Coenzima de las enzimas que
•Biotina transfieren grupos carboxilo, en •Fatiga, dermatitis
metabolismo de aminoácidos.
 Substrato Enzima

Urea Ureasa
Arginina Arginasa

Pepsina
Lis, Arg Tripsina
Amilasa

Rec A rec A gen

Proteína de
HSP70 choque térmico Caract.

Comité de la Unión Internacional de Bioq. y Biol. Mol. (IUBMB)

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
http://www.enzyme-database.org/ http://us.expasy.org/enzyme/
 EC 1.1.1.2
+
Accepted alcohol dehydrogenase (NADP )
name:
+ +
Reaction: an alcohol + NADP = an aldehyde + NADPH + H
+
Other na aldehyde reductase (NADPH2); NADP-alcohol dehydrogenase; NADP -
+
me(s): aldehyde reductase; NADP -dependent aldehyde reductase; NADPH-
aldehyde reductase; NADPH-dependent aldehyde reductase; nonspecific
succinic semialdehyde reductase; ALR 1; low-Km aldehyde reductase;
+
high-Km aldehyde reductase; alcohol dehydrogenase (NADP )

+
Systematic name: alcohol:NADP oxidoreductase
Comments: A zinc protein. Some members of this group oxidize only primary
alcohols; others act also on secondary alcohols. May be identical
with EC 1.1.1.19 (L-glucuronate reductase), EC 1.1.1.33
[mevaldate reductase (NADPH)] and EC 1.1.1.55 [lactaldehyde
reductase (NADPH)]. A-specific with respect to NADPH.

Links to other da BRENDA, ERGO, EXPASY, IUBMB, KEGG, PDB, CAS registry
tabases: number: 9028-12-0
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
EC 1.1 Acting on the CH-OH group of donors
EC 1.1.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor
EC 1.1.1.1 alcohol dehydrogenase
EC 1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+)
EC 1.1.1.3 homoserine dehydrogenase
EC 1.1.1.4 (R,R)-butanediol dehydrogenase
EC 1.1.1.5 acetoin dehydrogenase
EC 1.1.1.6 glycerol dehydrogenase
EC 1.1.2 With a cytochrome as acceptor
EC 1.1.2.1 now EC 1.1.99.5
EC 1.1.2.2 mannitol dehydrogenase (cytochrome)
EC 1.1.3 With oxygen as acceptor
EC 1.1.3.1 deleted, included in EC 1.1.3.15
EC 1.1.3.2 now EC 1.13.12.4
EC 1.1.3.3 malate oxidase
EC 1.1.3.4 glucose oxidase

EC 1.1.4 With a disulfide as acceptor

EC 1.1.4.1 vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-sensitive)

EC 1.1.5 With a quinone or similar compound as acceptor

EC 1.1.5.1 Deleted, see EC 1.1.99.18 cellobiose dehydrogenase (acceptor)
EC 1.1.99 With other acceptors
EC 1.1.99.1 choline dehydrogenase
EC 1.1.99.2 2-hydroxyglutarate dehydrogenase
EC 1.2 Acting on the aldehyde or oxo group of donors
EC 1.2.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor
EC 1.2.1.1 deleted, replaced by EC 1.1.1.284 and EC 4.4.1.22
EC 1.2.1.2 formate dehydrogenase

EC 1.2.2 With a cytochrome as acceptor

EC 1.2.2.1 formate dehydrogenase (cytochrome)
EC 1.2.2.2 pyruvate dehydrogenase (cytochrome)

EC 1.2.3 With oxygen as acceptor

EC 1.2.3.1 aldehyde oxidase

EC 1.3 Acting on the CH-CH group of donors

EC 1.3.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor

EC 1.3.1.1 dihydrouracil dehydrogenase (NAD+)

EC 1.3.2 With a cytochrome as acceptor

EC 1.3.2.1 now EC 1.3.99.2
EC 1.3.2.2 now EC 1.3.99.3

EC 1.3.3 With oxygen as acceptor

EC 1.3.3.1 dihydroorotate oxidase
EC 1.3.3.2 now EC 1.14.21.6
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción Ejemplo

que catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de

oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de

oxígeno).

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
•gupos acilos Succinato Deshidrogenasa
•grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.
•grupos fosfatos (kinasas)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrólisis, con transferencia Pirofosfatasa

3 Hidrolasas de grupos funcionales del Tripsina
agua Aldolasa
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace, o
Adición de un substrato a un Descarboxilasa
doble enlace de un 2o. pirúvica
substrato
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un doble pirúvica
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

5 Isomerasas Transferencia de grupos en Mutasas

el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
E + S SE E + P
 ¿Cómo detectar una enzima?

1. Actuación global de la reacción catalizada.

2. Utilizar un procedimiento analítico para la determinación de S

que desaparece o los productos de la reacción que aparecen.

3. Si la enzima requiere cofactores (iónes metálicos o

coenzimas).

4. La dependencia de la actividad enzimática con la [S] o sea KM

del S.

5. El pH óptimo.

6. Un intervalo de temperatura en la que la enzima es estable y

muestra actividad elevada.
1.0 Unidad de Actividad Enzimática
Es la cantidad que transforma 1.0 mM (10-6 M) de S /min
a 25oC, en las condiciones de medida óptima.

La Actividad Específica
Es el no. de U de enzima / mg de proteína.
Es una medida de la pureza de la enzima.

Catalasa de Catalasa de
Aspergillius niger Hígado de bisonte
4000-8000 U/mg de prot. 2000-5000 U/mg de prot.

100 mg $ 209.80 USD. 1 g $ 768.50 USD.

 El Número de Recambio de una Enzima
Es el no. de moléculas de S transformadas / unidad de tiempo,
por una molécula de enzima
(o por un sólo sitio catalítico, cuando la E, es el limitante).

Enzima. Moles de S, transf./ min.

a 20-38 oC.
Anhidrasa carbónica 36 000 000
b-Amilasa 1 000 000
b-Galactosidasa 12 000
Fosfoglucomutasa 1 240