AMINOÁCID

OS,
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS

Alvarado R ,Araujo J, Andonaire C, Angulo D, Arnao V,

Azurin J, Cabrera L, Chau J, Delgado A, Díaz, W,
Domínguez I, Durand J, Figueroa A, Geng J, Guerrero A,
López S, López J, Munaico M, Pinelo E, Sánchez J,
Sándoval Y, Santa Cruz L, Sotelo J, Ugáz G, Yupanqui C,
Zapata M.
Junio 2018
Somos nuestras proteínas…
• Bryan, primo de Marjorie, tiene 3 años 6 meses, vive en San
Juan de Lurigancho, tiene 5 hermanos, la madre y el padre
trabajan. Acude a puesto de salud por su cuarto episodio de
diarrea en 6 meses. Luce deshidratado, se recupera con la
solución de Rehidratación oral
• Antecedentes: Peso al nacer 3,200.
• Recibió lactancia humana solo el primer mes de vida,
fórmula infantil por dos semanas y luego leche evaporada,
inició alimentación complementaria a los 5 meses, con
papillas. Tiene vacunas incompletas.
• Tienen luz pero no agua ni desagüe
• Hospitalizado dos veces por cuadro respiratorio.
• Peso actual: 10kg.
• Luce pálido, piel algo
seca y áspera, cabello
sin brillo, algo
apático.
• Hemoglobina: 8.3
• Na: 130 K: 3
• Proteínas totales : 6.2
– Albúmina: 2.4
– Globulina: 3.8
 CONCEPTOS Y
ESTRUCTURA QUÍMICA
 AMINOÁCIDOS
• En la naturaleza existen más de 300 diferentes
aminoácidos, de los cuales el ser humano produce más
de 100, y utiliza sólo 20 para la síntesis de proteínas.

• En 1806, se descubre, en el espárrago, el primer

aminoácido “asparagina”; y, en 1938, se descubre el
último, “treonina”.

• Son los compuestos esenciales de las proteínas que

forman los tejidos, las enzimas y otros compuestos
imprescindibles del organismo, como la sangre,
hormonas, anticuerpos, material genético, entre otros.
 AMINOÁCIDOS Estructura
química
Son moléculas orgánicas con un carbono (alfa) al
que de une un grupo amino (-NH2), un grupo
carboxílico o ácido un hidrógeno y un grupo que
puede ser sustituido (R).
Usamos L-alfa-aminoácidos.

GRUPO R PO
Todos tienen un carbono alfa asimétrico, excepto la
glicina.
 AMINOÁCIDOS
Grupo R
• Sirve para clasificar y denominar a los
aminoácidos.
• Habrá tantos aminoácidos diferentes como
grupos R diferentes existan.
Monoamino
Alifáticos
dicarboxílicos

Aromáticos Diamino
monocarboxílicos

Azufrados
 AMINOÁCIDOS
Clasificación por la cadena
lateral
Alifáticos Aromáticos Hidroxilados Acídicos

• Glicina • Fenilalanin • Serina • Aspartato

• Alanina a • Treonina • Glutamato
• Valina • Tirosina
• Leucina • Triptófano
• Isoleucina

Amídicos Básicos Azufrados Iminoácidos

• Asparagina • Lisina • Cisteína • Prolina

• Glutamina • Arginina • Metionina
• Histidina
 Glutamato monosódico
Treonina

Isoleucina
Triptófano

Prolina
Metionina
Glutamina Histidina
AMINOÁCIDOS
Nomenclatura
 AMINOÁCIDOS
Propiedades
• En el interior celular los aminoácidos predominan
en forma de ion dipolar o ZWITTERION, pero la
carga es neutra.
─ Alto punto de ebullición.

─ Insolubilidad en solventes orgánicos.

─ Soluble en agua por su dipolaridad.

─ Puede actuar como ácido o base: ANFÓTERO.

El pH en el cual un aminoácido no
migra en un campo eléctrico, no
tiene carga y no es atraído ni por el
ánodo ni por el cátodo, se llama
“punto isoeléctrico”.
 AMINOÁCIDOS
Modificación postranslacional
• No son codificados en el DNA, son la mayor parte
de estos.

• Son derivados de los aminoácidos fundamentales.

• Son más de 100, obtenidos por adición de:

─ Hidroxilos (-OH) en prolinas e histidinas en
colágeno y gelatina.
─ Metilos (-CH3) a lisinas e histidinas en la
miosina.
─ Carboxilos (-COOH) a glutamatos en coágulo y
proteínas óseas.
 AMINOÁCIDOS
Clasificación Nutricional
NO ESENCIALES ESENCIALES

Rutas biosintéticas
cortas, se requieren 17 Ruta biosintética larga,
enzimas. se necesita 59 enzimas.
Mejor por la dieta.
• Glicina • Asparagina
• Tirosina • Alanina • Leucina • Fenilalanina
• Valina
• Aspartato • Serina • Metionina
• Isoleucina
• Glutamato • Prolina • Triptófano • Treonina
• Cisteína • Histidina • Lisina
• Cistina • Arginina
 LA ESENCIALIDAD DE UN
AMINOÁCIDO DEPENDE EN
ÚLTIMA INSTANCIA DE LA
SITUACIÓN FISIOPATOLÓGICA
Y/O ETAPA DE DESARROLLO
DEL ORGANISMO.
A. Quiñones
 AMINOÁCIDOS
Clasificación
• Cetogénicos: son degradados a Acetil CoA o
Aceto acetil CoA para dar cuerpos cetónicos.
Leucina y lisina.

• Glucogénicos: degradados a intermediarios del

piruvato o del ácido cítrico para dar glucosa.
Alanina, arginina, asparagina, aspartato,
cisteína, glutamato, glutamina, glicina, histidina,
metionina, prolina, serina y valina.

• Cetogénicos y glucogénicos: isoleucina,

fenilalanina, treonina, tirosina y triptófano.
 Cetogénicos
Leucina
Treonina Lisina
Isoleucina Fenilalanina
Leucina Tirosina
Triptófano Triptófano

Acetil CoA Acetoacetil CoA

Cuerpos Cetónicos
 Glucogénicos

Alanina
Glicina Glutamato
Cisteína Glutamina
Serina Histidina
Treonina Asparagina Tirosina Isoleucina Prolina
Triptófano Aspartato Fenilalanina Metionina Arginina
Aspartato Valina

Piruvato Oxalacetato Fumarato Succinil CoA α-cetoglutarato

Glucosa
 PROTEÍNA DE
LA DIETA

AA DERIVADOS N2
PROTEÍNA
NO PROTEICOS
TISULAR
TRANSAMINACIÓN

CUERPOS
HIDRATOS CETÓNICOS
DE CARBONO
(GLUCOSA) GRUPO NH2 ACETIL
EN GLUTAMATO CoA

DEAMINACIÓN
CICLO DEL
ÁCIDO CÍTRICO
NH3

ÚREA
2CO2
 Flujo metabólico del
nitrógeno de los AAs
Aminotransferasas
(PP)

Glutamato
Aminoácido Deshidrogenasa
(NAD/NADP)

Ciclo de la úrea
 Transaminación

Aspartato aminotransferasa

Aspartato + α cetoglutarato  oxalacetato + glutamato

 Deaminación oxidativa por glutamato
deshidrogenasa

Glutamato + NAD(P+) + H2O  α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ +NH3

Flujo metabólico del N de los AAs

α - aminoácido α - cetoglutarato NH3 CO2

Deaminación
Transaminación Ciclo úrea
Oxidativa

α - cetoácido L - glutamato Úrea

 Proteína
corporal

Proteolisis Síntesis proteínas

Intestino catabolismo
absorción Pool Úrea +
de aa aminoácidos CO2 + H2O
aminoácidos

Biosíntesis de moléculas especiales

porfirinasHormonas y creatinina poliaminas Carnitina nucleótidos

neurotransm.
 AMINOÁCIDOS: Roles
AMINOÁCIDO ROL PRINCIPAL
Isoleucina y Hormona del crecimiento, formación y reparación tejido muscular.
leucina
Lisina Reparación de tejidos, Ac. del sistema inmunlógico, síntesis hormonal

Metionina Señal en la síntesis de proteínas. Principal limitante.

Fenilalanina Producción del colágeno, formación neurohormonas.
Triptófano Crecimiento y producción hormonal. Síntesis de serotonina.

Treonina Desintoxicación
Valina Estimula crecimiento y reparación de tejidos, balance de nitrógeno.

Alanina Metabolismo de la glucosa.

Arginina Equilibrio de N2 y CO2, producción de hormona del crecimiento,
reparación del sistema inmunológico. Precursor de óxido nítrico.

Asparagina Procesos metabólicos del SNC

Ornitina Hormona del crecimiento. Metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina Producción de colágeno. Reparación y mantenimiento del músculo y

hueso.
 AMINOÁCIDOS: Roles
AMINOÁCIDO ROL PRINCIPAL
Ácido Aspártico Desintoxicación.
Citrulina Eliminación del amoníaco.
Cistina Desintoxicación. Síntesis de insulina.
Cisteína Desintoxicación. Salud capilar por elevado azufre. Puentes
disulfuro.
Glutamina Utilización de la glucosa por el cerebro. Neurotransmisor buffer a
nivel renal. 25% va al enterocito.

Ácido glutámico Función del SNC y estimulante del sistema inmunológico.

Glicina Actividad neurotransmisora.
Histidina Hormona del crecimiento. Reparación de tejidos. Precursor de la
Histamina.
Serina Desintoxicación, crecimiento muscular y metabolismo de grasas y
ácidos grasos

Taurina Hormona del crecimiento. Rol antioxidante. Neurotransmisor.

Tirosina Neurotransmisor. Tratamiento de depresión.
 AMINOÁCIDOS
Compuestos de importancia biológica
derivados
Aminoácido Compuesto Función
Lisina Carnitina Transpórtador AG
Gly, Arg Fosfocreatina Reserva energétic
Tirosina Dopamina Neurotransmisor
Tirosina Epinefrina Hormona
Glutamato GABA Neurotransmisor
Histidina Histamina Vasodilatador
Tirosina Melanina Pigmento
Triptófano Melatonina Hormona
Arginina Óxido nítrico Vasodilatador, NT
Tirosina Norepinefrina Neurotransmisor
Triptófano Serotonina Vasoconstrictor
Tirosina Tiroxina Hormona
 Acidemia
arginosuccínica
Fumarato ÚREA
L- arginina
Argininosuccinato Arginasa Hiperarginemia
Trastornos en el liasa
metabolismo de
los aminoácidos
L-Ornitina
Hiperamonemia
tipo II
Argininosuccinato
Ornitina
transcarbamoilasa
AMP
+ PPi Argininosuccinato
sintetasa Carbamoil fosfato
L-Citrulina
(+)
CitrulinuriaL- N-acetilglutamato
Carbamoil fosfato
Aspartat
sintetasa
o
Hiperamonemia
+ ATP CO2 + NH4+
tipo I 2ADP + Pi
+ 2ATP
 Transtornos hereditarios del metabolismo
de aa

Aminoácido Defecto enzimát. Transtorno

Phe F. hidroxilasa Fenilcetonuria

Phe, tyr Homogentisato oxidasa Alcaptonuria
4-fumarilac. Hidrolasa Tirosinemia I
tirosina transaminasa Tirosimemia II
4-Ohfenilpir. Oxidasa Tirosinemia NN
Met,val,ile metilmalonil CoA mutas Aciduria metilmaló
Ile, leu, val alfa cetoácido dhasa Orina jarabe arce
Leu Isovaleril CoA dhasa Acidemia isovaléri
His Histidina-amonio liasa Histidinemia
Pro Prolina oxidasa Hiperprolinemia
NEUROTRANSMISORES
 Glicina
• Aislada a partir de la gelatina por Henri
Braconnot (1820).
• Fue llamada glicocol (pegamento dulce).
• Berzelius la denomina glicina "sabor
dulce” (1848).
• La estructura química fue descrita
correctamente por Auguste André Thomas
(1858).
 Glicina
• Codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
• Es el aminoácido más pequeño.
• El único no quiral.
• Su fórmula química es NH2CH2COOH
• Su masa es 75,07.
• La glicina es considerada un aminoácido
no esencial.
L-glicina
 Síntesis
• Todas las células tienen capacidad de
sintetizar glicina.
• Vías de sintesis: la fosforilada y la no-
fosforilada.
• El precursor más importante es la serina.
─ La fosfoserina fosfatasa, desfosforila a la
fosfoserina hasta serina.
─ La enzima serina hidroximetil transferasa da
lugar a la glicina a partir de la serina.
 Roles
• El mecanismo de re-captación es dependiente
de sodio y cloruro.
• La Glicina se usa para sintetizar muchas
sustancias.
Ej. el grupo C2N de todas las purinas se
consigue gracias a la glicina.
• Es un neurotransmisor inhibidor en el
sistema nervioso central, especialmente en la
médula espinal, tallo cerebral y retina.
• Puede causar la muerte por
hiperexcitabilidad.
La glicina también es un co-
agonista del receptor NMDA
para glutamato.
 ENLACE PEPTÍDICO
Enlace covalente entre el grupo amino de un
aminoácido y el grupo carboxilo del otro aminoácido,
se libera una molécula de agua. Es muy estable.
 Enlace peptídico
• Es un enlace amida
• Es un enlace planar (los electrones de los
átomos que participan del enlace están
girando en un solo plano).
• Es un enlace covalente con características
de doble enlace.
• Muy resistente.
 PÉPTIDOS
• La unión de un bajo número de aminoácidos da
lugar a un péptido.

• Se clasifican en tres grupos:

a) Dipéptido: Consituidos por 2 aminoácidos.
b) Oligopéptidos: Poseen 3 a 10 aminoácidos.
c) Polipéptidos: Constituido por más de 10
aminoácidos.

• Para considerarlo como proteína el número de

residuos (aminoácidos dentro de una cadena
polipetídica) debe ser 100 o más. Hay escuelas que
consideran como proteína 50 o más residuos.
 PÉPTIDOS
• Convencionalmente se representa:
Ala-Lys-Ala-Gly-Lys-Glu
A K A G K E
Glu-Lys-(Ala,Gly,Tyr)-His-Ala
 PROTEÍNAS
Generalidades
• PROTEUO = Lo primero o lo más importante.
• 18% de la masa celular.
• Roles:
─ Catálisis enzimática.
─ Transporte y reserva de iones y moléculas.
─ Estructural (citoesqueleto, piel y hueso).
─ Inmunidad.
─ Hormonal.
─ Control y expresión génica.
 Concepto biológico
• Secuencia de aminoácidos unidos por enlace
peptídico que adquiere una estructura única y
precisa en el espacio que le permite cumplir
una función.

• THOMAS E. CREIGHTON. 1985. (Recherche).

La función depende de cómo se pliega
una proteína
• Aunque la secuencia de un aminoácido es
importante para su estructura, el cambio de
un aminoácido por otro generalmente sí
afecta la función de la proteína.
• La célula da la función de “vigilar" el
plegamiento adecuado a un grupo de
proteínas denominadas: chaperonas o
celadoras.
• Dentro de este grupo están las HSP y las HSC.
• Existen proteínas de 100 a 5,000 residuos, la
posibilidad de plegamiento en el espacio es
infinita.
• Puede existir un gran número de
conformaciones posibles para cada proteína,
pero en las células las proteínas
biológicamente activas presentan una sola
conformación.
 ESTRUCTURA PRIMARIA

• Secuencia lineal de aa en la cadena polipeptídica.

• Es la estructura fundamental.
• Va a determinar las estructuras secundarias y terciarias.
• La proteína en estructura primaria es afuncional
(desnaturalizada).
• La proteína plegada en la proteína funcional (nativa).
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• HÉLICE alfa:
– Cadena polipeptídica plegada,
– Con un paso de 3,6 residuos por vuelta.
– Estabilizada por puentes de H, entre el C central
de cada residuo y el N del cuarto residuo a lo
largo de la cadena.
a-hélice
• HOJA PLEGADA ( beta):
– Estructura polipeptídica totalmente plana, que
se pliega sobre sí resultado en cadenas que
corren antiparalelas o paralelas.
– Puentes de H entre los N de los residuos de un
fragmento y los C centrales de residuos del
fragmento adyacente.
Hoja plegada b
 ENLACES

• Enlaces puente de hidrógeno.

• Enlaces disulfuro:
enlaces covalente intracadena
entre 2 cisteínas vecinas en una cadena
polipeptídica plegada.
– Estabiliza la estructura tridimensional.
– No son necesarios para el plegamiento específico.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
• La cadena polipeptídica tiene un plegamiento
mayor, se hace más compacta (con uniones
precisas) en tres dimensiones.
– Grupos polares en la superficie y los hidrófobos al
interior de la proteína.
– Porciones variables de hélice alfa, configuración
beta y zonas helicoidales flexibles (random coil)
que pueden cambiar al azar.
Mioglobina estructura
terciaria
 ESTRUCTURA CUATERNARIA.

• Intervienen 2 o más cadenas (subunidades)

iguales o diferentes, unidas por
interacciones débiles de tipo no covalente.
Síntesis de Proteínas
 DNA

TP RNA

RNAm
núcleo
Membrana nuclear
citoplasma
RNAm

Ribosoma

A. Golgi
conjugación

Prot p
RE
plegamiento
 Proteínas conjugadas
• Glicoproteínas
• Lipoproteínas
• Metaloproteínas
• Nucleoproteínas
• Cromoproteínas
 Proteína prión
• Enfermedad prión
– Idiopática
– Infecciosa
– Genética
• Defecto:
– Plegamiento de la proteína
– Conformación alfa (PrPc), se transforma en
conformación beta (PrPsc)
 Proteína prión

• Consecuencias del cambio conformacional:

– Proteína no funcional.
– Actúa sobre las normales y las modifica.
– Resistente a la destrucción.
– Acúmulo de la proteína en las células nerviosas.
– Formación de hoquedades en la célula.
– Disfunción, daño delular.
– Encefalopatía espongiforme.
 PROTEÍNAS
Valor biológico
• Los aminoácidos esenciales están presente en las
proteínas de origen animal.
• Los vegetales hay deficiencia marcada de aa esenciales.
• Se define el valor o calidad biológica de una
determinada proteína por su capacidad de aportar
todos los aminoácidos necesarios para los seres
humanos.
• La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto
más similar sea su composición a la de las proteínas de
nuestro cuerpo.
• La leche humana es el patrón con el que debiera
compararse el valor biológico de las demás proteínas
de la dieta.
 PROTEÍNAS
Valor biológico
• No todas las proteínas que ingerimos se digieren y
asimilan.
• La utilización neta de una determinada proteína, o
aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno
que contiene y el que el organismo retiene.
• Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que
a pesar de tener menor valor biológico que otras
proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es
mayor por asimilarse mejor.
 AMINOÁCIDOS
Cantidad en los alimentos

• Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.

• Almendras (1 taza) 1.00 gr.
• Cebada (1 taza) 0.90 gr.
• Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.
• Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.
• Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
• Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
• Guisantes (1 taza) 0.27 gr.
• Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
• Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr.
 AMINOÁCIDOS
Cantidad en los alimentos

• Una clara de huevo 1.63 gr.

• Leche (1 taza) 0.29 gr.
• Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.
• Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
• Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
• Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
• Carne de res (1/2 libra) 1.49 gr.
• Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
• Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
• Cordero o Cabra (1/2 libra) 1.54 gr.
 AMINOÁCIDOS
Necesidad diaria
• Está en relación a la necesidad de proteínas:

Depende de:

─ Edad

─ Etapa del crecimiento.

─ Estado de salud.

─ Valor biológico proteico.

–0,8 g/k por día, aumenta en el niño, embarazo y lactancia.

 AMINOÁCIDOS
Limitante

• La proporción de cada aminoácido esencial en los alimentos

que contienen proteínas determina la calidad de esa
proteína.
• Las proteínas con todos los aminoácidos esenciales
necesitados por el cuerpo se califican como proteínas de
alta calidad.
• Si la proteína tiene una cantidad baja de uno de los
aminoácidos esenciales es de una calidad inferior.
• El aminoácido que es más escaso se llama aminoácido
limitante.
 AMINOÁCIDOS
Limitante

• El aminoácido limitante tiende a ser diferente en

proteínas diferentes.
• Cuando dos alimentos diferentes se combinan, los
aminoácidos de una proteína puede compensar los
que faltan en la otra. Esto se llama complementación
proteica.
• Los cereales tienen como aa limitante a la lisina,
puede combinarse con carnes o legumbres.
• La sustitución de un sólo aa puede a veces
reducir o abolir la actividad biológica.
Hemoglobinopatías: hemoglobina S
(anemia falciforme), valina por ácido glutámico.
CONSUMO DE PROTEÍNAS EN EL
PERÚ
 CONSUMO DE PROTEÍNAS
Factores
PRECIO DISPONIBILIDAD

PATRONES PRESUPUESTO
CULTURALES FAMILIAR

HÁBITOS EDAD

• El consumo de alimentos en el Perú no es suficientemente

balanceado.
• Las carnes, la leche y sus derivados son un alimento de gran valor
nutricional por su alta fuente de proteínas.
 CONSUMO DE PROTEÍNAS
Generalidades

• La de mayor consumo promedio per cápita es la carne de pollo con 17.4

Kg al año, seguido de la carne de vacuno con 5.1 Kg al año.
• Según ámbito geográfico, por área de residencia, tenemos zona urbana
(21 Kg) y rural (4.9Kg).
• Por región natural, la Costa consume 24Kg, frente a la Sierra 8.5Kg.
• Según estrato socioeconómico, personas del quintil V consumen 30.9Kg,
mientras que en el quintil I es 3 Kg al año.

Fuente: INEI - Encuesta Nacional de Presupuestos Familiares 2008-2009.

 CONSUMO DE PROTEÍNAS
Generalidades
• El producto lácteo de mayor consumo per cápita es la leche evaporada
con 10.5 Lt al año.
• Por ámbito geográfico tenemos que según grado de residencia, área
urbana consume 12.7 Lt frente al área rural de 2.8Lt.
• Por región natural, encontramos en la Costa un consumo de 8.3Lt
frente a la Sierra de 5.9Lt.
• Por estrato socioeconómico, se observa un mayor consumo promedio
per cápita en el quintil V con 21.9 Lt frente al quintil I con 1.6Lt al año.

Fuente: INEI - Encuesta Nacional de Presupuestos Familiares 2008-2009.

LA DEFICIENTE INGESTA PROTEICA
EN LA DIETA DEL PERUANO
 DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS
• De acuerdo a sus necesidades, el organismo produce
diferentes clases de proteínas, pero si llegase a faltar
alguno de los aminoácidos esenciales, esa síntesis no se
realizaría adecuadamente, ocasionando una insuficiencia
de proteínas trascendentales, generando un mal
funcionamiento celular.
• Existe en nuestro país una deficiencia en el consumo de
proteínas, siendo mucho mayor en las zonas alejadas de las
ciudades.
 Ingesta proteica según FAO/OMS/ONU 1985

Grupo Nivel proteico inocuo (g.kg-1.día)

Lactantes
0,3 – 0,5 años 1,47
0,75 – 1,0 años 1,15
Niños
3 – 4 años 1,09
9 – 10 años 0,99
Adolescentes
13 – 14 años (niñas) 0,94
13 – 14 años (niños) 0,97

>19 años 0,75

Ancianos 0,75
Mujeres gestantes
II trimestre + 6g diarios
III trimestre + 11g diarios
Mujeres que amamantan
0 – 6 meses >16g diarios
6 – 12 meses > 11g diarios
 PROTEÍNAS

Proteína
compleja
Bendecimos a la gente cuando los miramos, cuando pensamos en
ellos, cuando compartimos una comida o cuando compartimos un
libro.
Ching Hai