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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BÁSICAS MÉDICAS

ASIGNATURA:
Bioquímica
AÑO DE ESTUDIOS:
Tercero
PROMOCIÓN:
L
DOCENTES:
Dr. Alfredo Larios Canto
ESTUDIANTE:
Ibáñez Cárdenas Miguel Wilfredo
SEMINARIO Nº 01
Bioquímica
ENZIMAS
• Proteínas con la función de acelerar
reacciones químicas en sistemas biológicos

AUMENTO DE VELOCIDAD: cambio en la


cantidad (moles) de materiales iniciales o de
productos por unidad de tiempo.
APLICACIONES CLÍNICAS DE LAS
ENZIMAS
PRACTICA EN EL MEDICIÓN DE
LABORATORIO NIVELES
CLÍNICO ENZIMÁTICOS PLASMA Y TEJIDO

CONCENTRACIÓN
DE SUSTRATO

VARIACIÓN EN VARIACIÓN EN NIVELES DE


NIVELES DE ENZIMA EN ALGÚN TEJIDO
ENZIMA reflejan
U ÓRGANO
PLASMÁTICO
APLICACIONES CLÍNICAS DE LAS
ENZIMAS
MAYOR ESPECÍFICO DEL FUNCIÓN EN EL
CONCENTRACIÓN PLASMA PLASMA

•COAGULACIÓN:
TIPOS •trombina
•DISOLUCIÓN FIBRINOLÍTICA:
•plasmina
•MODIF DE QUILOMICRONES:
• lipoproteína lipasa

MENOR NO HAY FUNCIÓN


CONCENTRACIÓN EN EL PLASMA
APLICACIONES CLÍNICAS DE LAS
ENZIMAS
ENZIMAS ESPECÍFICOS
NIVELES BAJOS O NULOS
NO PLASMÁTICOS
elevación

PROCESO PATOLÓGICO

CAMBIOS EN
AUMENTO DE
PERMEABILIDAD DE
MUERTE CELULAR
MEMBRANA

LIBERACIÓN DE ENZIMAS INTRACELULARES EN EL PLASMA


APLICACIONES CLÍNICAS DE LAS
ENZIMAS
ANALIZADORES QUÍMICOS UTILIZAN
ENZIMAS INMOVILIZADAS COMO
REACTIVOS

•Pruebas de detección del colesterol y triacilgliceroles


•COLESTEROL OXIDASA Y LIPASA
•Prueba de ELISA
• PEROXIDASA, que reacciones con proteínas de la superficie
vírica (VIH)
APLICACIONES CLÍNICAS DE LAS
ENZIMAS
ISOENZIMAS
• Enzimas que catalizan la misma reacción pero se
desplazan diferente en la electroforesis debido a
un distinto ordenamiento de subunidades.
• También denominadas ISOZIMAS

Mecanismo de formación: loci diferentes, combinaciones diferentes

ENZIMA POLIMÉRICO ACTIVO


ISOENZIMAS

ISOZIMAS

LDH ALP CPK


ISOENZIMAS
LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)

H Tipo corazón
ENZIMA
2 TIPOS
TETRAMÉRICA
M Tipo músculo

IMPORTANCIA CLÍNICA

Lesión tejido cardiaco Rotura celular Liberación CPK2

Signo de IMA Retrasa liberación de LDH


ISOENZIMA ESTRUCTURA DISTRIBUCIÓN
LDHI H4 Corazón y
glóbulos rojos

LDH2 H3M Corazón,


glóbulos rojos y
leucocitos
LDH3 H2M2 Cerebro y riñón

LDH4 HM3 Riñón, placenta y


páncreas

LDH5 M4 Hígado y
musculo
esqueleto
ISOENZIMAS
CREATINA FOSFOQUINASA (CPK)

B Tipo cerebro
ENZIMA DIMÉRICA
2 TIPOS

M Tipo músculo

Tanto para la LDH como para la CPK, se observa que el método de


determinación por electroforesis es LENTO, por tanto, INÚTIL PARA
URGENCIAS. En estos casos, se prefiere el ELISA.

Al igual que la LDH, tiene importancia clínica en el diagnóstico


de Infarto de Miocardio Agudo (IMA). Observemos la siguiente
gráfica.
ISOENZIMAS
ISOENZIMA ESTRUCTURA DISTRIBUCIÓN
CKBB (1) BB Cerebro

CKMB (2) MB Corazón, musculo


esquelético

CKMM (3) MM Músculo


esquelético
ISOENZIMAS
FOSFATASA ALCALINA (ALP)

ACCIÓN UBICACIÓN

Hidroliza enlace éster fosfato entre un •RIÑÓN


grupo fosfato y un radical orgánico a pH •HÍGADO
básico liberando fosfato inorgánico. •INTESTINO
(desfosforilación) •HUESO

Animales en crecimiento
AUMENTO FISIOLÓGICO
Hembras en gestación

-Poca especificidad de sustrato


-Localización celular: MEMBRANA
ISOENZIMAS
DENOMINACIÓN UBICACIÓN CARACTERÍSTICA
AP – 1α2 HEPATICA Actúa la fosfolipasa D.
Dx en colestasis.
AP – 2β1 OSEA Localizado en los
osteoblastos
AP – 3β2 INTESTINAL -
AP- 2- 4 PLACENTARIA -

Presenta hasta 9 isoenzimas:

-Pre-hepática -Nagao
-Hepática -Renal
-ALP hueso -Intestinal
-Placentaria -PA
-Regan
UTILIDAD COMO AGENTE
TERAPÉUTICO
• Algunas enzimas son utilizadas
como medicamentos para
problemas médicos específicos.

Pero su vida media corta en


circulación obliga a utilizar
grandes cantidades para
satisfacer la demanda.
UTILIDAD COMO AGENTE
TERAPÉUTICO
• Mezcla enzimática: estreptococos
• Disolución de coágulos en miocardio y
ESTREPTOQUINASA
extremidades inferiores
• Activa el plasminógeno

• Es una serina proteasa.


PLASMINA • Forma activada del plasminógeno
• Corta fibrina insoluble del coágulo
UTILIDAD COMO AGENTE
TERAPÉUTICO
• Serina proteasa.
ACTIVADOR
• Utiliza E. coli recombinante
TISULAR DEL
• Disolución de coágulos en pacientes
PLASMINÓGENO con IMA

• Utilizada contra tipos de leucemia en


adultos y cáncer
ASPARAGINASA
• Células tumorales: requerimiento
nutricional de asparagina
MARCADORES ENZIMÁTICOS
• Son exámenes para determinar la actividad de
enzimas específicas en el cuerpo

Enfermedades o defectos hereditarios pueden


ocasionar que las enzimas dejen de trabajar o
disminuyan su actividad.

Los resultados se reportan como actividad enzimática


normal o no.
MARCADORES ENZIMÁTICOS

AST ALT
Aspartato Alanina aminotransferasa
aminotransferasa
Glutámico-oxalacética Glutámico –pirúvica sérica
sérica
En músculo, riñón y En hígado
encéfalo
CÉLULA: mitocondria y CÉLULA: citoplasma
citoplasma

Relación: AST/ALT Indicador de hepatopatía


alcohólica
MARCADORES ENZIMÁTICOS

FOSFATASA ALCALINA
Enzima integral Pacientes con Niveles bajos:
de superficie síndrome diversas
exterior de colestáticos: enfermedades
membrana de niveles como anemia o
canalículo biliar cuadruplicados hipotiroidismo
MARCADORES ENZIMÁTICOS
LACTATO DESHIDROGENASA
(LDH5)

Especificidad de Dx limitada para


enfermedad hepatocelular

Elevaciones moderadas: hepatitis viral y


cirrosis

Menos comunes en trastornos


colestáticos
MARCADORES ENZIMÁTICOS

• Aumento de CPK2 y LDH1-2: Dx de IMA


CREATINA • Inicio: 3-6 h / Máximo: 12-14 h
• Si el Dx no es claro, sospechar otras causas:
CINASA traumatismo, enfermedad degenerativa o
inflamatoria

• La más sensible y específica


TROPONINA • Aumento a las 4-7 h del IMA: Permite Dx
retrospectivo
ZIMÓGENOS
• También llamados PROENZIMAS
• Precursores inactivos de enzimas.
• Se activan por escisión de uno o varios enlaces
peptídicos específicos.
• No hay gasto de ATP

EJEMPLO: ENZIMAS DIGESTIVAS


COAGULACIÓN
HORMONAS
COLÁGENO
ZIMÓGENOS
El páncreas produce una serie de enzimas que son necesarios para la
degradación de proteínas, carbohidratos y lípidos

Digestión de lìpidos Lipasa, fosfolipasa, esterasa

Digestión de carbohidratos Amilasa α


ZIMÓGENOS

Unidireccional

Irreversible

Única
ZIMÓGENOS

• Sintetizado en el páncreas (células acinares)


• Gránulos apicales que se liberan al conducto y
se dirigen al duodeno
QUIMIOTRIPSINÓGENO
• Aprox. 245 aa sin actividad enzimática
• Activación proteolítica: cambios
conformacionales y formación de centro activo
ZIMÓGENOS
ZIMÓGENOS

• Activador común de todos los


zimógenos pancreáticos
• Célula revestimiento de duodeno
TRIPSINÓGENO libera ENZIMA ENTEROPEPTIDASA, la
cual rompe el enlace peptídico entre
LIS e ISO
ZIMÓGENOS

• Autoactivación intramolecular
• pH inferior a 5
PEPSINÓGENO
• Etapa clave: rotura enlace
peptídico LEU16-ISO17
REFERENCIAS BILIOGRÁFICAS
• MURRAY, PK: MAYES, PA; GRANNER, D.K; RODWELL, V,.W.: Bioquímica de
Harper, 17 ED., El Manual Moderno, México, 2007
• NELSON D, COX M. LEHNINGER. Principios de Bioquímica. 5° ed. Omega,
España 2009
• Mark-Berg, J; Lubert S, Tymoczko, J. Bioquímica. 6ta Ed. Editorial Reverté
S.A., España. 2008. Disponible en:
http://books.google.com.pe/books?id=HRr4MNH2YssC&printsec=frontcov
er&hl=es&source=gbs_ge_summary_r&cad=0#v=onepage&q&f=false .
Consultado el 08 de marzo de 2013
• Devlin, T. Bioquímica, libro de texto con aplicaciones clínicas. 5ta Ed.
Reverté S.A., España. 2008. Disponible en:
http://books.google.com.pe/books?id=p3DCb9lTLx8C&printsec=frontcove
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Consultado el 08 de marzo de 2013
• MedLine plus. Disponible en:
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002354.htm
Consultado el 08 de marzo de 2013

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