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Aminoácidos Proteinas
Aminoácidos Proteinas
Aminoácidos
CH3
curvas proteicas.
CH2
CH-CH-COOH Glicina rica en el
CH3 NH3 Isoleucina colágeno.
Clasificación de aminoácidos
Los hidroxilados son
hidrofílicos, fosforilables y Aminoácidos
ocupan la superficie hidroxilados
proteica.
CH2-CH-COOH
La serina se encuentra en OH NH3 Serina
el sitio activo de muchas CH3-CH-CH-COOH
Treonina
enzimas, no así la treonina OH NH3
Los aminoácidos
azufrados, participan Aminoácidos azufrados
frecuentemente de los CH2-CH-COOH
NH2
de hidrógeno y
mantienen la estructura
secundaria, terciaria y
Lisina
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
cuaternaria de la
NH3
proteína.
-CH2-CH-COOH
La Histidina se encuentra
NH N NH3 Histidina en los sitios activos de las
enzimas.
La arginina es necesaria
en la síntesis de úrea.
Cargas eléctricas de los
aminoácidos
Los aminoácidos pueden tener carga positiva, negativa o cero.
La ionización del carboxilo produce cargas negativas, la captura del
protón por parte del grupo amino produce una carga positiva.
- +
R - COOH R -COO + H
+ +
R - NH 3 R - NH + H 2
pK 1+ pK 2 2 , 35+ 9 , 69
pI 2 2 6,02
Propiedades características de
cada aminoácido
Muchas de las características físicas y químicas de los
aminoácidos dependen de la estructura del grupo R anexo a su
carbono alfa.
Configuración L Configuración D
Cromatografía
Procedimiento de elección para separar e
identificar aminoácidos.
Se basa en:
partición por solventes.
adsorción por el soporte.
Dos elementos básicos en la separación:
soporte: papel, sílica gel, resinas.
solvente: mezcla de solventes orgánicos y
agua.
Diferenciación de acuerdo al Rf
Fluorescencia
presión.
CH (CH2)4
CH3 CH3 !
NH3+
Enlace
Hidrofóbico Enlace
iónico
CH3
O-
C
O
Estructura proteica: estructura
primaria
La conformación nativa de una proteína se define como la estructura
tridimensional que es biológicamente activa. Se mantiene sobre la base
de los enlaces covalentes y no covalentes anteriormente explicados.
La estructura primaria está definida por la secuencia de aminoácidos
unidos por los enlaces peptídicos.
Su carácter de doble enlace fija una estructura rígida, incapaz de girar
sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del carbono alfa.
Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un mismo plano).
Rígido
R
CO CH NH CO
CH NH CO CH NH
Libre
R R
Secuencia de aa. en las proteínas
Cadena A insulina
La conformación beta
o de hoja plegada se
presenta en algunas
proteínas o en alguna
porción de ellas.
La estructura es estabi-
lizada por puentes de
hidrógeno entre varias
cadenas.
Puede ser paralela y
antiparalela.
Estructura terciaria y cuaternaria
La estructura terciaria se refiere a la disposición
tridimensional de la cadena polipeptídica en una proteína,
permitiendo la disposición globular o fibrosa de la misma.
La mantienen todos los enlaces no covalentes y aún el
enlace disulfuro.
La interacción proviene de aminoácidos que pueden estar
alejados en la secuencia pero cerca en la disposición
tridimensional.
La proteína está plegada de forma tal que los grupos
hidrofílicos ocupan el exterior de la misma y los
hidrofóbicos el interior.
La estructura cuaternaria se produce en aquellas
proteínas que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, las
que se estabilizan por enlaces no covalentes.
Estructura terciaria de la
Hemoglobina
Tanto la Hys F8
como la Hys E7
sostienen el grupo
Hem de la
Hemoglobina
Ése a su vez
sostiene al Fe
Estructura cuaternaria de la
Hemoglobina
Las cuatro
cadenas (dos
alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura
globular con
cuatro bolsillos.
Metabolísmo de proteínas y
aminoácidos
Generalidades
El organismo digiere entre 60 y 100 gramos
diarios de proteínas.
Se suman entre 35 y 200 g de proteínas
endógenas (jugos digestivos, descamación
celular).
Sólo se pierden por las heces entre 6 y 12 g
de proteínas o sus productos,
correspondientes a 1-2 g de N2.
Enzimas digestivas
Hidrolasas que rompen los enlaces
peptídicos.
Clases de enzimas:
Endopeptidasas
Exopeptidasas
• Aminopeptidasas
• Carboxipeptidasas
Fases: Gástrica-Pancreática-Intestinal
Digestión y absorción de proteínas
Luz intestinal Superficie Luminal Enterocito Capilar
ATP
Aminoácidos
Na+ Na+
Aminoácidos libres(40%)
ADP
Polipéptidos Na+ K+
K+
Oligopéptidos(60%) Dipéptidos
Tripéptidos H+
Tripsina
Quimotripsina
Endopeptidasa
Elastasa
Aminopeptidasa H+ Aminoácidos
Pepsina Carboxipeptidasas
Dipeptidasa
R R1
microorganísmos y NO3-
plantas.
El ser humano sintetiza 11 NH4+
esenciales.
proteínas
Remoción de nitrógeno de los aminoácidos
La remoción del alfa amino grupo es la
primera etapa en el catabolísmo de los
aminoácidos.
Las reacciones características son:
Transaminación y
Desaminación oxidativa
Estas reacciones generan aspartato y
amonio que son las fuentes últimas del
nitrógeno de la urea.
Reacciones de Transaminación
O H
oxalacetato
C CH2-NH2
O3P- OH O3P- OH
CH2- CH2- aspartato
N
CH3
N
CH3 cetoglutarato
ceto
+
NH3 de
NADH
aminoácidos
glutarato (NADPH)
glutamato
aminotransferasa Glutamato deshidrog.
Cet NAD
o NH3 del (NADP)
ácido
glutamato
Disposición del amonio
Aunque el amonio está involucrado en la formación de
urea por el hígado, su nivel mientras se dirige de los tejidos
hacia el hígado para su transformación en urea debe
mantenerse bajo, por ser tóxico.
Los tejidos producen amonio:
De los aminoácidos: mediante la amino transferasa y glutamato
deshidrogenasa.
De la glutamina: Los riñones forman amonio de la glutamina por
acción de la glutaminasa. Este amonio se excreta como amoniaco.
De la acción bacteriana en el intestino.
De las aminas de la dieta, o de las purinas y pirimidinas.
Vía de la Glutamino sintetasa y la glutaminasa
El 50% del amonio circulante lo hace como glutamina sintetizada en el
hígado. Lo produce la glutamino sintetasa del hígado y el fenómeno
opuesto la glutaminasa del riñón.
Glutamato Glutamina
Glutamino Glutaminasa
sintetasa (riñón)
(hígado)
Glutamina Glutamato
Transporte de Múscul
o
amonio
La proteína celular es degradada
con la muerte celular planificada o
apoptosis. Híga
La vida media de las proteinas es do
variable. Desde horas como la
insulina, hasta meses como la
hemoglobina.
La selección de la proteína para
degradarse depende de su unión con
un polipéptido de 76aa llamado
ubiquitina.
Riñó
Las proteínas consumidas en exceso n
no se almacenan, se usan de
inmediato para energía
Destino del N2 de los alfa aminoácidos
Depende del lecho ecológico donde viva el
animal:
Los peces excretan amoniaco, por cuanto es de fácil
disolución en el agua.
Las aves excretan ácido úrico (uricotélicos) deben
consevar bajo peso y retener agua o lo que excretan con
el guano, alto contenido de ác.úrico semisólido.
Los mamíferos excretan urea (ureotélicos) compuesto
altamente soluble.
Ciclo de la urea
Un ser humano con una dieta normal,
300g de carbohidratos, 100 g de
grasa y 100g de proteínas debe enzima
excretar aproximadamente 16,5 g de
nitrógeno al día , 95% en la orina y
5% en las heces.
La urea representa del 80 a 90% del enzima
N2 que sale por la orina.
La urea se produce en el hígado, se Carbamil fosfato
libera a la sangre y se excreta por el
Citrulina
riñón. Ornitina
Se requieren bicarbonato (fuente de Aspartato
CO2),una molécula de amonio, un Urea
grupo amino del aspartato y 3 Arginina Arginino succinato
moléculas de ATP.
Fumarato
Ciclo de la urea
La citrulina formada sale fumarato
al citosol donde se une al
aspártico, mediante una Arginina succinato
arginino succínico
sintetasa y el gasto de un
aspartato
ATP.
El arginino succínico
libera fumarato y forma
arginina por una arginino arginina
No esencial
mientras que los no Glutamina
esenciales pueden ser Glicina
sintetizados a partir de Prolina
otros intermediarios Serina
Arginina Isoleucina Leucina
comunes del metabo-
Esenciales
Glutamina sintetasa
Glutamato + ATP+NH3 Glutamina + ADP + H + Pi
Prolina ATP
Enzimas
desconocidas
Se sintetiza a
partir del
glutamato. Glutamato semialdehido
Comprende dos
fenómenos de
reducción, por lo Pirrolin 5, carboxilato
energía. reductasa
Prolina
Tirosina
Se forma a partir de la fenilalanina por una
hidroxilasa.
La reacción es reversible, luego la tirosina, no
esencial depende de la fenilalanina esencial.
La enzima sólo se encuentra en el hígado
Tetrahidrobiopterín dihidrobiopterín
Fenil alanina
hidroxilasa
Fenil alanina Tirosina
Catabolismo del esqueleto de carbono de
los aminoácidos
TransamidinasaGuanidino acético
Ornitina
Glicina S-
adenosilmetioni
na S-adenosil
Arginin metionina
a
Pi Creatina
NHC
=
C-N-CH2-CO
H3 ATP
NHCreatinina PO3-NH2 Creatina fosfato
Síntesis de Histamina
Es un mensajero químico que afecta respuestas
celulares como alérgicas, inflamatorias, gástricas
y de neurotransmisores.
Ser forma a partir de la histidina por una
decarboxilasa.
2
Decarboxilasa
Histidina Histamina
Síntesis de
Serotonina
Triptofano
Tetrahidrobiopterin
La serotonina o 5-hidroxi Dihidrobiopterin Hidroxilasa
triptamina es sintetizada
en muchas partes del
cuerpo (plaquetas, sistema
nervioso central), pero la
mayor parte está en el 5-hidroxitriptofano
intestino.
Decarboxilasa
Se produce por hidroxila-
ción del triptofano a 5
hidroxitriptofano y luego
su transformación en se-
rotonina por decarboxila- 5-hidroxitriptamina
ción.
(serotonina)
Síntesis de catecolaminas y melanina
Se sintetizan a partir de la
tirosina. La tirosina es
hidroxilada a dihidro-
xifenil alanina (DOPA) Tirosina Epinefrina
Tetrahidrobiopterin
Dopamina
Melatonina
Es la N-acetil-5 metil hidroxitriptamina.
Es una molécula inductora del sueño. Se
produce en la glándula pineal y en la retina
y controla las variaciones circadianas del
sueño.