Protenas

ING. ABEL ANDY ESTEBAN PONCE

Unidad Temtica N 2- PROTEINAS
a) Aminocidos: definicin, clasificacin, estructuras y propiedades de
los proteicos y no proteicos; importancia del tamao y polaridad de las
cadenas laterales. In bipolar. Comportamiento cido base de los
aminocidos. Punto isoelctrico. Propiedades pticas. Aminocidos
esenciales. El enlace peptdico.
b) Polipptidos y protenas: importancia. Clasificacin segn su
funcin y segn su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no
covalentes determinantes. Niveles de organizacin estructural.
Propiedades generales. Factores fsico-qumicos que condicionan la
conformacin de las protenas. Desnaturalizacin. Hidrlisis.
Diferencias entre protenas animales y vegetales. Pptidos,
polipptidos y protenas de inters en medicina. Protenas
transportadoras de oxgeno: mioglobina y hemoglobina.
Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unin al antgeno,
regin constante y regin variable. Glucoprotenas: estructura
molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales
inicos y receptores.
 Protenas
OBJETIVOS

Conocer su importancia, abundancia y funciones

Estudiar su estructura macromolecular

Estudiar detalladamente los diferentes tipos de

monmeros que las constituyen

Conocer el tipo de unin entre sus monmeros

Analizar algunas de sus propiedades

 Glcidos

Agua

Iones

Lpidos

Protenas cidos Nucleicos

 Funciones Biolgicas de las Protenas

- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin
 Funciones Biolgicas de las Protenas

- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
 Funciones Biolgicas de las Protenas

- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transportadores
- Adherencia Celular y Organizacin Tisular
 Aminocidos

Estructura General

R
 Isomera ptica

Luz Polarizada Plana

Fuente Filtro polarizante
de Luz

Tubo con muestra

ngulo de
de solucin OA
rotacin
Analizador

Planos de
oscilacin
de la luz no Plano de
polarizada oscilacin
de la luz
polarizada plana Rotacin de
luz polarizada
Prisma de Nicoll
o Lmina de Polaroid
Ismero Ismero
Serie D Serie L

Ismeros pticos
o
Estereoismeros
 Aminocidos

Clasificacin

Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina,

Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina
Arginina e Histidina
 Aminocidos

Propiedades cido- Base

Enlace Peptdico
Pptidos
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
Estructura Primaria
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
(disposicin espacial local
estable)
 Estructura Secundaria

Hlice :: Se debe a la formacin de

enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un
aminocido y el -NH- del cuarto aminocido
que le sigue

Lmina : cadena en forma de zig-zag

Disposicin al Azar
Estructura Secundaria
Estructura Terciaria
(disposicin de la estructura
secundaria al plegarse sobre s)
Estructura Terciaria
 Estructura Terciaria

Estabilizada debido a la existencia de enlaces

entre radicales R de residuos de
aminocidos:
Puentes disulfuro
Puentes de hidrgeno
Uniones inicas
Uniones amida
Interacciones hifrofbicas
Estructura Terciaria

Enlaces de
Hidrgeno
Estructura Cuaternaria
Enlaces de varias cadenas
polipeptdicas
Estructura Cuaternaria
 Estructura Cuaternaria

Fuerzas que mantienen la Estructura

Cuaternaria:
I. No covalentes
- Contactos hidrofbicos
- Enlaces de hidrgeno
- Interacciones inicas

II. Covalentes
- Enlace disulfuro
- Enlace amida
Porina
 Desnaturalizacin de Protenas

Prdida de todas las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la protena reducida
a un polmero lineal.

Consecuencias inmediatas:
-Disminucin de solubilidad y precipitacin
-Prdida de funciones biolgicas
 Desnaturalizacin de Protenas

Estado Nativo Estado Desnaturalizado

 Agentes Desnaturalizantes

Fsicos:
calor
radiaciones
congelamientos repetidos
altas presiones
Qumicos:
cidos o lcalis
detergentes
solventes orgnicos
fuerza inica
urea y guanidina
 Enzimas

MSc. Bioq. Mara Brbara De Biasio

Asignatura: Bioqumica
Facultad de Ciencias Veterinarias
 Introduccin

Organismos Vivos Reacciones qumicas

Eficiencia y Velocidad

Catalizadores

Las ENZIMAS son catalizadores Biolgicos

Aceleran la velocidad de una reaccin, sin

consumirse , ni formar parte de los productos
 Enzimas

Introduccin
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
En un comienzo

Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa,

amilasa, lipasa, etc)

Designacin en funcin del tipo de reaccin

catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)

Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)

Gran Confusin!!!!!!!!!!
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Unin Internacional de Bioqumica y Biologa
Molecular Criterios de Clasificacin y
Nomenclatura

6 Clases de Enzimas tipo de reaccin

catalizada

Cada clase se divide en Subclases y Sub-

subclases naturaleza de los grupos de tomos
involucrados en las reacciones
Orden de aparicin
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Clases de Enzimas tipo de reaccin catalizada
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas

Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrgenos

Oxidasas: cuando el aceptor de hidrgenos es el O2

Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato

Oxigenasas: incorporan oxgeno al sustrato
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas

Lactato Piruvato
1.1.1.27
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Transferasas

2.6.1.1
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Hidrolasas: C-S, C-O, C-N y O-P
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Liasas: C-C, C-S y C-N (no uniones peptdicas)

Fructosa bifosfato aldolasa

 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Isomerasas

Fosfoglucoisomerasa
 Enzimas

Nomenclatura y Clasificacin
Ligasas (ATP): se forman uniones C-C, C-S, C-O y
C-N

Glutamina Sintetasa
Muchas Gracias