ENZIMAS

Son protenas especializadas que tienen la

funcin de acelerar reacciones
qumicas,
llamadas tambin catalizadores biolgicos, o sea
incrementa la velocidad de reaccin.
Velocidad: se define como el cambio en la
cantidad (moles, o gramos) de cantidades
iniciales o de productos por unidad de tiempo.

CARACTERISTICA EN UNA CATLISIS

ENZIMTICA
La enzima no se modifica en la reaccin
No modifica la constante de equilibrio de la
reaccin, sino que incrementa la velocidad a la
que la reaccin se aproxima al equilibrio, es
decir la enzima no cambia las propiedades
termodinmicas del sistema con la que se esta
interactuando
Las enzimas son especficas, ej. La glucosa
oxidasa oxida glucosa y no galactosa

ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR

APOENZIMA: Es la parte proteica de la
enzima desprovistos de cofactores o de
grupo prostticos.
COFACTOR:
Son
molculas
pequeas
organicas o inorgnicas que requiere la
apoenzima para su actividad, ejemplo el
cobre lo requiere la lisina oxidadasa.
GRUPO PROSTTICOS: Es similar al cofactor
pero esta firmemente unido a la apoenzima.
El grupo hemo presente en los citocromos,

ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR

HOLOENZIMA: Es la enzima activa, la unin
de cofactores o grupos prostticos a la
apoenzima.
SUSTRATO: Es la molcula sobre la que acta
la enzima para formar un producto.
CENTRO DE FIJACIN AL SUSTRATO: Es
el ordenamiento determinado de cadenas
laterales de aminocidos del polipptido
dispuesto especficamente para fijar al
sustrato.

ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR

CENTRO ACTIVO: Es el lugar de la enzima que
contiene la maquinaria destinada a catalizar la reaccin.
ISOENZIMAS: Son enzimas similares estructuralmente
que catalizan la misma reaccin quimica .
CENTRO ALOSTRICO: Sitio de la enzima en donde
se une molculas pequeas dando lugar un cambio en el
centro de fijacin al sustrato o a la actividad que se
produce en el centro activo, provocando aumento o
disminucin de la actividad de la enzima

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

La International Union of Biochemistry and
Molecular Biology (IUBMB) ha establecido un
sistema en las que todas las enzimas se incluyen en
seis clases principales, cada clase se subdivide en
Varias subclases que a su vez tienen otras
subdivisiones.
Al nombrar una enzima se seala primero el sustrato, despus el
tipo de reaccin y, finalmente el sufijo asa. Ej. Alcohol
deshidrogenasa.
Tambin hay algunas que utiliza el nombre comunes, Ej aldolasa.

CLASIFICACION DE LAS
ENZIMAS
1- OXIDORREDUCTASAS 2. TRANSFERASAS

Deshidrogenasas
Transaldolasa y
Oxidasas
transcetolasa
Reductasas
Acil, metil,
Peroxidasas
glucosil y fosfoCatalasas
rriltranferasas
Oxigenasas
Quinasas
Hidroxidasas
Fosfomutasas
Transaminasas

CLASIFICACION DE LAS
ENZIMAS
3. HIDROLASAS 4. LIASAS
Esterasas
Descarboxilasas
Glucosidasas
Aldolasas
Peptidasas
Hidratasas
Fosfatasas
Sintasas
Tiolasas
Liasas
Fosfolipasas
Amidasas
Desaminasas
Ribonucleasas

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

5. ISOMERASAS
6. LIGASAS
Racemasas
Sintetasas
Epimerasas
Carboxilasas
Isomerasas
Mutasas (no todas)

1. OXIDORREDUCTASAS
1.1 DESHIDROGENASAS: ej la alcohol deshidrogenasa, cataliza la
oxidacin de un alcohol a aldehdo. Esta enzima elimina dos electrones y dos
tomos de hidrgeno del alcohol para producir un aldehdo . Los dos
electrones que originariamente estaban en el enlace C-H del alcohol se
transfieren al NAD+, el cual queda reducido.

http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/perinatal/alcoholed.html

1. OXIDORREDUCTASAS
1.2. OXIDASAS: Transfieren dos electrones desde
el dador al oxigeno formndose habitualmente
H2O2, ej. La glucosa oxidasa

Glucosa

Gluconolactona

1. OXIDORREDUCTASAS
1.3. OXIGENASAS: catalizan la incorporacin de
oxigeno al sustrato, Ej. Catecol oxigenasa

02 +

Catecol oxigenasa

Catecol

cido Mucnico

http://www.google.com.co/imgres?q=catecol&hl=es&biw

1. OXIDORREDUCTASAS
1.4. PEROXIDASAS: Utilizan el H2O2 en lugar del
oxigeno como oxidante. Ej. La NADH peroxidasa
NADH + H+ + H2O2

NADH

2H2O

1.5. CATALASA: Es nica en el sentido de que el

H2O2 sirve tando de dador como de aceptor.
H 2O 2

H 2O 2

O2 + 2H2O

2. Transferasas
Estas enzimas transfieren grupos
funcionales entre dadores y aceptores.
Grupos como amino, acilo. Fosfatos, glucosilo y otros grupos
Monocarbonados.
Ej. Las aminotransferasas transfiere un grupo amino de un aminocido a un
-cetoacido aceptor dando lugar a la formacin de un nuevo aminoacido y
un nuevo cetcido

2. Transferasas
Ej. De la Alanina aminotransferasa (ALT, GPT)

Ej. De la aspartato aminotransferasa (AST, GOT)

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acid-metabolism-

2. Transferasas
Las quinasas son enzimas fosforilantes que catalizan la
transferencia del grupo y fosforilo desde el ATP u otro nuclesido
trifosfato a grupos aceptores alcohol o amino

Adenosina difosfato
http://www.people.virginia.edu/~rjh9u/atpstruc.html;

3. HIDROLASAS
Son enzimas que rompe hidrolticamente enlaces C-O;
C-N, O-P; C-S; Ej Peptidasas

oocities.org

Triacilgliceroles

Acilgliceroles y cidos grasos

3. HIDROLASAS
Ej. Glucosidasas (Lactasa, sacarasa)

sacarasa

diabetespolarizada.wordpress.com

4. LIASAS
Son enzimas que aadan o eliminan unidades de agua, amoniaco o dixido de
carbono.
Ej. Descarboxilasas, que eliminan unidades de C02 de y - cetoacidos y
aminocidos,

Ej. Las deshidratasas eliminan agua en una reaccin de

deshidratacin

Fumarato

L. Malato

www2.uah.es; html.rincondelvago.com

5. ISOMERASAS
Esta es un grupo de enzimas que catalizan isomerizaciones de
diversos tipos. Entre ellas se encuentran interconversiones cistrans, ceto-enol y aldosa-cetosas. Las isomerasas que catalizan
la inversin en carbonos asimtricos son epimerasas o
racemasas. Las mutasas catalizan transferencia intramolecular
de un grupo como el fosforilo.

oocities.org

5. ISOMERASAS

Racemasa

http://kimica2.blogspot.com/2010/06/titulacion-de-roductosde-uso.html

6. LIGASAS
Estas enzimas participan en reacciones sintticas en las
que se unen dos molculas a expensa de un enlace de
alta energa del ATP.

oocities.org

CINTICA ENZIMATICA
La cintica es el estudio de la velocidad de cambio de reactivos a
productos en una reaccin qumica.

La velocidad se expresa en trmino del cambio en la concentracin

del sustrato o producto por unidad de tiempo. La tasa se refiere a
cambios en la cantidad total (moles, gramos) por unidad de tiempo.
La actividad enzimtica se expresa habitualmente en micromoles (mol) de
sustrato convertidos en producto por minuto, en determinadas condiciones
de ensayo. La actividad especfica de una preparacin enzimtica se define
como el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena
(mol/min*mg proteina o U/mg protena. Pero la Comision internacional de
nomenclatura sugiere que esta debe expresarse en U mol/segundo.
La velocidad mxima, Vmax, es la velocidad obtenida en condiciones de
saturacin de la enzima por sustrato en unas condiciones determinadas de
pH, temperatura y fuerza inica

CINETICA ENZIMTICA

docencia.izt.uam.mx

CINETICA ENZIMTICA
Los reactivos
interacciona
con la enzima

La configuracin de la
enzima cambia

docencia.izt.uam.mx

CINETICA ENZIMTICA

Hay un cambio
conformacional en
la enzima
hexoquinasa

docencia.izt.uam.mx

CINETICA ENZIMTICA

E+S

K1
K-1

K2

ES

E+P
Km = K2+K-1
K1

CINETICA ENZIMTICA

Cuando [S]0 es pequea, la velocidad inicial es directamente

proporcional a la concentracin de sustrato, y por tanto, la reaccin es
de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el
sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la
reaccin es de orden cero y la velocidad es mxima (Vmax).
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e

CINETICA ENZIMTICA

Ecuacin de Michaelis-Menten
Vo = V

max

[S]

Km + [S]

CINETICA ENZIMTICA

La concentracin de sustrato que produce una Vi que sea igual a la mitad

de la Vmax, se define como la Km (constante de Michaelis Menten)

CINETICA ENZIMTICA
1VMAX = V
2

max

[S]

Km + [S]

Km + [S] = 2 V max *[S]

Vmax

Km = [S]

LA EXPRESIN QUE PERMITE ESCRIBIR SOBRE LA FORMACIN

Y DESCOMPOSICIN DEL COMPLEJO [ES] ES EL Km,
ENTONCES:

Km = K2+K-1
K1
Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert

CINETICA ENZIMTICA
Km es la constante de Michaelis que mide el grado
de afinidad que la enzima tiene por su sustrato.
El Km es la concentracin de sustrato [s] que
permite alcanzar la mitad de la velocidad mxima

Porque

Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert

Mtodos de linearizacin DE LA ECUACIN DE MICHAELIS

PARA AJUSTARLA A LA ECUACIN DE LNEA RECTA
ENTONCES TENIENDO EN CUENTA EL MTODO DE LINEWEAVER-BURK O
ECUACIN DE LOS DOBLE RECPROCO, PERMITIENDO INVERTIR LA
ECUACIN DE MICHAELIS, ENTONCES:

Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert

Importancia del Km Vmax

CUANDO LA GLUCOSA DIFUNDE EN UN TEJIDO:

HEXOQUINASA ES INHIBIDA POR SU PRODUCTO Y ES UNA ENZIMA

DE AMPLIA DISTRIBUCIN EN TODAS LAS CLULAS DEL CUERPO.
MIENTRAS QUE LA GLUCOQUINASA NO ES INHIBIDA POR
PRODUCTO Y SLO ESTA PRESENTE EN EL HGADO Y EN EL
PNCREAS.

J. David Rawn. Bioqumica de Rawn. McGraw Hill Interamericana de Espaa. Volumen 1. Madrid.

INHIBICIN ENZIMTICA
INHIBIDORES ENZIMTICOS
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad.
La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente.
La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible.
Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma
covalente y modifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los
aminocidos necesarios para la actividad enzimtica.
En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente,
dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de la manera como el
inhibidor se une a la enzima o al complejo enzima-sustrato.
Inhibicin competitiva
Inhibicin no competitiva
Inhibicin acompetitiva

INHIBICIN ENZIMTICA
acetilcolinestearasa
Acetilcolina + H2O

colina + acetato

INHIBICIN ENZIMTICA

1,3 Difosfoglicerato

INHIBICIN ENZIMTICA
Inhibicin competitiva
La succinato deshidrogenasa es inhibida competitivamente por el malonato
ya que es estructuralmente similar al succinato

cido mlico

INHIBICIN ENZIMTICA
Inhibicin No Competitiva
El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de sustrato

INHIBICIN ENZIMTICA
Inhibicin Alostrico (acompetitivo)
El inhibidor se une a una SUBUNIDAD
reguladora

Fosfatasa
alcalina

Tripsina

Pepsina

Factores que afectan la actividad de una enzima

Enzima
Pepsina
Tripsina

Vo

11

14

pH ptimo
1.5
7.7

Catalasa
7.6
Arginasa
9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa
7.8

pH

La concentracin del sustrato

La concentracin de la enzima
Vo

37
85
Temperatura oC)

USO DE ALGUNOS FARMACOS INHIBIENDO LA ACCION DE

ALGUNAS ENZIMAS

dihidroteroato sintetasa

dihidrofolato reductasa

http://med.javeriana.edu.co/fisiologia/fw/c76.h
tm

Mecanismo de accin:

La Atorvastatina tiene una potente actividad para

inhibir la HMG-CoA reductasa (3 hidroxi - 3
metilglutaril CoA reductasa). Esta enzima
cataliza la conversin de la HMG-CoA a
mevalonato, un paso inicial y limitante de la
velocidad en la biosntesis heptica del
colesterol; reduce las concentraciones sricas
de colesterol total, colesterol LDL y colesterol
VLDL, protena apo B y triglicridos.

Mademecum MK
Investigar otros medicamentos inhibiendo la actividad de
enzima