UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLGICAS

DEPARTAMENTO ACADMICO DE QUMICA BIOLGICA
Y FISIOLOGA ANIMAL
T1. Los enlaces qumicos en bioqumica, el agua en las
reacciones enzimticas. Protenas. Estructura.
T2. Enzimas. Caractersticas generales: Holoenzima,
Apoenzima. La energa libre y la cintica enzimtica Km
consideraciones generales.

Ms.C. Patricia Elizabeth Torres Plasencia .

Los enlaces qumicos en bioqumica

Los tomos interaccionan por medio de enlaces
qumicos: covalentes (definen la estructura de
las molculas) y no covalentes.

Enlaces covalentes: Ms fuertes. Consiste en un par

de electrones compartidos entre dos tomos
adyacentes.

Los enlaces covalentes y no covalentes

son
importantes para la estructura y estabilidad de las
molculas biolgicas.

Enlaces no covalentes
Interacciones electrostticas: Atraccin entre cargas opuestas.
Puente de Hidrgeno:
tomo de H parcialmente
compartido
entre
dos
tomos
relativamente
electronegativos (N, O).
Grupo donador del enlace
de
H:
tomo
estrechamente unido al H y
al t. de H. Grupo aceptor
de H: t. no unido.
Interacciones de Van der Waals: Base: distribucin de
cargas elctricas de un tomo vara con el tiempo (distribucin
asimtrica de cargas).
Interacciones hidrofbicas: Algunas molculas
(apolares) no pueden participar en los puentes de H ni en
interacciones inicas con el agua. Tendencia a asociarse:
efecto hidrofbico, Interaccin entre molc. apolares:
interaccin hidrofbica.

Propiedades del agua

Diluyente en el que tienen lugar la mayora de las
reacciones bioqumicas.

El agua es una molcula polar

El agua es muy cohesiva: Las molc. de agua interaccionan a

travs de puentes de H. Ejm: Hielo.
Las molc. En soluc. acuosa interaccionan con el agua a travs
de puentes de H e interacc. Inicas.

Protenas. Estructura
Protenas: macromolculas ms verstiles de los seres vivos,
participan en una gama de funciones de acuerdo a diversas
propiedades:

Son polmeros lineales: Construidos por monmeros: Aas.

Son la transicin desde el mundo unidimensional al tridimensional (funcin).

Poseen grupos funcionales: alcoholes, tioles, tiosteres , c.

Carboxlicos, carboxiamidas y una serie de grupos bsicos.
Pueden interaccionar entre s y con otras macromolc. para
formar asociaciones complejas.
Algunas son muy rgidas y otras muy flexibles.

Las protenas se construyen a partir de 20 Aas

Son -aminocidos: tomo de C unido a cuatro grupos.

Son quirales: tomo de C unido a cuatro grupos diferentes.
Grupo Carboxilo

Grupo amino

tomo de H.

Grupo R cadena lateral.

Ismero L
Dos ismeros: L y D. L,
constituye las protenas.

Ismeros L, configuracin absoluta R

A pH neutro, los Aas se encuentran como iones dipolares: zwitteriones

Existen 20 tipos diferentes de Grupos R o cadenas laterales:

ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

Estructura Primaria

Es la secuencia de aminocidos de una protena (cadena polipeptdica)

Aas unidos por enlaces peptdicos

ada unidad aminoacdica se denomina residuo.

El extremo amino terminal (N terminal), es el comienzo
de la cadena polipeptdica, por lo que la secuencia de
Aas empieza desde ah.

Estructura Secundaria

Las cadenas polipeptdicas se pueden plegar en estructuras

regulares: hlice , hoja plegada , giros () y bucles ().
Hlice : Estructura helicoidal, se estabiliza por puentes de H
entre los grupos NH y CO de la cadena principal (puentes de H
intracatenarios).

Plegada : Se estabilizan por puentes de H entre las cadenas polipeptdicas (heb

Hoja

antiparalela:
Hebras en sentidos
opuestos. Conecta cada
Aas con un nico Aa (>
estabilidad).

Hoja paralela: Hebras

en el mismo sentido.
Tambin existen hojas mixtas.

Giros inversos y bucles: Se encuentran en la superficie y

participan en las interacciones entre protenas y
molculas.

Estructura Terciaria

El plegamiento de la cadena principal es complejo y desprovisto de simetra.

La forma global de la cadena polipeptdica de una
protena se conoce como estructura terciaria.

Motivos o estructuras
supersecundarias: Hlicevuelta-hlice.
Cadenas polipetdicas que se
pliegan en dos ms
regiones (dominios),
conestadas por segmentos
flexibles.

Estructura Cuaternaria

Para protenas que poseen ms de una cadena polipeptdica. Se

refiere al ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza
de sus interacciones. Forma ms simple: dmero.

Las cadenas polip. pueden ensamblarse en estructuras de mltiples

subunidades. Cada cadena polip. es una subunidad.

ENZIMAS

Caractersticas generales.
Holoenzima.
Apoenzima.
Energa libre .
Cintica enzimtica, Km consideraciones generales.

ENZIMAS. Caractersticas Generales

1. Composicin:
Casi
todos
son
de
naturaleza
proteica,
excepto molculas de
RNA
catalticamente
activas (ribosimas).
En los viroides de plantas, como los que
producen la mancha de los paltos y la
mancha de la planta del tabaco. Estas
ribozimas contienen secuencias de RNA,
que tienen esta posibilidad de cortar otras
cadenas
RNA,
en
secuencias
de
nucletidos bien determinadas.

ENZIMAS. Caractersticas Generales

La actividad cataltica de muchos enzimas depende de
la presencia de pequeas molculas llamadas
cofactores.

COFACTO
RES
Metales

Molculas orgnicas
pequeas deriv.
vitaminas: coenzimas
Unin fuerte

Unin dbil

Grupo
Prosttico

Cosustrat
o

Enzimas que requieren

elementos inorgnicos
Citocromo oxidasa
Catalasa, peroxidasa

Fe2+, Fe+,

Citocromo oxidasa

Cu2+

DNA polimerasa
Anhdrasa carbnica
Alcohol deshidrogensa

Zn2+

Hexoquinasa
Glucosa 6-fosfatasa

Mg2+

Arginasa

Mn2+

Piruvato quinasa

K+, Mg2+

Ureasa

Ni2+

Nitrato reductasa

Mo2+

ENZIMAS. Caractersticas Generales

2. Poder
cataltico

3.
Especificidad

Aumentan
las
velocidades de las
reacciones hasta 106
veces, sin afectar el
equilibrio
de
la
reaccin.
El enzima no se
modifica tras su
actuacin
cataltica.

Radica en el centro activo del

enzima
(responsable de la
interaccin).

ENZIMAS. Caractersticas Generales

Requieren de condiciones ambientales: pH

Enzima

pH ptimo

Pepsina

1.5

Tripsina

7.7

Catalasa

7.6

Arginasa

9.7

Fumarasa

7.8

Ribonucleasa
7.8

equieren de condiciones ambientales: Tempera

Enzima
pt.
Mamferos

Temp.
(oC)

37

Bacterias y algas
100

aprx.

Bacterias rticas
0

aprx.

Bacterias en muestra de
hielo antigua

DIVERSAS APLICACIONES:

Medicina

Transaminasas

Industria
Qumica
Transformaci
n de
Alimentos
Agricultur
a

Penicilina
Fermentacio
nes
Quesos
Vinos
Rhyzobium

ENZIMAS. Clasificacin

Anteriormente, los nombres:

tipo de reaccin catalizada,
seguido por sufijo asa.
Deshidrogenasas, proteasas
e isomerasas.

Descubrimiento
de
ms y ms enzimas
surgieron
ambigedades
inevitables.

La UIB: sistema de nomenclaturas sin ambigedad. Cada

enzima: nombre y nmero de cdigo singular que
identifican el tipo de reaccin catalizada y los sustratos
comprendidos.

De acuerdo al tipo de reaccin catalizada, los

enzimas se agrupan en seis clases:

1. Oxidorreductasas

Catalizan
reacciones
de
oxidorreduccin, transferencia de
hidrgeno (H) o electrones (e-) de
un sustrato a otro.

EC 1.1.1.2
Accepted alcohol dehydrogenase (NADP+)
name:
Reaction: an alcohol + NADP+ = an aldehyde + NADPH + H+
Otherna aldehyde reductase (NADPH2); NADP-alcohol
me(s): dehydrogenase; NADP+-aldehyde reductase; NADP+dependent aldehyde reductase; NADPH-aldehyde
reductase; NADPH-dependent aldehyde reductase;
nonspecific succinic semialdehyde reductase; ALR 1;
low-Km aldehyde reductase; high-Km aldehyde
reductase; alcohol dehydrogenase (NADP+)
Systematicname:

alcohol:NADP+ oxidoreductase

Comment A zinc protein. Some members of this group oxidize

s: only primary alcohols; others act also on secondary
alcohols. May be identical with EC 1.1.1.19 (Lglucuronate reductase), EC 1.1.1.33 [mevaldate
reductase (NADPH)] and EC 1.1.1.55 [lactaldehyde
reductase (NADPH)]. A-specific with respect to
NADPH.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
http://www.enzyme-database.org/

http://us.expasy.org/enzyme/

2.
Transferasas:
Transfieren grupos funcionales entre dadores y
aceptores. Transfieren grupos amino, acilo,
fosfato,
glucosilo
y
los
grupos
monocarbonados.

3.
Hidrolasas:
La reaccin generalizada implica la
rotura hidroltica de enlaces C-C,
C-O, C-N, O-P y C-S; la rotura del
enlace peptdico es un buen
ejemplo de esta reaccin.

4.
Liasas:
Aaden o eliminan los
elementos
del
agua,
amoniaco o dixido de
carbono.
Las
descarboxilasas
eliminan unidades de
CO2 de y -cetocidos
o aminocidos.

5.
Isomerasas:

Catalizan
isomerizaciones de
diversos
tipos
dentro
de
una
molcula.
Interconversiones
cis trans y aldosa
cetosa.

6.
Ligasas:
Catalizan la unin de dos
molculas acopladas a la
hidrlisis de ATP.
El trmino sintetasa se
reserva para este tipo de
enzimas.

CATLISIS
ENZIMTICA:
Formacin del complejo Enzima - Sustrato
La mayor parte de la capacidad cataltica de los enzimas procede de
yuxtaponer sus sustratos en condiciones favorables dentro de los
complejos ES para facilitar la formacin de los estados de transicin.
Los sustratos quedan unidos a una regin especfica del enzima
denominado centro activo.

El Centro Activo, al ser la regin que se une al sustrato,

contiene los residuos que participan directamente en la
produccin y roturas de enlaces (grupos catalticos). La
funcin del centro activo es:
Fijar especficamente al
sustrato
Transformarlo
catalticamente.
Los centros activos de las diversas enzimas
poseen ciertas caractersticas comunes:
Centro activo, porcin pequea del volumen del enzima
Es una entidad tridimensional
Los sustratos se unen por fuerzas dbiles:
Interaccion. Electrostt., hidrofbicas, Van
der Waals, puentes de H.
Los centros activos son hoyos o hendiduras
La especificidad del enlace depende de la disposicin definida
de los tomos del centro activo.

Modelo llave - cerradura

Modelo del ajuste inducido

CATLISIS ENZIMTICA:
Energa libre:

La primera ley de la Termodinmica establece

que la energa total de un sistema y su entorno
permanece constante.

Para comprender el funcionamiento de los enzimas, es necesario conocer:

La diferencia de la energa
La energa que se requiere para
libre (G) entre los productos
iniciar la conversin de los
y los reactantes
reactantes en productos (energa
G es negativo: Reaccin espontnea. de activacin G++.).
G es cero: Equilibrio.
Determina la velocidad de la reaccin
G es positivo: Reaccin no espontnea
A+B
C+D

Intervienen los enzimas, favoreciendo

La formacin del estado de transicin.

enzimas alteran las velocidades de reaccin pero no el equili

G entre X++ y el S: energa libre

De S a P: estado de transicin
de
Gibbs
o
energa
de
Por lo tanto:
X++ que tiene mayor energa
++
activacin: G .
libre.
Energa liberada por interacciones dbiles
La esencia de la catlisis es la
entre el E y el S (energa de unin) permite
estabilizacin especfica del estado
que la energa de activacin disminuya.
de transicin .

CINTICA
ENZIMTICA
Concentracin de enzima,
sustratos
y
productos
(incluyendo inhibidores y/o
activadores)

pH

La cintica enzimtica estudia la

velocidad
de
las
reacciones
catalizadas por los enzimas, as
como tambin los factores que
intervienen.
Temperatura

Qu significa velocidad cuando hablamos de una reaccin

qumica?
Si tenemos la siguiente reaccin:

La velocidad (V) es la cantidad de A que desaparece en una

unidad de tiempo concreta; es igual a la velocidad de aparicin
de P, es decir, la cantidad de P que aparece en una unidad de
tiempo completo.
La velocidad de la reaccin est relacionada directamente con
la concentracin de A mediante una constante de
proporcionalidad k, denominada constante de velocidad:
Primer orden
Muchas reacciones bioqumicas importantes incluyen dos reactantes:
V = k[A][B]
Pseudo primer orden
Orden cero

Segundo orden

La concentracin del sustrato afecta la velocidad

de
reaccin catalizada por enzimas
Para investigar la velocidad de reaccin el mtodo ms
sencillo es seguir el incremento del producto de la reaccin en
funcin del tiempo.

Se alcanza un equilibrio, el enzima

activo y transforma el P en S y vice

Sin embargo, las cinticas enzimticas son ms fcilmente

comprendidas si se considera solamente la reaccin directa
(conversin del S a P).
Velocidad de catlisis (V0) : nmero de moles de producto
formado por segundo cuando la reaccin acaba de empezar
(t = 0).

Leonor
Michaelis
y
Maud
Menten
propusieron un modelo
sencillo que explica
estas
caractersticas
cinticas mediante la
formacin
de
un
complejo
E-S
intermediario en la
catlisis.

E+S

k+1
k-1

ES

k+2
K-2

E+P

Teniendo en cuenta la
velocidad de reaccin cercana
a 0:
k+1
k+2
E+S
ES
k-1

Baja
concentrac
in de
sustrato
ALTA
concentracin
de sustrato
SATURACION

E+P

En el estado estacionario la [ES]

permanece
invariable
y
las
concentraciones del S y P van
cambiando.
Se
obtiene
una
constante
que
relaciona
las
constantes
de
velocidad
de
destruccin
y
formacin
del
complejo [ES]
Si K1 >> K2, Km = cte disociacin del
complejo ES, es decir es una medida
de la estabilidad del complejo ES: una
Km baja indica una unin fuerte.
Pero tambin a partir de la
ecuacin de Michaelis Menten:

Si [S] es igual a Km, Vo = Vmax/2

GRACIAS POR SU
ATENCIN