PROTENAS

ETIMOLOGIA
El trmino protena proviene de la
palabra francesa protine y sta del
griego (proteios), que significa
'prominente, de primera calidad'.
Son macromolculas compuestas por C, H, O y N. La
mayora tambin contiene S, y algunas P y Fe . Las
mismas estn formadas por la unin de varios
aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos. El
orden y disposicin de los aminocidos en una protena
depende del cdigo gentico, ADN, de la persona.




Son sustancias complejas, formadas por la unin
de aminocidos, que los vegetales sintetizan a
partir de los nitratos y las sales amoniacales
del suelo. Los animales herbvoros reciben sus
protenas de las plantas; el hombre puede
obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las
de origen animal son de mayor valor nutritivo.
Esto se debe a que, de los aminocidos que se
conocen, que son 24, hay 9 que son
imprescindibles para la vida, y es en las protenas
animales donde stas se encuentran en mayor
cantidad.
VALOR QUIMICO
El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se
define como el cociente entre los miligramos del aminocido
limitante existentes por gramo de la protena en cuestin y los
miligramos del mismo aminocido por gramo de una protena
de referencia.


El aminocido limitante es aquel en el que el dficit es
mayor comparado con la protena de referencia, es
decir, aquel que, una vez realizado el clculo, da un
valor qumico mas bajo. La "protena de referencia" es
una protena terica definida por la FAO con la
composicin adecuada para satisfacer correctamente
las necesidades proteicas.


FUNCIONES


Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)
Funcin reguladora

Algunas proteinas
regulan la expresin de
ciertos genes y otras
regulan la
divisin celular (como la
ciclina).

Funcin defensiva
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos
frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la
formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a
las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo,
o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con
funciones defensivas.

Funcin de transporte
La hemoglobina transporta oxgeno
en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno
en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en
los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos
por la sangre.
Los citocromos transportan
electrones.

Funcin contractil
La actina y la miosina constituyen las
miofibrillas responsables de la contraccin
muscular.
La dineina est relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.

Funcin de reserva
La ovoalbmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva
de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.

PROPIEDADES
SOLUBILIDAD
Son solubles en agua
cuando adoptan una
conformacin globular.
Se debe a los radicales
libres (-R) de los
aminocidos que, al
ionizarse, establecen
enlaces dbiles (Puente
de H) con el agua.

CAPACIDAD ELECTROLITICA
Se determina a travs
de la electrolisis, en la
cual si las protenas se
trasladan al polo
positivo es porque su
radical tiene carga
negativa y viceversa.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Poseen un comportamiento anftero lo cual las
hace capaces de neutralizar las variaciones de pH
del medio.
DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
Agentes que pueden desnaturalizar a una protena:
Calor excesivo.
Sustancias que modifican el pH.
Alteraciones en la concentracin.
Alta salinidad.
Agitacin molecular.

ESPECIFICIDAD
Se refiere a que cada una de las especies de seres vivos
es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de
las otras especies) y, aun dentro de una especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos.

CLASIFICACION DE
LAS PROTEINAS
BASADA EN LA FORMA
DE LAS PROTEINAS
a) Protenas globulares (esferoproteinas)
Estas protenas no forman agregados. Las conformaciones
principales del esqueleto peptidico incluyen la hlice, las laminas y
los giros. Estas protenas tienen funcin metablica: catlisis,
transporte, regulacin, proteccinEstas funciones requieren
solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de clulas y
tejidos.
Todas las protenas
globulares estn constituidas
con un interior y un exterior
definidos. En soluciones
acuosas, los aminocidos
hidrofobicos estn usualmente
en el interior de la protena
globular, mientras que los
hidrofilicos estan en el
exterior, interactuando con el
agua. Ejemplos de estas
protenas son la Hemoglobina,
las enzimas, etc.
b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras
alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor
parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a
formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de
la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son
ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas
son la queratina y el colageno.

BASADA EN LA COMPOSICION
a) Proteinas Simples: Formadas solamente por
aminoacidos que forman cadenas peptidicas.
b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y
por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la
porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte
no proteica se denomina grupo prostetico.

De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas
conjugados pueden clasificarse a su vez en:
Nucleoprotenas
Glicoprotenas
Flavoprotenas
Hemoprotenas,
etc.

NUCLEOPROTENAS: Es una protena que est
estructuralmente asociada con un cido nucleico (que
puede ser ARN o ADN).

Glicoprotenas: Son
molculas compuestas por
una protena unida a uno o
varios glcidos, simples o
compuestos. Tienen entre otras
funciones el reconocimiento
celular cuando estn presentes en
la superficie de las membranas
plasmticas(glucoclix).

Flavoprotenas:
Son protenas que contienen
un nucletido derivado de la
vitamina B2: la flavn adenn
dinucletido (FAD) o flavn
mononucletido (FMN).

Hemoprotenas: Son
aquellas protenas que contienen un
grupo prosttico hemo, con enlaces
covalentes o no covalentes con la
protena misma.
ESTRUCTURA
DE LAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
AA en la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y
el orden en que estn enlazados.

Generalmente, el nmero de AA que forman una protena
oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la
estructura primaria de una protena son covalentes: son
los enlaces peptdicos. El enlace peptdico es un enlace
amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA
con el grupo amino de otro, con eliminacin de una
molcula de agua.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que la
cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de
puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el
enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de
menor energa libre, y por tanto, ms estables.

Se pueden distinguir varios tipos de
conformaciones que determinan la estructura
secundaria de una protena:
1. Conformacin al azar
2. Hlice
3. Hoja
4. Giros
5. Conformacin del colgeno
6. Estructuras supersecundarias

1.Conformacion al azar
En algunas protenas, o en ciertas regiones de la misma,
no existen interacciones de suficiente consideracin
como para que se pueda distinguir un nivel de
organizacin superior a la estructura primaria. En estos
casos se habla de conformacin al azar.

2. Hlice
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en
una estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6
aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro
de unos 100 en la hlice. La hlice est estrechamente
empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre
dentro de la hlice.

3. Hoja
Cuando la cadena principal de un polipptido ( de color
verde en la figura de abajo )se estira al mximo que
permiten sus enlaces covalentes se adopta una
configuracin espacial denominada estructura , que
suele representarse como una flecha.

4. Giros
Secuencias de la cadena polipeptdica con estructura a o
a menudo estn conectadas entre s por medio de los
llamados giros . Son secuencias cortas, con una
conformacin caracterstica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipptido.
La conformacin de los giros est estabilizada
generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre
los residuos 1 y 4 del giro
5. Conformacin del colgeno
El colgeno es una importante protena fibrosa, con
funcin estructural. Presenta una secuencia tpica
compuesta por la repeticin peridica de grupos de tres
aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly,
y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido
cualquiera: -(G-P-X)-.

6. Estructura supersecundaria
En protenas con estructura terciaria globular es
frecuente encontrar combinaciones de estructuras al
azar, alfa y beta, con una disposicin caracterstica
que se repite en distintos tipos de protenas. Son los
llamados motivos estructurales o estructuras
supersecundarias.