Compendio de Bioquimica 2a Edición PDF

Compendio de Bioqumica, 2
UNIVERSIDAD NACIONAL
AUTNOMA DE MXICO
Facultad de Qumica
1.
COMPENDIO DE BIOQUMICA:
Protenas, Membranas y Metabolismo
Ariadna Gonzlez Sols
Consuelo Plata Ramos
Laura Carmona Salazar
Marina Gavilanes Ruz

Vanessa Maya Ampudia
Ilin Ponce Pineda
Edicin: Paola Nogales Anaya

Coordinacin: Marina Gavilanes Ruz
Dra. Marina Gavilanes Ruz

Edicin: Q.A. Paola Nogales Anaya
Edicin
Compendio de Bioqumica, 2 Edicin
COMPENDIO DE BIOQUMICA:
PROTENAS, MEMBRANAS, METABOLISMO
2 Edicin, Marzo 2015
Ariadna Gonzlez Sols, Marina Gavilanes Ruz, Consuelo Plata Ramos, Vanessa Maya
Ampudia, Laura Carmona Salazar e Ilin Giordano Ponce Pineda
Facultad de Qumica, UNAM
Proyecto PAPIME 202014, DGAPA, UNAM.
Parte del material grfico ha sido descargado de Internet, por lo que puede estar sujeto a derechos de autor.
La elaboracin y uso de este Compendio son con propsitos nicamente educativos, que no involucran lucro
en ningn aspecto.
M. en C. Ariadna Gonzlez Sols

Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. ariadna18@gmail.com
Dra. Marina Gavilanes Ruz
Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. gavilan@unam.mx
Dra. Consuelo Plata Ramos
Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. Dpto. de Nefrologa, Inst. Nal. Cien. Mdicas y
Nutricin, Salvador Zubirn. consueloplata@hotmail.com
Dra. Vanessa Maya Ampudia
Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. vanemaya@gmail.com
M. en C. Laura Carmona Salazar
Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. arual_cas@yahoo.com.mx
I.Q. Ilin G. Ponce Pineda
Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. irongado_2405@comunidad.unam.mx
Q.A. Paola Nogales Anaya
Dpto. de Bioqumica, Fac. de Qumica, UNAM. pao-aloap@hotmail.com
Esta 2 edicin fue elaborada gracias al apoyo del proyecto PAPIME PE202014, de la
DGAPA, UNAM. Marzo, 2015.
Parte del material grfico ha sido descargado de Internet, por lo que puede estar sujeto a derechos de autor.
La elaboracin y uso de este Compendio son con propsitos nicamente educativos, que no involucran lucro
en ningn aspecto.
PRLOGO
El curso de Bioqumica de los planes de estudio vigentes (implantados en la Facultad de Qumica en
el ao de 2005) es un curso terico sin contraparte experimental simultnea y que se imparte en
clases de cuatro horas a la semana durante las diecisis semanas del semestre. Su programa es
cursado de manera obligatoria por los alumnos del 5 semestre de las licenciaturas de QumicoFarmacutico-Bilogo y de Qumico de Alimentos y como materia optativa para la de Ingeniera
Qumica. La asignatura resulta esencial para materias que se cursan posteriormente como
Bioqumica Experimental, Gentica y Biologa Molecular, Bioqumica Clnica e Introduccin a la
Genmica. La asignatura se imparti por primera vez en el semestre 08-I y desde entonces se hizo
evidente que el curso era muy complejo por la extensin y diversidad de su contenido, ya que abarca
los temas de estructura y funcin de protenas y membranas y los de la parte bsica del metabolismo
intermediario. Su grado de dificultad se ha hecho evidente a travs de las opiniones de los profesores
y de parmetros de evaluacin del curso mismo. Por lo anterior, un grupo de profesoras de la materia
cremos conveniente crear un instrumento didctico que contribuyera a facilitar la comprensin y
mejorar el aprendizaje del estudiante de este curso fundamental en su formacin. El presente
Compendio de Bioqumica: Protenas, Membranas y Metabolismo conjunta de forma resumida
material didctico que las profesoras han desarrollado para el curso que han impartido, por lo que su
contenido est ajustado y organizado especficamente para el programa correspondiente. Por ello, en
este trabajo, los alumnos pueden encontrar de una manera abreviada los aspectos bsicos del
programa, lo que puede resultar til para comprender y reforzar los fundamentos de cada tema.
Desde su generacin, este Compendio de Bioqumica: Protenas, Membranas y Metabolismo ha sido
utilizado nueve semestres por las profesoras que lo elaboraron y a travs de encuestas y de la
opinin generalizada de los estudiantes, ha tenido una excelente acogida. A partir de las opiniones de
los estudiantes y de la colaboracin de dos nuevos profesores, se ha generado esta versin revisada
y actualizada al programa actual. Este Compendio de Bioqumica: Protenas, Membranas y
Metabolismo no pretende en absoluto sustituir a los libros de texto o de consulta, cuyo uso es
indispensable para un ptimo aprendizaje de la materia. Slo intenta concentrar de una manera
organizada, condensada, clara y articulada, los aspectos esenciales de los temas que se cubren en el
temario. Adems de constituir un apoyo para los alumnos del curso de Bioqumica de las licenciaturas
antes mencionadas, este Compendio tambin puede ser utilizado como una gua de estudio para los
Exmenes Ordinarios y Extraordinarios de la materia y adicionalmente, como una gua de estudio
para el Examen Extraordinario de la Bioqumica II de los anteriores planes de estudio, as como para
la seccin de Bioqumica del Examen de Ingreso al Posgrado en Ciencias Bioqumicas de la UNAM,
ya que el contenido de este compendio cubre los temas evaluados en estos exmenes. Parcialmente,
este compendio revisa temas de los cursos de Bioqumica para la carrera de Qumica del actual plan
de estudios y de la Bioqumica I del anterior plan de estudios.
Esperamos que este Compendio siga constituyendo una herramienta que podr ser mejorada
continuamente en el transcurso de los semestres por venir, para que cumpla con la funcin que
deseamos. Por ello, invitamos a profesores y alumnos, a que nos hagan saber sus opiniones a las
direcciones electrnicas de las autoras.
Marina Gavilanes Ruz

Marzo, 2015
FACULTAD DE QUMICA, UNAM

DEPARTAMENTO DE BIOQUMICA
LICENCIATURAS DE QUMICA FARMACUTICA BIOLGICA, QUMICA DE
ALIMENTOS, INGENIERA QUMICA
CURSO DE BIOQUMICA (clave 1508)
TEMARIO DEL CURSO

1
1.1
1.2
1.3
1.4
2
2.1
2.2
3
3.1
3.2
3.3
4
4.1
4.2
4.3
4.4
5
5.1
5.2
5.3
6
6.1
6.2
6.3
6.4
Estructura y Funcin de las Protenas.

Estructura y funcin de los aminocidos.
Niveles de estructuracin de las protenas: Estructuras primaria, secundaria, terciaria
y cuaternaria. Caractersticas, representaciones grficas.
Funciones de las protenas. Relacin estructura-funcin: Colgena, mioglobina,
hemoglobina.
Enzimas: Clases de reacciones, sitio activo, catlisis, cintica, energtica y
regulacin.
Estructura y Funcin de Membranas.
Modelo del mosaico fludo de las membranas biolgicas. Topologa de lpidos,
carbohidratos y protenas. Estructura y propiedades de la bicapa lipdica.
Termodinmica, cintica y mecanismos del transporte transmembranal de solutos.
Introduccin al Metabolismo.
Generalidades.
Termodinmica de los sistemas vivos.
Termodinmica de las reacciones de los compuestos fosforilados.
Gluclisis.
Generalidades.
Reacciones de la gluclisis.
Productos de la va y balance energtico.
Regulacin.
Gluconeognesis.
Generalidades.
Productos de la va y balance energtico.
Regulacin.
Va de las Pentosas Fosfato.
Generalidades.
Productos de la va.
Balance energtico.
Regulacin.
7
7
10
15
16
21
25
27
32
32
35
36
37
37
38
39
40
42
42
42
43
46
46
46
47
48
7
7.1
7.2
7.3
7.4
7.5
8
8.1
8.2
8.3
9
9.1
9.2
10
10.1
10.2
11
11.1
12
12.1
12.2
Ciclo del cido Ctrico.

Generalidades.
Fuentes de acetil-CoA. Reacciones anaplerticas.
Productos de la va y balance energtico
Importancia del ciclo como proveedor de esqueletos carbonados para otras vas
metablicas.
Regulacin del ciclo del cido ctrico
Fosforilacin Oxidativa y Fotosntesis.6 horas
Fosforilacin Oxidativa. Generalidades. Productos de la va. Hiptesis
quimiosmtica. Balance energtico.
Reacciones de la fase luminosa de la fotosntesis. Generalidades. Productos de la
va. Balance energtico.
Reacciones de la fase oscura de la fotosntesis. Generalidades. Productos de la va.
Balance energtico.
Metabolismo del Glucgeno.
La glucogenlisis. Generalidades. Productos de la va y balance energtico.
Regulacin.
Glucognesis. Generalidades. Productos de la va y balance energtico.
Regulacin.
Metabolismo de Lpidos.
La degradacin de los cidos grasos (-oxidacin). Generalidades. Productos de la
va y balance energtico. Regulacin.
La sntesis de cidos grasos. Generalidades. Productos de la va y balance
energtico. Regulacin.
Metabolismo de Compuestos Nitrogenados.
Catabolismo de aminocidos. Generalidades. Productos. Interrelaciones con otras
vas.
Integracin Metablica.
Las principales vas metablicas y las estrategias del metabolismo energtico.
Situaciones metablicas anormales: la inanicin y la diabetes mellitus.
Bibliografa
49
49
49
51
52
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59
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65
65
66
68
68
70
73
73
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77
80
82
1. Estructura y Funcin de las Protenas

Para entender las funciones de las protenas, antes hay que conocer su diseo estructural,
y ya que las protenas estn formadas de aminocidos, primero se revisar este tema.
Aminocidos
Funciones:
1) Molculas formadoras de las protenas.
2) Precursores de vitaminas.
3) Intermediarios en las sntesis de otros aminocidos.
4) Presentes en compuestos de las paredes celulares de bacterias.
5) Como neurotransmisores.
6) Abundantes en plantas con funciones diversas.
20 son los ms comunes y son los que se encuentran formando parte de las protenas,
pero hay alrededor de 150 no proteicos.
Los que son parte de las protenas son las formas L que son los ismeros pticos
resultantes de la presencia del C asimtrico o C quiral o C alfa (C) o C estereognico.
1.1 Estructura y Funcin de los aminocidos proteicos
ESTRUCTURA GENERAL DE AMINOCIDOS PROTEICOS.
H
Carbono a o Carbono asimtrico o centro quiral
R C COOH
NH3
Los aminocidos proteicos tienen tres sustituyentes constantes: un grupo +NH3, un COO- y
un H mas un grupo R variable en todos. Los aminocidos se clasifican segn las
caractersticas de su grupo R. Grupo R = Cadenas laterales o sustituyentes.
1)
2)
3)
4)
No polares o hidrofbicos
Polares no cargados
Polares con carga positiva
Polares con carga negativa
Las propiedades de cada grupo R dependen de su tamao, forma y carga.

*(Ver adelante la figura con las estructuras de los 20 aminocidos)
Propiedades de los aminocidos
1) Sus pesos moleculares estn entre los 57 y los 186 Daltones (un peso molecular
promedio es 110 daltones).
2) Los aminocidos como cristales tienen altos puntos de fusin ( 250 C).
3) Bastante solubles en agua e insolubles en solventes no polares.
4) Algunos (triptofano, fenilalanina y tirosina) pueden absorber fuertemente la luz
ultravioleta (280 nm).
5) Pueden protonarse o desprotonarse, por lo que pueden actuar como donadores o
aceptores de H+, o sea que pueden actuar como cidos o como bases y se comportan
como iones dipolares o zwitteriones en solucin acuosa.
6) Pueden tener carga elctrica (dependiendo del pH).
Propiedades cido-base de los aminocidos
Las propiedades cidobsicas de los a.a. son importantes, porque:
Determinan muchas propiedades de las protenas.
Ayudan a separarlos, identificarlos y cuantificarlos.
Los 20 aminocidos de las protenas tienen grupos R o cadenas laterales que difieren en
tamao, peso, forma, estructura qumica, carga elctrica y polaridad.
A continuacin se presenta la clasificacin segn su polaridad/carga:
El valor de pK nos ayuda a saber el estado de protonacin y la carga del grupo R a cierto
pH.
Forma que predomina
abajo del pKR
pKR
3.9
Aspartato
CH2 COOH
Glutamato
CH2 CH2 COOH
4.1
H
+
N
6.0
Histidina
C
H2
Cistena
CH2 SH
Tirosina
Lisina
NH
8.4
CH2
CH2
CH2
NH3
+
NH2
Arginina
CH2 COO-
H+
CH2 CH2 COO-
H+
H+
H+
H+
H+
H+
N
C
H2
NH
CH2S-
10.5
OH
CH2
Forma que predomina

por arriba del pKR
CH2 CH2 CH2 NH
C
NH2
10.5
12.5
OCH2
CH2
CH2
CH2
NH3
NH
CH2 CH2 CH2 NH
C
NH2
En la curva de titulacin de la alanina que se presenta a continuacin, se puede ver

como los dos grupos ionizables de la alanina que son el amino y el carboxilo del C alfa,
pueden ganar o perder H+ dependiendo del pH y del pK de cada grupo.
10
1.2 Niveles de estructuracin de las protenas: Estructuras primaria, secundaria,

terciaria y cuaternaria. Caractersticas y representaciones grficas
Funciones biolgicas de las protenas
a) Enzimas.- Actividad cataltica
b) Hormonas.- Actividad de mensajeros
c) Anticuerpos.- Defensa
d) Receptores en membranas.- Deteccin de seales y mensajes fsicos y qumicos
e) Unin de alguna especie para transportarla.-Oxgeno, cidos grasos, etc.
f) Acarreadores en membranas:- Transporte de solutos y a menudo, actividad cataltica
g) Estructurales.- Formacin de andamios moleculares.
Estructura
TODAS
las
protenas
tienen
estructura primaria, secundaria y
terciaria. Algunas, adems tienen
cuaternaria. En una protena nativa,
es decir con su funcin biolgica
activa, todas los niveles de
estructura
co-existen
simultneamente.
Niveles de estructura
protenas
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
de
las
Estructura primaria
1. Cadena lineal de aminocidos, cadena no ramificada.
2. La cadena de aminocidos tiene dos extremos: uno amino, el primero y otro
carboxilo, el final.
3. Posicin especfica de cada aminocido en la cadena: secuencia especfica.
4. Unin covalente aminocido aminocido: enlace peptdico.
11
Estructura secundaria
1.
Arreglo peridico y regular.
2.
Promovida y estabilizada por puentes de H.
3.
La cadena no est estirada, sino que adopta plegamientos locales con formas
especficas y estables (-hlice, -plegada, giros o vueltas
Existen 3 tipos de estructura secundaria:
-hlice
-plegada
Giros o vueltas
Cadena helicoidal o en espiral
Enrolladas hacia la derecha
3.6 aminocidos por vuelta (5.4 )
-hlice
Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hlice

Formacin de puentes de hidrgeno con periodicidad regular
entre el hidrgeno del NH y el oxgeno del C=O de los enlaces
peptdicos de aminocidos no contiguos
12
Es una estructura secundaria de las protenas

Hoja ,
plegada o
lmina
Vueltas
o giros
Tiene una disposicin planar en el espacio

Est estabilizada por puentes de hidrgeno entre el
grupo amino y carboxilo de los aminocidos
Las cadenas pueden correr en forma paralela o
antiparalela
Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del
plano
Estructuras secundarias en forma de U

Estabilizadas por puentes de H en sus extremos
Formadas por tres o cuatro residuos
Se localizan en las superficie de las protenas
generalmente
Forman un doblamiento acentuado de la cadena
polipeptdica que la reorienta hacia el interior
Prolina favorece las vueltas o giros, as como glicina
Sin estas vueltas, las protenas seran largas
cadenas de aminocidos extendidas (aunque con hlices o -plegadas), y no seran estructuras compactas
Estructura terciaria
1) Es el plegamiento general que adopta la cadena polipeptdica (incluyendo sus
estructuras 1 y 2) en el espacio.
2) Es la forma con la que hace su actividad biolgica (estructura nativa).
3) Est dada por la manifestacin de las interacciones entre los grupos R de los
aminocidos:
a) Interacciones hidrofbicas.
b) Interacciones electrostticas.
c) Puentes de hidrgeno.
13
d) Puentes disulfuro.
4) Es una consecuencia de la estructura primaria y es por tanto, especfica.
5) Es estable, pero dinmica, dado que puede cambiar la posicin en el espacio de los
tomos de los aminocidos que la conforman, con ligeros movimientos reversibles.
6) Los grupos polares tienden a estar en la superficie.
7) Los grupos hidrofbicos tienden a mantenerse internamente.
8) Es muy compacta.
ELECT ROSTT ICAS

INICAS/SALINAS
PUENTES DE HIDRGENO
HIDROFBICAS
ELECTROSTTICAS
INICAS/SALINAS
HIDROFBICAS
PUENTES DE
HIDRGENO
PUENT ES
DISULFURO
Ilustracin de una protena plegada en su forma nativa y en

la que se puede apreciar una sla cadena polipeptdica, por
lo cual esta protena no tiene estructura cuaternaria.
Tambin se notan 8 -hlices y varios giros o vueltas
(estructuras secundarias). Se puede notar un grupo
prosttico, que es un grupo hemo con una geometra
planar.
Estructura cuaternaria
Es la estructura que se forma cuando dos o ms polipptidos se unen entre s para
formar una protena con una funcin biolgica.
1. Los polipptidos que forman una protena se llaman subunidades u oligmeros.
stos pueden ser idnticos o diferentes.
2. Las interacciones que unen a los oligmeros pueden ser hidrofbicas, puentes de
hidrgeno, inicas y a veces enlaces S S.
3. Si los monmeros que forman un dmero son iguales, se forma un homodmero, por
ejemplo y si son diferentes, se forma un heterodmero.
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4. Puede haber protenas dimricas, trimricas, tetramricas, etc., que estn formadas
por dmeros, trmeros, tetrmeros, etc.
5. Las protenas con estructura cuaternaria pueden ser: globulares (se pliegan en forma
esfrica) o fibrosa (largos filamentos de protenas) aunque tambin las protenas con slo
estructura terciaria pueden serlo.
DMERO
TETRMERO
TRMERO
PENTMERO
Desnaturalizacin.
Desnaturalizacin. Es la prdida de la estructura terciaria de una protena.
Es la prdida de la estructura nativa de una protena y por tanto de su funcionalidad.
Estado
nativo
Estado
desnaturalizado
Actividad biolgica
Sin actividad
Conformacin termodinmicamente
ms estable.
Prdida de la estructura
terciaria, y en las que la tienen,
de la cuaternaria
Los agentes desnaturalizantes ms usados en el anlisis de protenas son:

pH
Temperatura
Solventes
Altas fuerzas inicas
Detergentes
Agentes reductores de grupos S-S, como el -mercapto etanol
Todos ellos perturban las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las protenas,
pero nunca alteran la estructura primaria, ya que estos agentes slo rompen interacciones
no-covalentes (excepto los agentes reductores de S-S como el -mercapto etanol).
15
1.3 Funciones de las protenas. Colgena, mioglobina, hemoglobina: Relacin

estructura-funcin. Enzimas: Clases de reacciones, sitio activo, catlisis, cintica,
energtica y regulacin
Funciones de las protenas. Ejemplos:
A. Funcin estructural.- Protenas fibrosas
Molculas largas (forman asociaciones de fibras alargadas).
Gran cantidad de estructura secundaria.
Funcin celular estructural.
Tienen gran fuerza de tensin.
Ejemplos: queratina, fibrona de la seda, elastina, colgena.
El colgeno se origina por una protena precursora (monmero) llamada tropocolgeno que
mide alrededor de 300 nanmetros de largo y 1,4 nm de dimetro. El tropocolgeno est
formado por tres cadenas polipeptdicas llamadas cadenas alfa (no hlices alfa). Cada cadena
esta constituida por un polipptido, formado por una repeticin en tndem de tres
aminocidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son
fundamentales en la formacin de la superhlice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un
10 a 12 % de todos los resduos aminoacdicos del colgeno, dependiendo dicho porcentage
del tipo de colgeno. Gracias a su estructura anular rgida, la prolina estabiliza la conformacin
helicoidal en cada una de sus cadenas ; La glicina, sin embargo, se sita ocupando un lugar
cada tres residuos localizndose a lo largo de la regin central, debido sin duda a su pequeo
tamao, y favoreciendo al denso empaquetamiento de las tres cadenas , de configuracin
levgira, necesario para la formacin de la superhlice de colgeno. Las tres cadenas se
enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hlice dextrgira. La
triple hlice se mantiene unida entre si debido a puentes de hidrgeno, que no afectan a todas
las tres cadenas, sino aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Adems, los
tropocolgenos se unen entre si por medio de enlaces entre algunos aminocidos, llamados
"crosslinkings".
B. Funcin de unin de ligandos.- Mioglobina y Hemoglobina (unen Oxgeno)
El oxgeno tiene una baja solubilidad en agua, y ste tiene que llegar a los tejidos
aerobios.
La mioglobina y la hemoglobina de los vertebrados tienen una alta afinidad por el oxgeno.
La mioglobina est en las clulas musculares y la hemoglobina en los eritrocitos
Ambas tienen un grupo hemo que es un grupo prosttico que est en la protena, pero
que no es de naturaleza proteica y que es un tetrapirrol que en su centro tiene un tomo
de Fierro, al cual se une el oxgeno.
La hemoglobina tiene estructura cuaternaria, pues tiene 4 subunidades, 2 alfa y 2 beta.
Cada una tiene un grupo hemo que une un tomo de oxgeno. Los sitios de unin de los
O2 en los 4 hemos estn alejados entre s. Sin embargo, la unin del primer O2 facilita la
entrada del 2 y la de ste, la del 3 y la de ste, la del 4, o sea que cooperan entre s, a
16
esto se le llama cooperatividad de unin del oxgeno y esta caracterstica hace que la
hemoglobina sea ms eficiente en su funcin.
Esto se explica porque hay cambios conformacionales que conectan a los 4 grupos
hemos, a esto se le llama alosterismo.
C. Funcin cataltica.- Enzimas

1. Son protenas que catalizan reacciones qumicas con gran rapidez y especificidad.
2. Son regulables.
3. Son los catalizadores de las reacciones qumicas celulares, acelerando reacciones por
factores de al menos un milln de veces.
Funcin de los cofactores: Contribuyen con uno o ms grupos

qumicos funcionales a la catlisis llevada a cabo por la enzima.
1.4 Enzimas: Clases de reacciones, sitio activo, catlisis,

cintica, energtica y regulacin
Caractersticas del sitio cataltico
Regin tridimensional de la protena
Es una regin pequea comparada con la magnitud total de
la protena
17
Es una hendidura en la estructura de la enzima, localizada ms o menos

superficialmente en el cuerpo de la enzima
Une al sustrato especficamente, mediante un reconocimento estructural
complementario
Contiene a los grupos catalticos y a los cofactores, si los hay
La interaccin de ste con el sustrato es no-covalente, y es reversible
Es hidrofbico, aunque puede tener a.a. polares y an cargados.
Tiene capacidad de orientar al sustrato
Cada enzima tiene un sustrato especfico, aunque un sustrato puede ser actuado por
varias enzimas.
Factores que afectan la actividad enzimtica
Estos no son factores fisiolgicos siempre, pero los podemos usar en el laboratorio para
medir actividades enzimticas a ms altas velocidades o para caracterizarlas. Estos
factores son:
Temperatura
pH
fuerza inica
solventes
Energtica de las reacciones enzimticas
Las enzimas facilitan la formacin del estado de transicin, lo cual resulta en una
disminucin de la energa de activacin de la reaccin que se ve reflejado en un aumento
de velocidad de la misma.
Estado de transicin
Energa
libre
Reaccin catalizada no enzimticamente
Reaccin catalizada enzimticamente
Estado inicial
(reactivos)
Estado final
(productos)
Progreso de la reaccin
Estado de transicin. Una situacin en la que hay alta probabilidad de que las molculas de
enzima o catalizadores puedan formar o romper enlaces del sustrato para formar el producto.
Colisiones efectivas entre molculas especficas y orientadas

[molculas en edo. de transicin]
Velocidad de la reaccin
18
Cintica enzimtica
La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones enzimticas y los factores
que la afectan.
Las enzimas tienen constantes cinticas que son parmetros que no varan en
condiciones constantes como de T. Estas constantes son la Km, la Vmax, la Kcat y las
constantes de inhibicin de compuestos.
La Km es la concentracin de sustrato a la cual la enzima alcanza la mitad de su
velocidad mxima. Es una forma de estimar la afinidad de la enzima por su sustrato.
La Vmax es la velocidad que la enzima alcanza a concentraciones saturantes de sustrato.
La kcat es el nmero de recambio y equivale al nmero de ciclos catalticos por sitio activo
por segundo.
Un gran nmero de enzimas tiene una cintica Michaeliana que da una grfica
hiperblica al graficar velocidad de reaccin vs concentracin de sustrato, la cual puede
convertirse a una forma lineal, graficando los dobles inversos de los valores de velocidad y
sustrato.
Velocidad de una reaccin enzimtica
Grfica directa de los valores experimentales
Grfica de dobles inversos
V
Vmax
e
l
o
c Vmax/2
i
d
a
d
1/V
Km/V
Lineweaver Burk
-1/Km
[S]
Km
1/Vmax
1/S
Inhibicin enzimtica
Las enzimas pueden ser inhibidas por compuestos celulares o por compuestos exgenos
como frmacos o toxinas que pueden ser irreversibles o reversibles. El tipo de inhibidor
puede identificarse de acuerdo a los cambios en los valores de Km o Vmax, cuando se
grafica la velocidad de la reaccin en presencia o ausencia de inhibidor vs concentracin
de sustrato:
Inhibicin competitiva
1/V
Inhibicin a-competitiva
1/V
+ I NHIBIDOR
+ I NHI BIDOR
-INHIBIDOR
- I NHI BI DOR
1/ V max
1/Vmax
Vmax no cambia
-1/Km
1/V
Km se hace mayor
La Vmax disminuye
1/S
Inhibicin no-competitiva
+ INHIBIDOR
- INHI BIDOR
1/vmax
-1/km
La V max disminuye
Km no cambia
1/S
K m disminuye
1/S

Catlisis enzimtica
Proteasas de serina
Son enzimas que rompen enlaces peptdicos en
sitios especficos de la secuencia de aminocidos de
sus sustratos (que son otras protenas). Las
proteasas de serina tienen prcticamente el mismo
mecanismo cataltico y se llaman as porque
contienen una serina en el sitio cataltico que
participa en el mecanismo de rompimiento del
enlace peptdico.
Adems, participan otros aminocidos que forman la
trada cataltica: Ser, Asp, His. Tres ejemplos de
proteasas de serina son:
Tripsina rompe despus de una Arginina o Lisina
Quimotripsina rompe despus de un aminocido con
R hidrofbico
Subtilisina rompe despus de un aminocido con un
R pequeo no polar
En la Figura se presenta el sitio cataltico de la
Quimiotripsina con la trada cataltica y otros
aminocidos importantes en la catlisis. Se indica la
formacin de un estado de transicin que es uno de
los pasos dentro del ciclo cataltico.
19
20
Ejemplos de formas de regulacin de la actividad de las enzimas

Regulacin por modificacin covalente: fosforilacin y alosterismo
La actividad de la enzima se regula, ya sea positiva o negativamente por la adicin o
substraccin covalente de un grupo qumico o de una parte de la molcula de la enzima.
a) Fosforilacin (regulacin reversible):
b) Alosterismo. Tambin es una forma de regulacin reversible:
21
2. Estructura y Funcin de Membranas

Funciones
Las clulas procariontes y eucariontes estn delimitadas por una membrana lipdica que
acta como una barrera de permeabilidad selectiva a solutos. En los procariontes esta
estructura slo acta como una barrera fsica entre la regin externa e interna de la
clula, en cambio en las clulas eucariontes las membranas son responsables de la
compartamentalizacin interna de procesos fisiolgicos especficos (ejemplo: Ciclo de
Krebs y Fosforilacin Oxidativa que se realizan en la mitocondria). Son relevantes para la
comunicacin inter e intracelular, organizan secuencias complejas de reacciones y
son de gran importancia por alojar sistemas proteicos involucrados en la formacin
de la energa.
Composicin de las membranas biolgicas
Aunque las membranas biolgicas despliegan diferentes funciones, todas tienen una
estructura comn basada en una bicapa de molculas lipdicas (3-5 nm de grosor
total), con protenas unidas a ella por interacciones no covalentes. La diversidad
molecular de los lpidos y protenas le dan a la membrana ciertas caractersticas
fisicoqumicas que determinan su funcionalidad. Hay carbohidratos unidos
covalentemente a las regiones polares de los lpidos y protenas membranales.
Los lpidos que conforman la mayora de las membranas celulares son de tres tipos:
glicerolpidos, esfingolpidos y esteroles. Los glicerolpidos y los esfingolpidos tienen
en comn la presencia de cidos grasos en su estructura.
Todos los lpidos membranales tienen el mismo diseo estructural: una cabeza polar o
hidroflica y dos colas apolares o hidrofbicas. Se dice por tanto que son molculas
anfipticas. Gracias a que esta es una caracterstica comn a todos los lpidos
22
membranales, ellos pueden asociarse de manera espontnea al ser excluidos de las fases
acuosas presentes en las clulas y los tejidos.
cidos grasos.- Son cidos carboxlicos con cadenas hidrocarbonadas y pueden
presentar diferencias en el nmero de tomos de carbono (longitud), en el nmero y tipo
de sustituyentes, as como en la posicin y nmero de instauraciones.
Glicerolpidos.-Su esqueleto bsico es el glicerol. Son lpidos en los que dos cidos
grasos estn unidos por enlaces ster al primer y segundo carbonos del glicerol y un
grupo polar o cabeza que es un alcohol fosforilado unido por un enlace fosfodister al
tercer carbono. Hay una gran diversidad en los tres componentes de cada molcula de
glicerolpido: los dos cidos grasos y la cabeza polar, lo cual origina muchas
combinaciones diferentes. La parte polar puede tener carga elctrica debida a los
oxgenos del fosfato y al alcohol.
23
Estructuras de glicerolpidos
Fosfogliceridos
enlace tipo ester

glicerol
Unidad
fosfato
Unidades de
c. graso
grupo
alcohol
Fosfatidilserina
Fosfatidilcolina
Fosfatidiletalonamida
Fosfatidilinositol
Fosfatidilglicerol (cardiolipina)
Esfingolpidos.-Su esqueleto bsico es la esfingosina. Son lpidos en los que un cido

graso est unido por un enlace amida a una base de cadena larga o esfingosina (base
esfingoidea) y un grupo polar o cabeza que puede ser un azcar o un azcar fosforilado
est unido al primer carbono de la base esfingoidea. Tambien puede haber muchas
combinaciones de los tres componentes.
24
Estructuras de esfingolpidos
Esteroles.-Estn formados por un ncleo de ciclopentanoperhidrofenantreno, una cadena

lateral y un grupo polar que es un hidroxilo en la posicin 3.

Lpido
Glicerofosfolpidos:
Esfingolpidos:
Esteroles
(Colesterol)
Esqueleto
de unin
Glicerol
Base
esfingoidea
Ncleo
esteroideo
Grupos de la
parte polar
1 fosfato
Grupos de
la parte no
polar
2 ac. grasos
25
Propiedades
a la
membrana
Favorece la
formacin
de la bicapa
lipdica
1carbohidrato
(glucosa,
galactosa)
Cadena
ramificada de
carbohidratos
1 ac. Graso
Favorece la
formacin
de la bicapa
lipdica
1 Hidroxilo
Ncleo
esteroideo
y cadena
lateral
Da rigidez a
la
membrana
2.1 Modelo del mosaico fludo de las membranas biolgicas. Estructura y

propiedades de la bicapa lipdica
La estructura membranal consiste de una doble capa lipdica o bicapa a la que se
asocian protenas en diversos grados. Cada monocapa es diferente a la contrapuesta en
que las proporciones de lpidos son diferentes y las protenas asociadas a cada monocapa
son diferentes. Se dice que las dos monocapas son asimtricas.
26
La propiedad anfiptica de los lpidos membranales favorece la formacin de la bicapa

lipdica. Los grupos hidrofbicos estn orientados hacia el centro de la bicapa lpidica
y los grupos hidroflicos hacia las partes externas. Las protenas se integran a la
bicapa lipdica dependiendo de sus propiedades de hidrofobicidad. Los carbohidratos se
unen covalentemente a las partes polares de lpidos y protenas.
protena
transmembranal
o integral
Las protenas que penetran en la regin hidrofbica de la bicapa de la membrana celular

son conocidas como protenas integrales (o intrnsecas). stas pueden atravesar una o
las dos monocapas (las ltimas son protenas transmembranales) gracias a que poseen
en su estructura varias regiones de hlices de aproximadamente 20 aminocidos o bien
de -plegadas, las cuales tienen grupos R hidrofbicos en su gran mayora. A estas
regiones se les conoce como regiones transmembranales. Las protenas que slo tienen
contacto con la superficie membranal (que es polar) son denominadas protenas
perifricas (extrnsecas) son hidroflicas en su superficie y por ello se asocian a las
membranas a travs de interacciones electrostticas y por puentes de hidrgeno, en
particular se unen a protenas integrales o a la parte polar de los lpidos. Este arreglo
espacial de lpidos y protenas es conocido como el modelo del mosaico fluido,
propuesto por Singer y Nicolson en 1972.
Fluidez membranal
Los cidos grasos que estn presentes en las membranas pueden ser saturados e
insaturados. Las insaturaciones por ser arreglos planares y rgidos permiten
desorientacin en el acomodo de la cadena del cido graso, generando desorden y
espacios vacos en la regin de la membrana, favoreciendo as la fluidez membranal, ya
que permite el movimiento de otras molculas. La situacin contraria sucede con los
cidos grasos saturados, los cuales compactan ms dando rigidez la membrana.
Fosfolpido con
ac. graso saturado
27
Fosfolpido con
ac. graso insaturado
Movimiento de lpidos membranales

Los lpidos presentan varios tipos de movimiento lo que le da dinamismo a la membrana.
Estos movimientos pueden ser rpidos (difusin lateral, rotacin y flexin) o lentos (flipflop).
Difusin lateral
rotacin
Flip-flop
flexin
2.2 Termodinmica, cintica y mecanismos del transporte transmembranal

Transporte transmembranal. Una funcin de las membranas
La permeabilidad de las bicapas lipdicas a molculas grandes y polares es muy limitada,
por lo que el paso de estas
Electrodo
molculas est facilitado
por protenas integrales. Al
paso de molculas a
travs de la membrana sin
la
intervencin
de
Compartimentos
protenas transportadoras
Bicapa
Acuosos
Lpidica
se
le
conoce
como
Triptofano
K+
H2O
difusin simple.
Urea
Indol
ClNa+
Glucosa
Glicerol
Las protenas presentes en
la
membrana
tienen
diversas funciones, entre
ellas permitir el paso de
Permeabilidad creciente
iones y otros sustratos a
28
travs de la membrana de forma controlada y selectiva.

Clasificacin del transporte transmembranal de solutos
Hay una gran variedad de protenas que mueven sustratos a travs de la membrana, en
general las podemos dividir en tres tipos:
a)
b)
c)
Canales
Transportadores
Bombas
Estas protenas se clasifican dependiendo de su gasto energtico, velocidad y direccin

del transporte y si generan o utilizan un cambio en el potencial de membrana.
Termodinmica
del
transporte
transmembranal de solutos
El movimiento de un in o molcula a
travs de la membrana depende su
naturaleza qumica:
Molculas sin carga.-Su movimiento
depende
de
su
gradiente
de
concentracin (gradiente qumico).
Molculas con carga.-Su movimiento
depende tanto de su gradiente de
concentracin como de su gradiente
elctrico (potencial de membrana) por
tanto, depende de su gradiente
electroqumico.
Molcula sin carga

G= 2.303RT log
[C2]
[C1]
Relacin de concentracin C2/C1
Molcula con carga

G= 2.303RT log
[C2]
+ZF V
[C1]
Potencial de membrana (mV)
29
A su vez, el movimiento de una molcula a travs de protenas membranales puede

requerir un gasto de energa o no, lo cual depender de la concentracin de la molcula a
transportar en cada una de las regiones separadas por la membrana. En el caso de las
molculas que pasan de una zona de alta concentracin a otra de baja concentracin, al
transporte se le conoce como difusin facilitada o transporte pasivo y no requiere de
energa. Las molculas que se mueven en contra de su gradiente de concentracin y
carga requieren de energa; a este tipo de transporte se le conoce como transporte
activo. Como se observa en las ecuaciones anteriores, la energa libre necesaria para
mover una molcula es directamente proporcional a la relacin de la concentracin de la
molcula entre las dos regiones que separa la membrana y en el caso de molculas
ionizadas, tambin se considera el tipo de carga y el diferencial del potencial de
membrana.
Caractersticas generales de los canales inicos
Transportan a los solutos por difusin (en favor de su gradiente de concentracin). Su
velocidad de transportar un in es mayor que la de un transportador. Pueden tener una o
varias subunidades proteicas, una de ellas por donde pasa la molcula ionizada, es
conocida como poro del canal, las otras subunidades por lo general regulan la actividad
del mismo. Son bastante , pero no absolutamente especficos para el in que transportan.
Tienen dos estados: abiertos o cerrados. Ambos estados pueden estar regulados por la
unin de ligandos o por el voltaje transmembranal. Los estados abiertos del canal
generalmente se convierten espontneamente a un estado cerrado. Todos generan una
corriente inica, por tanto, pueden cambiar el potencial de membrana.
Caractersticas generales de las bombas y los acarreadores
Transportadores primarios o bombas o bombas primarias.-Estas son protenas
transmembranales con una o varias subunidades. La protena realiza simultnea y
acopladamente dos funciones: hidroliza ATP y transporta un in o una molcula
orgnica. Este transporte es llevado a cabo en contra del gradiente de concentracin del
in o soluto, por lo cual requiere de energa, misma que es aportada por la hidrlisis de
ATP, la cual es una reaccin exergnica. Las bombas tienen una velocidad de
transporte menor que la de los acarreadores y los canales pero las especies que
transportan son muy especficas.
Transportadores secundarios.- Utilizan el gradiente de concentracin y/o elctrico
generado por los transportadores primarios para mover a las molculas. Son protenas
que acoplan el movimiento de una molcula en contra de su gradiente de concentracin,
al de otra molcula que mueven en favor de su gradiente de concentracin. De esta
manera, el transporte de la primera es costeado energticamente por el de la segunda. El
gradiente de concentracin favorable al transporte de la molcula es formado por las
bombas primarias. Son protenas transmembranales muy especficas para las especies
que transportan y su velocidad es intermedia entre la de los acarreadores y la de las
bombas.
30
Clasificacin del transporte segn las carga elctrica generada

Transporte electroneutro.-El balance neto de las cargas de las molculas ionizadas
transportadas es cero.
Transporte electrognico.-El balance neto de las cargas de las molculas ionizadas
transportadas es mayor o menor de cero.
Seal de transduccin
Protenas membranales y la transduccin de

seales
Otro grupo de protenas que est en la
membrana celular, son las que facilitan la
comunicacin celular y estn ntimamente
relacionadas con la transduccin de seales.
Los sistemas de transduccin de seales son
reacciones
secuenciales
organizadas,
ordenadas, rpidas y efectivas que las clulas
tienen para detectar cambios en su medio y
transmitirlos en trminos moleculares para
generar una respuesta que afronte los cambios
percibidos en su entorno.
seal
receptor
Transmisin
Modulacin
por otros
factores
Amplificacin
Divergencia a
mltiples dianas
Regulacin de
una va
metablica
Regulacin
de la
expresin
gnica
Cambios en
citoesqueleto
31
Las molculas seal (primeros mensajeros), que inician la transduccin de seales son
las hormonas y neurotransmisores que se unen a su protena blanco o receptores. Los
receptores son especficos para los ligandos, su afinidad por el ligando es muy alta; en
general, son protenas transmembranales que se localizan en la membrana plasmtica.
En el caso de las hormonas, los receptores de membrana son del tipo tirosina cinasa o
receptores que se unen a protenas G. Las hormonas esteroideas por ser liposolubles
atraviesan la membrana y reconocen a su
receptor en el citoplasma o en el ncleo.
Segundos mensajeros
Los neurotransmisores tienen como
protenas blanco a canales inicos.
En la transmisin de seales, tambin
participan
compuestos
orgnicos
e
inorgnicos conocidos como segundos
mensajeros
cuyas
concentraciones
aumentan de manera sbita y controlada
como forma de transmitir una seal. El
papel de los segundos mensajeros es
activar a una serie de protenas
citoplasmticas;
entre
ellas algunas
cinasas de protena (cinasas de tirosina,
cinasas de protena o fosfatasas, las
cuales modifican el estado de fosforilacin
de las protenas blanco modificando as la
actividad de estas protenas.
cAMP, cGMP
Ion calcio
Inositol 1,4,5-trifosfato (IP3)
Diacilglicerol (DAG)
Los segundos mensajeros y las protenas cinasas y fosfatasas amplifican

intracelularmente la seal original para generar una fase de respuesta, que consiste en
producir cambios metablicos en la clula con el fin de responder al estmulo. Para
ello, se encienden genes en el ncleo que codifican a protenas necesarias para
contender con el estmulo y se fosforilan enzimas que modifican su actividad para
producir el producto necesario ante la situacin avisada por la seal.
Actualmente se conoce que hay
una red muy compleja de
comunicacin intracelular en las
que
diferentes
vas
de
transduccin de seales estn
interrelacionadas (redes de
sealizacin).
32
3. Introduccin al Metabolismo
3.1 Generalidades
Los seres vivos adquieren y utilizan la energa que requieren a travs del
metabolismo para realizar sus funciones. Por tanto, los objetivos del metabolismo son:
Obtener energa qumica a partir de la captacin de la energa solar (organismos
auttrofos) o degradando nutrientes ricos en energa obtenidos del ambiente (organismos
hetertrofos).
Convertir molculas nutrientes en las molculas caractersticas de la propia clula.
Polimerizar los precursores monomricos en macromolculas.
Sintetizar y degradar biomolculas requeridas para las funciones celulares
especializadas.
Definicin del metabolismo
Es la suma de todas las transformaciones qumicas que se producen en una clula u
organismo, a travs de una serie de reacciones ordenadas y organizadas que son
catalizadas enzimticamente y que constituyen las rutas o vas metablicas.
Caractersticas de las rutas o vas metablicas

Serie completa de reacciones en una secuencia especfica que globalmente resulta
termodinmicamente favorable.
Algunas reacciones de las vas requieren de un aporte de energa, mientras que otras
pueden liberarla.
Las vas pueden estar compartamentalizadas sub-celularmente y/o asignadas a
tejidos especficos.
Las reacciones son catalizadas por enzimas.
Las vas son regulables. No todas las reacciones se pueden regular.
Existen diversos mecanismos de regulacin: por cantidad o disponibilidad de
sustrato (recambio, localizacin), por regulacin enzimtica (alosterismo, modificacin
covalente, localizacin subcelular, etc.), hormonalmente, entre otros.
Las vas son irreversibles en su conjunto, pero pueden tener varios pasos reversibles
(el paso limitante es irreversible).
33
Organizacin del metabolismo

CATABOLISMO.- Conjunto de reacciones que convierten molculas
en energa utilizable (producen energa)
Vas catablicas: son de tipo degradativo.
Qumicamente son procesos oxidativos.
Producen energa
METABOLISMO
ANABOLISMO.-Conjunto de reacciones que requieren energa para
producir molculas complejas
Vas anablicas: son rutas de biosntesis.
Qumicamente son procesos reductores.
Requieren un aporte de energa externo.
Anabolismo y catabolismo mantienen una relacin energtica, en la que las rutas

catablicas suministran energa qumica (en forma de ATP, NADH, NADPH y FADH2) que
es utilizada en las rutas anablicas con objeto de convertir molculas precursoras
pequeas en macromolculas celulares.
34
Tipos de reacciones qumicas del metabolismo

Dentro de una clula se llevan a cabo muchas transformaciones qumicas. Sin embargo, la
mayora de estas reacciones se encuadran en seis categoras generales que son las
mediadas por las diferentes clases de enzimas.
TIPO DE REACCIN
DESCRIPCIN
Oxidacin-reduccin
Transferencia de electrones
Formacin de enlaces
con requerimiento de
hidrlisis de ATP
Isomerizacin
Transferencia de grupos
Formacin de enlaces covalentes (ej. C-C)
Hidrlisis
Adicin o eliminacin de
grupos funcionales
Reorganizacin de tomos para formar ismeros

Transferencia de un grupo funcional de una
molcula a otra
Rompimiento de enlaces con intervencin del
agua
Aadir grupos funcionales a dobles enlaces o
eliminacin para formar dobles enlaces
Existen 4 tipos de molculas fundamentales en las reacciones metablicas. Pueden ser

iones o molculas orgnicas. Estas ltimas se derivan de vitaminas. Su importancia
radica en que son molculas que actan como vehculos de grupos funcionales o
tomos o electrones. Se les llama cofactores o coenzimas:
1. Coenzimas transferidoras de electrones.- Utilizados durante la oxidacin de
combustibles, como el dinucletido adenina de nicotinamida (NAD+) que es un aceptor de
electrones, donde la parte reactiva es el anillo de nicotinamida. Su forma reducida es el
NADH. El dinucletido adenina de flavina, FAD (forma oxidada) y FADH2 (forma reducida)
cuya parte reactiva es el anillo de isoaloxazina.
2. Coenzimas utilizadas para la biosntesis reductora. El dinucletido adenina fosfato
de nicotinamida (NADPH) que es un donador de electrones. El NADPH es exclusivo para
biosntesis reductoras, mientras que el NADH se utiliza principalmente para la
generacin de ATP.
3. Coenzimas transferidoras de fragmentos de dos o mas carbonos.- La coenzima
A, es un transportador de grupos acilo. Su parte reactiva es el grupo sulfihidrilo terminal
del CoA. Los grupos acilo se unen a la CoA mediante un enlace tioster, donde el
derivado se llama acil-CoA.
35
4. Coenzimas transferidoras de grupos fosforilo.- Como el ATP.
3.2 Termodinmica de los sistemas vivos

Las clulas vivas realizan trabajo constantemente. Necesitan de energa para mantener
sus estructuras altamente organizadas, sintetizar sus propios componentes celulares,
entre otros procesos. Las transformaciones biolgicas de energa obedecen las leyes
de la Termodinmica.
Todas las reacciones qumicas estn influenciadas por dos fuerzas:
La entalpa (H).-Es el contenido calrico del sistema reaccionante. Indica el nmero y
clase de enlaces qumicos en los reactivos y productos. Si una reaccin libera calor es
exotrmica (el contenido calrico de los productos es menor que los reactivos). Los
sistemas que toman calor del entorno son endotrmicos.
La entropa (S).- Expresa el desorden de un sistema. Si los productos de una reaccin
son menos complejos y ms desordenados que los reactivos, se dice que la reaccin
transcurre con ganancia de entropa.
Los sistemas biolgicos tienden a adquirir el estado de enlace ms estable y mayor
grado de desorden.
La fuerza impulsora neta de una reaccin es el G, el cambio en energa libre, que
representa el efecto neto de las dos fuerzas descritas anteriormente: G= H- T S.
Las reacciones de una va metablica se pueden ver segn sus necesidades
termodinmicas:
36
G GRANDE Y NEGATIVA La reaccin transcurre en el

sentido (EXERGNICAS)
G=0
EL SISTEMA EST EN
EQUILIBRIO
G GRANDE Y POSITIVA La reaccin transcurre en el

sentido opuesto
(ENDERGNICAS)
Reacciones cercanas al equilibrio

(G cercano a cero).- Son consideradas reversibles, la actividad de las enzimas que
catalizan estas reacciones es alta y dependen de la relacin de las concentraciones de
sustrato y producto, por tanto, la direccin de la reaccin depende de los cambios en las
concentraciones de sustrato y producto. La mayora de las reacciones de una va
metablica se encuentran cercanas al equilibrio. Este tipo de reacciones NO suelen ser el
paso limitante de la va metablica.
REACCIONES CON G GRANDES Y NEGATIVOS.- Son irreversibles, las enzimas son
alostricas y poco sensibles a los cambios en las concentraciones de sustrato y producto.
Las reacciones alejadas del equilibrio suelen ser las que regulan la va metablica.
Las variaciones de energa libre son aditivas; la reaccin qumica neta que resulta de
dos reacciones sucesivas que comparten un intermediario comn tiene una variacin de
energa libre global que es la suma de los valores de G de las reacciones
individuales.
3.3 Termodinmica de las reacciones de los compuestos fosforilados y su
participacin en el metabolismo
El ATP constituye un compuesto que es generado o usado por el catabolismo y
anabolismo, respectivamente. Es considerado la moneda energtica de la clula.
La hidrlisis de ATP o de un compuesto fosforilado es una reaccin comn para obtener
energa. El cambio de energa libre en la hidrlisis del ATP es grande y negativa. La
base qumica de este proceso obedece a que la hidrlisis es favorable, porque los
productos son ms estables (menor contenido de energa) que los reactivos. De acuerdo a
este concepto, los compuestos fosforilados son compuestos fosforilados de alta
energa. Hay compuestos fosforilados que por su gran valor de G (mayor que el del ATP)
son donadores de Pi al ATP y otros que por tener menor G que el del ATP son
receptores de un grupo Pi del ATP. Ver cuadro siguiente.
Adems de los compuestos fosforilados, los tiosteres tambin presentan un alto valor
de G de hidrlisis. Cada compuesto celular fosforilado posee un valor de G de
hidrlisis diferente, siendo el ms grande y negativo el correspondiente al
fosfoenolpiruvato.
37
Importancia de los diferentes valores de G de los compuestos fosforilados. A partir de la

aditividad de las variaciones de energa libre de las reacciones secuenciales, cualquier
compuesto fosforilado puede sintetizarse acoplando esa sntesis al rompimiento de otro
compuesto fosforilado con una energa de hidrlisis ms negativa.
4. Gluclisis
4.1 Generalidades
Los carbohidratos (hidratos de carbono) son aldehdos o cetonas con dos o ms grupos
hidroxilo (C-H2O)n. Los carbohidratos forman la mayor parte de la materia orgnica de
los seres vivos y participan en una amplia diversidad de funciones celulares; como fuente
y reserva importante de energa.
La energa de los carbohidratos se obtiene a partir de su oxidacin, de este proceso se
obtienen molculas con alto contenido energtico como es el ATP. Tal es el caso de la
oxidacin de la glucosa, en la va catablica conocida como gluclisis.
Como va catablica, la gluclisis comienza a partir de una molcula grande que se
oxida en dos molculas pequeas, y en este proceso hay liberacin neta de energa
(ATP) y poder reductor (NADH).
38
4.2 Reacciones de la gluclisis

La gluclisis es la oxidacin parcial de la glucosa hasta la obtencin de piruvato
(VA CATABLICA).
En condiciones aerobias, se realiza la oxidacin total de la glucosa hasta obtener CO2
(respiracin celular). Para dicho proceso se necesitan tres vas: gluclisis, Ciclo de
Krebs y fosforilacin oxidativa. Con la oxidacin total de la glucosa durante la
respiracin celular se obtiene un gran nmero de molculas de ATP. En condiciones
anaerobias, el piruvato se reduce a lactato o a etanol.
A la gluclisis la podemos resumir en la siguiente ecuacin:
Glucosa + 2ATP + 4ADP + 2Pi + 2NAD+ 2 cido pirvico + 2ADP + 4ATP + 2NADH
+ 2H+ + 2H2O
En esta ecuacin observamos que hay una produccin de 4 ATP por cada glucosa, sin
embargo hay que considerar que se necesitan 2 molculas de ATP para activar e iniciar la
gluclisis, por lo tanto que la ganancia neta real de la oxidacin de la glucosa a piruvato es
de 2ATP.
La gluclisis se lleva acabo en el citosol y consiste en 10 reacciones enzimticas
agrupadas en 2 fases:
FASE I.-Activacin de la glucosa por fosforilacin. En esta etapa se invierte energa
(2 molculas de ATP) y sucede la hidrlisis de una hexosa (fructosa) para la formacin
de dos triosas fosfato (gliceraldehdo fosfato y dihidroxiacetona fosfato).
FASE II.-Sntesis de molculas con alto contenido energtico. En esta etapa se
genera energa (ATP; 1,3-bifosfoglicerato; fosfoenolpiruvato). Especficamente, en esta
etapa se llevan a cabo dos fosforilaciones a nivel de sustrato (reacciones 7 y 10), las
cuales se basan en obtener molculas de ATP a partir de compuestos de elevado
contenido energtico (el 1,3-bifosfoglicerato y el fosfoenolpiruvato) que se sintetizaron en
la va metablica. Los G de hidrlisis de los grupos fosfato contenidos en 1,3bifosfoglicerato y fosfoenolpiruvato son mayores (-11.8 kcal/mol y -14.8 Kcal/mol
respectivamente) a la del ATP (-7.3 kcal/mol); esta propiedad hace termodinmicamente
favorable que a partir de estos compuestos se transfiera un grupo fosfato al ADP y
produzca ATP.
39
4.3 Productos de la va y balance energtico

La gluclisis est integrada por 10 reacciones catalizadas enzimticamente. La
estrategia de la va es ir extrayendo secuencial y exhaustivamente electrones de la
molcula de 6 C que es rica en hidrgenos (la glucosa). Los electrones son aceptados por
la coenzima NAD+. De forma acoplada a estas oxidaciones se lleva a cabo, primero, la
inversin de energa suministrada en forma de 2 molculas de ATP en la primera fase,
misma que luego es recuperada en la segunda fase, con la formacin de 4 molculas de
ATP. Por ello, hay una formacin neta de 2 molculas de ATP. Al final se generan dos
molculas de piruvato de 3C muy oxidadas.
El NADH formado en la gluclisis debe ser regenerado a NAD+, para reciclarse, pues es
una coenzima que se utiliza activamente en mltiples reacciones del metabolismo.
Esta regeneracin puede ocurrir en dos condiciones:
40
Condicin Aerbica.- Ocurre en presencia de oxgeno.
Condicin Anaerbica.- Ocurre sin o a bajas concentraciones de oxgeno. Es la

fermentacin lctica (en msculo, eritrocitos o bacterias) o en la fermentacin alcohlica
(en levadura y otros microorganismos).
4.4 Regulacin de la gluclisis
La gluclisis se regula por la funcin de 4 enzimas. Tres de ellas: hexocinasa,

fosfofructocinasa 1 (PFK1) y piruvato cinasa, sintetizan metabolitos que son parte de la
va metablica y una cuarta enzima bifuncional conocida como fosfofructocinasa
2/fosfofructosa bisfosfatasa 2 (PFK2/FBPasa2) que sintetiza a la fructosa 2,6-bisfosfato,
es un regulador alostrico.
Enzimas
reguladoras
de
la gluclisis
Sustrato
Hexocinasa
(todos los
tejidos)
Glucosa
Producto
Regulador
alostrico
positivo
(incrementa
la actividad de
la enzima)
Glucosa 6-fosfato
Glucocinasa
(slo
hgado)
Fructosa 6-fosfato
Fosfofructo
cinasa 1
(PFK1)
Piruvato
cinasa
Fructosa 1,6bifosfato
Fosfoenolpiruvato
Regulador
alostrico
negativo
(reduce la
actividad de la
enzima)
Glucosa 6fosfato (la
glucocinasa
No se inhibe
por su
producto)
41
Regulacin
por
fosforilacin
Fructosa 2,6- ATP, citrato

bifosfato*,
AMP
Fructosa
bifosfato
1,6- ATP, alanina
S; reduce su
actividad.
Piruvato
* Es el producto de la actividad de la Fosfofructocinasa 2 (PFK2).

La formacin de fructosa 2,6-bisfosfato por la PFK2/FBPasa2 favorece la gluclisis, ya
que este metabolito es un regulador alostrico de la fosfofructocinasa 1 . Asimismo, la
PFK2/FBPasa2 se regula por modificacin covalente, la fosforilacin del dominio de
cinasa resulta en la inhibicin del enzima ; por tanto, no se genera fructosa 2,6bisfosfato y se inhibe la gluclisis.
Las condiciones energticas de la clula tambin determinan el grado de actividad de
estas enzimas, ya que el incremento de molculas con alto contenido energtico como
ATP, citrato o alanina llevan a cabo un efecto inhibitorio sobre la actividad de las enzimas
que regulan la gluclisis (ver Tabla).
42
5. Gluconeognesis
5.1 Generalidades
La gluconeognesis es la va metablica que se encarga de sintetizar glucosa a partir
de componentes carbonados diferentes a los carbohidratos como glicerol, aminocidos,
cidos grasos y lactato.
La va de la gluconeognesis a partir de piruvato tiene 13 reacciones enzimticas, 7 de
las enzimas que participan en esta va tambin son parte de la va de la gluclisis y 4 son
exclusivas de la va: piruvato carboxilasa, fosfoenolpiruvato carboxicinasa, fructosa
1,6-bisfosfatasa y glucosa 6 fosfatasa.
5.2 Productos de la vida y balance energtico
La ecuacin estequiomtrica de la gluconeognesis es la siguiente:
2 piruvato +4ATP + 2GTP +2NADH +6 H2O glucosa + 4ADP +2GDP + 6Pi+ 2NAD+ + 2H+
Hay que recordar que en la va de la gluclisis existen tres enzimas (hexocinasa,

fosfofructocinasa 1 (PFK1) y piruvato cinasa) que hacen reacciones irreversibles e
43
impiden que la sntesis de glucosa se lleve a cabo a travs de ellas (ver gluclisis pasos
1,3 y 10). Por lo tanto, para la sntesis de glucosa es necesario sustituir a estas enzimas
por las enzimas piruvato carboxilasa, fosfoenolpiruvato carboxicinasa, fructosa 1,6
bisfosfatasa y glucosa 6 fosfatasa, que a su vez son las responsables de las
reacciones limitantes de la gluconeognesis, ya que tres de las reacciones
irreversibles de la va estn dadas por estas enzimas (pasos 1,11 y 13).
A diferencia de la gluclisis, en la cual todas las reacciones se llevan a cabo en el
citosol, en la gluconeognesis algunos de los pasos se realizan en mitocondria y en
retculo endoplsmico, especialmente dos de los pasos que regulan a la va (paso 1 y
13).
5.3 Regulacin
La gluconeognesis y la gluclisis estn coordinadas recprocamente, de modo tal
que una de las vas est parcialmente inactiva mientras que la otra est a su mxima
actividad.
Al igual que en la gluclisis, existen varios metabolitos que regulan alostricamente a las
enzimas clave de la gluconeognesis, ya sea para activar (citrato, acetil-CoA) o reducir
la funcin (ADP, AMP) de esta va. Es interesante hacer notar que los componentes que
activan a las enzimas reguladoras de la gluconeognesis inhiben a las enzimas
reguladoras de la gluclisis (fructosa 2,6-bisfosfato, citrato). Por ejemplo la fructosa
2,6-bisfosfato, producto de la PFK2, inhibe la funcin de la fructosa 1,6 bisfosfatasa
(gluconeognesis) e incrementa la funcin de fosfofructocinasa (PFK1). De esta
manera se favorece la produccin de fructosa 1,6-bisfosfato, a la vez que se evita la
degradacin de sta molcula, siendo una estrategia que acta a favor de la gluclisis.
Regulacin reciproca de la gluconeognesis y gliclisis en hgado
Glucosa
Gliclisis
Gluconeognesis
Fructuosa 6-fosfato
+ F-2,6-BF
+ AMP Fructuosa
Fructuosa
quinasa
1,6 bisfofatasa
- Citrato
- ATP
H+
-
+ F-2,6-BF
- ATP
Alanina
-
- F-2,6-BF
- AMP
+ Citrato
Fructuosa 1,6 bifosfato
ADP fosfoenolpiruvato
Fosfoenolpiruvato
piruvato carboxicinasa
Oxalacetato
quinasa
piruvato
carboxilasa Acetil-CoA +
piruvato
ADP -
44
Tambin los metabolitos que regulan la actividad de las enzimas limitantes de la gluclisis
y gluconeognesis estn relacionados con las condiciones energticas de las clulas. Es
decir la presencia de metabolitos energticamente ricos, como es el ATP y la alanina,
reduce la funcin de la gluclisis, indicando que en la clula el aporte energtico est
cubierto y no es necesario producir ms de estas molculas. De igual forma, metabolitos
(AMP y ADP) que indican una baja en la concentracin de molculas ricas de energa
(ATP) bloquean la sntesis de glucosa (gluconogenesis), indicando que en esos
momentos la clula no necesita almacenar compuestos con alto contenido energtico, sino
al contrario necesita usarlos para restablecer su equilibrio energtico.
Por otra parte, en condiciones de alta demanda energtica, como el ejercicio extremo,
el msculo cubre esta demanda por la rpida formacin de molculas de ATP al
transformar la glucosa a piruvato y ste a lactato. Para recuperar la energa
almacenada en el lactato, ste sale del msculo esqueltico al torrente sanguneo para
llevarlo al hgado, en donde el lactato ser retransformado a glucosa por medio de la va
de la gluconeognesis. La glucosa formada en el hgado ser liberada nuevamente a
torrente sanguneo para abastecer las necesidades energticas del msculo a este
proceso se le conoce como Ciclo de Cori.
EN EL HGADO
EN EL MSCULO
Glucosa
6-P
Piruvato
Glucosa
S
A
N
G
R
E
2-P
Piruvato
Lactato
Lactato
En el ser humano, as como en diferentes especies animales, la gluclisis y la

gluconeognesis estn reguladas por transduccin de seales inducidas por
insulina y glucagon, con la finalidad de mantener los niveles de glucosa en sangre
adecuados, ya que la glucosa en un compuesto clave para el abastecimiento de las
demandas energticas de los diferentes rganos.
45
Efecto de la insulina en la concentracin de glucosa en sangre:

Captacin de glucosa y almacenamiento como triacilglicridos y
glucgeno.
Efecto Metablico
Protena Blanco
Captacin de Glucosa (msculo, adipocitos)
Transportador de glucosa GLUT4
Captacin de Glucosa (hgado)
Aumento de la expresin glucocinasa
Sntesis de glucgeno (hgado y msculo)
Glucgeno sintetasa
Degradacin de glucgeno (hgado, msculo)
Glucgeno fosforilasa
Gluclisis, acetil-CoA (hgado y msculo)
Fosfofructuosa 1 (PFK-1) y PFK2

Piruvato deshidrogenasa
Sntesis de cidos grasos (hgado)
Acetil-CoA carboxilasa
Sntesis de triglicridos (tejido adiposo)
Lipoproten-lipasa
Efecto del glucagon en la regulacin de la concentracin de

glucosa en sangre: Produccin y liberacin de glucosa del hgado
Efecto Metablico
Protena Blanco
Degradacin de glucgeno
(hgado)
Sntesis de glucgeno (hgado)

Gluclisis (hgado)
Gluconeognesis (hgado)
Movilizacin de cidos grasos
Efecto en el metabolismo
de glucosa
Glucgeno sintetasa
PFK1
Fructuosa bisfosfatasa-2
Piruvatocinasa
Fosfoenolpiruvato
carboxicinasa
Glucgeno
Glucosa
Glucosa almacenada como

glucgeno
Glucosa usada como fuente de
energa en el hgado
Aminocidos
Glicerol
glucosa
Oxalacetato
glucosa usada como fuente de

energa en el hgado
Triacilglicero lipasa
Cetognesis
Acetil-CoA carboxilasa
Provee fuentes de energa

alternativas a la glucosa
46
6. Va de las Pentosas Fosfato

6.1 Generalidades
La va de las pentosas fosfato provee a la clula principalmente de ribosa y nicotinamida
adenina dinucletido fosfato (NADPH) necesarios para varios procesos celulares
biosintticos o de desintoxicacin. Pero tambin puede producir algunos intermediarios de
la gluclisis: fructosa-6-fosfato y gliceraldehdo-3-fosfato.
NADPH R= PO32NADH
R= H
Sitio reactivo
Vas metablicas que requieren NADPH
Sntesis (anabolismo)
Biosntesis de cidos grasos
Biosntesis de colesterol
Biosntesis de neurotransmisores
Biosntesis de Nucletidos
Desintoxicacin
Reduccin de glutatin oxidado
Citocromo P450 monoxigensas
6.2 Productos de la va
Esta va est formada por 7 reacciones enzimticas, las cuales las podemos dividir en dos
fases: fase oxidativa y no oxidativa.
En la fase oxidativa se lleva a cabo la oxidacin de glucosa perdiendo un carbono
como CO2 y dando como producto final a la ribulosa-5-fosfato. Durante esta fase se
obtienen 2 molculas de la coenzima reducida NADPH.
En la fase no oxidativa se obtiene ribosa-5-P, carbohidrato importante para la sntesis de
cidos nucleicos, as como dos de los intermediarios de la va de la gluclisis: fructosa-6fosfato y gliceraldehdo-3-fosfato.
A continuacin se ilustra el esquema de la va completa:
NADP
NADPH + H+
H2O
Glucosa 6 fosfato
deshidrogenasa
Glucosa6P
H+
Lactonasa
2
6 Fosfoglucono lactona
47
NADP + NADPH + H+
6 fosfato
deshidrogenasa
gluconato
CO2
+
FASE OXIDATIVA
6 fosfogluconato
4
Fosfopentosa
isomerasa
Ribulosa5 P
6
Transaldolasa
Fosfopentosa
epimerasa
5
Trancetolasa
Sedoheptulosa- 7fosfato
+
Ribosa5 fosfato
Gliceraldehdo-3fosfato
Xilulosa5 fosfato
Eritrosa4-fosfato
7
Trancetolasa
FASE NO OXIDATIVA
+
Gliceraldehdo-3fosfato
Xilulosa5 fosfato
Fructuosa 6fosfato
6.3 Balance energtico

La va de las pentosas fosfato es muy verstil, de tal forma que se puede llevar a cabo en
modalidades que favorecen la sntesis de algunos de sus productos sobre la de otros, lo
cual est directamente relacionado con las necesidades metablicas celulares. En forma
general trabaja en 4 modalidades que se resumen en la siguiente figura:
48
Modalidad 1
Modalidad 2
Glucosa
6 fosfato
Se requiere ms ribosa 5
fosfato que NADPH.
Las necesidades de ribosa y NADPH estn equilibradas

fructuosa
6 fosfato
Divisin celular, sntesis

de nucletidos
Ribosa
5 fosfato
2NADP+
fructuosa
1,6 bifosfato
2NADPH
Glucosa
6 fosfato
Ribulosa
5 fosfato
CO2
Dihidroxiacetona
fosfato
6 Ribosa 5P + ADP + H+
5 Glucosa 6P + ATP
2NADP+
Modalidad 3
2NADPH
sntesis de
cidos grasos
5 Glucosa 6P + 2NADP+ + H2O
CO2
fructuosa
6 fosfato
Ribosa
5 fosfato
Ribosa 5P + NADPH + 2H+ + CO2

2NADP+
Modalidad 4
Ribulosa
5 fosfato
Glucosa
6 fosfato
Se requiere ms
NADPH que
ribosa 5 fosfato.
Ribosa
5 fosfato
Gliceraldehdo
3 fosfato
2NADPH
Ribulosa
5 fosfato
Glucosa
6 fosfato
Se requiere ms
NADPH y ATP
fructuosa
1,6 bifosfato
CO2
fructuosa
6 fosfato
Ribosa
5 fosfato
fructuosa
1,6 bifosfato
2 ATP
Dihidroxiacetona
fosfato
Glucosa 6P + 12 NADP+ + 7H2O
Gliceraldehdo
3 fosfato
6 CO2 + 12NADPH + 12H+ + Pi
Dihidroxiacetona
fosfato
3 Glucosa 6P + 6 NADP+
+ 5NAD+ + 5Pi + 8ADP
Gliceraldehdo
3 fosfato
Piruvato
5 piruvato + 3 CO2 +
6 NADPH + 5NADH +
8 ATP + H2O + 8 H+
6.4 Regulacin
El paso limitante de la va es la oxidacin de la glucosa-6-fosfato a 6-fosfogluconato-lactona por la enzima glucosa 6 fosfato deshidrogenasa. Dicha enzima se regula por la
relacin en la concentracin de la coenzima oxidada y reducida del nicotinamida adenina
dinucletido fosfato (NADP+/NADPH); favoreciendo a la va las altas concentraciones de la
coenzima oxidada (NADP+). El efecto inhibidor por las bajas concentraciones de NADP+
se ve potenciado por la competencia del NADPH al sitio de unin del NADP+ en la
glucosa 6 fosfato deshidrogenasa. El control de la etapa no oxidativa de la va
depende de la disponibilidad de sustratos.
49
7. Ciclo de Krebs
7.1 Generalidades
Este Ciclo se llama tambin Ciclo del cido tricarboxlico. El ciclo le da continuacin a la
oxidacin de la glucosa en condiciones aerbicas a travs de la oxidacin del piruvato, el
producto final de la gluclisis. Dos carbonos del piruvato entran al Ciclo de Krebs como
Acetil-CoA. El ciclo del cido ctrico oxida al acetil-CoA hasta dos molculas de CO2
aprovechando la energa libre para la generacin de ATP a travs de la formacin de 3
NADH, 1 FADH2 y 1 GTP. Este ciclo se lleva a cabo dentro de la mitocondria de
organismos eucariontes y en el citosol de los procariontes. De esta manera, el Ciclo de
Krebs oxida totalmente los carbonos de la glucosa.
El acetil-CoA que alimenta a este ciclo no solo proviene de la degradacin de los
carbohidratos, sino tambin de la oxidacin de los cidos grasos y de los
aminocidos.
El acetil-CoA es un compuesto de alta energa (puesto que el acetilo est unido al tioster
de alta energa de la CoA). Se genera a partir del piruvato (producto de la gluclisis) a
travs del complejo multienzimtico de la piruvato deshidrogenasa (PDH). La PDH
cataliza la oxidacin y descarboxilacin del piruvato. Esta reaccin es muy exergnica, por
lo que est altamente regulada. La PDH se inhibe por sus productos: el NADH y el acetilCoA. En eucariontes, la PDH tambin se inhibe por una fosforilacin catalizada por la PDH
cinasa.
TIOSTER
Piruvato
+ CoA -SH +
ENTRA A MITOCONDRIA
POR SIMPORTE
Acetil -S -CoA + NADH + H+ + CO 2

(mitocondria)
PDH
Complejo multienzimtico
NAD +
OXIDACIN DESCARBOXILACIN
G0= -33.5 kJ mol-1
7.2 Productos de la va y balance energtico

Balance
El balance de sustratos y productos del Ciclo de Krebs por cada molcula de Acetil-CoA
que entra al Ciclo es:
Acetil-CoA +3H2O +3NAD+ +FAD+ ADP +Pi
2CO2 +3NADH +3H+ +FADH2 +ATP +1CoA-SH
50
El Ciclo de Krebs se compone de 8 reacciones enzimticas:
La citrato sintasa condensa el acetil-CoA (2C) y el oxaloacetato (4C) para generar un

compuesto de 6C, el citrato. El citrato se isomeriza en isocitrato por medio de la
aconitasa, que es un compuesto que se oxida con mayor facilidad. La isocitrato
deshidrogenasa cataliza la oxidacin del isocitrato
-cetoglutarato (5C) junto con la
primera descarboxilacin y generacin de NADH del ciclo
-cetoglutarato sufre
una segunda oxidacin y descarboxilacin catalizada por la
-cetoglutarato
deshidrogenasa y se genera succinil-CoA (4C). La succinil-CoA sintetasa hidroliza al
succinil-CoA y cataliza la fosforilacin a nivel de sustrato del GDP en GTP, liberando
CoA. La succinato deshidrogenasa con FAD como cofactor oxida al succinato en
fumarato. ste se hidrata por la fumarasa para formar malato. Finalmente, la malato
deshidrogenasa oxida al malato en oxaloacetato y genera la ltima molcula de poder
reductor, el NADH. El oxaloacetato (4C) vuelve a iniciar el ciclo condensndose con otro
acetil-CoA.
Por tanto, el balance de sustratos y productos del Ciclo de Krebs por cada molcula de
Acetil-CoA que entra al Ciclo es:
Acetil-CoA +3H2O +3NAD+ +FAD+ ADP +Pi
2CO2 +3NADH +3H+ +FADH2 +ATP +1CoA-SH
51
Se puede observar que es un proceso que contina la oxidacin de molculas como la

glucosa, en el que los Carbonos se pierden en su forma totalmente oxidada como CO 2. En
el transcurso de las reacciones de la va, los electrones se recuperan como poder reductor
(NADH y FADH2), se gana ATP y se regenera a la coenzima A.
Carcter anfiblico del Ciclo de Krebs
El ciclo de Krebs es catablico porque incluye reacciones de oxidacin y conservacin de
la energa en forma de poder reductor (NADH y FADH2). Sin embargo, el ciclo provee
intermediarios para sostener la biosntesis de molculas (indicadas en rojo en la figura).
Por lo que tambin es un ciclo anablico. Por lo tanto, el ciclo del cido ctrico se
considera anfiblico.
Piruvato
aa
AcetilCoA
Oxaloacetato
3. Glucosa
1. Ac. Grasos
Colesterol
Citrato
Malato
Asp,
Phe,
Tyr
isocitrato
Fumarato
NAD+
Succinato
4. porfirinas
Succinil-CoA
NADH
oxalosuccinato
Iso, Met, Val

Ac. Grasos (non)
CO2
NADH
NAD+
CoASH
-cetoglutarato
CO2
2. aa
7.3 Fuentes del acetil-CoA. Reacciones anaplerticas

Las reacciones anaplerticas son aquellas que reabastecen al ciclo de aquellos
intermediarios que han sido utilizados. Por ejemplo:
Piruvato + HCO - +ATP
3
oxaloacetato
+ADP+ Pi +H +
Piruvato carboxilasa
Principales intermediarios del Ciclo de Krebs que son utilizados en la biosntesis de

otros compuestos
Estos intermediarios son: citrato, -cetoglutarato, oxaloacetato y malato. Se revisa a
continuacin cada caso.
52
El citrato es el precursor de la sntesis de los cidos grasos y del colesterol. La sntesis

de estos compuestos inicia en el citosol con acetil-CoA. Por sto, el citrato primero debe
salir de la mitocondria.
1. Ac. Grasos
Colesterol:
Citrato (mitocondria)
Citrato(citosol) + ATP +CoA
ADP + Pi +oxaloacetato+ AcetilCoA
ATP-citrato liasa
7.4 Importancia del ciclo como proveedor de esqueletos carbonados para otras vas
metablicas
Despus, la ATP-citrato liasa cataliza la ruptura del citrato. Los productos son oxaloacetao
y acetil-CoA. El ltimo se utiliza para iniciar la sntesis de los cidos grasos y el colesterol.
El-cetoglutarato y el oxaloacetato son precursores biosintticos de diversos
aminocidos. Por ejemplo, el glutamato proviene de la aminacin reductora del cetoglutarato por la glutamato deshidrogenasa.
-cetoglutarato + NADPH + NH4 +
Glutamato deshidrogenasa
Glutamato + NADP+ + H20
Asimismo, el -cetoglutarato y el oxaloacetato pueden generar diferentes aminocidos por

transaminacin.
Alfa-cetoglutarato + alanina
glutamato + piruvato
transaminasas
oxaloacetato + alanina
aspartato + piruvato
El malato es un precursor gluconeognico. Primero debe salir de la mitocondria al

citosol. Aqu, la malato deshidrogenasa citoslica lo transforma en oxaloacetato, que
alimenta a la va gluconeognica.
Malato ( mitocondria)
Malato(citosol )
oxaloacetato
Glucosa
Malato
GLUCONEOGNESIS
deshidrogenasa
53
7.5 Regulacin del Ciclo de Krebs

En la figura anterior se muestran las enzimas reguladoras del ciclo del cido ctrico. Todas
estas reacciones tienen un G negativo, que en conjunto con las dems reacciones le
confieren al ciclo un G global de -40 kJmol-1. Estas enzimas se regulan:
Por disponibilidad de sustrato
Acetil-CoA y oxaloaxetato para la citrato sintasa
Por inhibicin por producto
Citrato para la citrato sintasa, NADH y succinil-CoA

para la -cetoglutarato deshidrogenasa
Por retroinhibicin competitiva
Succinil-CoA compite con el acetil-CoA por la citrato

sintasa
Por alosterismo
El ADP activa a la isocitrato deshidrogenasa
8. Fosforilacin Oxidativa y Fotosntesis

8.1 Fosforilacin Oxidativa. Generalidades.
Quimiosmtica. Balance energtico
Productos
de
la
va.
Teora
La fosforilacin oxidativa es el proceso por medio del cual se produce la mayor cantidad
de ATP en las clulas tanto procariotas como eucariotas.
La fosforilacin oxidativa ocurre en la mitocondria en

los eucariontes, pero la membrana mitocondrial interna
y la matriz mitocondriales participan especficamente.
En procariotes, la fosforilacin oxidativa ocurre en la
membrana plasmtica.
La fosforilacin oxidativa forma parte del catabolismo
54
aerobio que se iniciaba en la oxidacin de la glucosa hasta la formacin de piruvato y de

ah a Acetil-CoA. Su subsecuente entrada al Ciclo de Krebs en donde se forman grandes
cantidades de coenzimas reducidas, o sea ricas en electrones: NADH y FADH2, las cuales
a su vez van a alimentar el proceso de la fosforilacin oxidativa.
La fosforilacin oxidativa consta de dos partes que estn acopladas entre s: una
oxidativa que comprende una serie de reacciones de . transferencia de electrones a partir
de la oxidacin de sustratos y una fosforilante, en la cual el Pi se esterifica al ADP para
formar ATP.
Cadena Respiratoria. La parte oxidativa est integrada por una serie de reacciones de
xido-reduccin que se llama cadena respiratoria o cadena transportadora de electrones.
sta cadena recibe a los electrones que vienen del resto del metabolismo y que vienen
en la forma de las coenzimas reducidas de NADH y FADH2. Los electrones son aceptados
y transferidos secuencialmente por complejos de protenas que estn en la membrana
interna mitocondrial. Al final, los electrones son aceptados por el oxgeno, que queda
reducido a H2O. Como se consume este oxgeno, al proceso de transporte de electrones
se le llama tambin respiracin celular. En la cadena respiratoria, los electrones son
trasferidos de complejo en complejo para generar ATP
La cadena respiratoria o el transporte de electrones mitocondrial se lleva a cabo por
complejos enzimticos que estn formados por muchos polipptidos que tienen como
grupos prostticos molculas orgnicas que les ayudan a acarrear los electrones y que por
tanto se reducen y oxidan reversiblemente. Todos los complejos respiratorios tienen
grupos REDOX. Hay dos componentes de esta cadena que no son complejos: la
coenzima Q y el citocromo C.
La cadena respiratoria est formada por:
a) 4 complejos proteicos: los Complejos I, II, III y IV, embebidos en la membrana
mitocondrial interna
b) 2 transportadores mviles: la Coenzima Q o Ubiquinona que es una molcula
orgnica, muy hidrofbica solubilizada en la parte hidrofbica de la membrana interna y el
citocromo c que es una protena perifrica a la membrana mitocondrial interna por el
lado de la membrana que encara al espacio intermembranal de la mitocondria.
La ATP sintetasa es el Complejo V, que no forma parte de la cadena respiratoria y
fosforila al ADP para sintetizar ATP, se encuentra en la membrana mitocondrial interna.
55
COMPLEJOS DE LA FOSFORILACIN OXIDATIVA

COMPLEJO
NOMBRE
MASA MOLECULAR
SUBUNIDADES
GRUPO
PROSTTICO
NADH deshidrogenasa o NADH

Co Q oxido reductasa
880
34
FMN
FeS
II
SUCCINATO DESHIDROGENASA O
SUCCINATO CO Q REDUCTASA
140
FAD
FeS
CoQ
Ubiquinona
0.8636
III
Complejo bc1 o
CoQ citocromo c xido
reductasa
258
12
Hemo b1
Hemo b2
Hemo c1
FeS
Citocromo c
Citocromo c
12
Hemo
IV
Citocromo c oxidasa
160
12
Hemo a
Hemo a3
CuA
CuB
ATP sintasa o
Complejo F1F0
600
10-30
(kDa)
Los 5 complejos de la fosforilacin oxidativa se localizan en la membrana interna

mitocondrial, as como la coenzima Q y el citocromo C que es una protena perifrica
adosada a la membrana mitocondrial interna desde el espacio intermembranal.
COMPLEJO I
COMPLEJO II
COMPLEJO III
COMPLEJO IV
COMPLEJO V
ESPACIO
INTERMEMBRANAL
Membrana
mitocondrial
interna
Succinato Fumarato
Fumarato reductasa
(E.coli)
NADH deshidrogenasa
(Thermus termophylus)
MATRIZ MITOCONDRIAL
Coenzima Q
o
Ubiquinona
Citocromo bc1
(bovino)
Citocromo
Citocromo
c oxidasa
c oxidasa
(bovino)
(bovino)
Citocromo c
ATP
sintasa
(E. coli)
Los electrones que se transfieren entre los complejos respiratorios provienen del NADH o
FADH2 que se form en el Ciclo de Krebs y que entran a nivel de los complejos
respiratorios I y II, respectivamente.
56
La
transferencia
de
electrones
entre
los
complejos
respiratorios
sigue
una
secuencia
especfica que est de
acuerdo
a
los
potenciales
de
oxidoreduccin (E) de
los grupos prostticos de
los complejos.
Como esta transferencia va
siempre desde un grupo
con E ms negativo a
uno menos negativo (o
ms positivo), el proceso
de transporte de electrones
es
espontneo
o
exergnico.
57
Los electrones son transferidos de complejo en complejo a travs de los centros redox de
cada uno. En cada una de las transferencias de electrones hay una molcula que pierde
electrones, otra que los gana y luego sta a su vez los pierde para entregarlos a otra
molcula que a su vez los acepta para luego perderlos y cederlos a otra. As se va
realizando la transferencia de electrones en la cadena respiratoria. Los electrones que
son aceptados por los Complejos I o II son luego transferidos a la CoQ o ubiquinona, de
aqu al Complejo III o Complejo bc1, y luego al citocromo c y de ah al complejo IV o
citocromo oxidasa. De aqu los electrones son aceptados por el O2 que se reduce a
H2O. Por tanto el oxgeno es el aceptor final de los electrones de la cadena respiratoria.
Fumarato Succinato
Complejo II
Succinato-CoQ
oxidoreductasa
Complejo I
NADH-CoQ
oxidoreductas
a
Cicl
oQ
Complejo III
CoQH2-citocromo c
oxidoreductasa
Complejo IV
Citocromo oxidasa
Los H del NADH y del FADH2 que se entregan a la cadena respiratoria se van
disociando en e- y H+ al entrar a los Complejos I y II. Los e- siguen entonces una ruta
horizontal dentro de las regiones membranales de los complejos respiratorios, mientras
que los H+ se bombean por los complejos respiratorios desde la matriz mitocondrial hasta
el otro lado de la membrana interna, hacia el espacio intermembranal, generndose as un
gradiente de H+ a ambos lados de la membrana interna mitocondrial. Este gradiente tiene
dos componentes uno de concentracin de los H+, llamado componente qumico u
osmtico y uno elctrico, dado por la carga positiva de los H+.
H
+
ESPACIO
INTERMEMBRAN
[H ]
H
+
H
+
H
+
H
H
+
H
+
ATP
SINTETAS
A
H
+
MEMBRAN
A
INTERNA
CADENA
RESPIRATOR
IA
H
+
ATP
ADP
+Pi
H
+
H
+
MATRIZ
MITOCONDRIAL
[H+
]
MEMBRANA
INTERNA
MEMBRANA
EXTERNA
58
El gradiente electroqumico de H+ as generado constituye una fuente de energa, pues los

H+ se acumulan en el espacio intermembranal y tenderan a moverse espontneamente a
una regin de menor concentracin de H+, pero no pueden hacerlo pues la membrana
mitocondrial interna es impermeable a los H+. La forma de aprovechar esta energa
almacenada en el gradiente de H+ es hacindolos pasar por una puerta especfica y al
disiparse as la energa, es aprovechada para sintetizar ATP por la ATP sintasa, la cual
es la puerta por la que los H+ ahora regresan a la matriz mitocondrial en un movimiento
espontneo pues van de una regin de mayor concentracin (el espacio intermembranal)
a uno de menor concentracin (la matriz). Se forman 3 ATP si los electrones entran en
el NADH por la NADH deshidrogenasa (Complejo I) y 2 ATP si entran en el FADH2
por la succinato deshidrogenasa (Complejo II).
Sntesis de ATP. La reaccin de sntesis de ATP es un proceso endergnico. La
energa necesaria es proporcionada por el gradiente electroqumico de H +, que fue
formado por la actividad de transporte de electrones de la cadena respiratoria. La ATP
sintasa lleva a cabo la formacin del enlace anhdrido ster entre el ADP y el Pi,
descargando el gradiente de H+, por lo que tambin es capaz de transportar H+.
COMPLEJO V o ATP SINTASA o F1F0
Regin F1: Es hidroflica pero est unida a

la regin F0. Da
Hacia la matriz mitocondrial y consta de 5
diferentes tipos de cadenas
polipeptdicas. Lleva a cabo la sntesis de
ATP, o sea tiene el sitio cataltico.
Regin F0: Es hidrofbica y cruza la

membrana, tiene de 4 a 12 diferentes
cadenas polipeptdicas. Forma el
canal que conduce los protones.
Esta enzima tiene un mecanismo rotacional de sntesis de ATP en el que la enzima

funciona como un molino de agua impulsado por una corriente de iones H +, que desde la
parte inferior o base de la enzima (Fo), hace girar a la parte central de la estructura de la
F1, mientras la gran masa formada por las subunidades y son fijadas a la membrana
por el estator y no giran.
Teora Quimiosmtica.-Los postulados de Mitchell
Peter Mitchell concibi que la forma en la que se acoplaban la sntesis de ATP y el
transporte de electrones por la cadena respiratoria era a travs del gradiente
electroqumico de H+. Sus ideas estn contenidas en la Teora Quimiosmtica, cuyos
postulados son:
1) Las cadenas transportadoras de electrones, respiratoria y fotosinttica deben
translocar H+.
59
2) La ATP sintasa debe funcionar como una ATPasa que transloca H+ reversiblemente.
3) Las membranas transductoras de energa deben ser impermeables a los H+.
4) Las membranas transductoras de energa deben poseer acarreadores de intercambio
especfico, para permitir la permeacin de metabolitos y mantener la estabilidad osmtica
Balance total de produccin de NADPH/ FADH2/ ATP desde que entra la glucosa en
la gluclisis y termina en la fosforilacin oxidativa
Asumimos que cada NADH que se forma puede llegar a la mitocondria y ah oxidarse en la
cadena respiratoria.
Por cada NADH as incorporado, generaramos 3 ATP en la fosforilacin oxidativa
y por cada FADH2 generaramos 2 ATP
Balance de energa para una molcula de glucosa que se convierte en 2 piruvatos, luego
en 2 Acetil-CoA y luego en CO2 en el ciclo del cido tricarboxlico. Si todo el NADH y el
FADH2 se convierten en ATP en la fosforilacin oxidativa:
1 glucosa + 38 ADP + 38 Pi -------> 6 CO2 + 38 ATP
Nota: 2 de los NADH son formados en el citoplasma
durante la gliclisis. Para ser transportados a la matriz
mitocondrial y ser posteriormente oxidado por la
cadena transportadora de electrones, tienen que pasar
por medio de transporte activo al interior de la
mitocondria. Esto "cuesta" 1 ATP por NADH.
Por lo tanto el balance final resulta en 36 ATP por
glucosa y no 38 ATP.
TRANSPORTE DE ELECTRONES FOTOSINTTICO

Y FOTOFOSFORILACIN
8.2 Reacciones de la fase luminosa de la fotosntesis. Generalidades. Productos de
la va. Balance energtico
El otro proceso, adems de la fosforilacin oxidativa, que es muy eficiente para formar atp
es la fotosntesis. En la fosforilacin oxidativa, los hidrgenos que alimentan de
electrones a la cadena respiratoria vienen en el NADH y el FADH 2, producidos
principalmente de la oxidacin de sustratos en el Ciclo de Krebs. En la fotosntesis, los
electrones provienen de clorofilas excitadas por la luz. Aqu tambin el transporte de
electrones genera un gradiente de H+ que sirve para sintetizar ATP y por eso aqu se llama
fotofosforilacin.
60
La fotosntesis ocurre en los cloroplastos en las algas y plantas y en la membrana

plasmtica de las bacterias fotosintticas
El cloroplasto tiene el sistema membranal para hacer la transduccin de energa, a
semejanza de lo que sucede en la mitocondria. Estos compartimentos pueden sostener la
formacin de gradientes de H+.
Los principales productos de la fotosntesis son O2, ATP, NADPH y carbohidratos.

Estos productos se generan en dos fases: la luminosa y la oscura. En las reacciones
de la fase luminosa se produce ATP, O2 y NADPH y en las reacciones de la fase
oscura (Ciclo de Calvin), se producen carbohidratos y se consumen NADPH y ATP.
Por tanto, la fase oscura consume energa y poder reductor formados en la fase luminosa.
La fase oscura es una va anablica que genera al NADP+ que es un oxidante y
carbohidratos sencillos.
1.
2.
3.
4.
5.
Fase luminosa de la fotosntesis

Las reacciones bsicas de la fase luminosa de la fotosntesis incluyen:
Absorcin de luz por los pigmentos cosechadores de luz.
Excitacin de dos clorofilas especiales que emiten un electrn.
Transporte de electrones y por tanto xidoreducciones (se forman NADPH y O2).
Formacin de un gradiente de H+.
Fosforilacin de ADP para formar ATP.
61
Por tanto, la energa luminosa se convierte en energa qumica del enlace ADP~Pi. A esto
se le llama transduccin de energa.
Las reacciones de la fase luminosa se llevan a cabo en los

fotosistemas I y II (PSI, PSII). Ambos funcionan
secuencialmente.
Estos fotosistemas contienen tres grandes tipos de
componentes:
Clorofilas: tipo a, b
Pigmentos accesorios o antena: carotenoides y, en las
algas, ficobilinas
Protenas: integrales de membrana y perifricas
Otros grupos prostticos como grupos hemo, tomos
de Cu, centros Fe-S
carotenoide
ficobilinas
clorofilas
Absorcin de luz y transporte de electrones. Las clorofilas y los pigmentos accesorios

forman trampas de luz que colectan a los fotones y los dirigen hacia un par de clorofilas
especiales para excitar su estado y producir la emisin de electrones que van a ser
transportados por una cadena de transporte de electrones. Tanto las clorofilas como los
pigmentos accesorios contienen muchos enlaces dobles conjugados, por lo que se excitan
fcilmente absorbiendo la luz de diferentes longitudes de onda para cubrir el espectro de
la luz solar.
Estas trampas de luz y el par de clorofilas se encuentran embebidas en protenas
transmembranales (que varan segn la especie de organismo) y que forman el centro de
reaccin
62
CENTRO DE REACCIN (BACTERIANO)
Los fotosistemas que

emiten electrones estn
conectados a una serie
de transportadores de
electrones. Todos los
componentes
de
los
fotosistemas I y II y los
del
transporte
de
electrones y de la sntesis
de ATP estn embebidos
en
la
membranas
tilacoidales.
Los
transportadores
de
electrones y la enzima
que sintetiza ATP son complejos parecidos a los del transporte de electrones de la
fosforilacin oxidativa.
Una vez que la clorofila del PS I o el PSII se excita, su potencial redox pasa de ser
positivo a ser muy negativo gracias a los fotones excitadores de la luz. Los electrones
pueden entonces fluir cuesta abajo energticamente por una cadena que va a
transportarlos usando centros redox de potenciales ms negativos a menos negativos (y
que son transferencias espontneas, con G negativos).
63
En el PSII, el electrn de la clorofila que se transfiere al siguiente aceptor, que es la

feofitina y luego a la plastoquinona, tiene que ser repuesto a la clorofila. Esto lo hace
un complejo proteico que tiene Mn2+ y que obtiene esos electrones del H2O,
producindose as el O2 de la fotosntesis. De la plastoquinona, los electrones reducen al
complejo b6f que es anlogo al bc1 mitocondrial. De aqu, los electrones son transferidos
a la plastocianina, una protena que tiene Cu2+ como grupo prosttico. De aqu los
electrones son aceptados por el PSI que haba perdido un electrn y que es tambin un
centro de reaccin con trampas de luz y un par de clorofilas especiales, a las que la luz
haba excitado para emitir un electrn que fluy hacia la ferredoxina.
La ferredoxina es una protena soluble que transfiere electrones a la ferredoxina-NADPreductasa, enzima que transfiere los electrones al NADP+ para formar NADPH.
Sntesis de ATP o fotofosforilacin. Durante las transferencias de electrones se
produce un gradiente de H+ generado por un bombeo neto de H+ a nivel del complejo b6f
y tambin por los H+ producidos por la oxidacin del H2O y la reduccin que sufre la
plastoquinona cuando toma los electrones de la feofitina (ver 2 figuras atrs). La energa
del gradiente de H+ se disipa o utiliza para formar ATP por la ATP sintasa del cloroplasto,
que es muy parecida a la mitocondrial y es la que fosforila al ADP para dar ATP. En el
cloroplasto se le llama tambin CF1FO. As se lleva a cabo la fotofosforilacin.
64
8.3 Reacciones de la fase oscura de la fotosntesis. Generalidades. Productos de la

va. Balance energtico
En esta fase de la fotosntesis se utilizan el NADPH y el ATP formados en las reacciones
de la fase luminosa. A las reacciones de la fase oscura de la fotosntesis se le llama
tambin reacciones del Ciclo de Calvin
En el Ciclo de Calvin se llevan a cabo reacciones que tienen como fines:
Fijar el CO2 del aire en molculas orgnicas sencillas.
Producir esqueletos carbonados sencillos que se usan como precursores en la
sntesis de otros compuestos.
Producir grandes cantidades de NADP+.
La va es por tanto sinttica (anablica) y es reductora (tiene reacciones que consumen
poder reductor o NADPH).
A su vez, el NADP+ que se genera aqu se puede utilizar en la fase luminosa. El Ciclo
de Calvin ocurre en el estroma del cloroplasto.
65
9. Metabolismo del Glucgeno

Glucgeno. El glucgeno es un polmero de molculas de glucosa unidas por enlaces
glucosdicos (14) y con ramificaciones formadas por enlaces (16).
Es la reserva de carbohidratos en animales y se almacena principalmente en hgado y
msculo.
En las clulas se encuentra como grnulos citoslicos que tienen asociadas a las
enzimas responsables de su sntesis y degradacin.
Su degradacin se realiza liberando unidades de glucosa de los extremos no reductores.
Su alto grado de ramificacin permite que su ruptura sea rpida a travs de la liberacin
simultnea de glucosa de los varios extremos no reductores.
9.1 La glucogenlisis o degradacin del glucgeno. Generalidades. Productos de la

va y balance energtico. Regulacin
Glucgeno ( Glucosa ) n
Glucosa -1P +
Glucosa
n -1
fosfoglucomutasa
Glucosa - 6P
(entra directamente a
gluclisis en msculo)
Glucosa -6-fosfatasa (hgado)
Glucosa + Pi
(sale al torrente sanguneo)
66
Reacciones de la degradacin. La degradacin del glucgeno se inicia con la

fosforlisis del glucgeno por la glucgeno fosforilasa para producir glucosa-1P.
Despus, la fosfoglucomutasa convierte a la glucosa-1P en glucosa-6P, que puede
seguir la va glucoltica (en msculo) o ser hidrolizada a glucosa por la glucosa fosfatasa
para ser liberada al torrente sanguneo desde el hgado.
Las ramificaciones del glucgeno se rompen por la enzima desramificadora del
glucgeno que transfiere un trisacrido con uniones (14) hacia otro extremo no
reductor, originando as ms enlaces (14) para la accin de la fosforilasa.
Regulacin de la degradacin del glucgeno. La glucgeno fosforilasa es la enzima

reguladora de la degradacin del glucgeno, y es modulada por alosterismo y
modificacin covalente.
La conformacin activa de la glucgeno fosforilasa se promueve por dos mecanismos: 1)
por conformaciones alostricas inducidas por el AMP (que indica deficiencia energtica en
la clula) y 2) por la fosforilacin de la enzima catalizada por la fosforilasa b cinasa,
dicha cinasa se activa tambin por fosforilacin a travs de la PKA que fue activada por
glucagn (en hgado) o por epinefrina llamada tambin adrenalina (en msculo). La forma
inactiva de la glucgeno fosforilasa tambin se genera por cambios conformacionales en
la estructura de la enzima con los inhibidores alostricos ATP y Glucosa-6P (G6P) y por
desfosforilacin de la misma. Cuando la glucgeno fosforilasa se encuentra activa (y
promueve alta degradacin del glucgeno), la enzima que la desfosforila (protena
fosfatasa) debe estar inactiva. sto se logra por la interaccin de la fosfatasa con un
inhibidor fosforilado (tambin por la PKA). Cuando el inhibidor se desfosforila pierde
afinidad por la fosfatasa y sta se activa, defosforilando a la glucgeno fosforilasa y por
tanto disminuyendo la glucogenlisis.
9.2 Glucogenognesis o sntesis del glucgeno. Generalidades. Productos de la va
y balance energtico. Regulacin
La sntesis del glucgeno inicia con la activacin de la glucosa-1P con UTP catalizada
por la UDP-glucosa pirofosforilasa. La Glucosa-UDP tiene un estado de mayor energa
que le permite s er un buen donador del grupo glucosilo. Esta reaccin est cercana al
67
equilibrio; sin embargo, est acoplada a la hidrlisis del pirofosfato por una pirofosfatasa
inorgnica. sta es una reaccin muy exergnica (G=-31 kJmol-1). Despus, la
glucgeno sintasa transfiere el grupo glucosilo a un extremo no reductor del glucgeno
para formar un enlace (14). Esta reaccin tiene un G=-13.4 kJmol-1, por lo que es
espontnea.
Las ramificaciones en las cadenas del glucgeno se generan por la enzima ramificadora
(amilo(1,4 1,6)-transglicosilasa).
Glucosa-1P
*PPi + H2O
pirofosforilasa
UDP- Glucosa
2-
Pirofosfatasa inorgnica
G = -33.5 kJ/mol
UTP
2 HOPO3
Glucosa -UDP
PPi*
Glucosa n -1
Glucgeno sintasa
:
+Glu6P
UDP
Glucgeno con una
Glucosa ms
Regulacin de la sntesis de glucgeno. La glucgeno sintasa es el punto ms
importante de regulacin de la va y se regula por alosterismo y por modificacin
covalente. La forma fosforilada es inactiva y se inhibe alostricamente por ATP, ADP y Pi,
ya que altas concentraciones de estas molculas indican abundancia energtica, por lo
que promueven el almacenamiento de la glucosa en forma de glucgeno como una forma
de preservar esa energa. La fosforilacin de esta enzima se puede llevar a cabo por
diversas cinasas como la PKA, la cinasa de protena dependiente de calmodulina y la
glucgeno sintasa cinasa 3.
SNTESIS DE
GLUCOGENO
OH
-ATP
-ADP
-PI
m-Glucgeno
Sintasa
Inactiva
O-P
Cinasa
Fosfatasa
O-Glucgeno
sintasa
activa
SNTESIS DE
GLUCOGENO
68
La sntesis y degradacin del glucgeno estn reguladas de manera coordinada. Por

ejemplo, cuando el glucagon o la epinefrina incrementan el AMPc, se incrementa la
fosforilacin por PKA de la glucgeno fosforilasa (que se activa) y de la glucgeno sintasa
(que se inactiva). De esta forma. Se incrementa la glucogenlisis y se disminuye la
glucogenognesis.
10. Metabolismo de Lpidos

Los principales lpidos de la ingesta son los triglicridos, que estn formados por 3 cidos
grasos esterificados al glicerol. Una vez que los cidos grasos son liberados por accin
de las lipasas, los cidos grasos se degradan por una secuencia de reacciones que
conforman la -oxidacin. Esta va catablica se realiza en la mitocondria de los
organismos eucariontes y en el citosol de los procariontes. Los cidos grasos que se
degradan se encuentran en el citosol, en donde deben activarse por medio de una
reaccin de acilacin para formar a la acil-CoA
10.1
La degradacin de los cidos grasos (-oxidacin). Generalidades.
Productos de la va y balance energtico. Regulacin
DEGRADACIN DE LOS CIDOS GRASOS o-OXIDACIN
Activacin del cido graso. La acil-CoA sintetasa o tiocinasa, que se encuentra

adosada al retculo endoplsmico o a la membrana externa mitocondrial, adiciona un AMP
a partir de ATP a la molcula del cido graso liberando un PPi. Despus, la CoA
reemplaza el enlace formado por el cido graso con el AMP, se forma el acil-CoA y se
libera AMP. Esta reaccin est cercana al equilibrio, por lo que la hidrlisis de PPi por
una pirofosfatasa inorgnica impulsa la reaccin hacia la formacin del producto.
La entrada del acil-CoA a la mitocondria se realiza por medio de la carnitina. El enlace
tioster con la CoA es de una energa equivalente a la del enlace acil-carnitina, por lo que
la carnitina palmitoil transferasa I reemplaza a la CoA por carnitina. El acil-carnitina se
transporta hacia dentro de la mitocondria por un acarreador de acil-carnitina presente en
69
la membrana mitocondrial. Ya adentro, la carnitina palmitoil transferasa II reconvierte el

acil-carnitina en acil-CoA.
Reacciones de la -oxidacin. La -oxidacin ocurre en cuatro reacciones:

1) La formacin de un doble enlace trans entre los carbonos y del acil-CoA por una
deshidrogenacin catalizada por la acil-CoA deshidrogenasa. Esta reaccin utiliza como
cofactor el FAD+ que se convierte en FADH2. La enzima se reoxida por medio de la
cadena transportadora de electrones, donde participa el complejo ETF (flavoprotena
transferidora de electrones) y el complejo ETF:ubiquinona oxidoreductasa.
2) La hidratacin del doble enlace por la enoil-CoA hidratasa para formar 3-L-hidroxiacilCoA.
3) La
deshidrogenacin
del 3-L-hidroxiacil-CoA
por la
3-L-hidroxiacil-CoA
deshidrogenasa con la formacin de -cetoacil-CoA. En esta reaccin se genera NADH
que tambin se reoxida por fosforilacin oxidativa.
4) La ruptura del enlace C-C por una tiolisis catalizada por la -cetoacil tiolasa que
genera un acetil-CoA y un acil-CoA con dos tomos de carbono menos.
70
Balance energtico. Cada vuelta de la -oxidacin genera un FADH2 y un NADH.

Asimismo, el acetil-CoA generado puede entrar a Ciclo del cido ctrico para generar 3
NADH, 1 FADH2 y 1GTP. Considerando que el FADH2 y el NADH generan, por oxidacin
en la fosforilacin oxidativa 2 y 3 ATPs, respectivamente:
Como puede verse, la oxidacin completa de un cido graso es altamente exergnica, por
lo que genera gran cantidad de ATP. La oxidacin del palmitoil-CoA (cido graso de 16C)
involucra 7 vueltas de -oxidacin generando 7 FADH2, 7 NADH y 8 acetil-CoA. La
oxidacin del acetil-CoA produce 8 GTP, 24 NADH y 8 FADH2. Restando los ATP
requeridos para la formacin del acil-CoA (en la primera reaccin de activacin del cido
graso), la oxidacin de una molcula de palmitato genera 129 ATP.
10.2
La sntesis de cidos grasos. Generalidades. Productos de la va y balance
energtico. Regulacin
Regulacin hormonal de la oxidacin del cido graso
La oxidacin de los cidos grasos est regulada por la cantidad de cidos grasos en
sangre, que se liberan de los triacilgliceroles de tejido adiposo. Esta movilizacin se
realiza por la lipasa de triacilglicerol dependiente de hormona. Esta enzima se regula
por fosforilacin-desforforilacin dependiente de AMPc, que se controla hormonalmente.
El glucagon y la epinefrina incrementan los niveles de AMPc, que activa a PKA, que
fosforila y activa a la lipasa. Su actividad incrementa la concentracin de los cidos grasos
en sangre, que son la seal para incrementar la degradacin de lpidos en msculo e
hgado. La insulina promueve la disminucin del AMPc, por lo que promueve la
desfosforilacin de la lipasa. Asimismo, la insulina promueve la fosforilacin
independiente de la acetil-CoA carboxilasa, hacindola ms activa y estimulando la
sntesis de los cidos grasos.
Sntesis de los cidos grasos
Al contrario de la -oxidacin, la sntesis de los cidos grasos se lleva a cabo en el citosol
y requiere la inversin de poder reductor biosinttico en forma de NADPH. El precursor de
la sntesis de cidos grasos es el acetil-CoA, aunque el donador del C es el malonil-CoA.
Formacin de malonil-CoA. La primera
reaccin involucra la carboxilacin del
acetil-CoA para formar un donador de
grupos acetilo, el malonil-CoA.
71
Esta reaccin la cataliza la Acetil-CoA carboxilasa, que requiere la hidrlisis de un ATP y

utiliza biotina como cofactor para la carboxilacin y HCO3- como donador del carbono al
acetil-CoA.
Esta reaccin es la primera reaccin reguladora de la sntesis de los cidos grasos.
Reacciones subsecuentes. La sntesis de los cidos grasos contina con un conjunto de
siete reacciones catalizadas por la cido graso sintasa, que en animales es una enzima
homodimrica multifuncional de 500 kDa. En E. coli, la sntesis se realiza por 7 enzimas
diferentes, as como en las plantas, en donde las reacciones ocurren dentro del
cloroplasto.
Para iniciar la sntesis del cido graso se requiere que la cadena creciente est
esterificada a la Protena Acarreadora de Acilo (ACP). Esta reaccin es catalizada por la
acetil-CoA-ACP transacilasa
PROTENA
ACARREADORA
DE ACILO (ACP)
acil - ACP
acilCoA + HS ACP
Acetil CoA-ACP
transacilasa
La siguiente reaccin la cataliza la -cetoacilACP sintasa, que condensa un grupo acetilACP con uno de malonil-ACP (producido a
partir de malonil-CoA por la malonil-CoA-ACP
transacilasa). En esta reaccin se libera una
molcula de CO2, proveniente del malonil-ACP.
El producto es un -cetoacil-ACP (acetoacetilACP, en la primera vuelta de sntesis), ste se
reduce por la -cetoacil-ACP reductasa, que
utiliza un NADPH como cofactor.
El
3-D-hidroxiacil-ACP
generado
es
deshidratado por la hidrociacil-ACP
dehidrasa para generar un doble enlace entre
el C y C, formando un enoil-ACP. Utilizando nuevamente NADPH, la enoil-ACP
reductasa reduce el doble enlace para formar el acil-ACP con dos tomos de carbono
ms, acil-ACP(Cn+2). ste vuelve a condensarse con otro acetil-ACP para que la cadena
siga creciendo hasta formar palmitoil-ACP.
El palmitato (cido graso de 16C) es el producto normal de la sntesis de los cidos
grasos, por lo que despus de siete ciclos de sntesis, la palmitoil tioesterasa hidroliza el
72
enlace tioster con la ACP y libera palmitato. La reaccin general de la sntesis del
palmitato es:
8 acetil-CoA + 7 ATP + 14 NADPH palmitato + 14 NADP+ + 8 CoA + 6H2O + 7ADP + 7 Pi
La sntesis de cidos grasos es energticamente costosa.

El palmitato es el precursor de los cidos grasos de cadena ms larga y de cidos grasos
insaturados. Estas modificaciones son realizadas por las elongasas y las desaturasas,
respectivamente.
Regulacin del metabolismo de cidos grasos. La acetil-CoA carboxilasa es la primera
enzima reguladora de la sntesis de los cidos grasos. Su actividad se regula por
polimerizacin. La forma polimrica es la ms activa. El citrato estimula la formacin del
polmero por lo que se promueve la sntesis de los cidos grasos. Mientras que el
palmitoil-CoA promueve la despolimerizacin, por lo que se disminuye la sntesis.
Tambin est regulada a nivel hormonal por glucagon y epinefrina , que activan a PKA,
que fosforila los protmeros de la acetil-CoA carboxilasa impidiendo la formacin del
polmero. Mientras que la insulina promueve la fosforilacin en un sitio distinto, lo que
promueve la polimerizacin.
Sntesis de cuerpos cetnicos
Los cuerpos cetnicos son compuestos qumicos producidos a partir de acetil-CoA
proveniente de la -oxidacin. Este proceso se llama cetognesis y se realiza en las
mitocondrias del hgado, estos cuerpos cetnicos son una forma de almacenar acetil-CoA.
La funcin de estos compuestos es suministrar energa a corazn, msculo esqueltico y
cerebro en ciertas situaciones excepcionales como ayuno muy prolongado, ya que
generan acetil-CoA que puede oxidarse.
Los cuerpos cetnicos son el cido acetoactico (acetoacetato) y el cido
betahidroxibutrico (-hidroxibutirato); una parte del acetoacetato sufre descarboxilacin no
enzimtica a acetona (una cantidad insignificante en condiciones normales)
73
11. Metabolismo de Compuestos Nitrogenados

Los elementos qumicos ms abundantes en los sistemas vivos son O, H, C, N y P.
Los elementos O, H y P son abundantes en formas disponibles metablicamente (H 2O, O2
y Pi). Sin embargo, las principales formas aprovechables de C y N, el CO2 y el N2, son
extremadamente estables (no reactivos). El CO2 puede ser metabolizado (fijado) por
organismos fotosintticos. La fijacin del N2 es poco comn; este elemento slo es
convertido a formas utilizables por algunas cepas bacterianas, siendo una fuente
importante de nitrgeno para sntesis de aminocidos y de nucletidos.
Aminocidos: Unidades fundamentales de las protenas
Son metabolitos energticos y precursores de diversos compuestos importantes que
contienen nitrgeno: como el grupo hemo, las aminas, el glutatin, los nucletidos y
algunas coenzimas nucleotdicas
Clasificacin de los aminocidos en esenciales y no esenciales
Los no esenciales se sintetizan a partir de precursores metablicos
Los esenciales se obtienen de la dieta.
El exceso de aminocidos de la dieta ni se almacena ni se excreta, todo se convierte

en intermediarios sencillos comunes que son: piruvato, oxalacetato y -cetoglutarato
que entran a Ciclo de Krebs. Por lo tanto, otra funcin de los aminocidos es de ser
combustibles metablicos
Degradacin de los aminocidos. Los
aminocidos se degradan siguiendo
tres etapas
a) Desaminacin
de
los
aminocidos.- Se realiza en dos etapas
con objeto de eliminar el grupo amino
de los aminocidos y convertir los
esqueletos carbonados en intermediarios
comunes. Esto se lleva a cabo a travs
de dos tipos de reacciones:
74
b) Prdida del grupo +NH3.- Una vez liberado el grupo amino de los aminocidos, el
amonaco puede ser excretado o al igual que el esqueleto carbonado, metabolizado:
En organismos ureotlicos, la sntesis de urea se lleva a cabo en el hgado a travs de las

enzimas del Ciclo de la Urea, que tienen localizacin en el citosol y en la matriz
mitocondrial. La urea sintetizada es secretada a la sangre y captada por los riones para ser
excretada en la orina.
75
Ciclo de la urea
c) Conversin de los esqueletos de carbono de los aminocidos.- El mecanismo de

degradacin del esqueleto carbonado de los aminocidos desaminados va a depender del tipo
de aminocido. Dado que los aminocidos tienen cadenas laterales diferentes, sus
conversiones a intermediarios del Ciclo de Krebs siguen vas diferentes.
LOS AMINOCIDOS PUEDEN SER
GLUCOGNICOS
CETOGNICOS
O AMBAS CLASES
AMINOCIDOS GLUCOGNICOS, cuyos esqueletos de carbono son
degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato u
oxalacetato y son precursores de la sntesis de glucosa.
AMINOCIDOS CETOGNICOS, cuyos esqueletos de carbono son
degradados a acetil-CoA o acetoacetato y pueden ser convertidos en
cidos grasos y cuerpos cetnicos.
76
77
12. Integracin Metablica

12.1
Las principales vas metablicas y las estrategias del metabolismo
energtico
El metabolismo es la red de interacciones entre vas metablicas que transforman la gran
diversidad de compuestos con el objeto de mantener las funciones celulares.
El metabolismo se encuentra altamente regulado, uno de los mecanismos de regulacin

es la compartamentalizacin de sus vas metablicas dentro de cada clula. A su vez,
cada rgano/tejido tiene una funcin especializada, que se manifiesta en su anatoma y
en su actividad metablica.
78
Compartamentalizacin subcelular de las vas metablicas:
Encrucijadas metablicas:
Existen TRES metabolitos que pueden participar en varias vas metablicas y constituyen
encrucijadas metablicas o puntos clave del metabolismo:
El destino de una molcula de una encrucijada metablica est definido por la regulacin
de la actividad cataltica de las enzimas que actan sobre la molcula.
79
El metabolismo de la glucosa se encuentra altamente regulado por las hormonas

insulina, glucagon y adrenalina.
80
12.2
Situaciones metablicas anormales: la inanicin y la diabetes mellitus
a) La inanicin.- La glucosa es el metabolito preferido tanto por el cerebro como por el

msculo activo. Sin embargo, el organismo almacena una provisin de glucosa para
menos de un da. La baja concentracin de glucosa en sangre produce un incremento en
la secrecin de la hormona glucagon y una disminucin en la secrecin de insulina ante
la baja concentracin de glucosa. En msculo, cambia el metabolismo de glucosa por el
de los cidos grasos para que se produzca energa. Mientras que el cerebro depende de
glucosa, la cual puede recibir de la oxidacin. Durante el ayuno prolongado, la glucosa
es sintetizada a partir del glicerol producido por la degradacin de los triacilgliceroles
acumulados y a partir de los aminocidos derivados de la degradacin de las protenas.
Despus de varios das de ayuno prolongado, el hgado convierte el acetil CoA a cuerpos
cetnicos, combustible que es utilizado por el cerebro.
b) La diabetes mellitus.- La insulina acta principalmente sobre clulas del msculo,

hgado y tejido adiposo, estimulando la sntesis de glucgeno, grasas y protenas,
mientras que inhibe la degradacin de estos combustibles metablicos. Junto con el
glucagon, la insulina mantiene un nivel adecuado de glucosa en sangre.
La diabetes mellitus es una enfermedad en la cual la insulina o bien no es secretada
o no estimula a sus clulas blanco. En consecuencia, los niveles de glucosa en
sangre se elevan. Dado que en estas condiciones las clulas no perciben la glucosa,
81
entran en un estado de ayuno, aumentando como consecuencia la hidrlisis de

triacilgliceroles, la oxidacin de los cidos grasos, la gluconeognesis y la sntesis
de cuerpos cetnicos. Existen dos formas principales de diabetes mellitus:
Diabetes dependiente de insulina o juvenil, donde no se sintetiza la insulina.
Diabetes no dependiente de insulina o que aparece en la madurez, donde los niveles de
insulina son normales; sin embargo, tienen disminuidos sus niveles de receptores de
insulina.
82
BIBLIOGRAFA
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www.biochemistryquestions.wordpres
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En espaol. Blog Hexctor
Urquiza
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Temas
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Bioqumica.

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Compendio de Bioqumica, 2

Marina Gavilanes Ruz

Edicin: Paola Nogales Anaya

Dra. Marina Gavilanes Ruz

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

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M. en C. Ariadna Gonzlez Sols

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Marina Gavilanes Ruz

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FACULTAD DE QUMICA, UNAM

TEMARIO DEL CURSO

Estructura y Funcin de las Protenas.

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Ciclo del cido Ctrico.

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

1. Estructura y Funcin de las Protenas

Las propiedades de cada grupo R dependen de su tamao, forma y carga.

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

CH2 CH2 COOH

CH2 CH2 COO-

Forma que predomina

CH2 CH2 CH2 NH

En la curva de titulacin de la alanina que se presenta a continuacin, se puede ver

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

1.2 Niveles de estructuracin de las protenas: Estructuras primaria, secundaria,

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hlice

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Es una estructura secundaria de las protenas

Tiene una disposicin planar en el espacio

Estructuras secundarias en forma de U

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

ELECT ROSTT ICAS

Ilustracin de una protena plegada en su forma nativa y en

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Los agentes desnaturalizantes ms usados en el anlisis de protenas son:

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

1.3 Funciones de las protenas. Colgena, mioglobina, hemoglobina: Relacin

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

C. Funcin cataltica.- Enzimas

Funcin de los cofactores: Contribuyen con uno o ms grupos

1.4 Enzimas: Clases de reacciones, sitio activo, catlisis,

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Es una hendidura en la estructura de la enzima, localizada ms o menos

Reaccin catalizada no enzimticamente

Reaccin catalizada enzimticamente

Colisiones efectivas entre molculas especficas y orientadas

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Ejemplos de formas de regulacin de la actividad de las enzimas

a) Fosforilacin (regulacin reversible):

b) Alosterismo. Tambin es una forma de regulacin reversible:

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2. Estructura y Funcin de Membranas

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

enlace tipo ester

Esfingolpidos.-Su esqueleto bsico es la esfingosina. Son lpidos en los que un cido

Compendio de Bioqumica, 2 Edicin

Esteroles.-Estn formados por un ncleo de ciclopentanoperhidrofenantreno, una cadena