enzimas

Definicin
Catalizador - un material que acelera la velocidad de reaccin en un sistema termodinmicamente factible, sin que el catalizador sufra ningn cambio qumico neto. Enzimas - catalizadores proteicos, el termino enzima se restringe a las protenas que catalizan reacciones metablicas.

Son de naturaleza proteica, por las siguientes razones: El anlisis de las enzimas obtenidas en forma ms pura, cristalizada, demuestra que son protenas. Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en general, la cintica de la desnaturalizacin trmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalizacin trmica de las protenas. Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto ptimo de pH donde su actividad es mayor. Todos los agentes que desnaturalizan a las protenas tambin destruyen o inactivan a las enzimas. Los problemas de solubilidad y de precipitacin son comunes a las protenas y las enzimas.

 La reaccin quimica se lleva a cabo en una pequea parte de la enzima llamada el sitio activo, mientras que el resto de la protena acta como "andamiaje".

Los aminocidos alrededor del sitio activo se unen a la molcula de sustrato y mantenerlo en su posicin, mientras que el la reaccin se lleva a cabo.
Esto hace que la enzima ESPECFICA para una reaccin nica, ya que otras molculas no se ajusta al sitio activo su forma es incorrecta.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

1) Especificidad absoluta: la enzima solo puede catalizar una reaccin. 2) Especificidad a grupo funcional: la enzima solo puede actuar en molculas que presentan un grupo funcional especfico. 3) Especificidad por tipo de enlace: la enzima solo puede actuar en un tipo de enlace sin importar la estructura del resto de la molcula. 4) Especificidad estereoqumica: la enzima solo puede actuar en un ismero ptico o estrico en particular

Sistema enzimatico

Cofactor
Muchas enzimas requieren cofactores (coenzimas o) para que funcione correctamente. Estos pueden ser iones metlicos (tales como Fe2 +, Mg2 +, Cu2 +) o molculas orgnicas (tales como hemo, biotina, FAD, NAD o coenzima A).

cosustrato
coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima

A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima. Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de polipptidos, con peso molculas elevado, no dializable y termolbil. Las estudiadas analticamente hasta ahora, han sido, por razones tcnicas de peso molecular bajo, 12 a 24 000 Kda. Tienen una sola cadena polipeptdica (ribonucleasa, papaina, tripsina, pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (aquimotripsina y aldolasa) que

haloenzima
Un apoenzima junto con su cofactor. Un holoenzima es completa y catalticamente activo.

dependiente de Mg+2 y Ca+2. Estos iones activan el enzima.

Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido (covalentemente) a la estructura proteica se denomina grupo prosttico, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina.

Metales de transicin Metales alcalinoterreos y alcalinos

La utilidad de un metal para su uso en catlisis enzimtica parte de los resultados de la combinacin de su propiedades fsico-qumicas, tales como potencial redox y qumica de coordinacin, y su accesibilidad en el entorno de los sistemas biolgicos.

el metal puede hacer que sea ms fcil para formar un nuclefilo que es el caso de la anhidrasa carbnica y otras enzimas

Elemento Zn++ Mg++ Mn++ Mo Fe2+, Fe3+ Cu2+ Ca2+ K+ Co Ni

Enzima Activada Deshidrogenasas, anhidrasa carbnica, ARN y ADN polimerasas. Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas. Arginasas, peptidasas, quinasas. Nitratoreductasa, nitrogenasa. Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa. Citocromo oxidasa, tirosinasa, cido ascrbico oxidasa,plastocianina 1,3 b glucansintetasa, calmodulina. Piruvato fosfoquinasa, ATPasa. Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijacin simbitica de nitrgeno. Ureasa.

Nomenclatura
Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas que son: la sistemtica y la recomendada. La Sistemtica solo se utiliza en revistas y textos cientficos. La Recomendada es la de uso comn y viene a ser una forma abreviada de la sistemtica; en ella se nombra primero el sustrato seguido de la accin que realiza la enzima terminada con el sufijo asa.

Ejemplos
Oxidorreductasas

Sustrato Succinato, accin deshidrogenacion,

Nombre: Succinato deshidrogenada.

Sustrato Aminocido, accin oxidacin,

Nombre: Aminocido oxidasa.

Sustrato Fenilalanina, accin hidroxilacion,

Nombre: Fenilalanina hidroxilasa. Transferasas

Sustrato Glicerol, accin quinasa,

Nombre: Glicerol quinasa. Hidrolasas son las mas fciles de nombrar, pues basta con hacer terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa. Sustrato Glucosa-6-P, accin fosfatasa, Nombre: Glucosa-6-fosfatasa.

Liasas Sustrato Fumarato, accin hidratasa, Nombre: Fumarato hidratasa. Isomerazas Sustratos Glucosa-6-P y Fructosa-6-P, accin isomeraza, Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomeraza o simplemente fosfohexosa isomeraza. Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, accin mutasa Nombre: Glucosa-6-P:Glucosa-1-P mutasa o fosfoglucomutasa. Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, accin epimerasa, Nombre: Glucosa-6-P:Galactosa-6-P epimerasa. Ligazas Sustratos Acido Actico y Coenzima A, accin sintetasa, Nombre: Acetal CoA sintetasa. Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, accin sintasa, Nombre: Citrato sintasa.