Las protenas hemo, mioglobina y hemoglobina, mantienen un suministro de oxigeno esencial para el metabolismo oxidativo.

La mioglobina, una protena monomrica del musculo rojo, almacena oxigeno como una reserva contra la falta de oxigeno
La hemoglobina, una protena tetramrica da los eritrocitos, transporta o2 a los tejidos y devuelve co2, y protones a los pulmones.

 Constituyen un grupo de protenas especializadas que contienen hem como grupo prosttico firmemente

enlazado.

La funcin del grupo hem depende del ambiente creado por la estructura tridimensional de la protena. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre

En la Hemoglobina y la Mioglobina, son las dos protenas con hem mas abundantes en el ser humano.

 El grupo hemo se compone de protoporfirina IX y de un ion ferroso Fe2+.

El grupo hemo y el hierro ferroso confiere la capacidad de almacenar y transportar oxigeno

Son protenas conjugadas Constan de una parte proteica llamada apoprotena y una unidad no proteica, el

grupo prosttico HEM o HEMO

 Es una protena monomrica transportadora de oxgeno que se encuentra en el interior de las clulas su funcin es la de captar el oxgeno procedente de la sangre y cedrselo a la mitocondria, donde es utilizado en la respiracin celular. La mioglobina es una protena conjugada formada por una parte proteica, la globina, y un grupo prosttico, el grupo hemo

 Posee una cadena polipeptdica nica cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoacido (PM 17.000 daltons) Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de hlice (nombrados de la A a la H), separados por segmentos no helicoidales.

 Esta constituido por un grupo hemo, formado a su vez por una parte orgnica, la protoporfirina IX, y una inorgnica, un tomo de hierro (Fe). PROTOPORFINA IX: esta formada por 4 anillos pirrlicos unidos entre s por 4 puentes metnicos, originando un anillo tetrapirrlico o porfirina (anillo formado por la unin de los 4 anillos pirrlicos) ATOMO DE HIERRO: Fe tomo de hierro se sita en el centro del anillo complejo de la protoporfirina y establece 4 de esos enlaces con los 4 nitrgenos centrales de los 4 anillos pirrlicos, dos covalentes y dos coordinados

 Es una protena oligomrica encargada del transporte de oxgeno desde los pulmones hasta los diferentes tejidos a travs de la sangre. Es una protena conjugada que tiene como grupo prosttico al hem La hemoglobina es una protena conjugada con una parte proteica que es la globina y un grupo prosttico que es el grupo hemo.

 Formada por 4 cadenas polipeptdicas, 2 alfa y 2 beta Las cadenas alfa estn formadas por 141 restos de aminocidos y las cadenas beta por 146.

La estructura secundaria y terciaria de estas cadenas es muy similar entre ellas y parecida a la de la mioglobina.

 Est formado por cuatro grupos hemo, que son iguales al de la mioglobina, y que estn situados y unidos a sus correspondientes cadenas peptdicas de igual forma que en la mioglobina.

 Hemoglobina se forman dos bloques, cada uno de ellos constituido por la unin de una subunidad alfa y una beta, que son el bloque alfa1-beta1 y bloque alfa2-beta2, los dos bloques son iguales entre s.
En esta estructura cuaternaria los grupos hemo de las 4 subunidades quedan dispuestos tambin de forma simtrica y con el mayor alejamiento posible entre ellos.

 similares en sus estructuras secundarias y terciarias Las dos presentan grupos prostticos hemo y con igual ubicacin Las dos son protenas transportadoras de oxgeno La principal diferencia es que la mioglobina es una protena monomrica y la hemoglobina es oligomrica, esto hace que su actividad biolgica sea muy diferente.

 El porcentaje de saturacin oscila entre el 0% y el 100% y representa la cantidad de oxgeno unido a las molculas de la protena en funcin de la cantidad mxima de oxgeno que se le puede unir (100%).

 Las subunidades de la hemoglobina puede estar en dos conformaciones: Conformacin tensa (T): conformacin de baja afinidad por el oxgeno, la muestra la hemoglobina cuando no est unida al oxgeno (desoxihemoglobina) Conformacin relajada (R): conformacin de alta afinidad por el oxgeno, y es la que muestra la hemoglobina cuando esta unida al oxgeno (oxihemoglobina).

 El BPG es un producto lateral de la gliclisis de los eritrocitos. El BPG slo puede entrar en este canal cuando la hemoglobina se encuentra en la conformacin tensa La funcin biolgica del BPG es aumentar la eficiencia de la hemoglobina en el transporte de oxgeno, mejorando la oxigenacin de los tejidos.

hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado ferrico (3+), esta no une oxigeno, se produce por una enfermedad congenitaen la cual hay deficiencia de reductasa metahemoglobina, la cual mantiene en ferroso el estado de hierro. representa proximadamente el 97% de la hemoglobina sintetizada en el adulto, formadas por dos globinas alfa y dos globinas beta.

representa menos del 2,5% de la hemoglobina despues del nacimiento formada por dos globinas alfa y delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al sintetizar globinas beta es una alteracin de la estructura de la globina, se debe a la sustitucin de una glutamina en las cadenas polipeptidicas beta. hemoglobina normal del feto que es su mayor parte se degrada en las primeros das de vida del nio siendo sustituida por la hemoglobina A.

despus de lesiones mltiples, la mioglobina liberada de las fibras moleculares rotas aparece en la orina, colorendola de rojo oscuro. las anemias comunes(reducciones de la cantidad de eritrocitos o de hemoglobina en la sangre) se deben al deterioro de la sntesis de hemoglobina o trastorno en la produccin de eritrocitos.

Un gran nmero de mutaciones se han descrito en los genes de la globina. Estas mutaciones se pueden dividir en dos tipos: los que causan cualitativos anomalas (por ejemplo, anemia de clulas falciformes ) y los que causan cuantitativos anormalidades (las talasemias). Tomados juntos, estos trastornos se denominan como las hemoglobinopatas .