PROTEINAS

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PROTENAS (2)
* Caractersticas Generales: - Adems de C, O e H, tienen tambin N (elemento que por tanto les caracteriza). Tambin pueden tener S, P, Fe y Cu. - Son molculas de enorme tamao. - Forman ms del 50% en peso de la materia viva seca. - Son fundamentales para la estructura y funcionamiento celular. - Todas son polmeros de aminocidos, unidos por enlaces peptdicos.

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AMINOCIDOS
Son compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse forman las protenas. Qumicamente estn formados por C, H, O y N. Frmula general:

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AMINOCIDOS (2)
* Clasificacin: Existen 20 aa proteicos, se clasifican segn la polaridad de los grupos R:

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AMINOCIDOS (3)
- Apolares o hidrfobos: R es una cadena hidrocarbonada (no hay grupos con afinidad por el agua). Sin carga elctrica (igual n de aminos que carboxilos). Forman parte del ncleo interno de las protenas.

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AMINOCIDOS (4)
- Polares sin carga: R son grupos polares sin carga y son solubles.

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AMINOCIDOS (5)
- Polares con carga +: ms grupos amino que carboxilo. - Polares con carga -: ms carboxilo que amino.

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AMINOCIDOS (6)
* Propiedades: - Slidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y con punto de fusin alto. - Son anfteros: capaces de comportarse como cidos o como bases dependiendo del pH del medio donde se encuentren.

Punto isoelctrico es el pH en el que un aa forma un in dipolar o hbrido, tiene el mismo nmero de cargas + y -.

AMINOCIDOS (7)
- Presentan Isomera: el carbono de todos los aa es asimtrico, lo cual determina isomera y actividad ptica:

- Estereoisomera: 2 formas, D y L, segn el grupo amino este a la derecha o a la izquierda.

- Actividad ptica: 2 formas, dextrgiras (+) y levgiras (-), si desvan el plano de luz polarizada a la derecha o izquierda.
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AMINOCIDOS (8)
- Aminocidos Esenciales: no los podemos sintetizar, se incorporan con la dieta. Dependen de los organismos, en auttrofos no hay. - Protenas de alto valor nutritivo: contienen todos los aa esenciales (las animales).

- Protenas de bajo valor nutritivo: no contienen todos los aa esenciales (las vegetales).
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ENLACE PEPTDICO
Se establece entre 2 aminocidos.

Es un enlace covalente.

Animacin Enlace Peptdico

El grupo amino libre de un extremo se llama Nterminal.

El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal.

Dipptidos, Tripptidos,..., Oligopptidos y Polipptidos.

CARACTERSTICAS ENLACE PEPTDICO

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CARACTERSTICAS ENLACE PEPTDICO (2)

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CARACTERSTICAS ENLACE PEPTDICO (3)

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Como se agrupan y disponen en el espacio las cadenas polipeptdicas. La estructura de cada protena es de gran importancia ya que de ella depende su actividad biolgica. Tiene carcter jerarquizado: * Estructura Primaria: Es la sucesin de aa que forman la cadena peptdica, empezando por el NH2 libre y hasta el ltimo COOH La cadena que se repite es CH-CO-NH-, alternando

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (2)

Es importante el n, tipo y orden de los aa.

La presentan todas las protenas.

Define su especificidad (puede ser desde taxn hasta individual)

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (3)

* Estructura Secundaria: Es la disposicin que adopta en el espacio la estructura primaria para ser estable y se debe a los giros o plegamientos que sufren debido a la capacidad de rotacin del C. Dos tipos:

1. -hlice: la cadena polipeptdica se va enrollando en espiral sobre s misma. La estructura se mantiene gracias a los puentes de H intracatenarios entre el grupo NH de un enlace peptdico y el grupo C=O del 4 aa.
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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (4)

2. Conformacin o Lmina Plegada: Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre si estableciendo puentes de H intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en este enlace dndole gran estabilidad. Los C actan como puntos de plegamiento, quedando los R por encima y por debajo de la lmina.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (5)

* Estructura Terciaria: al alcanzarla adquiere su funcin.
Es la forma tridimensional que adopta la protena en el espacio cuando las estructuras secundarias sufren superplegamientos o enrollamientos. La estructura se mantiene gracias a varios tipos de enlaces.

Esta estructura en unas protenas es en otras(mantienen la Y fibrilar es globular (se estructura alargada, solo se pliega con forma esfrica). retuercen ligeramente).
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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS (6)

* Estructura Cuaternaria: Aparece en protenas con varias cadenas polipeptdicas, y es la forma en que se agrupan para formar una sola molcula proteca. Se mantiene mediante enlaces dbiles.
Queratina

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CLASIFICACIN

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HOLOPROTEINAS

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HETEROPROTEINAS

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PROPIEDADES
* Solubilidad: se debe a que los R polares estn en la superficie de la protena.

La protena se rodea de una capa de agua que impide su unin con otras protenas y la precipitacin.
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PROPIEDADES (2)
* Desnaturalizacin: es la prdida de la estructura de la protena, debida a la rotura de los enlaces que la mantienen. Nunca se rompen los enlaces peptdicos. Se produce por cambios en el pH, calor o salinidad.

Pierde su funcionalidad. Si las condiciones que provocan la desnaturalizacin duran poco o son poco intensas es reversible.

PROPIEDADES (3)
* Especificidad: es su propiedad ms caracterstica y puede ser de 2 niveles: - De funcin: una alteracin en la secuencia de aa puede alterar la estructura y por tanto la funcionalidad.

- De especie: protenas exclusivas de especies, taxones, individuos...

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PROPIEDADES (4)
* Capacidad Amortiguadora: debido a su carcter anftero liberan o captan H+ amortiguando los cambios de pH.

Si el pH es < el punto isoelctrico del aa este captar H+, cargndose positivamente y migrar hacia el polo negativo.

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FUNCIONES
Debido a su enorme diversidad de estructuras pueden desempear muchas funciones.

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VITAMINAS

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VITAMINAS (2)
* Concepto:
Son biocatalizadores orgnicos que pertenecen a distintos grupos, pero que comparten algunas caractersticas: 1. Son catalizadores indispensables en muchas reacciones qumicas. 2. Muchas son coenzimas o componentes de las mismas. 3. No sirven como combustible metablico. 4. La mayora son de origen vegetal, esenciales para los animales. 5. Sus requerimientos depende de la edad y sexo.

6. Se alteran por cambios de temperatura y con el paso del tiempo.

7. La falta de vitaminas e incluso el exceso de algunas provoca trastornos: avitaminosis, hipovitaminosis e hipervitaminosis.
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VITAMINAS (3)
* Clasificacin: en funcin de su solubilidad en agua. 1. Liposolubles: su naturaleza lipdica las hace insolubles en agua.

- Son difciles de eliminar y su exceso puede ser txico.

- Se pueden almacenar. - Son las vitaminas A, D, E y K. 2. Hidrosolubles: son protenas o glcidos, por tanto solubles en agua. - Se eliminan fcilmente, no hay riesgo de toxicidad.

- No se almacenan.
- Son la vitamina C y el complejo B.
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VITAMINAS (4)
Es un terpeno.

Su carencia grave provoca xeroftalmia (desecacin oculares del ojo) y ceguera nocturna (afecta a los Biologa 2 Bto. Tema 5 bastones)

VITAMINAS (5)

Es un esterol

Regula el metabolismo del Ca, su carencia grave provoca problemas de osificacin.

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VITAMINAS (6)

Es un derivado de la glucosa

Se altera por accin de la luz y por el almacenamiento. Su falta grave provoca escorbuto, tambin parece estar relacionado con los procesos inmunitarios.
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* Concepto y Funcin: - Son biocatalizadores

ENZIMAS
Permiten que las reacciones se lleven a cabo a una velocidad adecuada.

Disminuyen la Energa de Activacin

- No intervienen en la reaccin, no sufren ninguna transformacin - No desplazan la constante de equilibrio para obtener ms producto, solo la misma cantidad en menos tiempo. - Suelen formar complejos multienzimticos, el producto de una es el Biologa 2 Bto. Tema 5 sustrato de la siguiente.

ENZIMAS (2)
* Composicin: Son protenas, segn su composicin hay dos grupos: - Estrictamente proteicas (cadenas de aa). - Holoenzimas: asociacin de una parte proteica o apoenzima y una no proteica o cofactor.

El cofactor puede ser un in metlico (Fe, Mn,..) o una sustancia orgnica llamada coenzima (ATP, NAD, vitaminas...). Si el cofactor se une a la apoenzima con enlace covalente le llamamos grupo prosttico.

ENZIMAS (3)
* La Apoenzima y sus Caractersticas: Sirve de soporte a la coenzima. Es de naturaleza proteica, determina la especificidad enzimtica y se desnaturaliza por temperatura. Cuatro grupos de aa segn su funcin:
- No esenciales: no intervienen en el proceso cataltico. - Estructurales: mantienen la estructura terciaria de la protena. - De unin o fijacin: forman enlaces dbiles con el sustrato, son el centro de fijacin de la enzima. - Catalticos: se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, le debilitan facilitando su ruptura. Son el centro cataltico de la enzima. Los centros de fijacin y cataltico se hallan contiguos y forman el centro activo de la enzima, que es una estructura tridimensional.
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ENZIMAS (4)
* La Coenzima y sus Caractersticas: No es de naturaleza proteica aunque si orgnica. Es termoestable y no suelen ser especficas de una sola apoenzima.

Las ms importantes son: NAD, NADP, FAD, ATP y las vitaminas.

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ENZIMAS (5)
* La Reaccin Enzimtica:
- Mecanismo de la Actividad Enzimtica:

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ENZIMAS (6)
1. El sustrato se acopla por adsorcin al centro activo de la enzima. 2. Formacin del complejo enzima-sustrato.

3. El sitio cataltico acta sobre el sustrato transformndolo en el producto y liberando la enzima. Pequeas cantidades de enzima pueden catalizar grandes masas de sustrato.

ENZIMAS (7)
- Especificidad de la Reaccin Enzimtica:
Se debe a su naturaleza proteica: los aa de fijacin se disponen en el espacio de forma que pueden establecer enlaces con los radicales de la molcula de sustrato (solo habr actividad si coinciden espacialmente).

Esta unin no es tan rgida, al unirse el propio sustrato induce un cambio en el sitio activo de la enzima que permite su acoplamiento.
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ENZIMAS (8)
- Cintica de la Reaccin Enzimtica: La reaccin enzimtica se desarrolla a una velocidad que en principio es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero solo hasta determinado lmite.

Constante de Michaelis (Km): [sustrato] en la que la velocidad es la mitad de la mxima.

Km = [E] x [S] / [ES]

Km mide el grado de afinidad E-S: si Km es alta se necesita mucho sustrato para alcanzar 1/2Vmax., tendrn poca afinidad.
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ENZIMAS (9)
- Regulacin de la Actividad Enzimtica. Factores que modifican la actividad enzimtica: 1. Temperatura. Desnaturalizacin

Aumenta el movimiento de partculas Encuentros E-S

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ENZIMAS (10)
2. pH

Desnaturalizacin

3. Activadores Cambian el centro activo hacindolo activo.

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ENZIMAS (11)
4. Inhibidores Competitivos: son similares y compiten por el centro actio.

No Competitivos: se unen a un sitio distinto del centro activo. Ambas son reversibles
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ENZIMAS (12)
Inhibicin Alostrica Se unen a la zona y cambian su conformacin desapareciendo el centro activo

Venenos Se unen al centro activo mediante enlaces fuertes, es irreversible.

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