Los seres vivos y las clulas que los forman son sistemas abiertos, en equilibrio y que realizan un trabajo.

Sistema abierto Intercambio de materia y energa

Equilibrio. Sus variables se mantienen dentro de unos niveles de tolerancia.

Energa

Trabajo. Realiza trabajos dentro de su propia actividad de ser vivo (moverse, reproducirse, renovar tejidos)

Clula
Energa Materia

Materia

Concepto de metabolismo

El metabolismo es el conjunto de reacciones qumicas que se producen en el interior de las clulas y que conducen a la transformacin de unas biomolculas en otras.
Las distintas reacciones qumicas del metabolismo se denominan vas metablicas y las molculas que intervienen se llaman metabolitos. Todas las reacciones del metabolismo estn reguladas por enzimas, que son especficas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo de transformacin.

Las sustancias finales de una va metablica se denominan productos.

Las conexiones existentes entre diferentes vas metablicas reciben el nombre de metabolismo intermediario.

Se pueden considerar tres fases en el metabolismo:

Catabolismo: Transformacin de molculas orgnicas complejas en otras ms sencillas, con liberacin de energa que se almacena en ATP. Anabolismo: Sntesis de molculas orgnicas complejas a partir de otras ms sencillas. Se necesita suministrar energa, en forma de ATP Anfibolismo: (una fase intermedia). Procesos en los que se almacena gran cantidad de energa (para los posteriores procesos anablicos)

Molculas que intervienen en el metabolismo

Metabolitos

Nucletidos

Molculas con enlaces ricos en energa

Molculas ambientales

Glucosa, cidos grasos

NAD, FAD, NADP

ATP, coA

O2, H2O, CO2

Tipos de metabolismo Las clulas se encuentran siempre en un proceso constante de autodestruccin y autoregeneracin.

El metabolismo forma una unidad, aunque se estudia fragmentado en rutas o vas metablicas. Las rutas metablicas no son independientes entre si , poseen encrucijadas comunes.

Un mismo metabolito comn a dos rutas podr seguir por una o por otra en funcin de las condiciones celulares.

Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar materia y energa y en funcin de estas clasificamos los distintos tipos de metabolismo de los seres vivos.

MATERIA.
1. Si la fuente de carbono es el dixido de carbono (CO2 atmosfrico) o carbono inorgnico, se habla de metabolismo auttrofo 2. Si la fuente es la propia materia orgnica (formas ms o menos reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el llamado carbono orgnico), se habla de metabolismo hetertrofo.

ENERGIA
1. Fotosintticos si la fuente de energa es la luz. 2. Quimiosntticos si es energa desprendida en reacciones qumicas.

TIPO DE ORGANISMO Fotolittrofo Fotoorgantrofo Quimiolittrofo Quimioorgantrofo

FUENTE DE ENERGA
Luz solar Luz solar Reacciones redox Reacciones redox

FUENTE DE C
CO2 Comp. orgnicos CO2 Comp. orgnicos

ORGANISMOS
Vegetales. Bact. fotosintticas Bacterias purpreas Bacterias desnitrificantes Animales y Hongos

El ATP
Puede actuar como molcula energtica, al ser capaz de almacenar o ceder energa gracias a sus dos enlaces ster-fosfricos que son capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol. ATP + H2O ADP + Pi + energa (7,3 kcal/mol) ADP + H2O AMP + Pi + energa (7,3 kcal/mol) Tambin se pueden dar las reacciones inversas (almacn de energa)

Se dice que el ATP es la moneda energtica de la clula, pues representa la manera de tener almacenado un tipo de energa de pronto uso. En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucletidos como el GTP el UTP o el CTP.

La sntesis de ATP puede realizarse por dos vas: Fosforilacin a nivel de sustrato. Sntesis de ATP gracias a la energa que se libera de una biomolcula al romperse uno de sus enlaces ricos en energa, (ocurre en algunas reacciones de la gluclisis y del ciclo de Krebs). Las enzimas que regulan estos procesos se denominan quinasas.

Fosforilacin en el transporte de electrones. Mediante enzimas del grupo de las ATP-sintetasas existentes en las crestas de las mitocondrias (fosforilacin oxidativa) o en los tilacoides de los cloroplastos (fotofosforilacin), cuando dichas enzimas son atravesadas por un flujo de protones (H+ ).

Muchas de las reacciones del catabolismo suponen la oxidacin de un sustrato, lo cual libera electrones. Por el contrario, el anabolismo frecuentemente consiste en reacciones de reduccin que requieren electrones. Los electrones son transportados desde las reacciones catablicas de oxidacin hasta las reacciones anablicas de reduccin. Intervienen coenzimas transportadores de electrones, como el NAD o el FAD, que llevan electrones de un punto a otro de la clula de un modo similar a como el ATP transporta la energa.

Cuando uno de estos coenzimas se encuentra cargado de electrones, en estado oxidado, se dice que tiene poder reductor, puesto que al liberarse de los electrones podr reducir a otro compuesto.

Reacciones catablicas (oxidacin de molculas)

Liberacin de e- que van a los coenzimas

NAD FAD

NADH FADH2
Liberacin de e- desde los coenzimas que van a reducir otras molculas

Reacciones anablicas (reduccin)

Balance del metabolismo

Nmero de molculas con enlaces ricos en energa (ATP u otros), que se producen por cada metabolito oxidado.
En general: Rutas catablicas: Balance positivo Rutas anablicas: Balance negativo

En las reacciones metablicas, la energa generada se transforma, parte en ATP que si puede ser utilizado por la clula, y otra parte, se transfiere al entorno en forma de calor:
Por ejemplo: Un mol de glucosa por combustin genera 680 Kcal. Mediante reacciones metablicas da 36 ATP (262,8 Kcal) y 417 Kcal se pierden en forma de calor

Balance energtico
Relacin: ATP/metabolito oxidado

Balance positivo
Se obtiene ATP

Balance negativo
Se gasta ATP

Ruta catablica Glucolisis

Ruta anablica Sntesis de protenas

Control del metabolismo

1.- El control bioqumico

Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy estables a temperatura ambiente

Sin ayuda no reaccionaran o lo haran tan lentamente que no sera posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradjicamente una gran ventaja, ya que permite al organismo regular qu reacciones se han de dar y en que momento, es decir, el control bioqumico del metabolismo
2.- Control hormonal o sistema endocrino. El elemento fundamental de este sistema de control son las hormonas, que actan especficamente sobre determinadas clulas como mensajeros qumicos, regulando el metabolismo interno

Muchas sustancias qumicas, desprenden energa calorfica, son las reacciones exergnicas. Este desprendimiento se debe a que la energa interna de los reactivos, (energa qumica de los enlaces), es mayor que la energa interna de las sustancias producidas (productos). Estas reacciones no se dan de forma espontnea porque para iniciar una reaccin, primero es necesario suministrar la energa suficiente para debilitar los enlaces de los reactivos y posibilitar as su rotura.

Reactivos

Productos

E. interna (reactivos) > E. interna (productos)

Este paso intermedio, que requiere un aporte de energa, recibe el nombre de estado de transicin, y en l hay tantas posibilidades de que las molculas acaben formando el producto como de que retrocedan.

Energa de activacin

Reactivos

Estado de transicin

Productos

Ejemplos: Tirar por la ventana un objeto que est sobre el suelo. El papel no arde espontneamente pese a la presencia de oxgeno en el aire, y s lo hace cuando se calienta hasta una determinada temperatura.

Enzimas
Para acelerar una reaccin qumica tambin hay dos soluciones:

1. Calentar los reactivos.

2. Aadir un catalizador, En los seres vivos, un aumento de temperatura podra provocar la muerte, por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas

Enzimas
Las enzimas son los catalizadores de las reacciones biolgicas. Actan rebajando la energa de activacin, y por tanto acelerando la velocidad de la reaccin, la cual se puede medir por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo. Exceptuando las ribozimas, son protenas globulares, solubles en agua, que se difunden bien en los lquidos orgnicos, y que pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como sucede con las enzimas digestivas.

Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN, quitndoles o aadindoles nucletidos, sin consumirse ellos mismos.

Se considera que en la primera materia viva la funcin cataltica la realizaba el ARN, luego aparecieron las protenas, en las que se deleg la funcin enzimtica, y los ADN, en los que se deleg, por su mayor estabilidad, la funcin de almacenar la informacin.

Las enzimas cumplen las dos caractersticas de todos los catalizadores:

Incluso en cantidades muy pequeas, aceleran la reaccin. No se obtiene ms producto, sino la misma cantidad en menos tiempo. No se consumen durante la reaccin biolgica.

Adems, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, las enzimas presentan estas caractersticas: Son muy especficas. Pueden actuar en una reaccin determinada sin alterar otras. Actan siempre a temperatura ambiente, la temperatura del ser vivo. Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de reaccin mas de un milln de veces, muy superior a los catalizadores no biolgicos. Presentan un peso molecular muy elevado. Dada su naturaleza proteica, su sntesis implica una codificacin gentica.

Diferencias entre catalizadores biolgicos y qumicos BIOLGICOS

Son especficos para una determinada reaccin qumica o para un grupo de reacciones qumicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Son protenas (aunque hay ARN Ribozimas- con funcin enzimtica). Son saturables Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones). Puede ser regulada su actividad cataltica. Son termolbiles y su actividad puede variar tambin de acuerdo al pH del medio.

QUMICOS
Aceleran cualquier reaccin inespecficamente.

Son sustancias simples finamente divididas. No son saturables. Son medianamente eficaces. No pueden ser regulados. No son termolbiles ni se alteran con cambios de pH.

Factores que afectan la actividad enzimtica Influencia de la temperatura. Si a una reaccin enzimtica se le suministra energa calorfica, las molculas aumentan su movilidad y el nmero de encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el producto. Existe una temperatura ptima para la cual la actividad enzimtica es mxima. Si la temperatura aumenta, se dificulta la unin enzima-sustrato y a partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura terciaria y cuaternaria si la tiene y, por tanto, pierde su actividad enzimtica.

Factores que afectan la actividad enzimtica Influencia del pH. Las enzimas presentan dos valores lmite de pH entre los cuales son eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar. Entre los dos lmites existe un pH ptimo en el que la enzima presenta su mxima eficacia. El pH ptimo est condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionizacin de los radicales del centro activo de la enzima y tambin de los radicales del sustrato.

Las variaciones de pH provocan cambios en las cargas elctricas, alterando la estructura terciaria del enzima y por tanto, su actividad.

Factores que afectan la actividad enzimtica Inhibidores. Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente la actuacin de la misma. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos como, por ejemplo, la penicilina, que es un inhibidor de las enzimas que regulan la sntesis de la pared bacteriana, por lo que es til contra las infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del SIDA.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Concentracin del sustrato A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima

Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin. (todos los enzimas estn ocupados)

Velocidad de la reaccin

A medida que aumenta la concentracin de sustrato, aumenta la velocidad de reaccin (mientras queden enzimas libres).

Concentracin de sustrato (concentracin de enzima fija)

Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del enzima no tiene efecto en la velocidad de la reaccin. (no hay ms sustrato que procesar)

Velocidad de la reaccin

A medida que aumenta la concentracin de enzima, aumenta la velocidad de reaccin (mientras queden sustrato sin reaccionar).

Concentracin de enzima (concentracin de sustrato fija)

Cofactores enzimticos

Slo protenas

Cationes metlicos (Ca2+ Fe2+..)

Enzimas

Cofactor

Coenzimas NAD, FAD Molculas orgnicas

Holoenzimas

Grupo prosttico (Grupo hemo)

Apoenzima (parte proteica)

Nomenclatura de los Enzimas

1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa Nombre del sustrato: Proteasa Tipo de reaccin catalizada: Hidrolasa 2. NOMENCLATURA ACTUAL: Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB Clasificacin de enzimas (6 clases) Asignacin de cdigo E.C.: 1.1.1.1 Nombre sistemtico: Sustrato:Cosustrato Tipo de Reaccin -asa Etanol:NAD+ Oxidorreductasa

Clasificacin de los Enzimas

CLASE
1. OXIDO-REDUCTASAS 20 subclases 2. TRANSFERASAS 9 subclases 3. HIDROLASAS 11 subclases

TIPO DE REACCION CATALIZADA

Transferencia de electrones Sred + Sox Sox + Sred Transferencia de grupos S-grupo + S S-grupo + S Rotura hidroltica de enlaces A-B + H2O A-H + B-OH

4. LIASAS 7 subclases

Rotura de enlaces A-B A+B Salida de grupos CX-CY C=C + X-Y Adicin a dobles enlaces C=C + XY CX-CY
Cambios internos Transferencias internas de grupos Formacin de enlaces mediante reacciones de condensacin con gasto de energa (ATP)

5. ISOMERASAS 6 subclases 6. LIGASAS 5 subclases

International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]

La reaccin enzimtica
1. La enzima (E) acta fijando al sustrato en su superficie (adsorcin) mediante enlaces dbiles 2. Se forma el complejo enzma-sustrato (ES). Se generan tensiones que debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para llegar al estado de transicin del complejo enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere mucha menos energa que para llegar al estado de transicin del sustrato solo. 3. Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P)

El centro activo de los enzimas La actividad enzimtica se inicia con la formacin del complejo ES. Esta unin se realiza gracias a los radicales de algunos pocos aminocidos que establecen enlaces con el sustrato (y con el grupo prosttico si lo hay), fijndolo y luego rompiendo alguno de sus enlaces. La regin de la enzima que se une al sustrato recibe el nombre de centro activo.

Caractersticas del centro activo Es una parte muy pequea del volumen total de la enzima. Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita encajar al sustrato. Estn formados por aminocidos lejanos en la secuencia polipeptdica, que debido a los repliegues de sta, quedan prximos. Los radicales de estos aminocidos presentan afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces dbiles con l. Esto facilita que, una vez roto alguno de sus enlaces, los productos resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.

En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminocidos

Aminocidos estructurales. Son los que no establecen enlaces qumicos con el sustrato Son los ms abundantes y los responsables de la forma de la enzima. Por ejemplo, en la lisozima de 129 aminocidos, 124 son estructurales y slo 5 no lo son. Aminocidos de fijacin. Son los que establecen enlaces dbiles con el sustrato y lo fijan. Se encuentran en el centro activo de la enzima Aminocidos catalizadores. Son los que al establecer enlaces, dbiles o fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. Son los responsables de su transformacin. Tambin estn en el centro activo

Centro activo

La especificidad de los enzimas

Fischer (1890) Modelo llave (sustrato) - cerradura (enzima)

La especificidad de los enzimas

En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos para adaptarse mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias despus de haberse unido a l, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante (enzima) se adapta a la mano (sustrato)).

La especificidad puede darse en varios grados. Especificidad absoluta. Se da cuando la enzima slo acta sobre un sustrato, por ejemplo, la ureasa slo acta sobre la urea. Especificidad de grupo. Se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de molculas, por ejemplo, la -glucosidasa que acta sobre todos los -glucsidos Especificidad de clase. Es la menos especfica, dado que la actuacin de la enzima no depende del tipo de molcula, sino del tipo de enlace Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molcula.

Cintica de la actividad enzimtica

En una reaccin enzimtica con una concentracin de enzima constante, al incrementar la concentracin del sustrato se produce un aumento de la velocidad de reaccin. Este incremento en la velocidad de reaccin se debe a que, al haber ms molculas de sustrato por unidad de volumen, se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima.

Velocidad de reaccin

Llega un momento en que la velocidad de reaccin deja de crecer, es decir, se llega a una velocidad mxima (Vmax). Esto se debe a que todas las molculas de la enzima ya estn ocupadas por molculas de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato, lo que se denomina saturacin de la enzima.
KM [S

Vmax

Vsemimax

Constante de Michaelis-Menten (KM).

Es la concentracin del sustrato a la cual la velocidad de reaccin es la mitad de la velocidad mxima. KM depende de la afinidad que hay entre la enzima y su sustrato. Un valor de KM pequeo indica mucha afinidad (la mitad de la velocidad mxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeas) Se denomina nmero de recambio (turnover) o constante cataltica al nmero de molculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo.

Inhibicin enzimtica
La inhibicin puede ser de dos tipos: irreversible y reversible. 1. La inhibicin irreversible. Los inhibidores irreversibles son los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la actividad de la enzima. 2. La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que slo se impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen tres modalidades: a) Competitiva b) No competitiva c) Acompetitiva

Inhibicin enzimtica

Competitivos

Conformacin similar al sustrato

Reversibles

No competitivos

Se unen a un sitio distinto al centro activo (alosterismo)

Inhibidores enzimticos

Acompetitivos

Se unen al complejo ES

Irreversibles

Venenos

La inhibicin reversible competitiva se debe a la presencia de un inhibidor cuya molcula es similar al sustrato por lo que compite con este en la fijacin al centro activo del enzima.
Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. La velocidad de la reaccin disminuye en funcin de la concentracin del inhibidor.

La inhibicin reversible no competitiva es cuando un determinado producto se une a un lugar del enzima distinto del centro activo, cambiando la forma del enzima e impidiendo la unin del sustrato

Enzimas alostricas
Las enzimas alostricas son aquellas que pueden adoptar dos formas estables diferentes (activa e inactiva). Estas enzimas, adems del centro activo, tienen al menos otro lugar, denominado centro regulador, al que se puede unir una determinada sustancia, denominada ligando. Los ligandos pueden ser activadores o inhibidores.

Inhibicin alostrica.
sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Los inhibidores alostricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuracin del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a l.

Enzima inactiva

con inhibidor

inhibidor

El alosterismo permite la autorregulacin de la actividad enzimtica. Hay dos casos: 1. Regulacin por retroinhibicin o inhibicin feed-back. Se da en enzimas cuya conformacin inicial es la activa. Se produce cuando el producto final es el que al fijarse al centro regulador acta como inhibidor, provocando la transicin alostrica a la forma inactiva de la enzima.

2. Regulacin por induccin enzimtica. Se da en enzimas cuya conformacin inicial es la inactiva. Se produce cuando alguna sustancia inicial es la que al fijarse sobre el centro regulador provoca la transicin alostrica a la forma activa de la enzima, por lo que sta empieza a actuar sobre el sustrato

Cooperativismo Las enzimas alostricas suelen estar formadas por varias subunidades moleculares denominadas protmeros. Cada protmero posee un centro activo y al menos un centro regulador. En muchas enzimas, cuando al centro regulador se une una molcula denominada activador o ligando, la conformacin del protmero vara, haciendo funcional al centro activo. La variacin en la conformacin de este protmero se transmite instantneamente a los otros protmeros asociados hacindolos a su vez activos, efecto que se denomina transmisin alostrica. De esta forma la enzima pasa de estado inhibido a un estado activo o cataltico.

Como para que una enzima alostrica actu es precisa la unin de uno o ms ligandos y luego la del sustrato, la velocidad de reaccin en funcin de la concentracin de sustrato no aumenta tan rpidamente como en las enzimas no alostricas. En cambio, si esta enzima es una subunidad y su transformacin al estado activo se transmite alostricamente a todas las dems subunidades, son muchas las que sbitamente empiezan a actuar, lo que se denomina cooperativismo, y se produce un cambio de velocidad de reaccin muy grande, la llamada ley del todo o nada.

La representacin grfica de la relacin entre la velocidad de reaccin y la concentracin del sustrato no es una hiprbola, sino una curva sigmoidal o curva en S

Cooperatividad

Positiva

Negativa

Muy sensible a cambios en la [sustrato]

Insensible a cambios en la [sustrato]

Representacin de los distintos cambios conformacionales que padece la hemoglobina al unirse con una molcula de oxgeno

Un molcula de oxgeno se puede unir con el hierro (II) del grupo hemo en cada una de las cuatro cadenas de la molcula de hemoglobina.

La desoxihemoglobina tiene una relativa baja afinidad para el oxgeno, pero cuando una molcula se une a un nico hemo, crece la afinidad por el oxgeno, permitiendo que la segunda molcula se una ms fcilmente, y la tercera y cuarta aun ms fcilmente.

La cooperatividad es un fenmeno comn y puede llegar a ser crucial en la regulacin de la respuesta enzimtica a cambios en la concentracin de sustrato. La cooperatividad positiva hace que la enzima sea mucho ms sensible a la concentracin de sustrato, con lo que su actividad puede llegar a variar en gran medida aunque se mueva en rangos muy estrechos de concentracin de sustrato.
Representacin de los distintos cambios conformacionales que padece la hemoglobina al unirse con una molcula de oxgeno

La cooperatividad negativa hace que la enzima sea insensible a pequeos cambios en la concentracin de sustrato.

Animaciones: Mecanismo de accin enzimtica e inhibicin Regulacin alostrica de enzimas Retroinhibicin de vas bioqumicas

Sustratos

Si el ligando no se une al centro regulador el enzima no puede unirse al sustrato

Ligandos
Si el ligando se une al centro regulador , el centro activo se modifica y el enzima se une al sustrato

Enzima inhibidor sustrato

Enzima sustrato

Inhibicin competitiva

El centro activo est ocupado. El sustrato no puede entrar

sustrato
Inhibicin alostrica Enzima El centro activo se modifica por la accin del regulador. El sustrato no puede entrar

regulador
Inhibicin acompetitiva

sustrato

El sustrato esta modificado, no puede entrar en el centro activo

Eficacia de las vas metablicas

En las vas metablicas el producto generado por una enzima es el sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del sistema hay distintos mecanismos:

1. La compartimentacin. Consiste en separar mediante membranas los lugares donde se realizan aquellas vas metablicas que no se desea que se relacionen 2. Complejo multienzimtico. Es la asociacin de varias enzimas que actan sucesivamente en una va. El complejo supramolecular resultante es ms eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el medio. 3. Inclusin en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos multienzimticos se encuentran englobados de forma ordenada en las membranas, de forma que esto facilita la unin entre los sucesivos productos y las sucesivas enzimas.

Vitaminas Son molculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de principios inmediatos. Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por el organismo (excepto la B5). Otras vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metablicos. Las cantidades necesarias son mnimas (una dieta variada garantiza las necesidades del organismo)

Avitaminosis Defecto Hipovitaminosis Vitaminas Exceso Hipervitaminosis

Las vitaminas se clasifican segn su solubilidad en agua: 1. Vitaminas hidrosolubles. Actan como coenzimas o precursores de coenzimas. Son las del complejo B o la vitamina C 2. Vitaminas liposolubles. No son solubles en agua y si en disolventes no polares. Son lpidos insaponificables. No suelen ser cofactores o precursores. Son las vitaminas A,D,E y K

VITAMINAS C (cido ascrbico) B1 (tiamina) B2 (riboflavina)

FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Constituyente de la CoA Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminocidos. Ciclo visual, crecimiento, proteccin y mantenimiento del tejido epitelial Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de los huesos

Enfermedades carenciales Escorbuto Beriberi Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 (cido pantotnico)
B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina)

Fatiga y trastornos del sueo

Pelagra Depresin, anemia Anemia perniciosa

Biotina

Fatiga, dermatitis... Ceguera nocturna, xeroftalmia, desecacin epitelial Raquitismo, deformidades oseas

A (retinol)