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Jueves, 24/2/2011, 23:21 h

TRIBUNA: CELE ABAD-ZAPATERO

Destellos brillantes y ultracortos iluminarn la nueva biologa estructural

Los lseres de rayos X abren paso a la cristalografa sin cristales
CELE ABAD-ZAPATERO 15/02/2011

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Toda la actualidad cientfica en la seccin de ciencia de EL PAS

La observacin directa del mundo que nos rodea revela claramente que los materiales componentes de los seres vivos son distintos de los materiales que integran el mundo inerte. De modo simplista se puede decir que los materiales inertes son duros como piedras mientras que los materiales biolgicos son delicados como flores. Naturalmente, ambos materiales estn hechos de tomos, participando de aquella visin filosfica de los atomistas griegos (Demcrito de Abdera, 460-370 A.C.) sustanciada por la ciencia moderna. Las fuerzas naturales han seleccionado distintos tomos componentes y distintas estructuras moleculares para cada uno de los dominios distintos de la naturaleza. Los avances cientficos del siglo pasado han establecido, sin lugar a dudas, que los organismos Fotografiar antes de destruir vivos se rigen por las mismas leyes fsico-qumicas Medio siglo de las primeras estructuras de protenas que la materia inerte, empezando con la qumica Morir de xito la biologa de los compuestos orgnicos ms simples, la estructural? bioqumica y fisiologa despus, y terminando con la estructura del ADN, el cdigo gentico y la La noticia en otros webs secuencia del genoma humano en las ltimas webs en espaol dcadas del siglo XX. La biologa estructural en otros idiomas actual ha revelado el sutil entramado atmico, encaje de bolillos y bordado atmico, que Los grandes sincrotrones de constituyen las formas y estructuras de las tercera generacin parecan ser las ultimas linternas mgicas para molculas que hacen posible la vida. El banco de datos de protenas (Protein Data Bank) contiene iluminar la materia y arrancar sus secretos estructurales ahora ms de 60.000 estructuras moleculares, obtenidas laboriosamente por laboratorios en todo el mundo en los ltimos 50 aos desde que Estos resultados tan espectaculares son el logro de los se revelaron las estructuras de las primeras artesanos manuales de la ciencia, protenas: hemoglobina y moglobina. los hroes annimos que por un momento han subido al escenario La gran mayora (ms del 95%) de este catlogo de estructuras moleculares se ha obtenido gracias al mtodo de la difraccin de rayos X en cristales formados por las molculas integrantes; una metodologa que ha dado sus resultados ms espectaculares con el uso de los sincrotrones. Estas instalaciones cientficas se han propagado por todo el mundo aumentando la capacidad de la biologa estructural de una forma inimaginable hace solo unas dcadas. Los grandes sincrotrones de la tercera generacin (ESRF en Francia; Spring8 en Japn; APS en Estados Unidos) parecan ser
Resumen visual de los experimentos de Hajdu y colaboradores. Los fotones emitidos por el lser de electrones libres en el XFEL de Stanford, California (abajo izquierda) encuentran las partculas vricas, de acuerdo con el dispositivo experimental representado en el panel principal (arriba centro). El patrn de difraccion de una sola partcula vrica se muestra en el panel central (abajo) y la reconstruccin artstica de la estructura del mimivirus se muestra a la derecha.- JANOS HADJU

Un dispositivo para el estudio de nanocristales del complejo protenico PS-I. En este experimento el detector recoge datos de difraccin (puntos) que luego son procesados, integrados y condensados. Un plano (panel izquierdo) de los datos obtenidos a partir de aproximadamente 15.000 patrones obtenidos cuando los fotones del XFEL encuentran un nanocristal en su camino . A la derecha, reconstruccin por medio de la densidad electrnica (contornos azules) de la estructura (cinta amarilla) de PS-I.- THOMAS WHITE / HENRY N.
CHAPMAN

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las ultimas linternas mgicas para iluminar la materia y arrancar sus secretos estructurales. Una vez ms, nunca se debe subestimar la capacidad de la curiosidad, pasin e imaginacin humanas para sobrepasar los lmites. Las nuevas fuentes de rayos X, conocidas como lseres de electrones libres (XFEL) tienen unas caractersticas tcnicas que permiten iluminar e interrogar de una forma singular y nueva a la materia que nos rodea y en particular a las molculas que forman parte de los seres vivos. Incluso en relacin con los sincrotrones de la tercera generacin mencionados antes, la intensidad de los XFEL es espectacular. El Linac Coherent Light Source (LCLS), cerca del campus de la Universidad de Stanford en California, es el primer laser de rayos X y en la actualidad la fuente ms brillante del mundo. El termino brillante (brilliant) se refiere en este caso al nmero de fotones por unidad de tiempo, de rea, de ngulo, de paso de longitud de onda de la radiacin (fotons/s/mm2/mrad2/0.1%BandWidth) . Los pulsos delLCLS exceden en brillo a los de los sincrotrones convencionales de la tercera generacin en un factor de 10.000 millones (10 elevado a la novena potencia).Por comparacin, toda la energa contenida en un pulso aislado del LCLS enfocado en una milsima de milmetro cuadrado de superficie sera equivalente a la energa total de la radiacin solar concentrada en un milmetro cuadrado. Desaparecen en billonsimas de segundo Naturalmente, esto implica una limitacin: la energa es tal que los materiales expuestos se vaporizan en billonsimas de segundo. Sin embargo, la coherencia, es decir, la homogeneidad en tiempo (o fase) y el paralelismo de los rayos X producidos por estas nuevas fuentes es espectacular, permitiendo ver efectos de difraccin de una sola molcula. No hay necesidad de empaquetar billones de molculas en un cristal para aumentar la seal de la difraccin y disminuir el ruido debido a las imperfecciones de la red cristalina y las variaciones de molculas integrantes. Son estas las propiedades que singularizan a los XFEL como algo nico en la segunda dcada de nuestro siglo. Cmo explotar estas propiedades para interrogar a la naturaleza con experimentos inteligentes? Sera posible exponer muestras de molculas biolgicas y obtener informacin sin vaporizarlas antes: difraccin sin destruccin? Responder a estas preguntas requiere unos dispositivos experimentales extremadamente complejos, intrincados, que adems han de coordinarse con los pulsos extremadamente cortos (femtosegundos) de rayos X emitidos por los XFEL. Entre otras muchas sutilezas experimentales que los espectaculares trabajos de Janos Hajdu y Henry Chapman (y la multitud de colaboradores internacionales) han tenido que resolver figura en primera fila el dispositivo experimental necesario para exponer las muestras biolgicas por una fraccin pequesima de tiempo a los intensos rayos X. Los dos equipos multinacionales han resuelto el problema de dos formas anlogas para dos tipos de muestras biolgicas distintas. De este modo han abierto el camino para dos formas nuevas de estudiar los materiales biolgicos. En los experimentos de difraccin llevado a cabo sin cristales, las partculas vricas individuales de mimivirus (el virus ms grande que se conoce) fueron inyectadas en una suspensin gaseosa (aerosol) en una direccin perpendicular a la trayectoria de los rayos X emitidos por el XFEL. Cuando los fotones encontraron a una partcula en su camino, la difraccin fue recogida por el detector ultra-rpido colocado detrs. El anlisis computacional de estas imgenes permite la reconstruccin de la estructura de la partcula viral. Los experimentos del grupo de Chapman y sus colaboradores tenan como objeto reconstruir la estructura tridimensional del complejo protenico llamado Fotosistema I (PS-I, involucrado en la fotosntesis en las plantas) a partir de datos obtenidos de cristales de dimensiones del orden de billonsimas de metro (nanocristales). Al ser los cristales tan pequeos solo podran contener en su interior un nmero muy pequeo de molculas ordenadas en la red cristalina. En este caso, el dispositivo experimental fue crear un flujo de cristales en una disolucin tampn movindose uniformemente a 10 metros por segundo en un capilar, tambin en direccin perpendicular a los rayos X.

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Los patrones de difraccin producidos cuando la radiacin encontraba un nanocristal en su camino (aproximadamente 15.000) fueron procesados y permitieron reconstruir la estructura de la protena PS-I a 8.5 de resolucin. Estos logros tan espectaculares no son el resultado de las grandes mentes tericas de la ciencia actual. No. Son el logro de los artesanos manuales de la ciencia. Los hroes annimos que por un momento han subido al escenario. Ellos son los que han diseado, creado y han demostrado como usar un icono monumental comparable a las grandes catedrales medievales, pero en el dominio de la instrumentacin cientfica. La curiosidad e imaginacin de la comunidad internacional de fsicos, instrumentalistas, especialistas de sincrotrones y bilogos estructurales ha abierto una ventana para explorar las sutilezas estructurales y atmicas del mundo que nos rodea. Es un buen augurio para las dcadas venideras de nuestro siglo de que la biologa estructural continua viva y vibrante. Esperemos que estos descubrimientos redunden de una forma directa o indirecta en beneficio de la humanidad.
Cele Abad-Zapatero es profesor adjunto en la Universidad de Illinois en Chicago y autor de Crystals and Life (IUL, 2002). En la actualidad est de profesor visitante en la Universidad y en el Parque Cientfico de Barcelona. Su web

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1 Mouse - 16-02-2011 - 16:28:16h La verdad es que esta nueva tcnica es bastante apasionante. Yo investigo con X-ray crystallographyde protenas en Londres, y me da la sensacin de que la biologa estructural podra evolucionar bastante por este camino (al menos ya no habr que estar meses intentando que crezcan cristales grandes!) De todas formas... hay que ser cautos, una resolucin de 8.5 es bastante mala (se trata de que una buena resolucin est en torno a 1 o 1.5 , as que va a haber que esperar hasta que de verdad se vean artculos en Science con buenos datos estructurales utilizando esta tecnologa. An as, bien por Stanford! a ver si les copiamos aqu en Europa y construmos un aparatito de estos a este lado del charco! Pgina 1 de 1
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