UNIVERSIDAD PRIVADA DEL ESTE

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD “Prof. Dr. Manuel Riveros”

Carrera: MEDICINA - Sede – Ciudad del Este
Docente: prof. Zunilda Cañete Duarte

BIOQUÍMICA BÁSICA - ACTIVIDAD COMPLEMENTARIA

Bibliografía básica: Murray RK, Bender DA, KenNelly PJ, Rodwell VW, Weill AP, Botham KM. Harper.
Bioquímica Ilustrada. 30a. México: McGraw-Hill Interamerciana Editores, S.A.; 2016. 814 p.

TEMA: PROTEINAS FIBROSAS

REALIZA LAS ACTIVIDADES QUE SE PRESENTAN A ASEGUIR

1. Secuencia de aminoácidos repetitiva de la cadena α del colágeno

Gay -Pro-Hy Pro

………………………………………………….

2. Aminoácidos modificados que se encuentran en la composición del colágeno

3- HIDROX PLOCINA
a) ………………………………………………
2 HidroxiProlina
b) ………………………………………………
-

S-HibloxiLisiN
c) ……………………………………………....
AL. LiSiNA
d) ………………………………………………

3. La hidroxilación de la pre-pro-cadena alfa del colágeno ocurre ¿dentro o fuera de la célula

Sete EWDR
………………………………………………….
↑>ThiPlEHElice
(TroPoconazo
4. La cadena alfa es colágeno es ¿dextrógira o levógira?

LEVOGIRS
………………………………………………….

5. La función de la prolina y la hidroxiprolina en el colágeno es ……………………………………………

Cofehin Resistencia E RIGIDEZ
………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………

HidroxiLisiNA
6. Aminoácido glucosilado durante la biosíntesis de colágeno……………………………………………….
-

7. Función de los propéptidos del procolágeno………………………………………………………………..

propéptidos del procolágeno son esenciales para la correcta síntesis, estabilización y
………………………………………………………………………………………………………………
procesamiento del colágeno, una proteína importante en la estructura y función de
………………………………………………………………………………………………………………
tejidos conectivos como la piel, los huesos y los tendones.
………………………………………………………………………………………………………………
……………………………………………………………………………………………………………

8. Si comparamos colágeno y elastina; ¿cuál es las dos proteínas tiene mayor cantidad de valina?
EUSTINA
-

………………………………………………….
↑vit.2
9. Explica la importancia bioquímica del ascorbato en la biosíntesis de colágeno
Importorta pano monton o fe em Estado FERnoso, Promovies o Processo
………………………………………………………………………………………………………………
Higroxisca nos Ensinos HidroxiciNEHipcoProline
………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………
Docente: Zunilda Cañete Duarte, Bioq.
 10. Monosacáridos que se encuentran en la molécula de tropocolágeno

Gost
a) ………………………………………..
Gauctos
b) ……………………………………….

11. Completa las funciones de las enzimas que participan en la biosíntesis de colágeno
- Lisil hidroxilasa
Prolins ehising (Ertwacewan)
- Prolil hidroxilasa >Hidroxibec
- Glucosil transferasa
- Galactosil transferasa7 Adipocucop + Gabetoss (Glucosiber)
Intracion
-

- Lisil amino oxidasa -DESSMIND Oxiesfive As Lisine (Extieewan)

12. La desaminación oxidativa de la lisina para convertirse en al-lisina ocurre dentro de la célula; ¿sí o no?

Extra e econ
………………………………………………….

13. Menciona los tipos de entrecruzamiento covalente que estabilizan la molécula de colágeno
ENDICEALDOL
a) ………………………………………..
ENANCE
b) ………………………………………. Lisins-Non LeuciNA

14. El entrecruzamiento de desmosina ocurre en ¿colágeno, elastina, o ambos?

SoniteNo Eustina

15. ¿Cuál es el ión metálico que la enzima lisil amino oxidasa necesita para cumplir su función?
e

COBRE
………………………………………………….

16. En el colágeno tipo I humano, la cantidad de Cys es abundante; esta afirmación es ¿verdadera o falsa?

Mais abuvanteGeicina
………………………………………………….

17. La eliminación de péptidos de extensión (propéptidos) del procolágeno ocurre fuera de la célula y necesita
de enzimas. ¿Cómo se denominan esas enzimas?

VERDADEIRO (OCORRE Fons) Erzins

………………………………………………….
=
ProPEtiAS
18. Entre el colágeno tipo I y tipo II; cuál de ellos tiene más HyLys?

Colgeno
…………………………………………………. tipo

19. La cadena α del colágeno tiene estructura secundaria en alfa- hélice; ¿esta afirmación es verdadera o
falsa?

Foss
………………………………………………….

20. De los tipos de colágeno presentados en clase; ¿cuál de ellos tienen mayor cantidad de glúcidos en su
composición?
………………………………………………….
·

tiPI, II, II, IV

-
Todos tem GLúciDoS
-Tipo IV Mais ten
=

Docente: Zunilda Cañete Duarte, Bioq.

 21. Cita las etapas intracelulares de la biosíntesis de colágeno
* Trebucio do ARNm

②
Elimines do Peptido Sens

③ Hibroxi dos Resinuos e Procine e Lisivo

⑭ Gucosilcio(adict Gureisa)
De

Exth"
③ Formscat Thiu HELICE
6 ThausPontetribu HELICE
Procopairo
8
-
⑦
secreção de

22. Menciona los aminoácidos más abundantes de la elastina

- Glicin
- Alswin
- VALINA-S DIFERENCIA DO COUGENO
- Prolina

23. Entrecruzamiento covalente que existe en la molécula de colágeno y elastina

ALDOL
Colagens: Estive:DESMOSINA
………………………………………………….
Lisins -
NonLeucino

24. Nombre que se le da a la unidad estructrual básica de la elastina

PROPOEUSTINA
………………………………………………….

25. INVESTIGA. Enfermedades asociadas a defectos en la biosíntesis de colágeno

1 Síndrome de Ehlers-Danlos: Este es un grupo de trastornos que afectan la producción y el

procesamiento del colágeno. Los síntomas pueden incluir piel extremadamente elástica,
articulaciones sueltas, fragilidad de los vasos sanguíneos y problemas de cicatrización de heridas.
2 Osteogénesis imperfecta: También conocida como "enfermedad de los huesos de cristal", esta es
una afección en la que los huesos son frágiles y se rompen con facilidad. Esto se debe a un problema
en la producción del colágeno tipo I.
3 Síndrome de Alport: Este es un trastorno que afecta los riñones y el oído interno. Es causado por
un problema en la producción del colágeno tipo IV.
4 Síndrome de Marfan: Este es un trastorno del tejido conectivo que afecta el esqueleto, los ojos y
el corazón. Se debe a una mutación en el gen que codifica para la proteína del colágeno tipo I.
5 Enfermedad de Menkes: Es una enfermedad rara que afecta la absorción del cobre, lo que puede
interferir en la formación de una enzima necesaria para la síntesis del colágeno. Los síntomas
incluyen retraso en el desarrollo, cabello rizado y débil, y debilidad muscular.

Docente: Zunilda Cañete Duarte, Bioq.