DBIO1070 Biología

Celular
REPASO SOLEMNE 3

Docente: Gisella Pérez

Correo: gperezs@docente.uss.cl
 Peroxisoma

Los peroxisomas son orgánulos delimitados por una membrana. (100-200nm)

presentan inclusiones cristalinas en su interior debido a la gran cantidad de enzimas que
llegan a contener.
Las rutas metabólicas principales que llevan a cabo son la β-oxidación de los ácidos grasos y
la eliminación del peróxido de hidrógeno (H2O2) por la catalasa.
Son un centro de alta utilización de oxígeno y por tanto de procesos oxidativos
Sistema de importación de proteínas solubles a la matriz peroxisomal
Dos tipos de señales reconocidas por
receptores solubles

PTS1 es la más abundante y

frecuentemente consiste en
Serina-Lisina-Leucina en el
carboxilo terminal
 Biogénesis y dinámica de peroxisomas

• En retículo endoplásmico se generan

vesículas precursoras de peroxisomas
30
• Incompetentes en la incorporación
de proteínas de matriz hasta que se 30

fusionan

30 Pex30
Tipos y función de los contactos entre organelos
Contactos entre membranas
• Acercamiento entre 10-30 nm
• Sin fusión
• Proteínas acopladoras
FUNCIONES
Intercambio de calcio
• ER y membrana plasmática
• ER-mitocondria
• ER-Endosomas
Intercambio de componentes (lípidos)
• ER y mitocondria (intercambian fosfolípidos que incluyen
cardiolipina, fosfatidil serina y fosfatidil etanolamina)
• Gotas lípidicas con ER (diacilglicerol para la síntesis de
fosfolípidos); con peroxisomas y mitocondrias (ácidos
grasos)
• ER-Endosomas
• Lisosomas y Peroxisomas
(Traspaso de colesterol)
Señalización intracelular
• Modificaciones de los niveles de fosfatidilinositoles

Remodelación de organelos (Cambio estructural)

• Fisión de mitocondrias por ER y lisosomas)
• Fisión de endosomas por ER

Biogénesis, crecimiento y remoción

• Biogénesis y crecimiento (Peroxisomas)
• Autofagia (peroxisomas y mitocondrias)
 SEÑAL
(ligando)
Mensajero Primario

TRANSDUCCIÓN de señal
por
Mensajeros Secundarios
Proteína señalizadora
Rapidez variable de respuesta a los estímulos
Atenuación o término de la señalización por adaptación
(desensibilización) al estímulo
¿Cómo las células pueden recibir e interpretar una señal?
Receptores de superficie
 2. Receptores acoplados a proteína G

Proteínas dianas que

amplifican la señal

Proteína G: Proteína Trimerica de Unión a GTP

Segundos mensajeros: Calcio, AMPc, GMPc, DAG,IP3

https://www.youtube.com/watch?v=9w434SC__CE&ab_channel=Udearroba
 1. Receptores tirosina quinasas
2. Receptores asociados a tirosinas quinasas
3. Receptores serina treonina
3. Receptores acoplados a enzimas 4.
5.
Receptores asociados a histidinas quinasas
Receptores guanilato ciclasa
6. Tirosinas quinasas semejantes a receptores

Insulina
EGF

• Familia de receptores con un dominio extracelular de unión a ligando y un dominio tirosina-quinasa intracelular.

• Alrededor de 60 receptores clasificados en 20 familias según su estructura (ej. dominios ricos en cisteínas o tipo
inmunoglobulinas y dominio tirosina-quinasa continuo o interrumpido por secuencias insertadas).
 Proteínas del citoesqueleto

Filamentos de actina
• Formas en superficie celular
• Locomoción
• Escisión durante mitosis

Microtúbulos
• Posición de organelos
• Transporte vesicular
• Segregación de cromosomas

Filamentos intermedios
Algunos filamentos se encuentran en
• Fortaleza mecánica
ciertos tipos de células:
Neurofilamentos  Neuronas
Desmina  Músculo
Queratina  Céls. epiteliales
Laminas  Todas las c lulas
Tejido conectivo y matriz extracelular (MEC)
• Proteoglicanos altamente viscosos:
Glicoproteínas que sirven de cojín y a las cuales
se unen varias moléculas de membrana.

• Fibras: proporcionan fuerza mecánica y

resistencia

• Proteínas solubles de la matriz: se unen a

receptores de membrana y a otros
componentes de la MEC

• Los tejidos están compuestos por

células y una red de macromoléculas
que constituyen la matriz extracelular

• Los componentes de la matriz

extracelular incluyen proteínas y
polisacáridos que son secretados
localmente

• Se ensamblan en una red organizada

en íntima conexión con la superficie de
las células que lo producen
 Proteoglicanos y GAGs
• LOS PROTEOGLICANES
Glicoproteínas = proteínas unidas con enlace
covalente a glicosaminoglicanos (GAG)

• GAG: polímeros lineales de disacáridos que se

repiten.
• Azúcar contienen al menos un grupo
aniónico (carboxílico o sulfato)  geles

Gran variedad de Proteoglicanos

• Agrecan: gran tamaño, aprox. 100 GAGs
• Decorina: con solo un GAG.
• Sindecan: proteína de transmembrana.
Se asocia al GAG heparán sulfato
• Glipican: tallo glicosilfosfatidilinositol
(GPI). Se asocia al GAG heparán sulfato
Fibronectina
Inmunofluorescencia: frente de migración en un fi broblasto
Acti na / Fibronectina
Unión a Unión
PG a colágeno

• Contribuyen a organizar la
matriz y la adhesión celular.
• Mediador de uniones célula-
matriz
• Es una glicoproteína grande
que se encuentra en todos los
vertebrados.
Complejos de adhesión celular
 Kinesina y dineína: Dos motores con distinta orientación en microtúbulos

• Kinesina es un motor anterógrado va hacia los extremos +

• Dineína es un motor retrógrado va hacia los extremos -

La dineína une al MT-A con

el MT-B y al hidrolizar ATP
fuerza el deslizaminiento
entre los MT, que al ser
impedido por otras
proteínas (nexinas) se
curvan los cilios y flagelos.
La repetición de este
proceso genera el
movimiento
 Transcripción y precesamiento de RNA Replicación

Núcleo

Proteínas
Proteínas Proteínas necesarias para
Ribosomales necesarias para la la replicación
transcripción

•Gran poro acuoso expansible

•Permite el paso de proteínas
ensambladas (sin necesidad
que se desensamblen).
Proteínas completas •Por ejemplo, subunidades del
ribosoma salen al citosol como
complejos macromoleculares
asociados a rRNA
ANIMOOOOO
EXITOOOOO
MIAUUUUUU

Gracias
Bibliografía para revisar

• Alberts, B., Wilson, J. y Hunt, T. (2008). Molecular Biology of the Cell. New York:
Garland Science.
• Lodish, H. F., Berk, A. y Darnell, J. E. (2002). Biología celular y molecular. España:
Médica Panamericana.
• De Robertis, E., Hib, J. y Ponzio, R. (2002). Biología celular y molecular. Buenos
Aires: El Ateneo.