UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE MEDICINA - ESCUELA DE MEDICINA

BIOLOGIA MOLECULAR Y CELULAR

NIVELES BAJOS DE HEMOGLOBINA POR PARASITOSIS

INTESTINAL EN NIÑOS
INTEGRANTES: GRUPO: C2

 RAMOS CABRERA, SHIRLEY YANIRA

 RAMOS ELIAS, FABRIZIO JESUS

 REYNA SÁNCHEZ, ANDY EDUARDO

 ROCCA PAPUICO, LUIS ANGEL

 RODAS MENDOZA, FABIAN

 RODRIGUEZ ORBEGOSO, MATHIAS ALFREDO

DOCENTE:

DRA. ALVARADO LEON ELENA DEL JESUS

TRUJILLO-PERÚ

2023
 ÍNDICE DE CONTENIDO:

I. INTRODUCCIÓN
II. PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA
III. PLANTEAMIENTO DE LA HIPÓTESIS
IV. CONTENIDO:
IV.1. FORMACIÓN DEL ERITROCITO
IV.2. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
IV.3. FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA
IV.4. GENES DE LAS GLOBINAS
IV.5. REPLICACIÓN DEL GEN DE LA GLOBINA
IV.6. TRANSCRIPCIÓN DE LA GLOBINA
IV.7. POST TRANSCRIPCIÓN
IV.8. TRADUCCIÓN DE LA GLOBINA
IV.9. SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA
IV.10. MECANIMOS DE FAGOCITOSIS Y LA FORMACIÓN DE LOS
CUERPOS RESIDUALES
V. EXPLICACIÓN DEL CASO CLÍNICO
VI. CONCLUSIONES
VII. BIBLIOGRAFÍA
 I. INTRODUCCIÓN:

La hemoglobina es una proteína compuesta por un grupo hem (hierro y 4 anillos pirrólicos) junto a
cuatro cadenas polipeptídicas llamadas globinas. Esta proteína se encarga de transportar el oxígeno a
todos los tejidos del cuerpo, así mismo los productos desecho del metabolismo.

La concentración normal de la hemoglobina en la sangre es de 13 g/dl o superior en varones y de 12

g/dl a más en mujeres; si esta concentración disminuye, se denomina anemia. Esta enfermedad se debe
a diversos factores, tales como la deficiencia de hierro y vitamina B12, la inflamación aguda y crónica,
las enfermedades hereditarias o adquiridas que afectan a la síntesis de hemoglobina, la producción o
supervivencia de los eritrocitos y a las parasitosis (1). Siendo esta última uno de los factores más
relevantes, ya que los parásitos provocan la pérdida de hierro y por lo tanto, insuficiencia de
hemoglobina (2); además, en nuestro país, 1 de cada 3 peruanos se encuentra infectado con 1 o más
tipos de parásitos, de los cuales, el 64% son patógenos (3).

Así, Hernández (2010) determina que hay un nivel bajo de hemoglobina en niños menores de 5 años
con giardiasis intestinal del distrito de Salaverry, en Trujillo (4). Asimismo, Ccanto (2015), refiere que
existe relación entre la parasitosis y el estado nutricional en los niños de 3 a 5 años que fueron
atendido en el puesto de salud de San Gerónimo, Huancavelica (5). Por el contrario, Vaca (2015)
concluye que la malnutrición por déficit y el estado del hierro deficiente en sangre no están
relacionados con la infección parasitaria” (6).

Por ser la parasitosis una infección frecuente en la población peruana, sumado a su relación con la
disminución de hemoglobina; es necesario conocer a la hemoglobina desde un enfoque biológico,
entendiendo su estructura y su función; por lo cual, la presente investigación tiene como finalidad
explicar la influencia de la parasitosis intestinal en la baja hemoglobina del niño de ocho años.

OBJETIVOS:

Objetivo general:
- Explicar la influencia de la parasitosis intestinal en la baja hemoglobina del niño de ocho años.
Objetivos específicos:
1. Describir el gen de la globina
2. Explicar los mecanismos implicados en la expresión génica de la globina.
3. Explicar el mecanismo de síntesis de hemoglobina.
4. Explicar la destrucción de eritrocitos por parasitosis
5. Relacionar la fagocitosis con la parasitosis

II. PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA:

¿De qué manera influye la parasitosis intestinal en los niveles bajos de hemoglobina del niño de ocho
años procedente de Usquil?
 III. PLANTEAMIENTO DE LA HIPÓTESIS:

La parasitosis intestinal influyó en el bajo nivel de hemoglobina del niño de ocho años procedente de
Usquil debido a la pérdida de hierro, elemento necesario en la estructura y función de la hemoglobina

IV. CONTENIDO

IV.1. FORMACIÓN DE ERITROCITO

La célula madre progenitora de eritrocitos y de las células sanguíneas en general,

es una célula multipotencial que presenta una estructura pequeña, sin núcleo y en
escasa proporción.

La maduración de esta célula da lugar al proeritroblasto, una célula grande con

núcleo redondeado, nucleolos bien definidos y citoplasma intensamente basófilo, es el primer estadio
inmaduro de a nivel de la médula ósea.

El proceso de diferenciación de proeritroblasto, en eritrocito, una célula con un volumen 10 veces

menor, anucleada y llena de hemoglobina, se produce mediante 45 divisiones sucesivas, durante las
cuales el citoplasma va madurando y se expulsa el núcleo

El eritroblasto en desarrollo tiene todo lo que necesita para la síntesis de Hb (cuatro cadenas
polipeptídicas de globina y cuatro moléculas del grupo hemo), excepto el hierro, que es transportado
desde el plasma por la transferrina. En los estrechos sinusoides del bazo, el reticulocito pierde sus
receptores para la transferrina, los ribosomas y las mitocondrias, con lo que desaparece su capacidad
para sintetizar Hb y de metabolismo oxidativo , transformándose a Hematíe maduro. (7)

IV.2. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA:

La estructura primaria de la hemoglobina esta determinada por una secuencia de aminoácidos, la cual
esta especificada en el ADN por los nucleótidos. La cadena α tiene 141 aa y está localizado en el
cromosoma 16; la cadena β cuenta con 146aa y se localiza en el cromosoma 11 (8).

Ambas cadenas siguen una secuencia determinada, por ejemplo, las cadenas α y β tienen los
siguientes residuos (9):

Permitiendo que la estructura represente toda la información de

la hemoglobina, dependiendo de esta el cómo se doblen los
polipéptidos para adquirir su conformación porque tras la
formación de los enlaces peptídicos, por condensación , y
liberación de una molécula quedan libres sus cadenas alifáticas (9). La característica mencionada se ve
reforzada con el hecho de que estos enlaces no permiten rotación, pero pasa lo contrario en el enlace
C α -C y sobre el enlace N-C α ., donde se dan las rotaciones ψ (psi) y φ (phi) respectivamente. (10)

Estructura secundaria (70% de los residuos

participan) de la hemoglobina, presenta: Hélice
α(con 7 dominios) la cual permite la formación de
enlaces de hidrógeno, es dextrógira en forma de
espiral donde las cadenas laterales se encuentran
en la parte externa del helicoide, similar a escalera
en caracol. En esta hélice el grupo carbonilo es un
aceptor y el nitrógeno un donador para formar el
enlace puente de hidrógeno dentro de la misma
cadena.(10)

Además de las cadenas α; encontramos la hoja plegaba β (con 8

dominios), quien se forman a partir de dos o más cadenas
polipeptídicas (11) gracias a la presencia de cadenas laterales
pequeñas y sin carga unidas por puentes de hidrogeno
intercatenarias debido a que los enlaces C-C son tetraédricos y
no pueden existir formar planas. Constituyendo el núcleo de
esta proteína globular.

La estructura terciaria es el plegamiento total y tridimensionalmente

de estas cadenas (2α y 2β) . Involucra interacciones entre los
constituyentes de la columna permitiendo interacciones entre las
cadenas laterales de múltiples aminoácidos; siendo las principales:

-Las uniones disulfuro (covalente): gracias a la existencia de más de

una cisteína en la estructura, se formarán uniones (-S-S-) al unirse
los grupos -SH

-Las uniones electrostáticas (no covalente): se forma por la

atracción de cargas opuestas y contribuye a la estabilidad en el interior de la hemoglobina (10)

-Los enlaces hidrofóbicos: Se da interacciones entre las cadenas laterales no polares, por la
incapacidad de interaccionar con el agua

-Los enlaces polares

-Los enlace puentes de hidrógeno : Formado por un átomo de hidrógeno y un átomo electronegativo
como el nitrógeno, el oxígeno o el azufre, con otro electronegativo(12)
La estructura cuaternaria está constituida por cuatro cadenas
polipeptidicas: dos α y dos β (hemoglobina adulta – HbA); dos
α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta – HbA2);
dos α y dos γ (hemoglobina fetal – HbF). Las dos cadenas
polipeptídicas alfa contienen 141 aminoacidos, las no alfa 146
(β, γ, δ) y difieren en la secuencia de aminoácidos.

Cada cadena α está

en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas
interacciones entre las dos cadenas α o entre las dos cadenas
β entre sí (8). Cada una de las cuatro cadenas de la Hb,
contienen un grupo prostético (porción no proteica), el Hem
y un tetrapirrol cíclico, que les brinda el color rojo a los
hematíes. El átomo de hierro se encuentra en estado de
oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de
coordinación dependiendo de la unión del oxígeno a la Hb
(oxiHb, desoxiHb). Cuatro de los enlaces se producen con
los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se
realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina, denominado histidina proximal. Finalmente, el
sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una
histidina denominado histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace se localizan en un plano
perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfinírica del Hem se sitúa dentro de una bolsa
hidrofóbica que se forma en cada una de las cadenas polipeptidicas (8).

IV.3. FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA

La hemoglobina es una proteína crucial para el transporte de oxígeno y dióxido de carbono en el

organismo, y su afinidad por el oxígeno está influenciada por una variedad de factores, como la
presión parcial de oxígeno, el pH y la concentración de BPG (bifosfoglicerato). La adaptación del

organismo a las bajas presiones de oxígeno encontradas a elevadas altitudes se logra a través del ajuste
de las concentraciones de hemoglobina y BPG (13). Cuando la hemoglobina se encuentra libre de
gases se le denomina Desoxihemoglobina, una vez enlazada con el oxígeno se pasa a llamar
Oxihemoglobina (14), mientras que si esta proteína se une con CO o CO2 se llama
carboxihemoglobina o carbaminohemoglobina respectivamente (15).
1.Formación de Oxihemoglobina favorecida por H+ o BFG

a)

b)

3.Formación de carbaminohemoglobina

Hb+ CO2 ⇌ HbCO2

El CO2 tiene otra vía de transporte y es la más común (85%)

4. Formación de carboxihemoglobina

Hb+ CO ⇌ HbCO

En situaciones cotidianas, como la exposición a altas concentraciones de CO2 en recintos cerrados, la

respiración deficiente en el transporte público y la exposición a contaminantes atmosféricos, las
reacciones químicas que ocurren en el organismo en respuesta a los cambios en las concentraciones de
oxígeno, hemoglobina y BPG pueden explicar la sensación de ahogo, sueño y otros síntomas (13).

IV.4. GENES DE LAS GLOBINAS:

Los genes de la globina se dividen en familias génicas (cluster), despendiendo de estas se va a

sintetizar un tipo de globina. El de la globina α están localizado en el cromosoma 16, con una
extensión aproximada de 40Kb,en el segmento 16p13.3 formándolo 4 genes (solo 3 de ellos
funcionales). Mientras que el de la globina β se ubican en el cromosoma 11, en el brazo corto
11p.15.5, en un segmento de 60Kb (5 genes funcionales).

En el extremo 5´ tienen un región promotora de aproximadamente 100pb: 3 exones que van a codificar
la secuencia de aminoácidos, y 2 intrones los cuales serán removidos durante la maduración del
ARNHn porque estos no codifican.

La síntesis se puede llevar a cabo si se cuenta secuencias consenso en las regiones promotoras TATA
y 2 cajas, específicas de la globina; caja CCAAT y caja CACC ; 1 en Cap, CAT; 3 en los intrones, por
ejemplo en el extremo 3´el llamado sitio de ramificación: ACTTT (CC) o ATCTT (CC) y 1 en el sitio
poliadenilación, AATAAA (16).

El gen de las globinas presenta diversas porciones: cis que se encuentran en el ADN y los trans que se
unen al ADN para la transcripción. 

En los genes cluster(familias génicas)  su expresión está controlada por elementos cis. Algunos son:

 El promotor: Con la secuencia TATA y CCAAT . Con el fin de obtener un alto grado de éxito
la transcripción se utilizan reguladores distales como por ejemplo el locus de la región de
control (Locus Control Region, LCR).
 El LCR presenta diferentes sitios eritroide-específicos, HS1 a HS5. Los sitios HS del LCR
forman un holocomplejo, pero las funciones del  enhancer(Zona del ADN que aumenta la
 transcripción) se concentran en HS2, HS3 y HS4; HS5 funciona como aislante al formar un
complejo con la proteína CTCF (CCCTC-Binding factor), y evita la propagación de la
activación, por parte del LCR a otras regiones de la cromatina (16).

Como elementos trans se tienen los siguientes:

 GATA1: Presentan 2 dominios de dedos de Zn. Se une al ADN por su dominio dedo de Zn C-
terminal, paralelamente su N-terminal estabiliza la unión entre el ADN y el C-terminal e
interacciona con otras proteínas.
 TAL1 (SCL):Es uno de los factores de transcripción llamados bHLH (hélice-bucle-hélice
básica). Se encarga de la translocación. Se une a las Cajas E (GATA) en el ADN (CANNTG),
para lograr esto forma heterodímeros con otros factores de la familia a la que
pertenece(bHLH). Este factor es crítico para el mantenimiento y regulación de la
hematopoyesis temprana.
 KLF1 (EKLF): Poseen dominios dedos de Zn C 2 H 2, para su unión al ADN. El N-terminal se
encarga de la transactivación(Aumento de la expresión génica).Logra la correcta formación
del eritroide, porque regula los genes que desarrollan la morfología funcional del glóbulo rojo.
 ARN long no codification : Se encargan de la maduración del eritrocito. Se encuentran
reguladas por GATA1, TAL1 y KLF1.
 LincRNA-EPS: Completa la diferenciación del eritroide y puede evitar su apoptosis.
 ncRNA-EC7: Elemento fundamental para la transcripción de la banda 3.
IV.5. REPLICACIÓN

Los genes de las proteínas alfa y beta realizan una replicación que pasa por tres etapas: inicio,
elongación y terminación. Este proceso es inespecífico y usa de sustrato al ADN que contiene diversos
genes de proteínas. La replicación es bidireccional, asincrónica, asimétrica, multifocal,
semidiscontinua, semiconservativa y con una dirección única síntesis 5’→3’ (17).

IV.6. TRANSCRIPCIÓN DE LA GLOBINA

En la transcripción uno de los factores inducibles más importantes, en la globina, es la HIF-1 (factor
inducible por hipoxia) que favorece el incremento de la expresión génica en carencia de concentración
de O2. Realizados varios estudios, se determinó que el HIF-1 participa en la regulación del gen que
codifica a la hormona estimulante de la eritropoyesis, la eritropoyetina (EPO). La HIF-1 crece
exponencialmente cuando la presión del O2 se ve comprometida. Que disminuya la concentración del
ión ferroso en sangre facilita la activación de la HIF-1 (18)

INICIO: Este proceso inicia cuando se reconoce la caja TATA (secuencia rica en AyT) ubicada a
unos 25 nt del punto de inicio. Esta secuencia es identificada por el TFIID específicamente su
subunidad TBP. Esto permite la unión de la TFIIB que identifica los elementos BRE en los
promotores. Luego de esas uniones, ingresan el TFIIF y la ARN pol. Finalmente, TFIIE y TFIIH se
unen a este complejo. El TFIIH actúa como helicasa para abrir la cadena de ADN y formar la burbuja
de transcripción, también actúa como quinasa para fosforilar al CDT(Dominio carboxilo terminal) este
dominio tiene repeticiones de 7 aminoácidos: YSPTSPS. Se fosforila específicamente la serina 5,
dando paso a que la ARNpol II se separe del promotor y empiece la elongación (10).

ELONGACIÓN: Este proceso está mediado por factores (ELL,SB,SIII) que estimulan la actividad
enzimática de la ARN pol II Durante la fase de elongación la ARN pol II recluta ribonucleótidos y va
añadiendolos en el extremo 3’OH de la hebra de ARN en crecimiento, se reduce las pausas generadas
a través del factor (TFIIS O SII) y la procesividad de la ARN pol II en la cadena de ADN es regulada
por (DSIF), Luego se une la caperuza al extremo 5´del ARN, las colas de la polimerasa son
desfosforiladas en la posición ser 5 y fosforiladas en la posición Ser 2. A través del factor p-TEFb
Estos cambios atraen a las proteínas de maduración y de final de procesamiento 3’ hacia la polimerasa
para luego actuar sobre la cadena ARN (10).

TERMINACIÓN: Después que el CTD es desfosforilado y fosforilado en las posiciones Ser 2 este
atrae a las proteínas de maduración y final de procesamiento. El ARN polimerasa II continúa
transcribiendo hasta llegar a una secuencia específica que es identificada por una endonucleasa. Esta
secuencia determina el sitio de poliadenilación. Aquí participan dos complejos proteicos llamados
CSTF y el CPSF, ambos viajan con la cola de la polimerasa y se unen al extremo 3’ de ARN. Cuando
el extremo 3’ ha sido escindido la ARN pol II transcribe algunos centenares más de nt como una nueva
cadena sin embargo este ARN recién acabado de sintetizar no tiene caperuza que lo proteja entonces
ahí actúa la exonucleasa que es transportada por el CDT de la polimerasa, esta degradación hace que
finalmente la ARN polimerasa II se disocie del ARN y termine la transcripción (10).

IV.7. POSTRANSCRIPCIÓN

Después de que se ha sintetizado alrededor de 25 nucleótidos, se adiciona una caperuza al extremo 5’

del pre ARNm. En este proceso participan 3 enzimas: Una fosfatasa, que escinde un grupo fosfato 5’
del ARN, una enzima Guanil transferasa que añade un GMP al extremo 5’del ARN por medio de
hidrólisis de GTP liberándose pirofosfato, formando un enlace 5’-5’ trifosfato; y por último, la enzima
Metiltransferasa que añade un grupo metil al nitrógeno 7 de la guanina (10).

El gen de la insulina tiene 3 exones separados por 2 intrones, estos últimos serán eliminados mediante
el mecanismo de splicing que requiere de 2 reacciones de transesterificación. Esta reacción es llevada
a cabo por el espliceosoma que está formado por las proteínas y por la ARNsn (U1, U2, U4, U5, U6).
Esta maquinaria se va ensamblando en el preARNm. Durante esta reacción se produce el
reconocimiento de los sitios 5’y 3’ de corte y del punto de ramificación mediante el apareamiento de
los ARNsn a las secuencias de consenso GU y AG. La eliminación de intrones exige la rotura de los
enlaces fosfodiéster en las fronteras exón intrón y se dan mediante 2 reacciones antes mencionadas
(19).

Finalmente, después de la escisión del extremo 3’ del ARN, la enzima PAP añade aproximadamente
200 nucleótidos de A al extremo 3’ escindido usando ATP. A medida que se va sintetizando se le
agregan proteínas de unión a la cola de poli-A que determinan su longitud (10).
IV.8. TRADUCCIÓN DE LA GLOBINA:

ACTIVACIÓN DE AMINOÁCIDOS: Se realiza en dos pasos , ambos llevados acabo por la enzima
aminoacil-ARNt sintetasa específica para cada aminoácido . El primero consiste en la adenililación ,
un proceso que adiciona a nuestro aminoácido una molécula de ATP , que en el camino pierde un
pirofosfato , convirtiéndose a AMP . Este pirofosfato es luego hidrolizado por la enzima pirofosfatasa
liberando una gran energía que sirve para formar la unión entre nuestro aminoácido y AMP formando
así lo que es llamado un aminoácido adenililado . El segundo paso consiste en añadir a nuestro Aa ya
unido a AMP una molécula de ARNt , en esta unión el AMP es liberado formándose un enlace éster
entre el grupo carboxilo del aminoácido y el grupo 2’-OH o 3’-OH de la ribosa terminal en la
secuencia que sobresale del extremo 3´ARNt (5´ CCA 3´) finalmente obteniendo nuestro aminoácido
activado.

INICIACIÓN: El inicio de la traducción de globinas es regulado por la Hemina , debido a que la

síntesis de globina se realiza a la par de la síntesis de hemo (una molécula de anillo de porfirina unida
a hierro) y que cada globina debe unirse a un solo hemo para formar una subunidad de proteína de
hemoglobina , sería en vano que una célula forme globina en exceso y no suficiente hemo o viceversa;
por ende, la función de la Hemina es regular el nivel de síntesis de ambas. Cabe destacar que , para
sostener este proceso, el GDP-eIF2 , debe ser intercambiado por GTP fresco. Esto se ve facilitado por
el factor de iniciación eIF2b.eIF2b  , el cual puede existir en estados fosforilados (inactivos) o no
fosforilados (activos). El exceso de hemina se une e inactiva a una HCR quinasa, evitando la
fosforilación de eIF2b. Dado que el eIF2b no fosforilado está activo, facilita la permuta GTP/PIB
necesaria para permitir la traducción continua. Por lo tanto, se  asegura que la traducción de ARNm de
globina pueda mantenerse al día con los niveles de hemo. Luego se disocia de la quinasa HCR activa.
La quinasa ahora activa cataliza la fosforilación de eIF2b. El fosfo-eIF2B está inactivo y no puede
facilitar la permuta GTP/PIB en eIF2. El inicio de la traducción de ARNm de globina, así bloqueado,
permite una menor tasa de traducción de polipéptidos de globina para mantener el ritmo de la síntesis
de hemo. Se unen los factores de iniciación eIF1, eIF1A y eIF3 con la subunidad ribosómica 40S. El  
factor eIF2 (En un complejo con un GTP) reconoce al metionil-ARNt  y forma un complejo 43S al
unirse con la subunidad ribosómica 40S y el eIF5. Luego el factor eIF4E reconoce la caperuza del
extremo 5’ del ARNm y forma un complejo con los factores eIF 4A y eIF 4G, uniéndose también al
PABP. Estos factores y el eIF 4B dirigen el ARNm hacia el complejo 43S mediante una interacción
entre los factores eIF 4G y eIF 3 formando así el complejo 48S (19).

ELONGACIÓN: Comienza al iniciar el rastreo del primer codón iniciador (AUG) y al reconocerlo, el
factor eIF 5 activa la capacidad GTPasa de eIF-2 y se disocian todos los factores, permitiendo que la
subunidad 60S se una por la actividad de eIF 5B y se forme el complejo de iniciación 80 S.

El aminoacil-ARNt es guiado por el factor de elongación eEF1α(unido a un GTP)  hacia el sitio A del
ribosoma. Si es correcto el emparejamiento, se induce la hidrólisis del GTP y se libera el factor unido
a GDP. Cuando el metionil-ARNt y el siguiente aminoacil-ARNt se encuentran ubicados en los sitios
A y P se forma un enlace peptídico, el cual resulta en la formación de un peptidil-ARNt por la
transferencia de la metionina al aminoacil-ARNt. Luego ocurre una translocación del ribosoma en el
sentido 5’ à 3’ por la acción del factor de elongación eEF-2, lo que hará que el ribosoma se desplace 3
nucleótidos. Este proceso continúa hasta que un codón de terminación se ubique en el sitio A.

TERMINACIÓN: Los codones de terminación son reconocidos por factores de liberación. En el caso
de células eucariotas solo es un factor (eRF1), el cual al unirse a un codón de terminación en el sitio A,
estimula la hidrólisis del enlace entre ARNt y la cadena de globina en el sitio P. Se libera esta cadena
y el ARNt, para luego disociarse las subunidades ribosómicas y liberar el ARNm.

IV.9. SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA

Luego de la liberación de las cadenas de globinas de los ribosomas, estas se unen a los grupos hem. La
cadena alfa y beta forman dímeros, y ellos se combinan para formar tetrámeros.

Toda esta síntesis se da tras la salida del grupo hem al citosol luego de que se formara el grupo hem,
por unión de Fe+2 y 4 anillos pirrólicos (20)

IV.10. MECANIMOS DE FAGOCITOSIS Y LA FORMACIÓN DE LOS

CUERPOS RESIDUALES
La fagocitosis es un tipo de endocitosis que consiste en que las
células atrapen partículas sólidas, como un agente patógeno. Hay
células responsables de este mecanismo como los macrófagos,
neutrófilos y microglías (21). Está determinada por varias etapas
secuenciales (22). Primero, los fagocitos tienen que migrar de los
vasos sanguíneos hacia el foco de infección, que corresponde al
proceso de diapédesis. Una vez localizado el microorganismo
intruso, ocurre la etapa de quimiotaxis, consiste en que el fagocito
dirija sus movimientos hacia el patógeno. Continuando, la célula
rodea con pseudópodos al cuerpo extraño (23) y de esta manera se
forma el fagosoma, el cuerpo atrapado por la célula (22). El lisosoma
va a cumplir un rol importante al digerir este fagosoma, el cual da
como resultado al fagolisosoma (21). El lisosoma posee un pH ácido
de 5. Además, contiene enzimas digestivas (hidrolasas ácidas) que ayudan en la degradación de
cuerpos o estructuras celulares ingeridas (24).

Una vez completada la digestión en el lisosoma, las moléculas resultantes se difunden al hialoplasma.
Quedan los residuos que, o bien son defecados por exocitosis, o bien se acumulan en el lisosoma y
permanecen allí durante el resto de la vida de la célula, formando los denominados cuerpos residuales
o telolisosomas. Un ejemplo son las vacuolas que contienen figuras de mielina (restos lipídicos
resultantes de la degradación de fosfolipoproteínas de membranas celulares), y los denominados
gránulos de lipofucsina (resultantes de la degradación de lípidos) (25). Los gránulos de lipofucsina
aumentan en número a medida que un individuo envejece; la acumulación es particularmente evidente
en células de larga vida como las del hígado, las del miocardio y las neuronas, donde estos gránulos se
consideran una característica principal del proceso de envejecimiento (26).

V. EXPLICACIÓN DEL CASO CLÍNICO

“Paciente de 8 años de edad, procedente de Usquil es conducido al centro de salud por presentar
somnolencia, falta de concentración en clase y falta de apetito, al examen clínico presenta palidez
moderada de la conjuntiva palpebral y de la mucosa oral, también presenta taquicardia, al análisis de
lab le encuentran hb de 9.2. Datos adicionales: sufrió episodios frecuentes de parasitosis intestinal.”

Los síntomas presentados se relacionan íntimamente a un paciente con anemia ferropénica , el

síntoma más resaltante es el bajo valor de hb , esta disminución se debe a la deficiencia de hierro por
agentes parasitarios, que generó la palidez palpebral y de mucosa oral, el cuerpo sigue requiriendo
del transporte de gases(O2 y CO 2) pero al tener menos disponibilidad de hb el cuerpo activa un
mecanismo homeostático, la taquicardia, ante la deficiencia de esta proteína en el cuerpo. La
parasitosis afecta a los eritrocitos porque aumenta la permeabilidad de Ca+2 haciendo que actúe la
escramblasa, la cual realiza un flujo bidireccional de la fosfatidil serina, en este caso permite que la
fosfatidil serina se ubica en la membrana interna se trasloque a la membrana externa del eritrocito
(27). Esto genera una identificación de los macrófagos para la fagocitación eritrocitaria. La deficiencia
de hierro no sólo afecta la producción de hemoglobina, sino que también afecta la producción de otras
proteínas que contienen Fe2+, como citocromos, mioglobina, catalasas y peroxidasas. Esta deficiencia
de citocromos puede relacionar con la somnolencia ya que hay complejos que usan el hierro (p45)
(28).

VI. CONCLUSIONES
- El gen de la globina tiene 3 intrones y 2 exones con secuencias consenso a las que se
unirán los receptores trans y cis
- El gen de la globina se expresa al pasar por transcripción y traducción
- Las globinas se unen al grupo hem, que proviene de la mitocondria, en el citoplasma
- La parasitosis induce un traslocación anormal de fosfolípidos permitiendo el
reconocimiento para la fagocitosis
- La parasitosis causa una fagocitosis del eritrocito infectado

VII. BIBLIOGRAFÍA
1. Organización Mundial de la Salud. Concentraciones de hemoglobina para diagnosticar la
anemia y evaluar su gravedad, OMS; 2011 [citado el 3 de mayo de 2023]. Disponible en:
https://www.who.int/es/publications/i/item/WHO-NMH-NHD-MNM-11.1
2. Mayo Clinic Proceedings [Internet]. Florida: Mayo Clin Proc; 2022 [citado el 3 de mayo de
2023]. Disponible en: https://www.mayoclinic.org/es-es/diseases-conditions/iron-deficiency-
anemia/symptoms-causes/syc-20355034
3. Ministerio de Salud. Parasitosis es la principal causa de anemia y desnutrición infantil en el
Perú, MINSA; 2021 [citado el 4 de mayo de 2023]. Disponible en:
https://dirislimacentro.gob.pe/parasitosis-es-la-principal-causa-de-anemia-y-desnutricion-
infantil-en-el-peru/
4. Hernández Hernández. Asociación entre la frecuencia de giardiasis intestinal y nivel de
hemoglobina en niños menores de 5 años [Tesis doctoral]. Trujillo: Universidad Nacional de
Trujillo, 2010. Disponible en:
http://dspace.unitru.edu.pe/bitstream/handle/UNITRU/5481/Tesis%20Doctorado%20-
%20Lucy%20Hern%c3%a1ndez%20Hern%c3%a1ndez.pdf?sequence=1&isAllowed=y
5. Ccanto Quispe J, De la Cruz Gomez Y. Parasitosis intestinal y estado nutricional en niños de
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