Estructura, aplicación y reacciones involucradas en las proteínas, lípidos, carbohidratos ácidos nucleicos.

La Proteínas.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína

proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios proteo, por la cantidad de
formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y
más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan
la enzimática, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc.
Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la información genética (genes)
determinan qué proteínas tendrá un individuo.

Estructura
Artículo principal:  Estructura de las proteínas

Es la manera en como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, esta comprende cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre esta presente. Presentan una disposición característica en
condiciones ambientales, si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación
y su función, proceso el cual se denomina desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta
viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura

secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las
hay globulares.

Propiedades de las proteínas

 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta
la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
 Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo
positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampón)Actúan como amortiguadores de pH debido a su caracter
anfotero, es decir, pueden comportarse como ácidos (soltando electrones(e-)) o como bases (tomando
electrones).

Clasificación
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles
en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina, colágeno y fibrina

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteínas y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que
produce que sean solubles en solventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares

Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Como por ejemplo, albúmina, queratina.
Según su composición química
Simples u  holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (fibrosas y globulares).

Conjugadas o  heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas

llamado grupo prostético (sólo globulares)

Reacciones de proteínas Las reacciones de proteínas en los alimentos involucran sus residuos de
aminoácidos, especialmente los más reactivos (azufrados, aromáticos y con grupo amino lateral,
principalmente). Muchas transformaciones se llevan a cabo en condiciones térmicas o térmico-
alcalinas, frecuentemente a nivel técnico o industrial (nixtamalización, solubilización de proteínas).
Las reacciones se presentan durante la cocción y procesado de los alimentos ricos en proteínas y,
así como pueden influir positivamente en el valor sensorial del producto terminado, suelen afectar
el valor nutrimental y de aminoácidos esenciales o convertirlos en sustancias potencialmente
tóxicas. Cabe indicar que estas reacciones pueden ocurrir en los grupos laterales de las proteínas,
incluso antes de su desnaturalización. Asimismo, pueden afectar de manera importante varias
propiedades funcionales de las proteínas, requisito para el cual la proteína debe estar parcial o
totalmente desnaturalizada.

REACCIONES DE RECONOCIMIENTO.
 Reacción de Biuret.
El reactivo de Biuret está formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino,
este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo
de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos
del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración
rojo-violeta.

 Reacción de Millon.
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las
proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un
precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

APLICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas son macronutrientes esenciales que adquirimos a través de los alimentos y
que cumplen funciones importantes para el buen funcionamiento del
organismo. Aportan 4 calorías por gramo, al igual que los hidratos de carbono, pero su
función principal no es energética.
En general se recomienda aportar al organismo entre 40 y 60 gramos de proteínas
diarias, pero las necesidades pueden variar según la edad o el estado de salud del riñón,
por ejemplo. Durante el embarazo se requiere un consumo mayor de proteínas.