PROTEINAS Y AMINOACIDOS

Proteínas
 Son las sustancias que componen las estructuras
celulares y las herramientas que hacen posible las
reacciones químicas del metabolismo celular.

 Enla mayoría de los seres vivos (a excepción de las

plantas que tienen más celulosa) representan más
de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede
tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una
célula humana puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.
 Proteínas
CONCEPTO:
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno; casi todas poseen S,
Fe, Zn, Cu y P

Las proteínas pueden considerarse

polímeros de los aminoácidos y serían por
tanto los monómeros unidad.
Clasificación
 La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido, si es superior a 10
se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aminoácidos se habla de
proteína.
IMPORTANCIA
 Son elementos esenciales en las células
vivientes.
 El 50% del peso seco de las células son
proteínas
 Se encuentran en todas las células y en
sus partes.
 Funciones biológicas de las
proteínas

 Estructuras
corporales
 Renovación constante de piel
 Enzimas
 Hormonas
 Sólo 20% de ingestión se aprovecha como energía
Funciones biológicas de las
proteínas
 Función plástica: 50% peso seco de
células.
 Función control genético:
constitución del organismo.
 Función inmunitaria: anticuerpos
 Función biorreguladora: enzimas,
hormonas
AMINOACIDOS
 Los aminoácidos (AA) son moléculas
orgánicas pequeñas con un grupo amino
(NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La
gran cantidad de proteínas que se
conocen están formadas únicamente por
20 aa diferentes.

 Se conocen otros 150 que no forman

parte de las proteínas.
Todos los aminoácidos tiene la
misma formula general:
Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:
 Generalmente, el número de AA que
forman una proteína oscila entre 100 y 300.
Los enlaces que participan en la estructura
primaria de una proteína son covalentes:
son los enlaces peptídicos.
 Enlace peptídico
 El enlace peptídico es un enlace amida que se
forma entre el grupo carboxilo de una AA con
el grupo amino de otro, con eliminación de
una molécula de agua. Independientemente
de la longitud de la cadena polipeptídica,
siempre hay un extremo amino terminal y un
extremo carboxilo terminal que permanecen
intactos
 ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico tiene un comportamiento

similar al de un enlace doble.
 En color negro
la parte común,
mientras que en
AMINOACIDOS color azul
puede verse la
parte variable,
que da a los
aminoácidos
distinto
comportamient
o, la clave de
colores es la
siguiente:
color marrón=
aminoácidos
hidrófobos; color
verde=
aminoácidos
polares;
color fucsia =
aminoácidos
ácidos; color
turquesa =
aminoácidos
básicos
Clasificación de aminoácidos según
polaridad
Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:

- A, V, L, I, F, W, M, P

Aminoácidos polares sin carga eléctrica:

- G, Y, S, T, C, N, Q

Aminoácidos polares con carga eléctrica:

- Aniónicos (-): D, E
- Catiónicos (+): K, R, H
 Aminoácidos esenciales
• Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la
mayoría de los AA, aquellos que no pueden
sintetizarse deben ser incorporados con la dieta,
denominándose aminoácidos esenciales. En el ser
humano son 10:

 Arginina Metionina
 Histidina Fenilalanina
 Isoleucina Treonina
 Leucina Triptofano
 Lisina Valina
Funciones de los aminoácidos
Los aminoácidos son los componentes
básicos de las proteínas, pero para cada
proteína, la secuencia, es decir el orden en
que van los aminoácidos, es diferente. El
número de secuencias posibles es tan grande
que se explica la gran cantidad de proteínas
diferentes.

La Fenilalanina forma parte esencial de los

neurotransmisores, tanto en el cerebro como
fuera de él. La metionina y el triptófano son
componentes esenciales del hígado. La
tirosina y la glutamina son segregadas por la
glándula tiroides.
Fenilalanina
 Función: Interviene en la producción del
Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo,
y también en la formación de diversas
neurohormonas.
Tirosina
 Función: Es un neurotransmisor directo y
puede ser muy eficaz en el tratamiento
de la depresión, en combinación con
otros aminoácidos necesarios.
Triptófano
 Función: Está inplicado en el crecimiento
y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las
glándulas de secreción adrenal. También
interviene en la síntesis de la serotonina,
neurohormona involucrada en la
relajación y el sueño.
Serina
 Función: Junto con algunos aminoácidos
mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo,
crecimiento muscular, y metabolismo de
grasas y ácidos grasos.
Treonina
 Función: Junto con la con la L-Metionina y
el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en
sus funciones generales de
desintoxicación.
Cisteina
 Función: Junto con la L- cistina, la L-
Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como
antagonista de los radicales libres.
También contribuye a mantener la salud
de los cabellos por su elevado contenido
de azufre.
Metionina
 Función: Colabora en la síntesis de
proteínas y constituye el principal
limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el
porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
Prolina
 Función: Está involucrada también en la
producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y
mantenimiento del músculo y huesos.
Ácido Aspártico
Acido Aspártico
 Función: Es muy importante para la
desintoxicación del hígado y su correcto
funcionamiento.
 Se combina con otros aminoácidos
formando moléculas capaces de
absorber toxinas del torrente sanguíneo.
Asparagina
 Función: Interviene específicamente en
los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
Acido Glutámico
 Función: Tiene gran importancia en el
funcionamiento del Sistema Nervioso
Central y actúa como estimulante del
sistema inmunologico.
Glutamina
 Función: Nutriente cerebral e interviene
específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.
Aminoácidos dicarboxílicos y sus
amidas

 Todos ellos son importantísimos

intermediarios en elmetabolismo
nitrogenado, sobre todo ácido
glutámico y glutamina
 Forman parte del centro activo de las
glicosidasas y de las serin enzimas
(tríada SHD)
 Proveen a la proteína de superficies
aniónicas que sirven para fijar
cationes (p.e., Ca++)
Lisina
 Función: Es uno de los más importantes
aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos,
anticuerpos del sistema inmunológico y
síntesis de hormonas.
Arginina
 Función: Está implicada en la
conservación del equilibrio de nitrógeno y
de dióxido de carbono. También tiene
una gran importancia en la producción
de la Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en
el mantenimiento y reparación del
sistema inmunologico.
Histidina
 Función: En combinación con la hormona
de crecimiento (HGH) y algunos
aminoácidos asociados, contribuyen al
crecimiento y reparación de los tejidos
con un papel específicamente
relacionado con el sistema cardio-
vascular.
Clasificación de aminoácidos según
polaridad
Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:

- A, V, L, I, F, W, M, P

Aminoácidos polares sin carga eléctrica:

- G, Y, S, T, C, N, Q

Aminoácidos polares con carga eléctrica:

- Aniónicos (-): D, E
- Catiónicos (+): K, R, H
 Nomenclatura de las proteínas
Las proteínas tienen dos sistemas de
nomenclatura:

1. El sistema de tres letras separadas con un

guion, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el
aminoácido C-terminal.

Por ejemplo: Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly

Nomenclatura de las proteínas
2. El actual sistema de una sola letra sin
espacios ni signos intermedios entre
las letras, disponiendo a la izquierda
el aminoácido N-terminal y a la
derecha el aminoácido C-terminal.

Por ejemplo: LSIMAG ... AYSSITH

 Estructura de las proteínas
Definida por cuatro
niveles estructurales
denominados:

Primarias,
Secundarias,
Terciarias,
Cuaternarias
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es una secuencia de
aminoácidos.
Nos indica qué
aminoácidos
componen la cadena
polipeptídica y el
orden
Estructura primaria de la Insulina: consta de
dos cadenas de AAs enlazadas
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Es
la disposición de la secuencia de aminoácidos
en el espacio.

 Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La alfa-hélice
2.- La conformación beta
Alfa hélice
 Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre
sí misma

 Sedebe a la formación
de enlaces de
hidrógeno entre el -
C=O de un aminoácido
y el -NH- del cuarto
aminoácido que le
sigue.
Conformación beta
 No forman una
hélice sino una
cadena en forma
de zigzag

 denominada
disposición en
lámina plegada.
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Informa sobre la
disposición de la
estructura secundaria
de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma
originando una
conformación globular.

 Se mantiene estable
gracias a la existencia
de enlaces entre los
radicales R de los
aminoácidos
 1.- El puente disulfuro entre
Aparecen varios tipos de los radicales de 2
enlaces: aminoácidos que tiene
azufre.

2.- Los puentes de

hidrógeno

3.- Los puentes eléctricos

Puentes
hidrogeno

4.- Las interacciones

hidrófobas.
 Existen dos tipos de estructuras terciarias
básicas:

1.- Proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la

alfa queratina o el colágeno.

2.- Proteínas globulares, solubles en agua.

 En definitiva, es la estructura primaria la que

determina cuál será la secundaria y por tanto
la terciaria.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 informade la unión,
mediante enlaces
débiles de varias
cadenas
polipeptídicas con
estructura terciaria.

 Para
formar un
complejo proteico.

 Cada una de estas

cadenas
polipeptídicas recibe
el nombre de
protómero.
PROPIEDADES DE PROTEÍNAS

ESPECIFICIDAD: se refiere a su función

 Lo realiza porque posee una

determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia.
 Un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida
de la función.
 DESNATURALIZACION
 Consiste en la pérdida de la estructura terciaria,
por romperse los puentes que forman la
estructura.
 Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la
misma conformación muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente, por lo
que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua
 Se puede producir por cambios de
temperatura, pH, etc.
 En algunos casos si las condiciones se
restablecen, puede volver a su anterior
conformación, renaturalización.
 Clasificación de Proteínas
 Holoproteínas: Formadas solamente por
Aminoácidos

 Heteroproteínas: Formadas por una fracción

proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina grupo prostético
GRUPOS PROSTETICOS MAS COMUNES

 Glicoproteínas: Azúcar
 Lipoproteínas: Lípido
 Nucleoproteínas: Acido Nucléico
 Fosfoproteínas: Fósforo
 Metaloproteínas: Metal
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS
Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Globulares Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Fibrosas Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 HETEROPROTEINAS

Ribonucleasa
Mucoproteínas
Glucoproteínas Anticuerpos
Hormona luteinizante

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan

Lipoproteínas lípidos en la sangre.

Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas Ribosomas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que

Cromoproteínas transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
Estructural El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Enzimático Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas

Hormonal Insulina
Hormona del crecimiento

Defensiva Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
Transporte Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche