Informe N°8 RESUMEN

En esta práctica N°8 se pretende

conocer técnicas de cómo es posible la
determinación de proteínas en muestras
biológicas realizando varios
experimentos con los materiales de
laboratorio evaluando los resultados que
se obtengan.

1. OBJETIVOS
1.1 Objetivo general

Conocer cómo realizar los experimentos

Materia: Biología
paso a paso para poder determinar la
Semestre: 1ero presencia de proteínas en las diferentes
Paralelo: “D” muestras biológicas, observando las
diferentes técnicas para poder realizarlos
Unidad: 2
con la buena utilización de los materiales de
NRC: 4808 laboratorio y analizando los resultados que
Informe Nro: 8 obtengamos.
Fecha: 21/07/2021
1.2 Objetivos específicos
Tema: Determinación de Proteínas
● Aprender el principio básico del test
Integrantes: de Buiret para determinar
● Diego Guancha cualitativamente la presencia de
proteínas en muestras biológicas
● Erick Rivera
● Evaluar los posibles resultados para
● Anthony Ayala el test de Buiret en diferentes
● Benjamin Almeida muestras biológicas a partir de su
● Bryan Nacimba principio básico.

● Andrés Bonilla

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2. INTRODUCCIÓN
PROTEÍNA
Son una clase importante de moléculas
que se encuentran en todas las células
vivas. Una proteína se compone de una
o más cadenas largas de aminoácidos,
cuya secuencia corresponde a la
secuencia de ADN del gen que la
codifica.(IMG 3.5)
FUNCIONES
● Las proteínas determinan la forma y la
estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales.
● permiten a las células mantener su
integridad, defenderse de agentes
externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc
● Todas las proteínas realizan su función
de la misma manera: por unión selectiva
a moléculas.
● Ciertas glucoproteínas forman parte de
las membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de
sustancias.
● Las histonas, forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión
de los genes.
● Las proteínas con función enzimática son
las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo
celular.
AMINOÁCIDOS
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Los aminoácidos son los "bloques de
construcción" que se unen para formar
proteínas. Si usted tiene alguno de estos
trastornos, su cuerpo puede tener
problemas para descomponer ciertos
aminoácidos, o puede haber un
problema para que los aminoácidos
ingresen a las células. Estos problemas
causan una acumulación de sustancias
nocivas en su cuerpo. Eso puede
conducir a problemas de salud graves e
incluso mortales.(IMG 3.6)
GRUPO AMINO
Un grupo amino es un grupo funcional
derivado del amoníaco o alguno de sus
derivados alquilados por eliminación de
uno de sus átomos de hidrógeno.(IMG
3.7)
GRUPO CARBOXILO
Los ácidos carboxílicos constituyen un
grupo de compuestos, caracterizados
porque poseen un grupo funcional
llamado grupo carboxilo o grupo carboxi
(–COOH). En el grupo funcional carboxilo
coinciden sobre el mismo carbono un
grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (-C=O).
Se puede representar como -COOH ó
-CO2H.(IMG 3.8)
CADENA LATERAL
Una cadena lateral en química orgánica
y en bioquímica es un sustituyente o
grupo químico unido a un grupo
funcional o a la cadena principal de una
molécula orgánica. Un grupo R es una
etiqueta genérica para una cadena 2. Estructura secundaria, que provoca
lateral.(IMG 3.9) la aparición de motivos
estructurales.
CARBONO QUIRAL 3. Estructura terciaria, que define la
estructura de las proteínas
Es un carbono con cuatro sustituyentes
compuestas por un solo polipéptido.
diferentes, esto le da la propiedad de
4. Estructura cuaternaria, si
tener isomería óptica. Un compuesto con
interviene más de un polipéptido.
un solo centro quiral tiene dos
enantiómeros, son imágenes
especulares uno del otro (como las
manos), no son superponibles.(IMG 4.1)
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
AMINOÁCIDOS HIDROFÓBICOS PROTEÍNAS

Estos aminoácidos son menos solubles Se llama desnaturalización de las

en el agua que los aminoácidos con
grupos R polares. El menos hidrófobo de
esta clase de aminoácidos es la alanina,
la cual se halla casi en la línea fronteriza
entre los aminoácidos no polares y los
que poseen grupos R polares.(IMG 4.2)
proteínas a la pérdida de las estructuras
de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.(IMG 4.4)

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS REACTIVO DE BIURET

La estructura de las proteínas reúne las El Reactivo de Biuret indica la presencia

propiedades de disposición en el
espacio de las moléculas de proteína
que provienen de su secuencia de
aminoácidos, las características físicas
de su entorno y la presencia de
compuestos simples o complejos que las
estabilizan y conducen a un plegamiento
específico.(IMG 4.3)
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN
1. Estructura primaria, que
corresponde a la secuencia de
aminoácidos unidos en fila.
de proteínas, péptidos cortos y otros
compuestos con dos o más enlaces
peptídicos en sustancias de composición
desconocida.(IMG 4.5)
ENLACES PEPTÍDICOS
Son el resultado de la reacción del
grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua (IMG 4.6)

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3. MÉTODO, MATERIALES,
EQUIPOS, INSUMOS Y
REACTIVOS
3.1. Procedimiento
Antes de empezar a describir cada uno de
los pasos es importante mencionar que para
la realización del test de Biuret utilizaremos
muestras con un alto contenido de proteínas
(clara de huevo y leche). Este test detecta
específicamente enlaces peptídicos; el
grupo amino reacciona con el cobre del
reactivo de Biuret al estar presente en una
solución alcalina como la que proporciona el
hidróxido de sodio. En una prueba positiva
se verá un cambio en la solución de color
azul a violeta. La intensidad de la coloración
de la reacción nos permite estimar la
cantidad de proteína en una muestra
biológica (IMG 3.1)
TEST DE BIURET:
Los pasos a realizar son los siguientes:
1) Rotular 2 tubos de ensayo, uno con
el nombre de LECHE y otro con el
nombre de CLARA DE HUEVO
2) Adicionar 1ml de cada muestra en los
diferentes tubos de ensayo con la
ayuda de una pipeta Pasteur para
cada tipo de muestra.
3) Adicionar 1ml de hidróxido de sodio
al 20% para establecer las
condiciones alcalinas necesarias
para que se produzca la reacción.
4) Añadir de 4 a 5 gotas de cobre al 1%
a cada una de las muestras y
observemos el cambio en la
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coloración que ha producido la
reacción. (IMG 3.2)
DESNATURALIZACIÓN
Esta experimentación solo se centrará en la
clara de huevo.
1) En un tubo de ensayo rotulado
colocar 2 ml de clara de huevo
usando una pipeta Pasteur.
2) Añadir 5 gotas de ácido acético.
3) Agitar suavemente la muestra.
4) Colocar la muestra en el Baño María
◦
termostatado a 90 C.
5) Esperar durante 5 minutos para
poder observar los cambios en la
clara de huevo. (IMG 3.3)
ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS
En esta actividad veremos la actividad de
algunas enzimas proteolíticas o proteasas
sobre la estructura de las proteínas
presentes en una muestra de jamón.
1) Usaremos un mortero para aplastar
las semillas de papaya, las cuales
son ricas en una enzima que
degrada proteínas, la cual
pretendemos liberar usando el
mortero, macerándose con ayuda de
agua.
2) Una vez maceradas las semillas se
filtró la muestra en un vaso de
precipitado con ayuda de una gasa.
3) De esta manera obtendremos un
extracto de la enzima que usaremos
sobre una solución de jamón.
4) Presionar la gasa para extraer hasta
la última gota de la enzima.
5) Repetir el mismo procedimiento con
el jamón.
 6) A continuación se tomará una
muestra de la solución de jamón en
un tubo de ensayo y procederemos a
realizar el test de Biuret adicionando
hidróxido de sodio (NaOH) y sulfato
de cobre (CuSO4).
7) Observamos la coloración violeta
que nos indica una reacción positiva.
8) En un nuevo tubo de ensayo
adicionar 2ml de la muestra de
jamón y 2ml de la enzima extraída de
las semillas de papaya.
9) Agitamos la muestra.
10) Dejarla reposar por 25 minutos.
11) Repetir la prueba de Biuret en esta
nueva muestra.
12) Observar y comparar ambas
muestras obtenidas de este
experimento. (IMG 3.4)
3.2. Materiales y equipos
● 3 RECIPIENTES DE VIDRIO (IMG 4.6)
● PIPETAS PASTEUR (IMG 4.7)
● SERVILLETAS DE PAPEL (IMG 4.8)
● PAPEL DE FILTRO O GASA (IMG 4.9)
● MARCADOR PERMANENTE(IMG 5.1)
● BAÑO MARIA (IMG 5.2)
● REACTIVO DE BIURET(CuSO4 Y
NaOH al 20%) (IMG 5.3)
● ÁCIDO ACÉTICO (IMG 5.4)
3.3. Insumos, reactivos y muestras
● CLARA DE HUEVO (IMG 5.5)
● LECHE (IMG 5.6)
● JAMÓN (IMG 5.7)
● SEMILLAS DE PAPAYA (IMG 5.8)
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4. DATOS, CÁLCULOS Y
RESULTADOS
Escribe aquí tu texto Escribe aquí tu texto
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4.1. Datos.
Escribe aquí tu texto Escribe aquí tu texto
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4.2. Cálculos
Escribe aquí tu texto Escribe aquí tu texto
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4.3 Discusión de resultados y conclusiones
Escribe aquí tu texto Escribe aquí tu texto
Escribe aquí tu texto Escribe aquí tu texto.
5. CONCLUSIONES
Las proteínas se necesitan para la mayoría de
las funciones normales del cuerpo, como el
mantenimiento, crecimiento, reproducción,
lactación y producción del pelo.
Con el método de Biuret se le quitaron a la
leche muchas de sus propiedades y al meter
los resultados al centrifugado la leche salió
muy clarita cambiando su aspecto natural ,
cumpliéndose el objetivo pudimos sacar el
punto isoeléctrico exacto.
A través de la separación de las proteínas , por
medio de la curva de calibración se pudo
observar que durante el experimento
realizado, que se obtuvieron valores
anormales con respecto a los estándares, esto
puede ser debido a la presencia de alguna
patología en el organismo, como también a un
error experimental o alguna falla en la
ejecución de la practica, aun asi se analizaron
los resultados en base a los resultados
obtenidos siguiendo las patologías que se
pudieran presentar si estos valores fueran
correctos, sin embargo para estar seguro de
ello, se deberá en tal caso, realizar de nuevo
todo el proceso para luego así dar un
diagnóstico seguro en caso de que lo amerite.
Evidentemente existe una diferencia
en la coloración de ambas muestras,
la muestra de clara de huevo posee
un color violeta muy intenso mientras
que la muestra de leche posee un
color violeta muy débil, casi
transparente.

6. BIBLIOGRAFÍAS 2. ¿ Cuál de los dos presenta una

mayor concentración de proteínas?
● https://www.youtube.com/watch?v=k
De acuerdo a su coloración
6-dknvzYpE
podemos percatarnos que la muestra
● https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/
de clara de huevo posee una mayor
NBK21177/
concentración de enzimas en
● http://genome.tugraz.at/MolecularBio
comparación con la muestra de
logy/WS11_Chapter03.pdf
leche, por lo cual la muestra de la
● https://www.boundless.com/biology/t
clara de huevo es menos
extbooks/boundless-biology-textboo
transparente que la muestra de
k/biological-macromolecules-3/protei
leche.
ns-56/protein-structure-304-11437
● https://webs.ucm.es/info/analitic/Aso
ANÁLISIS DE RESULTADOS 2:
ciencia/DesnatProteinas.pdf
● http://odalysrojasnr.blogspot.com/201
1. ¿ Cómo afecta el ácido acético a las
5/09/biologia-iii-practica-de-enzimas.
proteínas?
html
Las cadenas de proteínas que hay en
● https://www.news-medical.net/life-sci
la clara de huevo, denominadas
ences/Protein-Structure-and-Function
proteínas globulares, se encuentran
-(Spanish).aspx
enrolladas adoptando una forma
● https://www.lifeder.com/biuret/
esférica. Al añadir el ácido acético
● https://med.unne.edu.ar/sitio/multime
ocurre lo mismo que cuando se fríe o
dia/imagenes/ckfinder/files/files/Carr
cuece un huevo, las cadenas de
era-Medicina/BIOQUIMICA/proteinas.
proteína se desenrollan y se forman
pdf
enlaces que unen unas cadenas con
●
otras. Este cambio de estructura da a
la clara de huevo la consistencia y
color que se observa en un huevo
ANEXOS cocinado.

ANÁLISIS DE RESULTADOS 1: 2. ¿Crees que si el ácido acético rompe

enlaces peptídicos, la reacción será
1. ¿Hay diferencia de coloración entre positiva?
la leche y la clara de huevo?

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 Es posible, sin embargo en este
experimento hemos producido de
manera artificial la desnaturalización
de una clara de huevo y de acuerdo
con una investigación realizada por
la facultad de ciencias de la
Universidad Complutense de Madrid
(UCM) la desnaturalización NO afecta
a los enlaces peptídicos.
ANÁLISIS DE RESULTADOS 3:
1. ¿Qué tipo de enzima se encuentra
en las semillas de la papaya? ¿Cuál
es su estrato?
La papaína es una enzima que se
extrae del fruto llamado papaya y
que pertenece a una familia de
proteínas relacionadas, que incluye
endopeptidasas, aminopeptidasas,
dipeptidil peptidasas y otras enzimas
con actividades tanto
exo-pectolíticas como
endo-pectolíticas.
2. Luego de someter el jamón a esta
enzima….¿Por qué Biuret da
negativo?
La enzima de la papaya reaccionó al
haberse mezclado con el jamón y el
reactivo de Biuret, demostrando que
la papaína degrada las proteínas que
estaban en el jamón, por lo que ya
no tiene proteínas después de
dejarlo reposar al mostrar un color
gris. Aunque todavía se nota una
minúscula pigmentación lila ya que
no se dejó reposar más tiempo.
CUESTIONARIO:
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1. Indique las principales
características estructurales y
funcionales de las proteínas.
Estructura de las proteínas
Todas las proteínas poseen una misma
estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos. Lo que
hace distinta a una proteína de otra es la
secuencia de aminoácidos de qué está
hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la proteína.
La estructura de la proteína fija el asiento
para su acción recíproca con otras
moléculas en la carrocería y, por lo tanto,
determina su función.
Funciones de la proteína
Las proteínas desempeñan un papel
importante en muchos procesos biológicos y
funciones cruciales. Son muy versátiles y
tienen muchas diversas funciones en la
carrocería, según lo enlistado abajo:
● Actúe como catalizadores
● Transporte otras moléculas
● Salve otras moléculas
● Proporcione el apoyo mecánico
● Ofrezca la protección inmune
● Genere el movimiento
● Transmite los impulsos de nervio
● Controle el incremento y la
diferenciación de la célula
2. Señala la importancia de la
estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria, en la
determinación de las propiedades
funcionales de las proteínas.

Estructura primaria de la proteína
Las proteínas se componen de una cadena
larga de aminoácidos. Incluso con un
número limitado de monómeros del
aminoácido - hay solamente 20 aminoácidos
común - vistos en el cuerpo humano -
pueden ser arregladas en un gran número
de maneras de alterar la estructura y la
función tridimensionales de la proteína. La
secuencia simple de la proteína se conoce
como su estructura primaria.
Estructura secundaria de la proteína
La estructura secundaria de la proteína
depende de las acciones recíprocas locales
entre las partes de una cadena de la
proteína, que puede afectar al plegamiento
y a la forma tridimensional de la proteína.
Hay dos elementos principales que pueden
alterar la estructura secundaria:
● α-hélice: Los grupos del N-H en la
espina dorsal forman una ligazón de
hidrógeno con el grupo de C=O del
aminoácido 4 residuos anterior en la
hélice.
● hoja β-plisada: Grupos del N-H en la
espina dorsal de las ligazones de un
del cabo hidrógeno de la forma con
los grupos de C=O en la espina
dorsal de un cabo completo
extendido al lado de él.
Puede también haber varios grupos
funcionales tales como alcoholes,
carboxamides, ácidos carboxílicos,
tioésteres, tioles, y otros grupos de base
conectados a cada proteína. Estos grupos
funcionales también afectan al plegamiento
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de las proteínas y, por lo tanto, de su función
en la carrocería.
Estructura terciaria
La estructura terciaria de proteínas refiere a
la forma tridimensional total, después de las
acciones recíprocas secundarias. Éstos
incluyen la influencia de los grupos polares,
no polares, ácidos, y básicos de R que
existen en la proteína.
Proteína cuaternario
La estructura cuaternario de la proteína
refiere a la orientación y a la ordenación de
subunidades en proteínas con las
multi-subunidades. Esto es solamente
relevante para las proteínas con las cadenas
múltiples del polipéptido.
Las proteínas se pliegan en formas
específicas según la serie de aminoácidos
en el polímero, y la función de la proteína se
relaciona directamente con la estructura
resultante 3D.
Las proteínas pueden también obrar
recíprocamente con unas u otras
macromoléculas en la carrocería para crear
a los montajes complejos. En estos
montajes, las proteínas pueden desarrollar
funciones que no eran posibles en la
proteína independiente, tal como realización
de la réplica de la DNA y de la transmisión
de las señales de la célula.
La naturaleza de las proteínas es altamente
variable. Por ejemplo, algunos son muy
rígidos, mientras que otros son algo
flexibles. Estas características también
ajustaron la función de la proteína. Por
ejemplo, proteínas más rígidas pueden
desempeñar un papel en la estructura del
citoesqueleto o de los tejidos conectivos.
Por otra parte, ésos con una cierta
adaptabilidad pueden actuar como las
charnelas, los muelles, o palancas a ayudar
a la función de otras proteínas.
3. ¿Cuál es el fundamento de la
reacción de Biuret?
La prueba de Biuret se fundamenta en
detectar los enlaces peptídicos. La prueba
se da en medio alcalino. La muestra debe
contener al menos dos enlaces peptídicos
para que se pueda formar un complejo de
color violeta-púrpura. El complejo se forma
por la unión de los enlaces y el ión de cobre.
4. ¿Cuáles son las patologías
relacionadas con el aumento o
disminución de proteínas a nivel
plasmático?
De acuerdo a un estudio publicado por la
Facultad de Medicina de la Universidad
Nacional del Nordeste El método más
común para analizar las proteínas
plasmáticas es la electroforesis, (la
migración de proteínas por acción de un
campo eléctrico), existen diversos tipos de
esta y cada una usa un medio de soporte
diferente. Su uso permite, después de teñir,
la resolución de 5 bandas de proteínas
plasmáticas. Designadas albúminas, α1, α2, β
y γ. Estas últimas 4 son globulinas.
Proteínas séricas encontradas en cada
fracción:
Albúmina: es la más abundante del plasma,
representa el 50 % de las mismas.
Transporta numerosas sustancias
(aminoácidos, ácidos grasos, enzimas,
drogas, hormonas tiroideas y productos
tóxicos). También es responsable del control
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del equilibrio de líquidos entre los
compartimentos intravascular y
extravascular del organismo, manteniendo la
presión coloidosmótica del plasma (la
presión osmótica del plasma es la suma de 2
presiones: la oncótica y la hidrostática que
es la presión del agua).
● Aumento: en deshidratación
● Disminución: enfermedad renal,
enfermedad hepática, infección
crónica, neoplasias, hemorragias,
inanición, desnutrición.
α-1-antitripsina: neutraliza las enzimas
proteolíticas tripsinas (derivadas de
leucocitos, del pulmón, páncreas y otros
órganos) y plasmina.
● Aumento: en reacciones
inflamatorias.
● Disminución: en enfermedades
pulmonares (enfisema).
α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y
vitaminas liposolubles.
● Aumento: hiperlipidemia.
● Disminución: enfermedad hepática.
α-1-glicoproteína: compuestos formados por
proteínas y polisacáridos que se encuentran
en tejidos y secreciones mucosas. Cumplen
gran variedad de funciones.
Protrombina: conocida como el factor II, es
requerida para la vía de la coagulación
sanguínea, donde se convierte en trombina
por el factor V.
 ● Disminución: en enfermedades
hepáticas.
Proteína fijadora de hormonas tiroideas:
transporta las hormonas tiroideas por la
sangre.
● Aumento: en embarazo, empleo de
anticonceptivos orales.
● Disminución: nefrosis y tratamiento
con metiltestosterona.
α-2-lipoproteína: transporta lípidos.
● Aumento: hiperlipidemia.
● Disminución: enfermedad hepática.
Eritropoyetina: hormona esencial para la
eritropoyesis normal.
● Aumento: anemia, hipoxia.
● Disminución: enfermedad renal y
enfermedades autoinmunes.

α-2 macroglobulina: inhibe proteasas, como Transferrina: Es una glicoproteína

la tripsina, plasmina y las calicreínas. transportadora de hierro, sintetizada y
metabolizada principalmente en los
● Aumento: síndrome nefrótico, hepatocitos. Existen modificaciones en la
enfisema, diabetes, síndrome de estructura molecular de la transferrina que le
Down, embarazo. confieren su microheterogeneidad,
● Disminución: artritis reumatoidea, presentando diversas isoformas. Estas
mieloma. isoformas, han sido diferenciadas como
consecuencias de tres tipos de variaciones :
Haptoglobina: proteína fijadora de
hemoglobina. Los complejos 1) Secuencia de aminoácidos de la
haptoglobina-hemoglobina conservan los cadena polipeptídica
depósitos de hierro del organismo para su correspondientes a su polimorfismo
reutilización. genético.
2) Composición de la cadena de
● Aumento: inflamación, neoplasias, carbohidratos.
infarto de miocardio, enfermedad de 3) Grado de saturación de hierro.
Hodgkin.
● Disminución: enfermedad hepática, Puede producirse variaciones debido a :
anemia hemolítica y megaloblástica.
● Aumento: anemias ferropénicas.
Ceruloplasmina: proteína sérica fijadora de ● Disminución: enfermedad hepática,
cobre (el cobre libre es tóxico). nefrosis, neoplasias.

● Disminución: enfermedad de Wilson β-lipoproteínas: transportan colesterol,

(enfermedad congénita donde no se fosfolípidos y hormonas.
produce ceruloplasmina).
● Aumento: embarazo, anticonceptivos ● Aumento: en nefrosis,
orales. hiperlipidemias.

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 ● Disminución: inanición.
C3 y C4: son componentes de la vía del
complemento (sistema complejo formado
por 9 proteínas séricas que actúan en las
reacciones inflamatorias).
transtiretina es producida en el hígado, y es
una mutación de esta proteína la que causa
la amiloidosis familiar. Hay otras proteínas
con mutaciones que pueden causar
amiloidosis familiar. Migra como prealbúmina
en el proteinograma.

● Disminución: etapas activas de Prealbúmina: glicoproteína sintetizada en el

enfermedades inmunes (Lupus, hígado, que ejerce poca influencia sobre el
diabetes tipo 1, anemia hemolítica) patrón normal de electroforesis debido a su
baja concentración. Tiene una vida media
Inactivadores de la esterasa C1: inhibe la corta (dos días) esto la hace un indicador
actividad de la C1 (proteína del sensible de algunos cambios que afectan su
complemento). síntesis y catabolismo. Es la transportadora
de aproximadamente un tercio de la
● Disminución: edema angioneurótico hormona tiroidea activa. Su concentración
hereditario. normal es de 17 a 42 mg/dl.

Hemopexina: proteína sérica específica ● Disminuye: en los ingresos

transportadora del hemo. energéticos restringidos,
enfermedades hepatobiliares,
inflamación aguda.
● Aumento: inflamación, neoplasias,
infarto de miocardio, enfermedad de
Hodgkin.
● Disminución: enfermedad hepática,
anemia hemolítica y megaloblástica. ● IMG 3.1

Inmunoglobulinas: se conocen hasta el

presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE).

● Aumento: hipergammaglobulinemia,
enfermedades hepáticas, infecciones
crónicas, Lupus sistémico, mieloma
múltiple, linfoma.
● Disminución: edad avanzada,
leucemia linfocítica crónica,
● IMG 3.2
enfermedad de cadenas livianas,
agammaglobulinemias,
hipogammaglobulinemia.

Transtiretina: transporta vitamina A, proteína

ligada al retinol, T3 y T4. La proteína de

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 A la izquierda: Tubo con enzimas.

● IMG 3.5

A la derecha: CLARA DE HUEVO ● IMG 3.6

A la izquierda: LECHE

● IMG 3.3

●
● IMG 3.7

● IMG 3.4

● IMG 3.8

A la derecha: Tubo sin enzimas.

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● IMG 3.9

● IMG 4.4

● IMG 4.1

● IMG 4.5

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● IMG 5.8

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