REPORTE No.2 Enzimas.

Nombre: Fabián Alejandro Villarreal Villarreal Matrícula: 21-0038

Pre-requisitos de enzimas
a) Que son las enzimas
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas
las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo
del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada
órgano y célula del cuerpo, como en:

 La sangre
 Los líquidos intestinales
 La boca (saliva)
 El estómago (jugo gástrico)

b) Como se clasifican y defina cada una

Existe una clasificación internacional de las enzimas, la cual se basa en el tipo de reacción
que catalizan, a continuación se presentan de manera simplificada los principales grupos de
enzimas que existen:

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o

clases:
  OXIDORREDUCTASAS
Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un compuesto a otro. Casi
siempre los electrones van acompañados de protones.
Catalizan reacciones de óxido-reducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
  TRANSFERASAS
La reacción que catalizan estas enzimas es la de transferir un grupo químico de un
compuesto a otro.

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a

otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción

representada en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

 HIDROLASAS
Como su nombre lo dice, estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis.

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa + agua glucosa + galactosa

 LIASAS
Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen), grupos químicos a dobles ligaduras.

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A+B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:
ácido acetacético CO2 + acetona
  ISOMERASAS
Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros. (Recuerde que los
isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos pero diferente arreglo en el
espacio).

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las

reacciones representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

glucosa- fructosa-6-
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
6-fosfato fosfato

 LIGASAS
Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción es endergónica
y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía.

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato

(ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi
 c) Funciones de las enzimas
Todas las reacciones que ocurren en el organismo se hayan mediadas por enzimas, por lo
que es evidente que las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los
organismos vivos. Entre las funciones de las enzimas se encuentra la de favorecer la
digestión y absorción de los nutrientes, a partir de los alimentos que se ingieren: las enzimas
digestivas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias
asimilables. En este sentido se dice que las enzimas son muy útiles en casos de hinchazón
abdominal, gases y digestiones en general muy pesadas. También producen la inhibición de
procesos inflamatorios y favorecen la recuperación de golpes, así como ayudan a eliminar
las toxinas y armonizan el sistema inmunológico.

d) Propiedades
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en
cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la
actividad de un enzima son:
 pH
 temperatura
 cofactores
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -

NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en
parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será
la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
(Para activar la animación de la Figura de la derecha, pulsar la opción
"Recargar" del navegador).
 La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la
proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH intracelular:
Los amortiguadores fisiológicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones

químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de
esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a
la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis:
los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe ++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de
los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una
molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La
forma catalíticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La
parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
 apoenzima + grupo prostético= holoenzima

e) Cuáles son las etapas de las reacciones enzimáticas

En una reacción enzimática podemos diferenciar 3 fases: fase de retardo, fase lineal y fase
de agotamiento de sustrato.
La fase de retardo tiene lugar inmediatamente después de mezclar los reactivos con la
muestra biológica. Es una fase de encuentro y acoplamiento de sustrato y enzima. Su
duración es muy variable (segundos a minutos). Al finalizar esta fase comienza la fase lineal
en la que la formación de producto permanece constante, siendo la concentración de
enzima de la muestra es el único factor limitante. Por último, a medida que va
transcurriendo la reacción, llega un momento en que el sustrato u otro reactivo se van
agotando (fase de agotamiento de sustrato) y la velocidad de reacción disminuye hasta
anularse.
Para que una determinación enzimática sea válida es necesario realizarla en la fase lineal
donde el único factor limitante es la concentración de la propia enzima y las condiciones de
reacción son las óptimas.

f) Defina los modelos de unión enzima-sustrato

 Modelo llave-cerradura
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base en sus resultados
dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es
decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido
denominado como modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie de
cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave
sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que
logran adquirir las enzimas.

 Modelo encaje inducido

Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido. En 1958, Daniel
Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras
bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción
con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En
algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el
sitio activo. El sitio activo continúa dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

g) Características de las enzimas

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de
ciertas reacciones químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
 6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por genes.

h) Que es la desnaturalización y cuales factores pueden

modificar su actividad.
La desnaturalización de las enzimas es también conocido como desdoblamiento a nivel
estructural de la propia enzima, es decir, se producen daños y desestructuraciones en la
estructura arquitectónica de la propia macromolécula proteica que incide a que pierdan toda
su funcionalidad quedando inservibles e inoperantes a nivel biológico.

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH
y concentración.
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo
condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un
sustrato.
Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la
temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden
causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.

PH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más
lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización
de la enzima.
Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción,
siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté
adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales
se puedan unir.

Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también aumenta la

velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han adherido,
cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que
las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima capacidad

i) Que son los inhibidores y como se clasifican

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o
corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores
enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las
moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a
las enzimas e incrementan su actividad.
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima
y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor
puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan
con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos
esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los
inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes
tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-
sustrato o a ambos.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por
la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

Inhibición competitiva. Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro
activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo tanto se
“molestaran” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo. La unión se deberá
hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración tendrá más
probabilidades que el que esté en menor concentración. Esto también puede ocurrir con
otras sustancias que tengan afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se
une el sustrato; el sustrato y el inhibidor “compiten” para el acceso al sitio activo de la
enzima. Este tipo de inhibición, “in vitro” se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor,
ahora bien “in vitro” y concretamente en terapéutica, no suele ser posible pues equivaldría
a aumentar mucho la dosis del fármaco, lo que podría provocar efectos indeseables por
sobredosis. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato
verdadero.
Inhibición mixta. En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que
el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este
tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del
sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este
tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico por el que el inhibidor se
une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio
alostérico de la conformación, es decir la estructura terciaria de la enzima, hace que al
modificar dicha estructura la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

Inhibición no competitiva. Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la

enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo, por lo que se puede
unir sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma significativa su actividad. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor.

Inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima por
uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula, principalmente
cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con lo que la
inhibición no puede ser invertida. Estos inhibidores suelen ser moléculas del tipo de
pesticidas y otros agentes químicos altamente reactivos, siendo importantes en el campo
de la toxicología química y medioambiental más que en farmacología.
 j) ¿Qué es un cofactor? ¿Qué es una
coenzima?
Un cofactor es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima (que es
una sustancia proteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para
que la enzima pueda actuar, catalizando una reacción bioquímica. Son cofactores las
coenzimas y los iones metálicos.
Una coenzima es un tipo de cofactor; es un cofactor orgánico no proteico que se requiere
junto con la proteína enzimática para que tenga lugar la reacción enzimática.
Catalizar una reacción química: Significa aumentar la velocidad de la reacción (e incluso
hacerla viable) sin influir en su resultado final. Los catalizadores bioquímicos de tipo
proteico se llaman enzimas.

k) Nombre alimentos ricos en enzimas

1. Piña. Esta fruta tropical contiene diferentes enzimas, entre ellas la bromelina, la cual
descompone las proteínas en componentes más básicos, como los aminoácidos, que
luego nuestro organismo utiliza.
2. Papaya. Esta fruta tropical también es rica en enzimas digestivas. Al igual que la piña,
contiene proteasas, las cuales ayudan a digerir las proteínas. Sin embargo, contienen
un grupo diferente de proteasas conocido como papaína. Científicos vieneses
comprobaron que la papaína ayuda a aliviar el estreñimiento y los gases que provoca
el Síndrome de Intestino Irritable. Solo debes asegurarte de comerlas maduras y
crudas pues la exposición al calor puede destruir estas enzimas.
3. Mango. Esta fruta contiene un tipo de enzimas digestivas llamadas amilasas, las
cuales se encargan de descomponer los carbohidratos más complejos como el
almidón en azúcares como la glucosa y la maltosa. Esa enzima es la razón por la cual
los mangos son más dulces cuando empiezan a madurar, por lo que no deberías
comerlos cuando están verdes o semi maduros.
4. Miel. La miel no solo tiene propiedades curativas sino que también es rica en
enzimas digestivas. Contiene amilasas y proteasas, además de diastasa, la cual
ayuda a descomponer el almidón en azúcares más simples. No obstante, la miel
procesada a menudo se somete a elevadas temperaturas que pueden terminar
destruyendo las enzimas, por lo que se recomienda consumir la miel cruda, aunque
esta puede causar botulismo, por lo que los niños no deben comerla.
5. Aguacate. El aguacate no solo es rico en grasas saludables sino que además contiene
una enzima llamada lipasa que nos ayuda a digerir las moléculas de grasa
convirtiéndolas en moléculas más pequeñas que nuestro organismo puede absorber
mejor.
6. Kiwi. Esta fruta suele recomendarse para facilitar la digestión, no es casualidad ya
que es una excelente fuente de enzimas digestivas, en particular la actinidina, que
nos ayuda a digerir las proteínas y el gluten, según reveló un estudio llevado a cabo
 en la Universidad de Ottago en el que también se apreció que esta fruta nos ayuda
a reducir los gases y alivia el estreñimiento regularizando la función gastrointestinal.
7. Kéfir. El kéfir es cada vez más popular en las dietas saludables ya que nos aporta
bacterias beneficiosas. Contiene diferentes enzimas digestivas, entre ellas lipasa,
proteasas y lactasa. La lactasa facilita la digestión de la lactosa, un azúcar que se
encuentra presente en la leche y que a menudo es mal digerido. Un estudio
realizado en la Universidad Estatal de Ohio comprobó que la ingesta de kéfir mejora
la digestión de la lactosa en personas con intolerancia a la misma.

l) Nombre las enzimas que participan en la digestión

Lipasas
Las lipasas son enzimas específicas originadas en el páncreas que poseen la función de
disociar los enlaces covalentes entre lípidos complejos llevándolos al estado de gliceroles y
ácidos grasos asimilables por el organismo. Se dice que las lipasas son las que aceleran o
controlan la producción de insulina en la misma.

Peptidasas, proteasas o pepsina

Este grupo enzimático, que se origina en el estómago o en el páncreas, posee la capacidad
de actuar sobre los enlaces peptídicos de las macromoléculas proteicas reduciéndolas a
monómeros orgánicos denominados aminoácidos.
Amilasas o carbohidrasas
Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con función de romper los enlaces
glucosídicos entre monosacáridos dejándolos de forma individual para ser asimilados. Hay
tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas son la amilasa salival,
amilasa pancreática y amilasa intestinal (del duodeno).

 DEFINASE CON CLARIDAD LOS SIGUIENTES TERMINOS Y DE

EJEMPLO DE CADA UNA

 Oxido-Reductasa
Una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una
molécula dadora, el agente reductor a otra aceptora, el agente oxidante. Por ejemplo, una
enzima que catalizara esta reacción sería una oxidorreductasa:
 A– + B → A + B–
En el ejemplo, A es el reductor o dador de electrones y B es el oxidante o aceptor.

No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de óxido-reducción pueden ser

menos patentes; consisten en la reducción u oxidación de grupos funcionales, y suelen
implicar a coenzimas que también cambian su estado redox, como pueden ser los
pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2. Por ejemplo:

Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-bisfosfoglicerato

En esta reacción, NAD + es el oxidante o aceptor de electrones y el gliceraldehído-3-fosfato,
el reductor o dador de electrones.

 Liasa
Son las enzimas responsables de las reacciones de ruptura y formación de dobles enlaces.
Catalizan la adición de amoníaco, agua o dióxido de carbono a los dobles enlaces, o bien los
eliminan para formar dobles enlaces. Como ejemplo tendríamos las aldolasas o las sintasas

 Ligasa
Es una enzima capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño, dando lugar
a un nuevo enlace químico; generalmente, sucede junto con la hidrólisis de un compuesto
de alta energía, como el ATP, que proporciona energía para que dicha reacción tenga lugar.
Ejemplos

 Piruvato carboxilasa.
 Aminoacil ARNt sintetasa.

 Hidrolasa
Las hidrolasas son enzimas que se encargan de hidrolizar distintos tipos de enlaces químicos
en muchos compuestos diferentes. Entre los principales enlaces que hidrolizan se
encuentran los enlaces éster, los glucosídicos y los peptídicos.
Algunos ejemplos de hidrolasas son las glucosidasas, lipasas, esterasas
Catalizan las reacciones de hidrólisis.

 Transferasa
Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por
ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por
ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente:
A–X + B → A + B–X
En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima.
Algunos ejemplos de transferasas son las transaminasas, quinasas.
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a
otro. Son las enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis, que dan lugar a la formación
de monómeros a partir de los polímeros.

 Isomerasa
En bioquímica, una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un
compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en
una de galactosa.
Son isómeros dos cuerpos químicos que tienen la misma fórmula molecular pero unas
características distintas debido a la organización diferente de los átomos en la molécula.
Un ejemplo de isomerasas son las epimerasas (mutasa). Catalizan la interconversión de
isómeros. Son aquellas enzimas que catalizan la degradación o la síntesis de los
denominados como enlaces “fuertes”, a través de un proceso de acoplamiento a las
moléculas de alto valor energético como el ATP.

 PRUEBA DE REFERENCIA (https://www.youtube.com/watch?v=K3lAzmfJYf4)

o ¿Cuál es el color del almidón con yoduro(lugol)------------------------ por qué?
o ¿Cuál de los tubos dio un color rojo ladrillo? ---------------------------por qué?
o Explique lo ocurrido

NOTA: PARA RESPONDER ESTAS PREGUNTAS EL LINK VIDEO NO ABRIO, DICE QUE EL VIDEO NO
ESTA DISPONIBLE.
  REALIZAR UN VIDEO EN CASA PARA VER UN EJEMPLO DE CATALISIS DE
LA ENZIMA CATALASA (UN EJEMPLO DE OXIDO-REDUCTASA) Y
EXPLIQUE LO QUE APRENDIO
( https://www.youtube.com/watch?v=5_H9rtxUs3Q )

LINK DE EXPERIMENTO EN CASA, CATALISIS DE LA ENZIMA CATALASA.

https://www.youtube.com/channel/UCc9Vk0N_-7Oh0JoMg-rBgqw

 INVESTIGAR PARA QUE SE UTILIZAN:

o El reactivo de Lugol
Este producto se emplea frecuentemente como desinfectante y antiséptico, para la
desinfección de agua en emergencias y como un reactivo para la prueba del yodo en análisis
médicos y de laboratorio.

o reactivo de Fehling,
El reactivo de Fehling se utiliza para la detección de sustancias reductoras, particularmente
azúcares reductores. Se basa en el poder reductor del grupo carbonilo de un aldehído que
pasa a ácido reduciendo la sal cúprica de cobre (II), en medio alcalino, a óxido de cobre (I).
Éste forma un precipitado de color rojo.

Reporte de videos
Video #1
https://www.youtube.com/watch?v=5_H9rtxUs3

Experimento Biología / Química con la Enzima Catalasa. Generación de

Oxígeno.
La catalasa es una enzima también se llama peroxidasa y pertenece al grupo de las
oxidorreductasa, la enzima es una proteína, entre ellas hay proteínas de función
enzimáticas, cuando están presente en una reacción química pueden acelerar y desacérelar.
La peroxidasa va a romper el peróxido de hidrogeno (agua oxigenada).
La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasa que cataliza
la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) hacia oxígeno y agua. Esta enzima
utiliza como cofactor un grupo porfirínico de hierro.
Formula 2 H2O2 2 H2O + O2
Al añadir un enzima lo rompe inmediatamente
El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos
vivientes y tiene entre otras funciones la de proteger contra microorganismos patógenos,
principalmente anaerobios, aunque dada su toxicidad, ésta debe transformarse a
compuestos no peligrosos. Esta función de descomposición la lleva a cabo esta enzima que
cataliza la descomposición hacia oxígeno y agua. Además la catalasa se utiliza en muy
diversos procesos de tipo industrial, de diagnóstico químico, clínico, veterinario,
agropecuario.
La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar en
un sencillo experimento de laboratorio. Tomamos una papa quitamos la corteza y la
picamos en trozos, y lo colocamos en el fondo de un vaso de cristal. Luego añadimos una
cierta cantidad agua oxigenada (que es lo mismo que peróxido de hidrógeno).
Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo, que se debe al desprendimiento de
oxígeno de la reacción catalizada por la enzima catalasa. Este sencillo experimento puede
repetirse con distintos tejidos animales y vegetales, en los cuales encontraremos diferentes
intensidades de burbujeo, dependiendo de la cantidad de catalasa presente en el tejido .

Reporte video #2
https://www.youtube.com/watch?app=desktop&v=WOAcp15VLJ0

¿Qué son las enzimas?, aprendiendo química.

Muchas reacciones químicas espontaneas transcurren a una velocidad muy baja, para
acelerar la velocidad de una reacción se emplean los catalizadores, como por ejemplo las
enzimas que son biocatalizadores que actúan en los seres vivos, desde el punto de vista de
su estructura química, las enzimas son grandes estructuras moleculares denominadas
proteínas, los ladrillos moleculares que forman las proteínas son los aminoácidos.
En toda reacción química los reactivos se trasforman en productos, las enzimas actúan
sobre una moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas
diferentes llamadas productos, las enzimas pueden tener entre 60 y 2500 aminoácidos, sin
embargo solo una pequeña parte de la estructura de la proteína alrededor de 3 a 4
aminoácidos, va a interaccionar con el sustrato para acelerar su reacción y se denomina
sitio activo, como todo catalizador las enzimas intervienen en la transformación de
sustrato en productos, pero no se consume una misma molécula de enzima, actúa un gran
número de veces porque acelera la velocidad de una reacción, porque permite que la
transformación de reactivos a productos transcurra? porque un camino de mecanismo de
reacción que requiere una menor barrera energética para producirse a esta barrera
energética se le llama energía de activación.
Hoy en día las enzimas se emplean en una gran variedad de procesos industriales y
domésticos, algunos ejemplo de su uso son: agregados a los polvos o detergentes para el
lavado de ropa para incrementar el poder de limpieza, celulosas que degradan la tela de
jean dando el aspecto de prelavado, el cuajo y los coagulantes contienen quimosina y se
emplean en la fabricación de quesos.