Capítulo 1

• Las características de los seres vivos son:

1. Elevado grado de complejidad química y organización microscópica
2. Sistemas para extraer, transformar y usar la energía del entorno.
3. Funciones definidas para cada uno y regulación de sus interacciones mutuas.
4. Mecanismos para detectar a las alteraciones en su entorno.
5. Capacidad de autorreplicarse y auto ensamblarse.
6. Capacidad de cambiar a lo largo de tiempo mediante evolución gradual.
• La bioquímica describe en términos moleculares las estructuras, mecanismos y procesos
compartidos por todos los microorganismos y define su proceso de organización. Estos
principios son la lógica molecular de la vida.

Partes de la célula y su función

• Membrana plasmática: Compuesta por moléculas de lípidos y proteínas que forman

una barrera hidrofóbica, flexible y resistente, define la periferia de la célula y separa
su contenido del medio externo
✓ Proteínas de transporte: permiten paso de moléculas
✓ Proteínas receptoras: señales hacia el interior
• Citoplasma: compuesto por disolución acuosa (citosol)
• Citosol: fase acuosa de la célula
• Ribosomas y proteasomas: síntesis y degradación de proteínas
• Metabolitos: intermediarios de las rutas biosintéticas y degradativas
• Coenzimas: compuestos esenciales en muchas reacciones catalizados
enzimáticamente, iones inorgánicos (k, Na, Ca)
Dimensiones celulares
• La mayor parte de las células son de tamaño microscópico. El diámetro de las células
animales y vegetales es de unos 5-100mm. Y los MOO unicelulares son de 2mm.
• ¿Qué es lo que limita las dimensiones de una célula? El límite inferior viene marcado
por el número mínimo de cada una de las diferentes biomoléculas necesarias para la célula.
Las micoplasmas, tienen un diámetro de 300nm. El límite superior del tamaño celular viene
marcado por la velocidad de difusión de las moléculas disueltas en sistemas acuosos.
Bacteria: Habitan en el suelo, en aguas superficiales
Arquea: lagos salinos y fuentes termales

Anaerobios: sin oxígeno, transferencia de e hacia el nitrato

Aerobios: con oxigeno
fotótrofos: utilizan luz solar
Quimiótrofos: obtienen energía a través de la oxidación de combustibles
Autótrofos: sintetizar moléculas a partir de co2
Heterótrofos: requieren nutrientes orgánicos previamente formados en otros organismos

Gram-positivas:
✓ Densa capa de peptidoglucano en el exterior de la membrana
✓ Carecen de membrana exterior
Gram-negativas:
✓ Membrana externa formada por una bicapa lipídica en la que se insertan
lipopolisacáridos y proteínas llamadas porinas

• Los organismos que poseen las células eucariotas son órganos rodeados de
membrana:
▪ Mitocondrias: lugar donde tienen lugar las reacciones extractoras
▪ Retículo endoplasmático y Golgi: síntesis y modificación de lípidos
▪ Peroxisomas: oxidan los ácidos grasos de cadena larga
▪ Lisosomas: llenos de enzimas digestivas que degradan deshechos celulares
• Los organismos de células vegetales:
▪ Vacuolas: almecenan grandes cantidades de ácidos orgánicos
▪ Cloroplastos: en los que la luz solar se aprovecha para la síntesis del ATP en
la fotosíntesis

• Se pueden separar orgánulos citoplasmáticos por medio de fraccionamiento celular

mediante una homogenización suave que rompe la membrana y se separan los orgánulos
por medio de la centrifugación.
▪ Los orgánulos con diferente densidad se separan con una columna que tiene
un gradiente de densidad
• Las proteínas del citoesqueleto se unen formando largos filamentos que confieren
forma y rigidez a las células y son el soporte para el movimiento de los orgánulos a
través de la célula.
▪ Los filamentos citoplasmáticos son: filamentos de actina, microtúbulos y
filamentos intermedios.
Estos están compuestos por subunidades simples de proteína que se
asocian de manera no covalente
▪ Los complejos supramoleculares que se mantienen unidos mediante
interacciones no covalentes forman parte de la jerarquía estructural. La
eliminación de moléculas individuales de estos complejos para su estudio in
 vitro puede provocar la pérdida de interacciones importantes en el medio
celular.
▪ Los orgánulos se mueven por el citoplasma a lo largo de filamentos de
proteína gracias a la energía de motores proteicos.
▪ El sistema endomembranoso segrega procesos metabólicos específicos y
aporta las superficies en las que tienen lugar las reacciones enzimáticas
▪ La endocitosis y exocitosis (movimiento hacia el interior y el exterior)
permiten la comunicación entre el citoplasma y su medio

Clases principales de filamentos

✓ De actina
✓ Microtúbulos
✓ Intermedios
Mecanismos de transporte
✓ Exocitosis: hacia el exterior
✓ Endocitosis: hacia el interior, permiten la comunicación entre el citoplasma y el
medio externo

Una molécula de alanina mide <0.5nm

• Doble enlace c-c (0.134mm)

• Metaboloma: conjunto de moléculas pequeñas de una célula en condiciones
especificas
• Metabolómica: caracterización sistemática del metaboloma en condiciones
específicas (después de la administración de un fármaco)
• Macromoléculas >5.000
• Oligómeros: polímeros cortos
• Proteínas: polímeros de aminoácidos, moléculas versátiles
La suma de todas las proteínas de una célula son su proteoma y la proteómica se llama
Caracterización sistemática

• Ácidos nucleicos: ADN Y ARN, son polímeros de nucleótidos

• Genoma: secuencia completa de ADN de una célula

• Genómica: caracterización de la estructura comparativa

• Polisacáridos: polímeros de azucares sencillos (glucosa) tienen funciones principales

✓ Almacén de combustibles energéticos
✓ Componentes estructurales rígidos de las paredes celulares
✓ Elementos de reconocimiento estructural
✓ Polímeros más cortos actúan como señales celulares especificas

• Glicoma: conjunto de sus moléculas que contienen glúcidos

• Lípidos: actúan como componentes estructurales de las membranas Reserva de
combustible rico en energía, pigmentos y señales intracelulares.

• Lipídoma: moléculas que contienen lípidos en una célula

Estructura tridimensional en término de conformación y configuración

• Los compuestos de carbono existen como estereoisómeros, moléculas que tienen

el mismo enlace y formula, pero diferente configuración (distribución espacial de
sus átomos). Las interacciones entre las biomoléculas son estero específicas, lo que
implica que las moléculas que interactúan tienen una configuración especifica. Estos
compuestos son isómeros geométricos (CIS-TRANS); difieren en la disposición de
sus grupos con respecto al doble enlace.
• Algunas propiedades físicas del carbono es que con 4 sustituyentes diferentes se le
dominara Carbono quiral.
• Los estereoisómeros que son imágenes especulares uno del otro se denomina
enantiómeros. Las parejas de estereoisómeros que no son imágenes especulares
entre si se denominan diasteromeros.
• Mezcla racémica es una disolución equimolar de 2 enantiómeros que no tiene
actividad óptica.
• La conformación describe la disposición espacial de los grupos sustituyentes debido
a la libertad de rotación alrededor de enlaces simples
• -OCH3> -OH> NH2 > -COOH > -CHO > CH2OH> -CH3 > -H
• (Si hay un “-H” en la horizontal se le da “vuelta” Si es R se convierte en L y sí es L se
convierte en R)
• Las células vivas son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con su
entorno, extrayendo y canalizando energía para mantenerse en un estado
estacionario dinámico distante del equilibrio. La energía se obtiene de la luz solar o
de combustibles químicos y convirtiendo la energía de un flujo electrónico en
energía de los enlaces químicos ATP.
• En cualquier proceso físico o químico la cantidad de energía total del universo
permanece constante (1er ley de termodinámica).
• Todas las reacciones que implican flujo de electrones son reacciones de oxido-
reducción: en donde el reactivo se oxida (pierde) y el otro se reduce (gana).
• Nosotros los seres vivos respondemos a la primera ley de la termodinámica que
describe el principio de la conservación de la energía.
• Enzimas: catálisis biológicas. Las enzimas proveen un entorno más confortable para
el estado de transición
• El ATP es el menos estable, funciona como una moneda energética
• El adenosine monophosphate AMP es cuando se liberan dos moléculas de fosforo
del ATP
• El metabolismo es la suma de un gran número de secuencias de reacciones
interconectadas en las que se interconvierten en metabolito celulares. Cada
secuencia está regulada de manera que produzca lo que la célula necesita en cada
momento y consuma sólo le energía necesaria para ello.
▪ A las reacciones consecutivas se les denomina rutas.
▪ El catabolismo son reacciones degradativas productoras de energía libre.
▪ El anabolismo son rutas que requieren el aporte de energía.
▪ La inhibición por retroalimentación mantiene un equilibrio entre
producción y utilización.
• Para llevar a cabo reacciones desfavorables se requiere energía (endergónicas), y la
célula acopla reacciones que liberan energía (exergónicas) las cuales son más
favorables. De modo que el proceso sea globalmente exergónico: la suma de las
variaciones de energía libre es negativa. o Se pueden utilizar enzimas que catalizan
las reacciones.
• La cantidad energía transformable en trabajo es variación de energía libre, AG.
 • La información genética está codificada en la secuencia lineal de cuatro tipos de
ADN. La molécula de la doble hélice de ADN contiene un molde interno que permite
su propia replicación y reparación. A pesar del enorme tamaño del ADN, su
secuencia de nucleótidos es muy precisa y el mantenimiento de una secuencia
exacta durante un largo periodo de tiempo constituye la base de la continuidad
genética de los organismos.
• La secuencia lineal de aminoácidos de una proteína, codificada en el ADN del gen de
esa proteína da lugar a una estructura tridimensional, que es exclusiva para esa
proteína un proceso que depende también de las condiciones ambientales. Ciertas
macromoléculas individuales con afinidad específica para con otras macromoléculas
se unen entre sí formando complejos supramoleculares.
▪ Conformación nativa: la estructura 3D precisa de una proteína.
• Cada tres nucleótidos se forman un aminoácido
▪ ADN → ARN → Proteína
• Una secuencia de desoxirribonucleótidos (ADN) codifica por medio del ARN
mensajero (intermediario), la producción de una proteína correspondiente con la
secuencia lineal

• Ciertas mutaciones ocasionales en la herencia genética dan lugar a organismos mejor

adaptados a la supervivencia y reproducción de un nicho ecológico determinado ya que su progenie
domine la población de ese nicho. Este proceso de mutación y selección es la base de la evolución
darwiniana que sé que ha resultado en los organismos modernos a partir de una primera célula el
gran número de genes compartidos por todos los organismos vivos explica la similitud fundamental
entre ellos.
▪ Mutación: variaciones en la secuencia del ADN.
▪ Las células no mutantes se denominan de tipo silvestre.
• Los componentes de la primera célula surgieron probablemente cerca de respiraderos
hidrotermales del fondo marino o como los productos de la acción de las descargas eléctricas y las
elevadas temperaturas sobre moléculas atmosféricas simples tales como CO2 y NH3.
• Las proteínas y el ADN respectivamente fueron reemplazando a lo largo del tiempo las
funciones catalítica y genética del genoma de ARN primigenio.
• Las células eucariotas adquirieron la capacidad de llevar a cabo la fotosíntesis y la
fosforilación oxidativa a partir de bacterias endosimbióticas. En los organismos multicelulares, líneas
celulares diferencias especializan en una o más funciones esenciales para la supervivencia del
organismo.
• Cuando dos genes comparten secuencias ADN muy similares son homólogos. Si una misma
especie tiene genes homólogos, estos dos genes y sus productos proteicos se denominan parálogos.
Cuando dos genes homólogos de especies diferentes y sus productos génicos son ortólogos. Un
genoma anotado contiene una descripción de la función probable de cada producto génico
deducida a partir de las comparaciones con otras secuencias genómicas.
 Capítulo 2

El agua es un constituyente esencial del cuerpo humano:

Adulto promedio 70Kg de peso: 60%=42L
El porcentaje de agua total varía con la edad, sexo y grado de obesidad.
El envejecimiento suele asociarse a un aumento de grasa
El agua es la molécula más importante y forma de 60-90% de su masa.
El agua es un solvente esencial y sustrato de numerosas reacciones celulares.

Interacciones débiles
• Tiene un punto de fusión, ebullición y calor de vaporización más elevados que la
mayoría de los solventes comunes, consecuencia de la atracción entre moléculas
de agua adyacentes.
• La forma geométrica de la molécula de agua está dictada por la forma de los
orbitales del O, sp3, 104,5°, tetraedro.
La disposición angulada de los enlaces polares O-H del agua produce un
dipolo permanente para toda la molécula.
Molécula pequeña (asociación con soluto)
Molécula eléctricamente neutra
Solvente excelente (viscosidad intrínseca)
La molécula tiene forma de “V”
Los átomos de oxígeno son más electronegativos que los de hidrógeno.
Por ser una molécula polar tiene la característica de disolvente: “lo
semejante disuelve a lo semejante”.
El agua forma parte importante de las funciones biológicas y de la
estructura celular.
El agua posee propiedades físicas como punto de fusión, punto de
ebullición, punto de calor de vaporización y la tensión superficial.
Los enlaces de hidrogeno son los responsables del elevado punto de fusión
del agua, son débiles y tienen una energía de disociación de enlace de
23kj/mol
350 kj/mol c-c enlace covalente
La estructura mas estable es aquella que se maximiza el número de
interacciones débiles
• Interacciones no covalentes
Las fuerzas débiles son las responsables de estabilizar las estructuras
Interacciones
 Polares No polares
Puentes de Hidrogeno interacciones hidrofóbicas
Fuerzas de Van der Waals
• Puentes de hidrogeno
Confieren estabilidad estructural, pero son lo bastante débiles como para
romperse con facilidad.
Su fuerza es 10% de la fuerza de los enlaces covalentes típicos
El átomo de hidrógeno permanece enlazado a su átomo de oxígeno que es
el donador de hidrógeno. Al mismo tiempo, está unido a otro átomo de
oxígeno llamado aceptor de hidrógeno.
El átomo de hidrógeno esta compartido (en forma desigual).
Es más estable cuando la asociación forma casi una línea recta.
La tensión superficial es una de las propiedades del agua en la cual las
moléculas están ordenadas en la superficie; estas interacciones pueden existir
entre cualquier átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno unido a otro
átomo electronegativo
Los puentes de hidrogeno forman estructuras estables y ordenadas
La duración promedio de un puente de hidrógeno en el agua es de 1
picosegundo (1-12s).
• El agua como solvente
Disuelve sales cristalinas
Cargas iónicas neutralizadas
Interacciona con solutos cargados
Polar disulve lo polar y los apolares disuelven lípidos y ceras
Las atracciones hacen que los iones sodio y cloruro en la superficie del
cristal se disocien entre sí y que el cristal comience a disolverse.
Toda molécula polar también exhibirá una tendencia a solventarse
La cantidad de grupos polares en una molécula afecta su solubilidad en
agua
El comportamiento de los solutos en el citoplasma es distinto del que
tienen en una sencilla solución en agua.
Hay una reducción de la velocidad de difusión
¿Todos los compartimientos del organismo tienen las mismas
concentraciones de solutos?
❖ Las concentraciones de los solutos dentro de la célula son mucho
mayores que en el ambiente acuoso fuera de la célula.
❖ Las moléculas del solvente se difundirán desde la solución menos
concentrada hacia la más concentrada en un proceso llamado
osmosis, si no se equilibra habría lisis osmótica, vacuola contráctil
en protozoos, pared celular en plantas
 La presión osmótica es la encargada de evitar este flujo de solventes y depende de
la concentración molar TOTAL del soluto y no de su naturaleza química. Es el
pasaje de agua a través de una membrana semipermeable, las moléculas del
solvente se difunden desde la solución menos concentrada hasta la mas
concentrada. La célula es ms permeable al agua que a la mayor parte de las
moléculas por presencia de acuaporinas.
Las células condensan muchas moléculas individuales en macromoléculas.
El agua (además de solvente) es un reactivo que interviene en muchos procesos
bioquímicos: Condensación, hidrólisis y oxidorreducción.
Solubilidad de los gases:
❖ Son apolares y poco solubles
❖ Los dipolos se anulan entre si (O2, N2, CO2)
❖ Tienen proteínas transportadoras (Hb y Mb)
• Interacciones carga-carga:
Se dan entre dos partículas cargadas
Son potencialmente las fuerzas no covalentes más grandes
Algunos grupos funcionales forman puentes salinos
• Fuerzas de Van der Waals (Fuerzas de London):
Interacciones electrostáticas transitorias o momentáneas de átomos neutros.
Solo se producen cuando los átomos están muy cercanos entre sí.
Son tanto de atracción como de repulsión (distancia de contacto, punto de
atracción neta máximo).
• Hidrofobicidad:
Las moléculas de agua excluyen a las sustancias no polares forzándolas a
asociarse entre sí.
Clatratos: compuestos cristalinos en un soluto apolar y agua.
Moléculas anfipáticas: cadenas hidrofóbicas de al menos 12 átomos de carbono
de longitud y un extremo iónico polar. Las estructuras estables de estos
compuestos en agua se llaman micelas. Por ejemplo: proteínas, pigmentos,
esteroles y fosfolípidos.
La formación de micelas minimiza la superficie de contacto entre las dos
sustancias (las colas no polares se asocian entre sí, en el centro de la estructura).
Este efecto de exclusión se llama efecto hidrofóbico.
La suspensión de compuestos no polares en agua, por su incorporación a las
micelas, se llama solubilización (no es lo mismo que disolución).
Interacciones hidrofóbicas: las fuerzas que mantienen juntas las regiones apolares
de las moléculas
ionización del agua, ácidos y bases débiles
• Nucleófilos: sustancias ricas en electrones, amantes del núcleo. Pueden tener carga
negativa o contar con pares no compartidos de electrones(O, N, S, C).
• Electrófilos: buscan especies con carga negativa, tienen deficiencia de electrones, son
amantes del electrón.
• -La estabilidad de los enlaces de las macromoléculas se refiere a su velocidad de hidrólisis
en el agua y no en su estabilidad termodinámica.
• ¿El agua es un nucleófilo? Es un nucleófilo relativamente débil pero su concentración
celular es alta.
• ¿Las macromoléculas dentro de la célula pueden ser degradadas por el ataque nucleofílico
del agua? Las uniones de las macromoléculas son relativamente estables en solución, al
pH y la temperatura celular
• El agua pura si conduce la corriente eléctrica al migrar H3O+ hacia el cátodo y OH- hacia el
ánodo
• La Keq define la composición de la mezcla final en el equilibrio (independientemente de
las cantidades iniciales) es fija y característica para cada reacción química a una
temperatura dada.

• El agua pura es eléctricamente neutra y soy un ización produce cantidades iguales de

protones y de iones hidroxilo y son neutras
• El producto iónico del agua Kw es la base de la escala del pH
• Los procesos celulares son influidos por la concentración de protones.
• Constantes de disociación y soluciones tampón
Cada ácido tiene una tendencia característica a perder su protón en solución acuosa.
Los ácidos y bases que disocian por completo en agua son ácidos y bases fuertes.
Los ácidos y bases que se disocian parcialmente en agua son ácidos y bases débiles.
Por cada donador de protón debe haber un aceptor de protón.
Un donador de protón y su correspondiente aceptor forma un par ácido-base
conjugado.

Cuanto más fuerte sea la tendencia a disociar un protón, más fuerte es el ácido y
menor es su pKa
¿Un valor de pH es lo mismo que un valor de pKa o de pKb?
Un valor de pH es una medida de la acidez de una solución y un valor de pKa o de pKb
es una medida de la fuerza ácida o básica de determinado compuesto.

Esta ecuación de Henderson-Hasselbalch, define al pH de una solución en función del

pKa del ácido débil en el par ácido base, y del logaritmo en relación de las
concentraciones de la especie disociada entre la especie protonada.
• El pH de un ácido débil depende la constante de disociación del ácido.
• Si el pH de una solución permanece casi constante cuando se agregan pequeñas
cantidades de ácido o base fuerte, se dice que la solución esta amortiguada
• La capacidad de resistir cambios de pH se llama capacidad de amortiguación
• Ácidos débiles en el cuerpo: grupos amino y carboxilo (aa´s) fosfatos (Nt´s)
• Si el pH de una solución permanece casi constante cuando se agregan pequeñas
cantidades de ácido o base fuerte se dice que la solución está amortiguada
• La capacidad de resistir cambios de pH se llama capacidad de amortiguación
• Amortiguador: a toda sustancia capaz de mantener el nivel de PH, es considerado más
afectivo cuando el ph difiere +/- 1 unidad de su pKa y tiene máxima capacidad de
amortiguación cuando su pKa es igual al pH
 capítulo 3

• Las proteínas intervienen en casi todos los procesos que tienen lugar en la célula.
• Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y están presentes en
todas las células y en todas las partes de las células.
• Las proteínas son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
información genética.
➢ Las proteínas se sintetizan de acuerdo con el código genético, ARN de
transferencia
➢ La secuencia de aminoácidos es la instrucción que va a hacer que la proteína
adquiera una forma, conformación. (Proteínas en solución).
➢ Proteínas globulares y fibrosas.
• Están conformadas por el mismo y ubicuo conjunto de 20 aminoácidos. Son el alfabeto de
la estructura proteica.
• Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.
• Cada uno de los aminoácidos tiene una cadena lateral propia que determina sus
propiedades químicas.
• Las enzimas son los productos proteicos más variados y especializados. Son catalizadores
de prácticamente todas las reacciones celulares.

Aminoácidos
• Los amino ácidos son derivados amina dos de ácidos carboxílicos
• Las proteínas son polímeros de aminoácidos en los que cada residuo de aminoácido
está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace covalente.
• Residuo se refiere a la pérdida de los elementos del agua cuando un aminoácido se
une a otro.
• Los 20 aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son alfa-aminoácidos.
➢ Los aminoácidos no esenciales nosotros los podemos armar y no tenemos
que consumirlos. Los esenciales los adquirimos en la dieta.
➢ Hay algunos que, aunque no son esenciales, se recomienda consumirlos
porque la síntesis requiere mucha energía.
• Todos tienen un grupo carboxilo y grupo amino unidos al mismo átomo de carbono
(carbono alfa) y un hidrógeno.
• Difieren entre ellos en sus cadenas laterales o grupos R que varía en estructura,
tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los
aminoácidos.
• En todos los aminoácidos estándar excepto en la glicina, el carbono a (carbono
quiral) está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino,
un grupo R y un átomo de H.
➢ La glicina no es quiral al tener 2 H unidos al carbono alfa.
• Los carbonos adicionales de un grupo R se designan comúnmente como beta,
gama, delta, omega, etc. empezando a partir del carbono alfa. Y para los
aminoácidos con grupos R heterocíclicos se utiliza la convención numérica. Las
cadenas laterales ramificadas, si son equivalentes, reciben números a continuación
de las letras griegas.
➢ El carboxilato tiene prioridad.
• Los aminoácidos pueden aparecer en forma de dos estereoisómeros, los cuales son
imágenes especulares no superponibles entre sí y por lo tanto son enantiómeros y
pueden girar la luz polarizada por lo que son ópticamente activas.
• Para especificar la configuración absoluta se utiliza el sistema D, L. En este los
estereoisómeros que tienen una configuración relacionada con la del L-
gliceraldehido se designan L y los relacionados con el D-gliceraldehido se designan
como D.
• Según la convención de Fischer, L y D hacen referencia solamente a la configuración
absoluta de los cuatro sustituyentes alrededor del carbono quiral y no a las
propiedades ópticas de la molécula.
• El Sistema RS describe con mayor precisión la configuración de las moléculas con
más de un centro quiral.
• Casi todos los compuestos biológicos se presentan en la naturaleza en una sola de
sus formas estereoisómeros.
• Todos los residuos de aminoácido de las proteínas son exclusivamente L-
estereoisómeros.
• La formación de subestructura estables y repetidas en las proteínas requiere en
general que los aminoácidos que las constituyen sean de una misma serie
estereoquímica.
• Las células son capaces de sintetizar específicamente los L-aminoácidos gracias a
que los centros activos de los enzimas son asimétricos, lo que implica que las
reacciones que catalizan sean estereoespecíficas.
• No encajan en ningún grupo: glicina, histidina y cisteína
• Los aminoácidos se agrupan en cinco clases principales basadas en las propiedades
de sus grupos R, especialmente su polaridad. Estos influyen en las propiedades
ácido-base de la proteína. o El código de una letra fue desarrollado por Margaret
Oakley
➢ Los aminoácidos derivan su nombre común de donde se aislaron por
primera vez, usualmente.
➢ Solo 7 de los 20 aminoácidos son ionizables.
➢ Apolares: hidrofóbicos, se agrupan entre sí en las proteínas estabilizando
las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas.
✓ Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina
 ➢ Aromáticos: Cadenas aromáticas relativamente apolares, pueden
participar en interacciones hidrofóbicas.
✓ El Triptófano, tirosina y fenilalanina absorben la luz ultravioleta.
La longitud de onda es 270 nm.
➢ Polares sin carga: grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno
con el agua, hidrofílicos
✓ Los enlaces disulfuro solo se forman entre residuos de cisteína, a
esta molécula se le llama cistina.
✓ Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina
✓ La polaridad de la serina y treonina provienen de sus grupos
hidroxilo
✓ La polaridad de la asparagina y la glutamina proviene de sus
grupos amido
➢ Básicos: cargados positiva o negativamente, hidrofílicos.
✓ Lisina, arginina, histidina
➢ Ácidos: cargados negativamente segundo grupo carboxilo.
✓ Aspartato y glutamato
• Los residuos de aminoácidos de una proteína pueden ser modificados de forma
transitoria para alterar la función de la proteína.
➢ Existen otros aminoácidos menos comunes como constituyentes
modificados de proteínas o como metabolitos libres.
➢ No estándar: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, y-carboxiglutamato,
demosina, selenocisteina y pirrolisina. Ornitina y citrulina (metabolitos)
en la biosíntesis de la arginina y en el ciclo de la urea
➢ Los aminoácidos poco frecuentes no son sintetizados por el código
genético. No se introducen en las proteínas, sino que las proteínas
sufren una modificación post-transduccional. (fosforilación o metilación).
• Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos R ionizables actúan como ácidos y
bases fuertes.
• Un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a PH neutro, se encuentra
en solución forma un ion dipolar, zwitterion, que puede actuar como ácido o como
base dependiendo del pH de la solución. Las sustancias con esta propiedad son
anfóteras, y se denominan anfolitos.
➢ Las cargas opuestas del Zwitterion tienen un efecto estabilizante. Los
átomos de O del carboxilo tienden a atraer electrones y aumentan la
tendencia del grupo amino a ceder un protón.
➢ Actúan como ácido donando protones y como base aceptando protones.
• Un aminoácido sencillo monoamínico es un ácido diprótico cuando está totalmente
protonado.
• El PKa es una medida de la tendencia de un grupo a ceder un protón. Mientras más
ácido sea un compuesto más alto será su Ka, más bajo será su Pka y más fácilmente
se ionizará.
➢ La diferencia en los valores de pKa refleja el entorno químico que
representan sus grupos R.
 ➢ Un valor de pKa corresponde al carboxilato y el otro al amino. Y puede
tener un tercero si la cadena es ionizable
➢ Índice de hidropatía representa la hidrofobicidad “+” o hidrofobicidad “-
“de los grupos laterales y se determina en el cambio de energía
(termodinámicamente favorable – exotérmico).
• Un grupo a-amino tiene un pKa menor que el de una amina alifática.
• Los aminoácidos tienen 2 o 3 regiones con capacidad tamponante.
• El pH característico en que la carga eléctrica neta es cero se denomina punto
isoeléctrico. Cuanto más alejado esté el pH de una disolución de su punto
isoeléctrico, mayor será la carga neta.
➢ Tienen una carga negativa a cualquier pH encima del PI, por lo que se
desplazan hacia el electrodo positivo (ánodo).
➢ Tienen una carga positiva a cualquier pH debajo del PI, por lo que se
desplazan hacia el electrono negativo (cátodo).

Ácidos Bases
PI= 3.22 PI=7.59
Péptidos y proteínas
• Dos moléculas de aminoácidos se pueden unir de forma covalente a través de un enlace
amida sustituido, denominado enlace peptídico.
➢ Se forma por deshidratación del grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-
amino del otro. (Reacción de condensación)
➢ Pueden ser di-, tri-, poli-
➢ El enlace no tiene libertad de rotación, se genera un dipolo con O- y N+, los 6
átomos se encuentran en el mismo plano y limita las conformaciones posibles.
➢ Ángulos de torsión, hay rotación y no incluyen al enlace peptídico. (phi y Si).
➢ En condiciones bioquímicas normales se favorece los aminoácidos por encima
del dipéptido, por lo que es necesario activar el grupo carboxilo para que el
grupo hidroxilo pueda ser eliminado.
➢ La reacción es exergónica, pero la energía de activación es muy alta, por lo que
los enlaces son muy estables y tienen una vida de 7 años.
• Un oligopéptido es una estructura resultante de la unión de unos pocos aminoácidos.
Un polipéptido es la estructura resultante de la unión de muchos aminoácidos.
➢ Polipéptido: masa molecular < 10,000 cadena más pequeña
➢ Proteínas: masa molecular > 10,000
• El residuo aminoácido del extremo de un péptido que tiene un grupo a-amino libre es
el residuo amino-terminal (N-terminal). El residuo del otro extremo que tiene un
grupo carboxilo libre es el residuo carboxilo-terminal (C-terminal).
➢ Tiene constantes de ionización diferentes debido a que el grupo con carga
opuesta está ausente en el carbono a.
➢ Los aminoácidos que no son terminales se encuentran unidos por enlaces
peptídicos que no se ionizan y por lo tanto no contribuyen al comportamiento
ácido-base.
➢ El valor del pKa del grupo R ionizable puede cambiar cuando un aminoácido se
convierte en residuo del péptido.
• Algunas proteínas consisten en una sola cadena polipeptídica, pero otras,
denominadas proteínas con subunidades múltiple tienen dos o más polipéptidos
asociados de forma no covalente.
➢ Si como mínimo dos son idénticas, la proteína se denomina oligomérica y las
subunidades idénticas (constituidas por una o más cadenas polipeptídicas) se
denominan protómeros.
➢ Cuando tienen una o más cadenas polipeptídicas unidas covalentemente los
polipéptidos no se consideran subunidades, sino que se suelen denominar
simplemente cadenas.
➢ Se puede calcular el número de aminoácidos dividiendo la masa molecular de
la proteína por 110. (esto ya que aunque el peso promedio de un aminoácido
es 128 se le debe restar los 18 equivalente al agua que se elimina en la
condensación).
➢ El peso aproximado de un residuo de aminoácido en un péptido son 110 kDa.
➢ La masa se expresa en Daltons y la masa relativa es adimensional.
• Las proteínas simples son aquellas que solo contienen solo aminoácidos y ningún otro
tipo de grupo químico adicional.
• Las proteínas conjugadas contienen componentes químicos diferentes a los
aminoácidos asociados permanentemente.
➢ La parte no aminoacídica de una proteína conjugada se denomina
usualmente grupo prostético.
✓ ▪ Lipoproteínas: contienen lípidos
✓ ▪ Glucoproteínas: grupos glucídicos.
✓ ▪ Metalproteínas: contienen un metal específico.