SISTEMA MUSCULAR

SISTEMA MUSCULAR

La masa muscular representa el 40% de la masa corporal total.

Hay tres tipos de músculo: esquelético, cardíaco y liso. Su función común es convertir la energía
química en energía mecánica, pero se diferencian en el mecanismo de inicio de la contracción, la
velocidad del desarrollo de la fuerza, la duración de la contracción y la utilización de los sustratos.

Músculo esquelético

Los músculos son tejidos contráctiles cuyas células se denominan fibras.

Las fibras del músculo esquelético tienen aspecto estriado, cilíndrico y multinucleadas. El músculo
esquelético además de su función locomotora es una fuente de calor corporal, aporta aa para la
gluconeogénesis hepática durante el ayuno y es un lugar de eliminación de la glucosa y los
triglicéridos después de una comida. Recibe este nombre porque está unido a los huesos mediante
tendones, son los únicos con movimiento voluntario.

Músculo liso

No tienen aspecto estriado, son fusiformes (forma de hueso) y contienen un solo núcleo. Los
músculos lisos de unidad única se encuentran en las paredes del tubo gastrointestinal y el aparato
genitourinario. Todas las fibras del músculo liso se contraen casi al mismo tiempo por la
conducción de la excitación eléctrica. Los músculos lisos con unidades múltiples están en los
músculos del ojo, los pilomotores y los conductos deferentes, así como en las paredes de las
arterias elásticas grandes. Se contraen en respuesta a la estimulación de un nervio. No son
voluntarios. Su contractilidad se ve modificada por la acción de las hormonas.

Músculo cardiaco

Son células estriadas, cilíndricas, algunas están ramificadas, se unen por los extremos y tienen
forma de discos intercalados, los cuales funcionan como puentes para la transmisión eléctrica de
la excitación de una célula a otra. Su contractilidad se ve modificada por la acción de las hormonas,
al igual que el liso y posee sarcómeras regulares delimitadas por discos Z, como el esquelético.
Además el complejo troponina-tropomiosina regula su contracción.

 
EL TEJIDO MUSCULAR POSEE 4 PROPIEDADES :  le permiten funcionar y contribuir a la
homeostasis.

1. Excitabilidad eléctrica: Capacidad de responder a ciertos estímulos produciendo señales

eléctricas denominadas potenciales de acción.

2. Contractilidad: Capacidad de contraerse enérgicamente tras ser estimulado por un potencial de

acción. Cuando el músculo se contrae genera tensión al atraer sus puntos de inserción.

3. Extensibilidad: Capacidad de estirarse sin dañarse. Permite al músculo contraerse con fuerza

incluso estando elongado.

4. Elasticidad: Capacidad de volver a su longitud y forma originales tras la contracción o extensión.

 LA CONTRACCIÓN MUSCULAR : se da por la interacción de los miofilamentos.

Dos tipos de miofilamentos están asociados con la contracción:

1. Filamentos delgados (6nm a 8nm de diámetro; 1,0micra de largo) están compuestos

principalmente por la proteína actina. Cada filamento delgado de actina filamentosa
(actina F) es un polímero formado sobre todo por moléculas de actina globular (actina G).

2. 7Filamentos gruesos (15nm de diámetro; 1,5micras de largo) están compuestos

principalmente por la proteína miosina II. Cada filamento grueso consiste en 200 a 300
moléculas de miosina II.
Tanto las bandas A como las bandas I están divididas en dos partes por regiones estrechas de
densidad constante. La banda I está dividida en dos por una línea densa, la línea Z o disco Z. La
banda A está dividida por una región menos densa, denominada banda H. Además, en la mitad de
la banda H se observa una fina línea densa denominada línea M.

EL SARCOMERO: es la unidad contráctil básica del músculo. Es la porción de una miofibrilla entre
dos líneas Z adyacentes. Los filamentos de miosina están restringidos a la porción central del
sarcómero (banda A). Y los filamentos de actina se fijan a la línea Z y se extienden dentro de la
línea A hacia el borde de la banda H.

PROTEINAS DE LOS FILAMENTOS DE ACTINA:

1. Actina G: Se polimeriza para formar una hélice de doble hebra, llamado filamento de actina F.
Cada molécula de actina G del filamento de actina tiene un sitio de unión para la miosina, la cual
en una etapa de reposo está protegida por la molécula de tropomiosina.
2. Tropomiosina: Forma filamentos que se ubican en el surco que hay entre las moléculas de
actina F. En el músculo en reposo, junto con su proteína reguladora (troponina) ocultan el sitio de
unión a la miosina.
3. Troponina: Consiste en un complejo de tres subunidades globulares. La troponina C (TnC) es la
subunidad más pequeña, y fija calcio para el inicio de la contracción. La troponina T (TnT) se une a
la tropomiosina, que fija el complejo de troponina. La troponina I (TnI) se fija a la actina e inhibe la
interacción entre la miosina y la actina.
4. Tropomodulina: Es una proteína fijadora de actina que se une al extremo libre (negativo) de la
actina. Mantiene y regula la longitud del filamento de actina en el sarcómero.
 

PROTEINAS DE LOS FILAMENTOS DE MIOSINA: 

1. Titina: Impide el estiramiento excesivo del sarcómero al desarrollar una fuerza de recuperación

pasiva.

2. α-actinina: Es una proteína fijadora de actina, que organiza los filamentos de actina en
disposiciones paralelas y los fija en la línea Z. Forma enlaces transversales con las terminaciones N
de la titina incluida en la línea Z.

3. Desmina: Forma una malla alrededor del sarcómero a la altura de las líneas Z, con lo que une
estos discos entre sí y a la membrana plasmática a través de la unión con la proteína anquirina y
forma enlaces cruzados estabilizadores.

4. Proteínas de la línea M: Comprende varias proteínas fijadoras de miosina que mantienen los
filamentos gruesos en registro en la línea M y adhieren moléculas de titina. Miomesina. Proteína
M. Oscurina. Creatina fosfatasa muscular.

5. Proteína C fijadora de miosina (MyBP-C): Contribuye al armado y estabilización normales de los

filamentos de miosina.
6. Distrofina: Vincula la laminina, que reside en la lámina externa de la célula muscular, con los
filamentos de actina. La falta de esta proteína está asociada con la debilidad muscular progresiva,
un trastorno conocido como distrofia muscular de Duchenne.

MECANISMO DE LA CONTRACCIÓN:
La contracción muscular se lleva a cabo gracias a que las cabezas de miosina se adhieren y avanzan
a lo largo de los filamentos de actina a ambos lados del sarcómero, atrayéndolos progresivamente
hacia la línea M. El deslizamiento de los filamentos de actina provoca el acercamiento de las líneas
Z, por ende, el acortamiento del sarcómero. El acortamiento del sarcómero provoca el
acortamiento de toda la fibra muscular y, de esta manera, de la totalidad del músculo
(contracción).

EL RETICULO SARCOPLASMICO: libera iones calcio hacia el citosol. Allí se unen a la troponina, lo

que provoca la separación de los complejos troponina-tropomiosina, separándolos de los sitios de
unión a la miosina de la molécula de actina. Una vez que éstos sitios se liberan, el ciclo contráctil
comienza.
1. Hidrólisis de ATP. La cabeza de miosina posee un sitio de unión al ATP y una ATPasa (enzima que
hidroliza el ATP a ADP). Esta reacción carga de energía la cabeza de miosina.
2. Acoplamiento de la miosina a la actina para formar puentes cruzados. La cabeza de miosina se
adhiere al sitio de unión de la actina y libera el grupo fosfato previamente hidrolizado.
3. Fase de deslizamiento. Tras la formación de los puentes, el sitio del puente donde el ADP sigue
unido se abre. En consecuencia, el puente cruzado rota y libera al ADP. La fuerza se genera con la
rotación de dicho puente hacia el centro del sarcómero, deslizando los filamentos de actina sobre
los de miosina, hacia la línea M.
4. Desacoplamiento de la miosina de la actina. Los puentes permanecen firmemente acoplados
hasta que se les une otra molécula de ATP al sitio de unión en la cabeza de la miosina, lo que
genera que ésta se desacople de la actina.
 

MANIFESTACIONES CLÍNICAS:

1. RIGOR MORTIS: El desprendimiento de un puente desde la actina al final del golpe de

energía requiere que una nueva molécula de ATP se una a la miosina ATPasa. La
importancia de este proceso se ilustra por la contractura muscular llamada rigor mortis
que ocurre debido a la falta de ATP cuando el músculo muere. Sin ATP, el ADP permanece
unido a los puentes, y estos últimos permanecen estrechamente unidos a la actina. Esto
da por resultado la formación de “complejos de rigor” entre la miosina y la actina que no
pueden desprenderse. En el rigor mortis, los músculos permanecen rígidos hasta que la
miosina y actina empiezan a descomponerse.
2. DISTROFIA MUSCULAR DE DUCHENNE: El producto de los genes defectuosos es una
proteína llamada distrofina, que está justo bajo el sarcolema (la membrana plasmática de
la fibra muscular). La distrofina proporciona sostén para la fibra muscular al formar
puentes entre el citoesqueleto y las miofibrillas en la fibra y la matriz extracelular. Las
mutaciones que afectan estructuras en el complejo de distrofina hacen que el sarcolema
quede dañado con mayor facilidad, más allá de la capacidad de reparación de la fibra y de
la capacidad de regeneración de las células madre musculares para compensar. Por eso, la
distrofina defectuosa da por resultado necrosis de fibra muscular, y reemplazo por tejido
conjuntivo fibroso y tejido adiposo.