PRIMERAMENTE, ANTES DE HABLAR DEL PROCESO DE TRANSCRIPCIÓN

RECORDEMOS QUE EL ARN ESTA FORMADO POR RIBONUCLEOTIDOS

ACIDO FOSFORICO, ALDOPENTOSA RIBOSA, Y POR DISTINTAS BASES
NITROGENADAS
LAS CUALES SON: URACILO, ADENINA, CITOSINA Y GUANINA

TRANSCRIPCION
Proceso por el cual se da la síntesis del ARN mediante un molde del ADN el proceso está
catalizada por aire n polimerasa las cuales son dependientes al ADN que desarrollan en el
ADN de ese para así poder exponer aquellas bases que no han sido reproducidas entre
híbridos de ADN Y ARN, siende este ultimo de 5”-3”.
Transcripción es el proceso por el cual se genera una copia de RNA a partir la secuencia de
un gene. Esta copia, llamada una molécula de ARN mensajero (ARNm), deja el núcleo de la
célula y entra en el citoplasma, donde dirige la síntesis de la proteína, que codifica.

PROCESO DE TRANSCRIPCION TIENE PRINCIPALMENTE 3 PARTES Y A

PARTIR DE ESTAS SE VA A DAR PASO A 2 PROCESOS IMPORTANTES:
LAS 3 PRINCIPALES PARTES SON:
INICIACION
Subunidad O se une a la región promotora generando un cambio en la formación de la
ARNP
EXTENSION
Se sintetiza 5`3 y se va desarrollando por la ARNP empujando bucles de ADN.
TERMINACION
La extensión sigue hasta la polimerasa de ARN.
Se forma una horquilla en el transcrito (producto que se está transcribiendo) y una
subunidad proteica conocida como RHO o factor de terminación RHO se forma al
complejo de la polimerasa
Síntesis proteica:
Conocida también como traducción y es uno de los procesos que tiene lugar dentro de la célula;
en el que participan varios factores traduccionales y consume gran cantidad de energía
(aproximadamente el 80% en forma de adenosin trifosfato (ATP) Y 20% de guanoin trifosfato (GTP)
producida por la célula).

La principal reacción de la traducción es la polimerización, que es la adición secuencial de

aminoácidos (según la información genética), uno tras otro, mediante la formación de enlaces
peptídicos.

Fases de traducción:
La biosíntesis de las proteínas se divide en las siguientes fases:

 Fase de activación de los aminoácidos

 Fase de traducción, que comprende:
- Inicio de la síntesis proteica
- Elongación de la cadena polipeptidica.
- Terminación de la síntesis de proteínas

- Activación de aminoácidos:
Mediante la acción de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y la hidrolisis de dos moléculas de ATP,
uno para la remoción del pirofosfato y el segundo para la hidrolisis de PPi ( El pirofosfato
inorgánico) a dos ácidos fosfóricos inorgánicos (2PPi).

esta última reacción junto la intervención de la enzima pirofosfatasa, permite que un aminoácido
pueda unirse a su ARNt especifico y genera un aminoacil-ARNt cargado.

Sabiendo que en este proceso se libera un AMP (Adenosin monofosfato cíclico) +2Pi y tras ellos, la
enzima, que vuelve a utilizarse.
- Fase de traducción:

Inicio de la síntesis de proteínas:

El primer paso que se realiza es la unión de la subunidad menor al ARNm, con la asistencia de
factores de traducción llamados factores de iniciación (IF).

Una vez unido el ribosoma al ARNm a través del ARNr, el ARNt iniciador entra al sitio P y reconoce
al codón AUG (adenina, uracilo, guanina) para iniciar la traducción.

Cuando ya se ha identificado el sitio P que es dado por la acción de los IF (.

Por otra parte, la lectura del codón se lee en dirección 5’ a 3’ por el anticodón, que se unirá en
sentido invertido, es decir, 3’ a 5’ y ya formada la unión, la subunidad mayor forma el complejo
con la subunidad menor, con ayuda de los IF.

Terminando finalmente la síntesis proteica cuando el complejo ribosomal está completo y

formada la unión codón/anticodón.

Elongación de la cadena polipeptidica: Es una reacción cíclica requiere de tres pasos para añadir
un aminoácido.

1. Decodificación del aminoacil-ARNt en el sitio A.

2. Transferencia del aminoácido al peptidil-ARNt.
3. Desplazamiento del ribosoma.

La Decodificación del aminoacil-ARNt en el sitio A requiere de dos proteínas de unión al GTP

(guanosin trifosfato), llamados factores de elongación.

Pero también se puede utilizar una tercera proteína, EF-1a (factor de elongación 1 alfa) en
eucariotas), asociada al aminoacil-ARNt y con un GTP (guanosin trifosfato) para formar un
complejo ternario.

Cuando el aminoacil-ARNt se une al codón del ARNm de forma correcta, se genera una hidrólisis
que libera un ácido fosfórico del GTP y lo convierte en guanosín difosfato (GDP), lo que permite
que la cadena peptídica que contiene el peptidil-ARNt forme un enlace peptídico con el
aminoácido que forma parte del aminoacil-ARNt gracias a la enzima que peptidil-transferasa
dando como resultado un nuevo peptidil-ARNt.

Después de esto, tiene lugar otra hidrolisis de GTP, pero de un complejo originado por la proteína
EF-2 (factor de elongación 2), lo que permite que se realice un desplazamiento del ribosoma y de
tres nucleótidos hacia el extremo 3’ del ARNm (movimiento conocido como translocación).

Este desplazamiento se da cuando el centro P queda ocupado por un ARNt sin aminoácido,
provocando la translocación ribosomal y colocando el ARNt sin aminoácido en el centro E, por
donde sale del ribosoma y el peptil-ARNt formado se coloca en el centro P.
Cabe resaltar que este proceso de elongación es cíclico, es decir que se realizará tantas veces
como aminoácidos se añadan a la cadena peptídica en crecimiento.

Terminación de la síntesis de proteínas:

La terminación se observa cuando al sitio A lee alguno de los codones de paro o tripletes sin
sentido del ARNm, los cuales tienen como característica no codificar para ningún aminoácido. En
esta fase, los factores de liberación (RF) imitan al ARNt y reconocen directamente el codón de
terminación.

La terminación de la traducción requiere de dos RF:

a) Factores clase I, también llamados factores de liberación específicos de codón (RF-

1 y RF-2 para procariotas y eRF-1 para eucariotas).
b) Factores clase II, también llamados factores de liberación no específicos (RF-3 en
procariotas y eRF-3 en eucariotas) que une un nucleótido de guanina.

Cuando los RF reconocen correctamente el codón de paro, el centro de transferencia o de

formación del enlace peptídico dentro del ARNr, cambia el modo catalítico e hidroliza al peptidil-
ARNt, lo que permite la liberación de la cadena peptídica del ARNt. Ya libré el péptido, el complejo
traduccional se disocia por un factor de reciclaje del ribosoma denominado factor de terminación
(RRF en bacterias), y permite con esto la reutilización del ARNr, de los factores de liberación y del
ARNt para la siguiente síntesis proteica.
Modificaciones postraduccionales:

A partir de estas modificaciones, son regulados la mayoría de los procesos biológicos, y las
condiciones que interrumpen la regulación de estos sucesos pueden llevar al desarrollo de la
enfermedad. Estas modificaciones se correlacionan con la estabilidad y la capacidad de presentar
giros en la proteína y, en un menor grado, en la función. Por otra parte, muchas cadenas
polipeptidica se modifican mientras están unidas al complejo ribosomal o cuando finaliza su
síntesis. Cabe resaltar que estas modificaciones se realizan ya comenzada la traducción y en estas
transformaciones participan remociones de aminoácidos (generalmente se separa el aminoácido
metionina o aminoácido iniciador); la adición de uno o varios grupos químicos, y la asociación de
iones coenzima (grupo prostético) en algunas enzimas.

Por otra parte, de las casi 200 modificaciones distintas conocidas, la fosforilación es una de las
modificaciones más importantes y abundantes, con más del 30% de proteínas modificadas por
dicha fosforilación. Los principales mecanismos de modificaciones postraduccionales son los
producidos en la etiqueta señal, en algunos de aminoácidos (glucosilacion, fosforilación
[provocada por las proteínas cinasas y fosfatasas], hidroxilación, acetilación, entre otras) y la
proteólisis.

Inhibidores de la síntesis de proteínas

Las principales moléculas inhibidoras de la síntesis de proteínas son los antibióticos. Más de la
mitad de los antibióticos actúan inhibiendo uno de organelos responsables de la síntesis de
proteínas, el complejo ribosomal. Su mecanismo se ve favorecido por la capacidad de diferenciar
entre los procesos de traducción presentes en procariotas y eucariotas, y así inhibe de forma
selectiva la síntesis de proteínas en las bacterias sin afectar al huésped.

Los antibióticos pueden agruparse según la fase concreta de la elongación sobre la que actúan
en:
a) Inhibición del reconocimiento de un aminoacil-ARNt en el sitio A del ribosoma:
 Tetraciclinas: interactúan con las subunidades ribosomales pequeñas y no permiten la
entrada al aminoacil-ARNt al complejo ribosomal, evitando su unión al complejo ARNm -
ribosoma.
b) Inducción de la presencia de errores en la lectura del ARNm:
Aminoglucósidos: principalmente la estreptomicina, que en concentraciones
relativamente bajas se une a los polirribosomas que están traduciendo el ARNm,
provocando errores en la lectura del ARNm, al distorsionar la estructura del ribosoma.
Otros aminoglucósidos, como la gentamicina, las amicacinas, la tobramicina y la
kanamicina, evitan la asociación ribosómica al final de la fase de iniciación y provocan una
mala lectura del código genético.
Neomicina y eritromicina: se unen a la subunidad 50S bloqueando la translocación del
complejo ribosomal.
c) Inhibición de la formación del enlace peptídico:
Puromicina: en su estructura es similar al aminoacil-ARNt de la tirosina, por lo cual se
puede unir, en el sitio A, a la cadena peptídica creciente, mediante la formación de un
enlace peptídico, formando un peptidil – puromicina
d) Inhibición de la translocación del peptidil-ARNt desde el sitio A al sitio P:
Macrólidos y lincosamidas: se unen a la subunidad ribosomal 70S inhibiendo la reacción
de la peptidil transferasa. Bloquean el paso de translocación e interfieren específicamente
con la liberación del ARNt desacilado; es decir, impiden que el ARNt “recién ingresado”,
salga del complejo una vez que ha cumplido su misión al transferirse el aminoácido al
péptido naciente.
e) Bloqueo de los factores de elongación:
Cloranfenicol: inhibe a la enzima peptidil transferasa en procariotas, y bloquea la fase de
la transferencia peptídica de la elongación en la subunidad ribosómica 50S, y cuando su
concentración se incrementa puede inhibir la síntesis de proteínas mitocondriales.