PROGRAMA NACIONAL DE FORMACIÓN EN MEDICINA INTEGRAL

COMUNITARIA

PLAN DE CLASE

ASIGNATURA: Morfofisiología Humana I

AÑO: Primero
SEMANA: 2
FOE: Actividad Orientadora 3
MÉTODO: Expositivo Ilustrativo
MEDIOS: Pizarra, Videoclase.
TIEMPO: 100’
TEMA: 1. Célula.
TÍTULO: Macromoléculas.
SUMARIO:
1.3.2.1 Principio de organización de las macromoléculas.
1.3.2.2 Polisacáridos y proteínas. Polisacáridos: Estructura general y funciones.
Homopolisacáridos: glucógeno, almidón y celulosa. Heteropolisacáridos. Proteínas:
Estructura general. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Modelos
principales de estructura secundaria. Desnaturalización, propiedades ácido básicas y
eléctricas. Electroforesis de proteínas. Carácter informacional de las proteínas.
OBJETIVOS: (La redacción de los mismos debe ser teniendo en cuenta todas sus
partes; habilidad, contenido, nivel de asimilación, nivel de profundidad y condiciones
de estudio).
Pretendemos que durante el transcurso de la clase y al concluir la misma, los
estudiantes sean capaces de:
1. Describir los principios generales de organización de las macromoléculas, y a partir
de ellos el significado biológico de la relación estructura función en las biomoléculas
informacionales y no informacionales auxiliándose de la bibliografía básica y
complementaria en función de la formación del médico integral comunitario.
2. Identificar las características estructurales y funcionales de los polisacáridos, a partir
de su clasificación y sus elementos constantes y variables, auxiliándose de la
bibliografía básica y complementaria en función de la formación del médico integral
comunitario.
3. Identificar las características estructurales y funcionales de las proteínas, haciendo
énfasis en sus niveles de organización y propiedades, auxiliándose de la bibliografía
básica y complementaria en función de la formación del médico integral comunitario.

INTRODUCCIÓN
 Pase de lista
 Se hará trabajo educativo hablando acerca de algún acontecimiento social,
científico, político, cultural de actualidad o nacional e internacional.
 Rememoración de los contenidos de la clase anterior.
En la actividad orientadora anterior se estudiaron los precursores de macromoléculas,
sus características estructurales y funcionales, así como sus enlaces polimerizantes,
que permiten la formación de macromoléculas, el estudio de este contenido será
orientado en la actividad de hoy.
 Preguntas de control
DESARROLLO
Motivación. Puedes utilizar el proceso de desnaturalización que sufren las
macromoléculas como las proteínas que al elevar las temperaturas pierden su
estructura nativa y su función (medidas antitérmicas en la fiebre)
 Se presenta el tema y contenidos de la clase los cuales deben estar expuestos en
la pizarra con letra clara y sin abreviaturas.
 Se enuncian los objetivos de la clase.
 Se presenta la videorientadora teniendo en cuenta su duración y los contenidos
que abordará.
La videorientadora que van a ver tiene 43 diapositivas y una duración de …
Se inicia la proyección del video hasta la diapositiva 17, donde se realiza la primera
parada.

MONOSACÁRIDOS
Los monosacáridos, aminoácidos y nucleótidos se polimerizan mediante enlaces
covalentes y dan lugar a las macromoléculas, que son organizaciones en las cuales
participan cientos o miles de átomos con una compleja distribución tridimensional.
Existen tres grandes familias de macromoléculas: las proteínas, los polisacáridos y los
ácidos nucleicos
Los monosacáridos se unen mediante enlace glicosídico y forman los polisacáridos.
Los nucleótidos se polimerizan mediante el enlace 3’ 5’ fosfodiéster y se forman los
ácidos nucleicos
los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico para formar las proteínas.
Las macromoléculas mencionadas poseen un conjunto de características comunes
que estudiaremos a continuación.

CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS MACROMOLÉCULAS

Entre las características generales de las macromoléculas se encuentran:
 Elevado peso molecular.
 Carácter polimérico.
 Carácter Uniforme.
 Carácter lineal.
 Carácter Tridimensional.
 Carácter Informacional.
 Tendencia a la agregación.
 Relación estructura-función.
A continuación abordaremos algunos elementos de cada una de ellas, ustedes deben
profundizar en las mismas siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
El elevado peso molecular es una característica importante de las macromoléculas, se
consideran macromoléculas aquellas que tienen masa molecular mayor de 5
kilodaltons.
El caracter polimérico está dado porque las macromoléculas son polímeros que se
forman por la unión de varios monómeros, que son sus precursores.
En el polímero existen propiedades que no dependen de los monómeros individuales,
y sí de su organización estructural, por tanto las propiedades de las macromoléculas
dependen de como se organicen sus precursores.
El carácter uniforme se explica porque cada macromolécula, como pueden apreciar en
la imagen, se forma por la polimerización de precursores del mismo tipo. Estos se
unen mediante una reacción de condensación, con pérdida de una molécula de agua,
y quedan enlazados de forma covalente, lo que le concede fortaleza a la estructura.
El carácter lineal se debe a que los monómeros se unen uno a continuación del otro y
forman largas cadenas poliméricas sin la existencia de ramificaciones.
En la imagen se muestra la estructura tridimensional de una macromolécula.
La organización espacial de las macromoléculas le confiere su carácter tridimensional.
Esta estructura depende de la composición de la macromolécula.
Otra característica importante de las macromoléculas es el carácter informacional.
La información permite discriminar con un elevado grado de precisión con cual
molécula se interactúa, en qué sitio y bajo cuáles circunstancias.
La información molecular está relacionada con la variedad estructural y permite la
realización de interacciones específicas entre las diferentes macromoléculas, o entre
ellas y moléculas pequeñas
Teniendo en cuenta la forma en que se presenta la información molecular puede ser
de dos tipos, secuencial y conformacional.
La información secuencial está contenida en la estructura primaria de las
macromoléculas que presentan secuencias irregulares, de forma que mientras mayor
es la irregularidad de la secuencia mayor puede ser el contenido de información y
viceversa. Es muy estable, al estar asociada con el nivel primario de organización, no
permite interacciones tridimensionales.
Esta depende de dos condiciones.
 La variabilidad de los precursores que la integran.
 Las diversas formas en que se combinan esos precursores sin que aparezca
monotonía estructural.
De esto derivan 2 grupos de macromoléculas
Informacionales
Las que conservan trasmiten y transfieren la información genética (ADN y ARN)
Las que expresan esa información genética (las proteínas)
No informacionales (polisacáridos) excepto los heteropolisacáridos presentes en los
grupos sanguíneos.
La estructura primaria está vinculada a la secuencial, y las de orden superior a la
conformacional se infiere que la información conformacional está determinada por la
información secuencial.
La información conformacional está contenida en la estructura tridimensional, en la
conformación de la macromolécula y permite interacciones específicas en el espacio.
Esto determina
1. Reconocimiento molecular que incluye:
 Complementariedad eléctrica.
 Complementariedad espacial o estérica.
2. Transconformación.

La información secuencial, que está contenida en la estructura primaria de las

macromoléculas y depende de la diversidad estructural de los precursores.
La información conformacional, está contenida en la estructura tridimencional, es decir,
en la conformación general de la macromolécula y es funcional.
Este tipo de información permite la interacción de la macromolécula con otra
biomolécula a través de sitios específicos, llamados sitios de reconocimiento, este
fenómeno recibe el nombre de reconocimiento molecular.
A continuación pasaremos a orientar el estudio de las proteínas.
Proteínas
Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso
molecular mayor de 5000 Daltons.
Además existen otras sustancias formadas por la unión de aminoácidos que son los
péptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons, que pueden ser oligopéptidos y
polipéptidos.
Se denominan oligopéptidos cuando tienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos,
ejemplos de ellos son las hormonas liberadoras hipotalámicas, que controlan las
secreciones adenohipofisarias.
Se consideran polipéptidos cuando tienen más de 7 aminoácidos, pero su peso
molecular es menor de 5000 Daltons, por ejemplo las hormonas oxitocina, la
bradiquinina y el glucagón.
A continuación estudiaremos la clasificación de las proteínas según diferentes
criterios.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su forma se clasifican en:
 Globulares: Presenta estructura tridimensional, esferoidal y predomina el
volumen sobre la longitud es decir sus ejes axiales es menor de 10 y no
exceden de 3 a 4 ej. Mioglobina, Hemoglobina, histonas enzimas etc.
 Fibrosa: aquellas que su estructura tridimensional es alargada y predomina la
longitud sobre el volumen. La relación entre sus ejes axiales es mayor que 10.
Por su solubilidad pueden ser:
 Insolubles: cuya forma empaquetada les permite formar los diferentes tipos
de fibras predominan las cadenas laterales de residuos amino ácidos.apolares.
Aquí se encuentran todas las proteínas fibrosas y globulares que forman parte
de las membranas biológicas.
 Solubles: Cuando tienen una estructura espacial globular donde emergen
residuos de aminoácidos polares que establecen interacciones débiles no
covalentes con el agua.
 Poco solubles: Cuando son solubles en soluciones de sales neutras, como el
cloruro de sodio, ejemplo de ellas son las globulinas.
Por su composición química se clasifican en:
 Simples: formadas sólo por aminoácidos.
 Conjugadas: aquellas que presentan unida a la estructura proteica un grupo
prostético que puede ser lípidos (lipoproteínas), glúcidos (glicoproteínas),
grupos fosfatos (fosfoproteínas), hemo (hemoproteinas), flavin
nucleótidos(flavoproteinas).metaloproteinas
Por su función se clasifican en:
 Enzimas
 De transporte
 De reserva
 Contráctiles
 Estructurales
 De defensa
 Reguladoras
Seguidamente orientaremos los diferentes niveles estructurales en que se organizan
las proteínas para su estudio, que son primario, secundario, terciario y cuaternario,
contenido que por su importancia y complejidad deben profundizar en su libro de texto
siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
En las proteínas se da la unidad de lo monótono y lo diverso
Monótono: carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa
Diverso: los grupos de las cadenas laterales R de los residuos de aminoácidos

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura o nivel de organización primario, se define como el orden o secuencia de
los residuos de aminoácidos en la cadena peptídica.
Constituye la estructura básica, la más importante de las proteínas, sobre la cual se
erigen las demás estructuras está codificada genéticamente y es única para cada
proteína.
Es el nivel más importante, ya que determina el resto de los niveles de organización y
por tanto la estructura tridimensional y la función de las proteínas.
La composición es el número total de residuos de amino ácidos que lo componen y es
desigual de la secuencia.
Este nivel está estabilizado por enlace peptídico por lo que no sufre la afectación de
la desnaturalización
En ello se da lo monótono (carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa y lo diverso
(las cadenas laterales R). lo monótono garantiza la aparición de estructuras alargadas
mientras que lo diverso interacciona con el medio y consigo mismo que garantiza la
formación de interacciones débiles formando la estructura tridimensional
Son 20 los aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a
la estructura de su cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades físico-químicas
específicas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura o nivel secundario es el ordenamiento regular que adoptan sectores de
la cadena peptídica a lo largo de un eje, debido a la interacción entre los grupos
carbonílicos y amídicos de los enlaces peptídicos con formación de puentes de
hidrógenos.
Los tipos fundamentales de esta estructura son alfa hélice, hoja plegada y triple hélice
del colágeno.
La estructura secundaria en alfa hélice. Los puentes de hidrógeno son intracatenarios,
es decir, se establecen entre los elementos del enlace peptídico de la misma cadena
y son paralelos al eje longitudinal de la molécula.
Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la molécula.
La conformación β u hoja plegada, las cadenas polipéptidica se dispone en zig zag se
estabiliza también por puentes de hidrógeno que se establecen entre los elementos
del enlace peptídico, pero en este caso son intercatenarios, es decir entre cadenas
diferentes o de la misma cadena que se pliega.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo del
plano de la estructura. Puede ser paralela y anti paralela
La estructura secundaria en triple hélice del colágeno, proteína que cumple una
importante función estructural como soporte.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas;
estabilizada por interacciones débiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se
establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
Deben recordar que las interacciones débiles son: uniones salinas o iónicas, fuerzas
de Van der Waals, puentes de hidrógeno y uniones hidrofóbicas.
En la imagen se observa la estructura tridimensional de la mioglobina, esta proteína
tiene la función de almacenar oxígeno en el músculo para la contracción.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para
formar una unidad biológicamente activa.
Generalmente está constituida por un número par de cadenas polipeptídicas, idénticas
o diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por
puente disulfuro.
Las proteínas con nivel cuaternario de organización son de mayor complejidad este
nivel es el más complejo pero no es el más
importante .
La hemoglobina esta formada por 4 cadenas polipeptídicas, 2 alfa y 2 beta, unidas por
interacciones débiles, cada cadena tiene unido un grupo prostético hemo que le
permite la unión con el oxígeno.
Por su parte la insulina posee dos cadenas polipeptídicas que se unen por
interacciones débiles y puentes disulfuro.
Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las proteínas, lo que se
puede ejemplificar con el proceso de desnaturalización.

 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

 Continúa la proyección de la videorientadora desde la Diapo 18 hasta la 38.
DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización de las proteínas se debe a la pérdida de su estructura
tridimensional(nativa) y por ende de su función biológica. Ello se debe a la acción de
agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que estabilizan la
estructura tridimensional, este fenómeno no afecta la estructura primaria.
Estos agentes se denominan desnaturalizantes y entre ellos se encuentran el calor,
los alcoholes, la urea y las variaciones extremas de pH entre otros.
En la imagen se representa la estructura nativa de la enzima ribonucleasa, que
presenta actividad enzimática. Observe los puentes disulfuro entre los aminoácidos
representados por las esferas del mismo color.
Al añadir urea al medio, se desnaturaliza, con lo que pierde su función biológica.
Si se elimina la urea del medio, la proteína puede renaturalizarse, recuperando su
función biológica.

PROPIEDADES FÍSICO QUÍMICAS

Las propiedades físico químicas de las proteínas son consecuencia de su gran tamaño
y la presencia de grupos ionizables.
Debido a su gran tamaño forman sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas
en medios acuosos. No dializan, o sea no pueden difundir a través de las membranas.
Fisiológicamente, las proteínas al no difundir a través de las membranas biológicas
crean una presión osmótica, que en este caso particular se denomina oncótica, la que
contribuye a la distribución del agua y los electrolitos entre las células y el medio
extracelular.
La presencia de grupos ionizables en determinados residuos aminoacídicos explica las
propiedades eléctricas de las proteínas que orientaremos a continuación.

PROPIEDADES ELÉCTRICAS
Las proteínas presentan grupos ionizables, entre los que se encuentran el grupo
amino de un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. También presentan grupos
ionizables en las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Algunos de
estos grupos se representan en la imagen.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con alta concentración de iones
hidrógeno, es decir en un medio ácido o de pH bajo, algunos grupos ionizables, como
los aminos aceptan iones hidrógeno y la proteína adquiere carga positiva.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con baja concentración de iones
hidrógeno, es decir, en un medio básico o de pH alto, cede al mismo los iones
hidrógeno quedando entonces con carga negativa.
Existe una concentración de iones hidrógeno correspondiente a un pH determinado,
en el cual la proteína presenta el mismo número de cargas positivas que negativas.
Al valor de pH del medio en que se cumple esta condición y la proteína tiene carga
neta cero, se le llama punto isoeléctrico.
Cada proteína tiene un punto isoeléctrico propio, que depende de su estructura o nivel
primario.
Las propiedades eléctricas se utilizan como base en el laboratorio para muchas
técnicas de separación de proteínas como por ejemplo la electroforesis, muy utilizada
para el diagnóstico de diversas patologías.
Cuando el pH del medio es bajo los grupos carboxilos se desprotonizan liberando un
protón hidrogeno al medio y se cargan negativamente los grupo a aminos aceptan el
protón y se cargan positivamente.
Si pH > PI la proteína se comportan como un anión (-) y migra al Ánodo
Si pH < PI la proteína se comportan como un catión (+) y migra al Cátodo
Si pH = PI la proteína tiene carga neta 0 y es incapaz de migrar
ELECTROFORESIS
Se denomina electroforesis al método de separación de moléculas, basado en su
desplazamiento en un campo eléctrico.
Es un importante método diagnóstico ya que se pueden separar proteínas que
presentan cargas eléctricas diferentes.
Ya conocen que las proteínas cambian su carga eléctrica en dependencia del pH del
medio en que se encuentran.
El medio más utilizado en los laboratorios clínicos es el de pH 8,6 en el cual las
proteínas de la sangre adquieren carga negativa, al colocar las mismas en un campo
eléctrico migran del polo negativo llamado cátodo al polo positivo llamado ánodo.
A medida que sea mayor su carga y menor su masa molecular, migrarán más rápido,
por lo que se separan.
Finalmente se añade un colorante para visualizarlas.
Otro tipo de macromolécula que estudiaremos en esta actividad son los polisacáridos,
que se caracterizan por presentar monotonía estructural.

GLÚCIDOS O CARBOHIDRATOS
Los glúcidos o carbohidratos son las biomoléculas más abundantes en la naturaleza.
en particular los polisacáridos cuyas funciones más generales son: almacenamiento,
estructural y reconocimiento.
Entre ellos se encuentran los monosacáridos, ya estudiados, los disacáridos, los
oligosacáridos y los polisacáridos.
Los polisacáridos son aquellos que tienen más de 10 moléculas de monosacáridos.
Son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace glicosídico, poseen un peso
molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que no
poseen un número exacto de monómeros.

OLIGOSACÁRIDOS
Los oligosacáridos son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos,
sustituidos, unidos mediante diferentes enlaces de los tipos a alfa o beta; ambas
características determinan su secuencia informacional, casi siempre aparecen unidos
a proteínas y lípidos, formando glicolípidos y glicoproteínas, a las que alteran su
solubilidad, debido a que contienen agrupaciones altamente hidrofílicas.
Los disacáridos constituyen la unidad básica estructural de los homopolisacáridos y de
los mucopolisacáridos ácidos, a continuación mencionaremos su clasificación.
El estudio de los mismos deben profundizarlo en su libro de texto siguiendo las
orientaciones del CD.

DISACÁRIDOS
Los disacáridos se clasifican en homodisacáridos si rinden por hidrólisis el mismo tipo
de monosacárido y heterodisacáridos si se obtienen monosacáridos diferentes.
Dentro de los homodisacáridos están la maltosa, formada por 2 moléculas de D
glucosa, unidas por enlace alfa 1-4 glucosídico y la isomaltosa, formada por 2
moléculas de D glucosa, unidas por enlace alfa 1-6 glucosídico. También se incluye la
celobiosa formado por 2 unidades de B D glucosa unidas por enlace glucosídico Beta
1, 4(producto de la hidrolisis de la celulosa) y la trealosa formada por dos unidades de
alfa D glucosa unidas por enlace alfa 1,1(presente en la hemolinfa de los insectos)
Dentro de los heterodisacáridos están la lactosa o azúcar de la leche, integrada por
una molécula de galactosa y otra de glucosa unidas mediante enlace beta 1-4
glucosídico y la sacarosa o azúcar de caña, constituída por una molécula de glucosa y
otra de fructosa, unidas por enlace alfa 1-2 glucosídico.
Polisacaridos
Los polisacáridos son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace
glicosídico, poseen peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y, a
diferencia de los ácidos nucleicos y las proteínas, no tienen un número exacto de
monómeros.
Difieren en el tipo de monosacárido que lo constituyen y el tipo de enlace que
los une, la longitud de sus cadenas, en el grado de ramificación y en su función
biológica.
En ellos se da la unidad delo monótono y lo diverso
Lo monótono es monosacárido - enlace glucosidico - monosacarido
Diversos la presencia de grupos hidroxilos
CLASIFICACIÓN DE LOS POLISACÁRIDOS
Los polisacáridos se clasifican en homopolisacáridos y heteropolisacáridos.
Los homopolisacáridos son polímeros del mismo monosacárido. Aquí encontramos el
almidón, el glucógeno, la celulosa, la pectina y la quitina.
Los heteropolisacáridos son polímeros de diferentes monosacáridos. Se incluyen:
Peptidoglicanos(formados por un heteropolisacárido unido por enlace covalente a las
cadenas peptídicas constituidos por unidades alternas de N-acetil-glucosamina y
ácido N-acetil-murámico unidos por enlace Beta 1- 4.
Glicosaminoglicanos o mucopolisacaridos ácidos: Son polímeros lineales, donde
la unidad que se repite es un tipo de disacárido. Uno de ellos es la
N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina; el otro, generalmente es un ácido
urónico, el glucurónico o el L-idurónico
 Ácido hialurónico. Posee un disacárido repetitivo formado por ácido glucurónico
unido por enlace glicosídico Beta 1-3 a una N-acetil-glucosamina. Forman
disoluciones claras y viscosas y se encuentran en el líquido sinovial, humor
vítreo y tejido conectivo. Funciones contribuye a la resistencia, tensión y
elasticidad de cartílago y tendones, facilita la migración celular durante la
morfogénesis y la reparación de heridas
 Sulfato de condroitina junto con el condroitín- 4 sulfato y el condroitín-6-
sulfato, formado por 20 a 60 unidades del disacárido compuesto por
la unión, mediante enlace glicosídico Beta 1-3, de ácido glucurónico y de
N-acetil-galactosamina-sulfato Se encuentra en cartilagos, huesos y córnea;
junto con el ácido hialurónico interviene en la compresibilidad del cartílago
cuando soporta peso.
 Sulfato de queratán. Integrado por el disacárido repetitivo formado por
galactosa y N-acetil-gelactosamina, unidos mediante enlace glicosídico beta 1-
4. Los disacáridos se unen por enlace glicosídico beta1- 3.
 Heparina. La unidad repetitiva es un oligosacárido de 6 residuos de
monosacáridos, integrado por derivados sulfatados de D-glucosamina y del
ácido glucurónico, (ácido idurónico) unidos por enlace tipo alfa 1-4.
 Sulfato de dermatán. La unidad repetitiva está integrada por ácido
L-idurónico o ácido glucurónico y N-aceti1.D-galactosamina-4-sulfato, unidos
por enlace glicosídico Beta 1-3. Es constituyente de la córnea y contribuye de
manera importante a su transparencia, ayuda a mantener la forma del ojo.
 Sulfato de heparán. Contiene N-acetil-glucosamina y el ácido urónico
predominante es el L-idurónico; es menos sulfatado que la heparina; es
componente de las membranas plasmáticas, donde puede actuar como
receptor y participa en interacciones intercelulares como la comunicación y la
adhesividad; también determina la selectividad de la carga eléctrica en el
glomérulo renal. Es componente de vesículas sinápticas
 Proteoglicanos: Se forman por la unión covalente entre una molécula de
proteína y las cadenas de glicosaminoglicanos presentes en los proteoglicanos
son polianiones, por lo que se unen a cationes como Na+ y K+ y modifican la
presión osmótica, influyen en la determinación del ordenamiento de la matriz

Deben profundizar en el estudio de los mismos siguiendo las orientaciones del CD de

la asignatura.

ESTRUCTURA DEL ALMIDÓN

El almidón está formado por dos tipos de polímeros: la amilosa y la amilopectina.La
amilosa es un polímero lineal largo de D-glucosas unidas mediante enlace glicosídico
tipo alfa 1-4, la amilopectina es un polímero ramificado de glucosas unidas por enlace
alfa 1-4 glicosídico, pero cada 24 a 30 residuos existen puntos de ramificación
mediante enlace glicosídico del tipo alfa 1-6.
El almidón tiene la función de constituir la reserva energética más importante de las
células vegetales.

ESTRUCTURA DEL GLUCÓGENO

El glucógeno es un polímero de alfa-D-glucosas que se unen por enlace glicosídico
alfa- 1-4 lo que permite el crecimiento del polímero en sentido lineal y por enlaces
glicosídico alfa 1-6 que facilita el establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12
residuos de monosacáridos. Esto le confiere mayor solubilidad que el almidón.
Este homopolisacárido es una reserva energética importante en las células
animales.El glucógeno se almacena fundamentalmente en el hígado y un por ciento
pequeño a nivel del músculo esquelético

ESTRUCTURA DE LA CELULOSA
La celulosa es un polímero lineal cuyo precursor es la beta-D-glucosa, que se unen
mediante enlace glicosídico beta 1-4.
Es precisamente este enlace lo que le permite formar una red estabilizada por puentes
de hidrógeno intercatenarios que origina fibras supramacromoleculares lineales y
estables de gran resistencia a la tensión.
La celulosa tiene función estructural y se encuentra en las paredes celulares de las
plantas, en particular tallos y troncos.

FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOS

Los polisacáridos desempeñan importantes funciones en el organismo, como:
 El almacenamiento de energía, destacándose el almidón en los vegetales y el
glucógeno en los animales.
 La estructural, al formar parte de la estructura de los organismos vivos, como la
celulosa en las plantas, la quitina en los artrópodos y los glicosaminoglicanos en
los vertebrados
 El reconocimiento molecular, función en que participan los glúcidos de la
membrana plasmática.

 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

 Se orienta el estudio independiente y las tareas docentes para el logro de los

objetivos propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades educativas
para la búsqueda y adquisición de conocimientos y el desarrollo de habilidades de
los estudiantes durante la consolidación, práctica docente y la evaluación, para lo
cual deberán ante todo revisar el CD y la guía didáctica con las orientaciones del
tema para cada una de las actividades que tendrán en la semana.

CONCLUSIONES
 Se hace un resumen generalizador de los principales aspectos tratados en la
conferencia.
o Las macromoléculas se forman por la unión de sus precursores mediante
enlaces covalentes y tienen elevado peso molecular, entre ellas se encuentran
los polisacáridos, los ácidos nucleicos y las proteínas, siendo estas últimas las
de mayor diversidad estructural y funcional.
 o Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las
macromoléculas, siendo el nivel primario el que determina el resto de los
niveles estructurales.
o Las proteínas cumplen con el principio de multiplicidad de utilización, debido a
que son capaces de cumplir múltiples funciones en el organismo.
o Los polisacáridos son las macromoléculas más abundantes en la naturaleza y
sus funciones más generales son la de almacenamiento, la estructural y la de
reconocimiento.
 Se orienta la bibliografía
 Se motiva la próxima actividad que tratará el esqueleto de los miembros.
En la próxima actividad orientadora continuaremos con el estudio de otra
macromolécula de gran importancia biológica por su participación en los procesos de
la herencia, nos referimos a los ácidos nucleicos.