RODOPSINA

INTRODUCCIÓN

El término proteína se deriva de la palabra proteios, que significa de primer

orden, ya que son esenciales en la formación de estructuras celulares así como
en el control de las funciones que esta realiza. Estas moléculas figuran entre los
componentes más abundantes en la mayoría de los seres vivos; en los animales
representan un 50% o un poco más de su peso seco, mientras que en los
vegetales constituyen un poco menos de la mitad de su peso seco.
Los seres vivos utilizan a las proteínas como materia prima para su desarrollo y
control de los procesos químicos propios del metabolismo. La ingestión adecuada
de proteínas favorece, entre otras cosas, la formación de musculatura, dientes,
pelo, uñas, sangre, la oxigenación de las células, transporte de desechos del
metabolismo, etc.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi

todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada
una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteínas se unen
a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina
al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que
desempeñan:

Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.
-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA
-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón

(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis
de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA
-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la
división celular (como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteínas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción
muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina
de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
La lactoalbúmina de la leche.

En la siguiente tabla se resumen las funciones de las proteínas y algunos

ejemplos:

Tipo Función Ejemplos

 Albúminas, ovoalbúminas,
1.- Almacenadoras 2.- Reserva
gliadina
 2.- Transporte  Transporte de grupos  Hemoglobina, hemocianina
 3.- Contráctiles  Contracción muscular  Actina, miosina y dineina
 4.- Conectivas  Unión  Colágeno
 5.- Hormonas  Control  Insulina
 Queratina, glucoproteínas,
 6.- Estructurales  Estructura
fibroina
 7.- Anticuerpos  Inmunidad  Gama globulinas
 Alcohol deshidrogenasa,
 8.- Enzimas  Catalizadores
amilasa
 9.- Reguladoras de
 Inhiben genes  Histonas
genes
 Recepción de impulsos
 10.- Proteoreceptoras  Rodopsina (retina del ojo)
nerviosos

La gliadina es una proteína de reserva de aminoácidos en el grano de trigo; la

hemoglobina se encarga del transporte de oxígeno en los animales vertebrados,
mientras que la hemocianina realiza la misma función en los invertebrados. La
dineina es una proteína contráctil relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos, mientras que la fibroina es una proteína estructural segregan las arañas
y los gusanos de seda para fabricar las telas de araña y los capullos de seda.
FUENTES DE OBTENCIÓN

Las fuentes tradicionales de proteínas para el hombre son: carne, pescado, aves
de corral, leche, productos lácteos, frijoles y guisantes, nueces, semillas y
granos. Casi todos los alimentos proporcionan abundantes proteínas, salvo las
verduras y frutas. Las fuentes de proteínas pueden ser de dos tipos, de buena
calidad y de baja calidad; las proteínas de buena calidad contienen el mayor
número de aminoácidos esenciales, mientras que las proteínas de baja
calidad casi no contienen dichos aminoácidos.

En las semillas vegetales encontramos la mayoría de los aminoácidos esenciales.

Las plantas suelen ser pobres en dos de ellos, lisina y triptófano, por lo que se
recomienda el consumo de carne, huevo, leche, jamón, queso parmesano entre
otros alimentos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Una proteína se forma por una secuencia específica de subunidades llamadas
aminoácidos. Estas subunidades son moléculas mixtas ya que tienen dos grupos
funcionales: amino (-NH2) y ácido carboxílico (-COOH). En su estructura
encontramos un carbono α, ubicado entre los dos grupos funcionales; además, se
observa un grupo distintivo representado por la letra “R”, el cual está enlazado al
carbono α (Fig. 1).

Fig. 1: Fórmula general de los aminoácidos

En la estructura de las proteínas pueden participar hasta 20 aminoácidos

diferentes, los cuales se unen a través de enlaces peptídicos. Este enlace se
forma entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del
siguiente aminoácido (Fig. 2).

Fig. 2: Representación del enlace peptídico

La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido, tres aminoácidos unidos forman

un tripéptido y la unión de un gran número de ellos forma un polipéptido. Las
proteínas son polipéptidos con un número variable de aminoácidos, algunas tienen
secuencias de 8 o 9 aminoácidos, mientras que otras tienen más de 100.

Entre las proteínas humanas más pequeñas tenemos a la oxitocina y

vasopresina con 9 aminoácidos; glucagón con 29, la adrenocorticotrofina
(ACTH) con 39 y a la insulina con 50 aminoácidos. La ACTH es una hormona que
secreta la hipófisis y estimula, en las glándulas suprarrenales, la producción de
cortisol y de hormonas esteroides. La insulina, participa en la regulación del
metabolismo de carbohidratos.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

En la estructura de las proteínas de los seres vivos, incluyendo a los virus,
participan 20 tipos de aminoácidos diferentes; de acuerdo a la forma en que se
obtienen, se clasifican como esenciales y no esenciales.

Los aminoácidos no esenciales, son aquellos que el organismo puede

sintetizar; en el caso del hombre, los aminoácidos no esenciales son diez:

Aminoácidos no
Representación
esenciales
 1.- Ácido aspártico  Asp
 2.- Ácido glutámico  Glu
 3.- Alanina  Ala
 4.- Asparagina  Asn
 5.- Cisteina  Cis
 6.- Glicina  Gli
 7.- Glutamina  Gln
 8.- Prolina  Pro
 9.- Serina  Ser
 10.- Tirosina  Tir

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por
el organismo; para el hombre son esenciales ocho y dos son semiesenciales.

Aminoácidos esenciales Representación

 1.- Fenilalanina  Fen
 2.- Isoleucina  Ile
 3.- Leucina  Leu
 4.- Lisina  Lis
 5.- Metionina  Met
 6.- Treonina  Tre
 7.- Triptófano  Trp
 8.- Valina  Val
Aminoácidos semiesenciales
Representación
 9.- Arginina  Arg
  10.- Histidina  His

La histidina es esencial en los niños, quienes a pesar de que la sintetizan, la

cantidad producida no es suficiente para cubrir las necesidades, por lo que debe
ser suministrado a través de la dieta. Este aminoácido se relaciona con:
Regulación y utilización de oligoelementos esenciales como el cobre, zinc,
manganeso y molibdeno. Los metales como el zinc, cobre y níquel se enlazan a la
histidina facilitando así la excreción rápida del metal excesivo. La histidina puede
elevar los niveles de histamina la cual es responsable de los síntomas de las
alergias, además de facilitar el orgasmo en ambos sexos.

La arginina es un aminoácido esencial en los humanos bajo ciertas condiciones

como: presencia de amoniaco excesivo, lisina excesiva, crecimiento rápido,
embarazo, traumatismo, deficiencia de proteínas y mala nutrición. Este
aminoácido está relacionado con la curación de heridas ya que facilita la
producción de colágeno, así mismo, se utiliza en el tratamiento de infertilidad
masculina ya que interviene en la producción de espermatozoides.

Los aminoácidos no solamente intervienen en la formación de proteínas, también

intervienen en otros procesos como podemos observar en el caso de la histidina y
la arginina.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Desde el punto de vista estructural, las proteínas se clasifican en: primarias,

secundarias, terciarias y cuaternarias.

ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria de una proteína, describe la secuencia de aminoácidos
que forma al polipéptido; cada proteína tiene una estructura primaria particular
(Fig. 3).

Fig. 3: Estructura primaria de las proteínas

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

La estructura secundaria fue descubierta por dos investigadores, Linus Pauling y

Robert Corey en 1939. Ellos encontraron dos estructuras que podían ser resultado
de la formación de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos; una de estas
recibió el nombre de hélice alfa y la segunda hoja o lámina plegada beta. A las
proteínas con estructura secundaria se les conoce como proteínas fibrosas y
desempeñan funciones estructurales en los organismos.

La hélice alfa se describió al estudiar la estructura de la α-queratina de la piel

mediante la técnica de difracción de rayos X. La hélice alfa es semejante a un
resorte que tiene un giro en el sentido de las manecillas del reloj o giro alfa. Los
aminoácidos que integran la estructura de este tipo de proteínas favorecen la
formación de la hélice (Fig. 4).

Fig. 4: Hélice alfa

Como ejemplo de proteínas con estructura secundaria podemos mencionar a los
colágenos (triple hélice) que participa en la formación de la piel, tendones, huesos
y córneas; fibrina, proteína que coagula la sangre; miosina, proteína de los
músculos y la queratina, proteína del cabello.

La lámina beta se describió a partir del estudio de β-queratinas, como la fibroina

de la seda. En este tipo de estructura, las cadenas de polipéptidos están
dispuestas en láminas plegadas, unidas transversalmente por puentes de
hidrógeno; las cadenas se sitúan de tal manera que los grupos amino y carboxilo
adyacentes quedan uno frente a otro. Los grupos R están ubicados por encima y
por debajo de los planos en forma de zig-zag de la lámina.

Fig. 5: Hoja plegada beta

Como ejemplo de proteínas con estructura de hoja plegada beta tenemos a la

fibroina de la seda y las proteínas que forman las telas de araña.

ESTRUCTURA TERCIARIA:

La posición de ciertos aminoácidos en la cadena polipeptídica hace que la

dirección de la hélice alfa sufra súper plegamientos y enrollamientos que dan lugar
a una estructura compacta denominada estructura terciaria o globular. Las
enzimas y los anticuerpos son ejemplos de proteínas globulares (Fig. 6).
Fig. 6: Estructura terciaria o globular

ESTRUCTURA CUATERNARIA:
La estructura cuaternaria de una proteína se forma por la unión de dos o más
subunidades globulares, denominadas monómeros; estas subunidades se
mantienen unidas a través de fuerzas electrostáticas. A este tipo de estructura
también se le conoce con el nombre de proteínas oligoméricas (oligo= poco,
meros= partes). Como ejemplo de este tipo de proteínas tenemoss a la
hemoglobina, la cual está formada por cuatro subunidades de mioglobina (Fig. 7).

Fig. 7: Estructura cuaternaria u oligomérica

PROPIEDADES DE PROTEINAS

ESPECIFICIDAD.

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada

función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas es
un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de
"árboles filogenéticos"

DESNATURALIZACIÓN.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que

forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo
que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en
agua y precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo

cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento
o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La estructura nativa de una proteína se puede alterar debido a ciertos agentes,

entre ellos: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea,
metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).
Se le denomina desnaturalización a:

"Cualquier alteración en la estructura nativa de la proteína, que cause cambios en

sus propiedades físicas, químicas y biológicas".
Como ejemplos de desnaturalización de proteínas podemos mencionar: cocción
de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición
prolongada a los rayos solares, etc.

MUESTRA PROTEICA-RODOPSINA

ESTUDIOS REALIZADOS

El ambicioso plan de Nathans de aislar los genes que codifican para los tres
colores de proteínas receptoras, dependía de la idea de Wald de que todos los
genes han evolucionado a partir de un ancestro primordial común.
La única proteína receptora visual que había sido estudiada con cierta intensidad
hasta ese momento era la rodopsina bovina, proveniente de las células de tipo
bastón de los ojos de las vacas. Los científicos habían purificado la rodopsina
vacuna y habían deducido la secuencia de un fragmento del ADN que codificaba
para la misma. Nathans usó esa información para construir un cebo—un ADN de
cadena simple—y con el mismo pescó, en un mar de ADN bovino, el gen completo
que codifica para la rodopsina bovina.

Luego, usó parte de este gen bovino como cebo para atrapar, en la mezcla de
ADN de una célula humana, al gen que codifica para la rodopsina humana. Esto le
llevó menos de un año "porque los genes que codifican para las rodopsinas
humanas y bovinas son virtualmente idénticos, a pesar de los 200 millones de
años de distancia evolutiva entre el ganado y los humanos", dice Nathans.

Sin embargo, el intento por descubrir los genes humanos para los receptores del
color, resultó ser más desafiante de lo esperado, dado que estos genes no están
tan íntimamente emparentados con los genes para la rodopsina.

Nathans empezó a escudriñar a través del ADN de sus propias células. "Me di
cuenta que yo podría ser una fuente ilimitada de ADN, mientras me mantuviera
comiendo", dice. Finalmente, pescó algunas piezas de ADN que pertenecían a tres
tipos diferentes de genes, cada uno de los cuales estaba claramente emparentado
con el gen de la rodopsina.

"Esta coincidencia—tres genes, tres tipos de conos—no escapó a nuestra

atención", dice. Además, dos de estos genes estaban presentes en el cromosoma
X—"exactamente lo que uno debiera esperar", dice Nathans, "dado que los
defectos en la visión para el color rojo y verde están asociados con el cromosoma
X".

Alrededor de 10 millones de hombres americanos, el 7 por ciento de toda la

población masculina, ya sea no puede distinguir el color rojo del verde o ven el
rojo y el verde de una forma diferente al resto de las personas. Esta es la forma
más común de las cegueras para los colores, pero sólo afecta al 0,4 por ciento de
las mujeres. El hecho de que la ceguera para los colores sea mucho más
frecuente entre los hombres, implica que el gen involucrado, al igual que en el
caso de la hemofilia, es llevado en el cromosoma X, del cual los hombres tienen
una sola copia. Como en la hemofilia, las mujeres están protegidas porque tienen
dos copias del cromosoma X; un gen normal en uno de los cromosomas
generalmente puede compensar a uno defectuoso presente en el otro cromosoma.
Wald y otros habían identificado que en hombres ciegos al color, los conos verdes
o rojos funcionaban inadecuadamente o no funcionaban para nada. Wald sugirió
que los genes de los receptores para los colores rojos y verdes, estaban alterados
en esos hombres. El también pensó que estos genes debían estar ubicados unos
cerca de otros en el cromosoma X. Este ordenamiento en tándem, que Nathans
confirmó, probablemente resulte de la duplicación de un segmento de ADN, en
primates, que ocurrió alrededor de 40 millones de años atrás.

Los primates de Sudamérica, que provinieron del continente africano por aquel
entonces, poseen sólo una única copia funcional de un gen rojo o verde, de
manera muy similar a los hombres ciegos para los colores. Pero en los primates
del viejo mundo, monos de África y ancestros de los humanos, un gen primordial
rojo y verde debe haberse duplicado y, entonces, divergido levemente en la
secuencia, produciendo la separación de los receptores en tipos rojos y verdes.

En concordancia con este concepto, Nathans encontró que la secuencia de ADN

de los genes para los receptores rojos y verdes, difería sólo en un 2 por ciento,
evidenciando un origen común y una divergencia reciente.

Nathans no es ciego para los colores. Antes de usar su ADN, controló

minuciosamente su visión para los colores para asegurarse que la misma era
normal. Sin embargo, uno de sus descubrimientos iniciales presentó un misterio:
entre el principio y el fin de su cromosoma X, no sólo había dos genes para los
receptores rojos y verdes sino que también había una copia extra del gen para el
receptor verde.

Y esta fue la explicación sobre la frecuencia de la ceguera para los colores que
realizó. Debido a que las secuencias de ADN de los genes de los receptores rojos
y verdes son muy parecidas y debido a que se alinean desde el principio al fin, es
fácil que ocurran errores durante el desarrollo de los óvulos y de los
espermatozoides, dado que el material genético es replicado e intercambiado
entre los cromosomas.

Un cromosoma X, como en el caso de Nathans, puede recibir el gen extra de un

receptor verde, por ejemplo, o tal vez hasta dos genes. Esto no es dañino. Pero,
entonces, el otro cromosoma con el que está intercambiando pedazos de
información genética es dejado con un solo gen del receptor rojo. El hombre que
herede este cromosoma ligeramente truncado, será ciego al color, al ser privado
de la información genética necesaria para hacer un receptor verde.

Más del 95 por ciento de todas las variaciones en la visión de los colores en
humanos, compromete a los receptores rojos y verdes en los ojos de los hombres.
Es muy raro para cualquiera, sea hombre o mujer, ser "ciego" al extremo azul del
espectro. Nathans aportó una explicación genética para este fenómeno. Mostró
que el gen que codifica para el receptor azul se ubica en el cromosoma 7, que se
comparte por igual entre hombres y mujeres, y que este gen no tiene ningún
vecino con una secuencia similar de ADN. La ceguera al color azul es causada por
una mutación simple en este gen.

Rodopsina, la proteína receptora en las células de tipo bastón, cruza la membrana

de los discos.

Generalmente, una copia normal (x azul) de un gen en el cromosoma X es

suficiente para el funcionamiento normal.

EL OJO HUMANO

El ojo humano es un órgano que reacciona con la luz visible y que transmite al
cerebro una sensación de visión. Describiremos brevemente algunos elementos
constitutivos del ojo.
Este órgano es esencialmente una bolsa casi esférica con paredes opacas y con
una abertura por donde entran los rayos de luz. Al frente se encuentra la córnea
(Figura 27), que es una cubierta transparente, lisa y casi esférica que está
formada de cinco capas.

La cámara anterior separa la córnea de un lente cristalino llamado cristalino que

es una sustancia transparente.
La luz incidente es refractada tanto por la córnea como por el cristalino, formando
una imagen en la capa más profunda del ojo, la retina.

La región que se encuentra entre el cristalino y la retina está llena de una

sustancia transparente, gelatinosa, que se llama el cuerpo vítreo.

Figura 27. Esquema del ojo humano.

 
El interior de la bolsa del ojo está siempre oscuro, excepto por los rayos que
entran. En cierta forma, el ojo es muy parecido a una cámara fotográfica. El
interior está cubierto de una capa negra cuyo propósito es evitar que la luz llegue
a la retina excepto por la abertura frontal, que es la pupila. El iris es, de hecho, un
diafragma que regula la cantidad de luz que llega a la retina. El color del iris es el
color de los ojos de una persona. Si llega mucha luz, el iris tiende a cerrarse de
manera que no entre tanta; inversamente, cuando hay poca luz se abre para que
entre la mayor cantidad posible.

El elemento sensible a la luz es la retina, que es un tejido muy delicado, de una

fracción de milímetro de grueso. Al recibir luz la retina reacciona y envía una señal
nerviosa al cerebro a través del nervio óptico.

FORMACIÓN DE IMÁGENES EN EL OJO

Cuando un haz de luz llega al ojo experimenta cambios de dirección en varias

superficies. Los rayos se refractan por la córnea y posteriormente al llegar al
cristalino ocurre una refracción adicional.

Es en la córnea donde ocurre la mayor refracción de los rayos incidentes. La

córnea es una superficie esférica de alrededor de 7.8 mm de radio que tiene en su
interior, una sustancia, que ópticamente posee casi las mismas propiedades que
el agua. Para un ojo normal la potencia de este órgano es de 43 dioptrías.

El cristalino del ojo funciona como una lente convergente o biconvexa, de

alrededor de 3.6 mm de espesor, que tiene una potencia de alrededor de 15
dioptrías.

Después de pasar por el cristalino, los rayos de luz cruzan el cuerpo vítreo que no
causa ninguna desviación adicional y, finalmente; llegan a la retina.

En un ojo que no tuviese el cristalino el único órgano que causaría refracción sería
la córnea. Para la córnea sola la distancia focal del lado exterior del ojo es, en
promedio, 2.3 cm, mientras que la distancia focal hacia el interior del ojo es de 3.1
cm. Esto significa que la imagen de un objeto que se encuentre a una distancia
muy grande del ojo estará a 3.1 cm de la córnea (Figura 28). Pero dado que en el
ojo humano la distancia entre la córnea y la retina es de 2.4 cm resulta que la
imagen que logra la córnea solamente se forma muy atrás de la retina (a 0.7 cm) y
lo que percibiría la retina en este caso sería una imagen borrada. El papel del
cristalino es darle una desviación adicional a los rayos para que lleguen
justamente a la retina.

Figura 28. El foco de la córnea está atrás de la retina. El cristalino da una

desviación adicional a los rayos para que se enfoquen sobre la retina.
Figura 29. La imagen que se forma sobre la retina está invertida y es de menor
tamaño que el objeto.

Lo que acabamos de presentar es el caso en que el objeto se encuentre a una

distancia muy grande del ojo. Sin embargo, también podemos ver objetos a
distancias relativamente cercanas. Cuando un objeto está cerca del ojo la imagen
ya no se formará a la distancia focal. En este caso, el ojo tiene un mecanismo de
ajuste por medio del cual la curvatura del cristalino cambia, y su potencia se
modifica de tal manera que la imagen se forme en la retina. A este efecto se le
llama acomodación del cristalino, lo que ocurre por medio de un proceso en el que
los ligamentos que sostienen al lente cambian su tensión modificando la curvatura
de sus superficies. Esto se logra gracias a las propiedades elásticas que tiene el
cristalino.

Hemos de mencionar que la córnea no puede realizar esta acomodación. El poder

de acomodación cambia con la edad del individuo. En general, en los jóvenes casi
no se altera; entre los 40 y los 50 años hay un cambio acelerado en la capacidad
de acomodación y después de los 55 años vuelve a cambiar lentamente.
Con respecto al tipo de imagen, en la figura 29 vemos que el conjunto de córnea y
cristalino da lugar, en condiciones reales, a una imagen invertida. Pero nosotros
no la vemos así. Lo que ocurre es que el cerebro al recibir la señal de la retina
reinvierte la imagen y la percibimos erecta.

El ojo humano no es un aparato óptico perfecto. En mucha gente ocurre que la

refracción conjunta tanto de la córnea como del cristalino no es la adecuada para
formar una imagen justamente sobre la retina. En algunos casos no hay suficiente
potencia para desviar los rayos y se forma una imagen muy atrás de la retina. A
este defecto se le llama hipermetropía. Otro fenómeno muy usual es cuando la
potencia del ojo es muy grande y desvía mucho los rayos formándose la imagen
antes de la retina. A este defecto se le llama miopía. Ambos casos se pueden
corregir por medio de lentes adicionales. En la hipermetropía, se usa una lente
convergente que le añada potencia a la del ojo y haga que los rayos se desvíen
más. En el caso de la miopía hay que disminuir la potencia del ojo. Esto se logra,
por ejemplo, con una lente llamada divergente.

Otro defecto del ojo es el astigmatismo. Este ocurre cuando la córnea no es

esférica ya que la curvatura vertical es distinta a la curvatura horizontal. Por tanto,
hay distintos grados de refracción de la luz, según llegue, ya sea horizontal o
verticalmente. Este defecto se puede Corregir por medio de lentes cilíndricos que
disminuyen la potencia ya en una dirección o en otra.

LA RETINA
La retina es el órgano que se estimula cuando le llega luz y donde se inicia la
sensación de la visión. La información que llevan los fotones de la luz externa e
llegan a la retina es transformada en señales nerviosas que el cerebro puede
analizar. Esta transformación ocurre en las células fotorreceptoras (células que
reciben la luz) del ojo. Estas células forman un mosaico en el fondo de la
superficie de la retina. Lo que hacen la córnea y el cristalino es formar una imagen
del mundo externo con la luz que llega al ojo, justamente en la capa de células
fotorreceptoras. Cada célula absorbe la luz de un punto de la imagen y a su vez
genera una señal eléctrica que lleva, en forma codificada, la información de cuánta
luz ha sido absorbida y de las características del color de la luz. Las señales que
produce cada célula se transmiten a través de un conjunto muy complejo de
sinapsis (uniones nerviosas). En estas uniones se juntan las señales que vienen
de diferentes células fotorreceptoras, se combinan y se comparan. Este proceso
permite al sistema visual obtener información acerca de las formas, movimientos y
colores de los objetos externos. Finalmente, se envían por medio del nervio óptico
hasta llegar al cerebro. Nos damos cuenta que las células fotorreceptoras juegan
un papel crucial en la sensación de la visión.
En el ojo humano, así como en el de muchos animales vertebrados, las células
fotorreceptoras son de dos tipos (Figura 3O): a) los bastones y b) los conos. Las
células reciben estos nombres debido a la forma que tienen.

Los bastones son las células que operan cuando el nivel de iluminación es muy
bajo, mientras que los conos son los que operan cuando hay luz de día ordinaria.
Gracias a los bastones es que podemos ver cuando el ambiente está oscuro, pero
solamente nos dan una visión en blanco y negro. En la oscuridad no podemos
distinguir los colores de los objetos. Los bastones son células extremadamente
sensibles que al recibir mucha luz se saturan y de hecho dejan de funcionar,
mientras que los conos solamente empiezan a funcionar a partir de cierto nivel de
iluminación. Es precisamente a través de los conos que se realiza la percepción
de detalles espaciales y de movimiento así como la sensación de los colores. Los
bastones y los conos están distribuidos de manera no uniforme en la retina. En la
retina humana hay alrededor de tres millones de conos y cien millones de
bastones.

Figura 30. Esquemas de células fotorreceptoras: bastón y cono.

Los bastones y los conos tienen formas diferentes pero también tienen ciertas
similitudes. La parte superior (Figura 30) de las células se llama el segmento
exterior que contiene las moléculas que absorben la luz. Al ser absorbida la luz,
las moléculas se modifican y envían una señal a través de la membrana de
plasma, que a su vez la transmite a través del segmento interior hasta la terminal
sináptica, desde donde se envía a otras células de la retina.

En el segmento exterior de cada bastón hay unos dos mil discos, ordenados uno
encima del otro, formando un cilindro. La membrana del disco contiene un
pigmento rojizo (Figura 31), formado de moléculas, llamadas rodopsina, que son
justamente las moléculas que absorben la luz e inician el proceso de visión.
Veamos con un poco de detalle lo que ocurre cuando un fotón de luz llega a la
rodopsina.

La rodopsina tiene dos componentes: el retinal 11-cis y la opsina. El retinal es una

molécula que cuando está sola absorbe principalmente radiación que tiene
longitud de onda de 3 700 A que resulta ser ultravioleta (véase la portada), es
decir, invisible al ojo humano. Sin embargo, al quedar metido el retinal dentro de la
opsina, experimenta fuerzas que modifican sus niveles de energía, cambiando la
longitud de onda de la radiación que absorbe. Dentro de la opsina el retinal
absorbe radiación a longitudes de onda de 5 000 A, que es el color verde, o sea
en el visible. Una vez que el retinal absorbe un fotón de luz, se excita y tiene
energía suficiente para poder realizar un giro que da lugar a que la molécula se
extienda. Así se forma el retinal trans. A este cambio de forma de una molécula se
le llama en química isomerización. Lo que ocurre es lo siguiente: el retinal tiene
una columna de átomos de carbón; en la forma 11-cis los átomos de hidrógeno
asociados con los átomos de carbón 11 y 12 de la columna están del mismo lado
que la cadena, lo que obliga a la cadena a doblarse. En el isómero retinal trans los
átomos de hidrógeno asociados a los carbones 11 y 12 están en lados opuestos
de la cadena de carbones, y la molécula queda extendida.
Figura 31. La luz hace accionar a la rodopsina que se encuentra dentro de la
membrana de los discos del bastón.

Cuando el retinal se extiende, reacciona con otra molécula llamada transducina,

que también se encuentra en la membrana de los discos donde está encerrada la
rodopsina. De esta manera, se inicia una serie de reacciones entre varias
moléculas que se encuentran en la misma membrana y que finalmente generan
una señal eléctrica que es enviada al cerebro.

Ahora bien, hemos de mencionar que ocurre una situación muy interesante.
Cuando una molécula de retinal está en la forma 11-cis hay una probabilidad de
que en forma espontánea se isomerice a la forma trans, es decir, que en ausencia
de factores externos sola cambie de forma. Sin embargo, esta probabilidad es
extremadamente pequeña; de hecho ocurre una vez cada mil años. Esto tiene
como consecuencia que cuando un fotón llega a la retina, la molécula de
rodopsina que lo absorbe reporta el hecho, mientras que los otros millones de
moléculas de rodopsina no reaccionan para nada. Esto significa que la rodopsina
responde con mucha eficiencia, ya que no hay ninguna perturbación de las otras
moléculas de rodopsina que no reciben luz. De hecho, el bastón es, por tanto,
capaz de registrar un solo fotón de luz con la consecuencia de que el ojo es
extraordinariamente sensible a la oscuridad.

Figura 2. Fotoestimulación de la rodopsina. (Darnell y cols. 1990)

Ocurre a veces que en forma espontánea la molécula de retinal se isomeriza, sin

que le llegue ningún fotón. Al isomerizarse, la molécula envía la misma señal que
si hubiera recibido el fotón. El resultado neto es que aun sin haber recibido luz el
bastón reacciona como si tal cosa hubiera pasado. Nuestro cerebro tiene entonces
la sensación de haber visto luz en completa oscuridad. Este fenómeno es
conocido desde hace mucho tiempo. Los psicofísicos, que han investigado estos
temas, le llaman a este efecto "luz oscura".
Tanto en los bastones como en los conos, la molécula que absorbe la luz es el
retinal. Sin embargo, una de las diferencias entre las mencionadas células es que
el retinal se encuentra dentro de proteínas distintas. El retinal, al estar dentro de
distintos tipos de medios, experimenta diferentes fuerzas que hacen que sus
niveles de enegía se modifiquen de maneras distintas, con la consecuencia de que
las longitudes de onda que preponderantemente absorben son distintas.
Recordemos que el retinal sólo absorbe radiación de longitud de onda de 3 700 A,
que corresponde al ultravioleta, invisible al ojo humano. Ahora bien, al estar
metido el retinal dentro de la proteína opsina, cambia la longitud de onda de la
radiación que puede absorber a 5 000 A, que ya cae dentro del visible y
corresponde al verde. En los conos el retinal está acoplado a tres tipos de
proteínas diferentes, que dan lugar a que haya tres tipos de conos: uno, en el cual
el retinal absorbe longitudes de onda de valor de 4 600 A, que corresponde al
azul; otro, en el cual la absorción es de longitud de onda de 5 400A que
corresponde al verde y, finalmente, otro tipo en, el cual absorbe radiación de 6 300
A, que corresponde al rojo.

Nos damos cuenta que es una misma molécula, el retinal, la que absorbe luz, pero
como se encuentra acoplada a cuatro proteínas distintas, se "sintoniza" a
diferentes regiones de longitudes de onda de la región visible.

Por otro lado, el comportamiento de un cono es completamente distinto al de un

bastón. En particular, al llegar al cono un solo fotón, la respuesta es
extraordinariamente pequeña. Se ha estimado que la intensidad de la señal que
produce un cono, como respuesta a la llegada de un fotón, es cien veces menor
que la de un bastón. Esto significa que para que un cono genere respuesta le tiene
que llegar luz de muchísima mayor intensidad que la necesaria para que un
bastón reaccione. A cambio de esto, la respuesta de un cono es alrededor de
cuatro veces más rápida que la de un bastón. Así, por ejemplo, a un bastón le
lleva 300 milisegundos desde que recibe un fotón hasta que termina de enviar la
señal. Este intervalo de tiempo es muy grande; una pelota de beisbol tarda casi
este tiempo desde que es enviada por el lanzador hasta que llega al bateador. Los
conos responden mucho más rápidamente, y son los elementos que codifican los
estímulos visuales que cambian con mucha velocidad, y permiten detectar
cambios rápidos tanto en la intensidad como en los movimientos.

De esta manera, vemos que en realidad en la retina existen dos sistemas de

recepción de señales. Un sistema formado por los bastones que es
extraordinariamente sensible a luz de muy baja intensidad y que se satura cuando
el nivel de iluminación es alto. En ese momento empieza a intervenir el otro
sistema, formado por los conos. Sin embargo, los bastones no tienen capacidad
de registrar movimientos o cambios muy rápidos; eso lo hacen los conos.
Figura 32. Sensibilidad del bastón humano según la longitud de onda. La máxima
sensibilidad ocurre para 5 000 A
Figura 33. Gráficas de las sensibilidades de los tres tipos de conos.

Si se entra de un lugar muy iluminado a otro muy oscuro, sabemos de nuestra

experiencia que en un principio estamos ciegos a lo que se encuentra en la
oscuridad. A medida que pasa el tiempo, decimos que nos vamos acostumbrando
a la oscuridad y empezamos a distinguir los objetos. Lo que ocurre es que al estar
en el lugar iluminado, el sistema que tenemos funcionando en la retina es el de los
conos. Al entrar al lugar oscuro, este sistema deja de ser sensible, y en tanto el
sistema de bastones empieza a funcionar nos quedamos ciegos ya que ninguno
de los sistemas de nuestra retina está respondiendo. Después de cierto tiempo,
los bastones comienzan a registrar los pocos fotones que nos llegan y
empezamos a distinguir las cosas.

Como se mencionó arriba, los bastones absorben, preponderantemente la luz de

longitud de onda de 5 000 A. Sin embargo, también absorben luces de otras
longitudes de onda, aunque no tan efectivamente. La probabilidad de absorber luz
de otra longitud de onda es menor. Mientras mayor sea la probabilidad de
absorber cierta luz de longitud de onda, mayor será la sensibilidad del bastón. Se
ha medido la sensibilidad de los bastones encontrándose los resultados mostrados
en la figura 32. La gráfica muestra un máximo alrededor de 5 000 A y notamos que
a longitudes de onda más grandes hay una disminución muy pronunciada de la
sensibilidad. Esto se debe a que estas longitudes de onda, cercanas al infrarrojo,
casi no son absorbidas por el bastón. Por otro lado, resulta que a longitudes de
onda menores que la del máximo, hacia el ultravioleta, el bastón sí absorbe la luz,
pero ésta casi no llega a la retina ya que es absorbida, en la córnea y en el
cristalino del ojo.

Como ya se vio, se ha encontrado que existen tres tipos de conos que tienen un
máximo de sensibilidad a distintas longitudes de onda. Un tipo de conos tiene su
máximo en 4 600 A, que corresponde a luz azul; otro tipo de conos lo tiene en 5
400 A, que corresponde a la verde, y finalmente, un tercer tipo que tiene su
máximo a una longitud de onda de 6 300 A, que corresponde al color rojo. A estos
conos se les llama conos azules, verdes y rojos, respectivamente.

La existencia de tres tipos de conos, cada uno de ellos con máxima sensibilidad
para un color, da lugar a lo que se llama, y se conoce desde hace mucho tiempo,
la teoría tricromática de la visión humana.

CICLO VISUAL Y VITAMINA A

En la segunda década de este siglo se descubrió una sustancia necesaria para el
crecimiento, que inicialmente se denominó sustancia liposoluble A y más tarde
vitamina A. La concentración en la retina de la vitamina A y de sus derivados
(conocidos como carotenoides) es la más alta de los tejidos humanos, con
excepción del hígado. El epitelio pigmentado de la retina es crucial para la captura,
almacenamiento y movilización de la vitamina A que participa en el ciclo visual.
En experimentos realizados en la década de los 30´s, George Wald determinó que
la vitamina A se podía extraer de las retinas amarillas (expuestas a la luz) pero no
de las rojas. Además, él y otros investigadores encontraron que el compuesto 11-
cis-retinaldehído podía extraerse de las retinas rojas mientras que el todo-trans-
retinaldehído se podía obtener de retinas amarillas. De esta manera se estableció
que la fotoisomerización del 11-cis-retinaldehído es el resultado de la absorción de
la luz por el pigmento visual. La fotólisis (Fig. 5) y la subsecuente regeneración del
pigmento visual es lo que se conoce como ciclo visual.

CONCEPTO GENERAL DE RODOPSINA

La rodopsina es el pigmento visual que se encuentra nivel de los segmentos
externos de los bastones. Esta formada por una molécula proteica, la opsina, que
se fabrica en el aparato de Golgi (situado en los segmentos internos) y el retinal.
La opsina se dirige hacia la zona del cilio de unión gracias a la acción de proteínas
G y desde aquí pasa ya hacia el segmento externo (Papermaster et al., 1985;
Derectic and Papermaster, 1995).
La otra parte del pigmento visual, el retina (derivado de la vitamina A) en
proporcionado a los discos desde el epitelio pigmentaria a través de proteínas
transportadoras ( proteínas IRPB) que se encuentran a nivel de la matriz que
existe entre los distintos fotoreceptores.

Cada molécula de rodopsina consiste en siete porciones transmembranosas que

rodean al 11-cis retinal. Este 11-cis retinal o cromóforo se une mediante un
residuo de lisina a la séptima hélice (Hargrave et al., 1984; Hargrave and
McDowell, 1992). Cada disco de los segmentos externos contienen miles de estas
moléculas. Cuando un foto de luz llega a esta nivel el cromoforo se isomeriza y
pasa de la forma 11-cis a la forma todo trans, lo cual da lugar a cambios
conformacionales de la proteína, que producen lo que se denomina como
blanqueamiento de la rodopsina. Durante este proceso se forman varios
metabolitos intermediarios como la Metarodopsina II que activa a una proteína G
especial, conocida como Transducina que al final va a desencadenar la cascada
de la fototransducción que se presenta en la Fig. 10.
LA OPSINA

La opsina tiene una secuencia de 348 aminoácidos, con 7 segmentos

transmembranales, estructura característica de los receptores acoplados a
proteínas G. El retinal se encuentra unido covalentemente al 7º segmento
transmembranal, en tanto que el sitio de interacción con la transducina, un tipo
particular de proteína G, se encuentra en el tercer asa citoplasmática.

MÉTODOS DE PURIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se aprovechan las propiedades de las proteínas en solución para separar mezclas

de éstas basándose en su: Tamaño (peso) molecular; Solubilidad; Carga eléctrica;
Afinidad biológica por otras moléculas.

PROCEDIMIENTOS DE SEPARACIÓN BASADOS EN EL TAMAÑO

MOLECULAR.

A. DIÁLISIS Y ULTRAFILTRACIÓN.

Las proteínas globulares en disolución pueden separarse fácilmente de los solutos

de bajo peso molecular por diálisis, en la cual se utiliza una membrana
semipermeable para retener moléculas de proteína, permitiendo que las moléculas
pequeñas de soluto y de agua las atraviesen. En la ultrafiltración se utiliza la
presión de la fuerza centrífuga para hacer pasar por una membrana
semipermeable agua y moléculas pequeñas, reteniendo a las proteínas.

CENTRIFUGACIÓN EN GRADIENTE DE DENSIDAD.

Se usa una solución de sacarosa cuya concentración varía de 20 al 60%, se

puede separar una mezcla de proteínas, que al centrifugar, se separaran en
bandas, según su tamaño, forma y densidad.

B. CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN MOLECULAR.

También se le conoce como filtración en gel. Se utiliza una columna empaquetada

con esferas porosas de un polímero inerte (Sephadex ™, Bio-Gel ™) Las
moléculas de proteína muy grandes no pueden penetrar en los poros de las
partículas y por lo tanto son las primeras en salir (excluídas), mientras que las
proteínas más pequeñas penetran y salen de los poros retardando su salida de la
columna y así se separan.

PROCEDIMIENTOS DE SEPARACIÓN BASADOS EN DIFERENCIAS DE

SOLUBILIDAD.

Las proteínas en solución muestran cambios de solubilidad en función del pH, la

fuerza iónica, propiedades diélectricas del solvente y la temperatura.

A. PRECIPITACIÓN ISOELÉCTRICA.

Las proteínas muestran un mínimo de solubilidad a su pH isoeléctrico, que es el

valor de pH en el cual la proteína no posee carga eléctrica. En estas condiciones,
no existe repulsión electrostática entre moléculas de proteínas vecinas y tienden a
coalescer y precipitar. Cada proteína tiene un pI y estos van desde 1.5 hasta 11.0.

B. SOLUBILIZACIÓN Y PRECIPITACIÓN DE PROTEÍNAS POR SALADO.

Las sales neutras afectan la solubilidad de las proteínas globulares: a bajas

concentraciones, las sales incrementan la solubilidad de las proteínas ya que se
induce la ionización de los grupos R disociables de la proteína. Por otra parte,
conforme aumenta la fuerza iónica, se puede precipitar una proteína ya que la
concentración elevada de sales puede eliminar el agua de hidratación de las
moléculas de proteína. El sulfato de amonio es usado frecuentemente para este
propósito.

C. FRACCIONAMIENTO CON DISOLVENTES.

La adición de solventes orgánicos miscibles con el agua, como lo son el etanol y la

acetona disminuye la solubilidad de la mayor parte de las proteínas globulares, de
tal forma que precipitan. El efecto del solvente es incrementar la fuerza de
atracción entre cargas opuestas, disminuyendo el grado de ionización de los
grupos R de la proteína. Así, las moléculas de proteína tienden a agregarse y
precipitan.

D. EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA SOLUBILIDAD.

Entre los 0 y los 40 °C, la solubilidad de la mayoría de las proteínas aumenta

conforme aumenta la temperatura. A partir de los 50 °C, comienza la
desnaturalización en muchas proteínas, que se agregan y precipitan.

3. PROCEDIMIENTOS DE SEPARACION BASADOS EN LA CARGA

ELECTRICA.
A. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO.

Se utilizan columnas empacadas con derivados sintéticos de la celulosa. Por

ejemplo: dietilaminoetil celulosa (DEAE) contiene grupos cargados positivamente a
pH 7.0 y es por lo tanto un intercambiador aniónico, ya que proteínas con carga
neta negativa van a interaccionar con esta columna. Por otro lado, la carboximetil-
celulosa tiene carga negativa a pH neutro y es un intercambiador catiónico que
retiene a proteínas con carga neta positiva. La elución sucesiva de las proteínas
se logra haciendo pasar soluciones amortiguadoras con pH decreciente o
aumentando la fuerza iónica.

B. MÉTODOS ELECTROFORÉTICOS.

La mezcla de proteínas que se va a analizar se somete a un campo eléctrico en un

gel soporte poroso que generalmente es la poliacrilamida. La migración va a
depender de la carga eléctrica de la proteína. Una variación de este método es el
electroisoenfoque en que se separan las proteínas en un gel donde se ha
establecido un gradiente de pH y al aplicar el campo eléctrico, las proteínas van a
migrar hasta la zona del gel donde el pH sea igual a su punto isoeléctrico y en ese
punto se detendrá.

4. SEPARACION BASADA EN LA ESPECIFICIDAD DE LIGANDOS.

A. CROMATOGRAFÍA DE AFINIDAD.

Esta técnica se basa en la capacidad biológica las proteínas de unirse no

covalentemente a otra molécula llamada ligando. La naturaleza química de los
ligandos es muy diversa ya que pueden ser metales, moléculas orgánicas de bajo
peso molecular u otras proteínas.

La asignatura Enzimología consta de tres partes. La primera, dedicada al

aislamiento y purificación de Proteínas, permite al estudiante conocer las técnicas
fundamentales que se emplean para purificar proteínas así como la manera más
racional de combinarlas para lograr una determinada calidad del producto final. La
segunda parte aborda en detalles el modo de acción de un tipo particular de
proteína, las enzimas, así como los factores que afectan la catálisis enzimática. En
la tercera parte se resumen los aspectos más importantes de la regulación y el
control de la actividad catalítica.

La asignatura se evaluará mediante clases prácticas, seminarios, tareas y otras

actividades extraclase, además consta de una prueba intrasemestral y un examen
final. La prueba intrasemestral evaluará el tema de aislamiento y purificación de
proteínas, mientras que el examen final evaluará la parte dedicada a la cinética
enzimática y los mecanismos de control. La prueba intrasemestral podrá realizarse
de forma escrita u oral dependiendo del tiempo disponible para su ejecución, el
examen final será escrito.

BIBLIOGRAFÍA

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Nutrition Foundation. Champam and Hall. London 1994.

Knowles A. The biochemical aspects of vision. En The Senses. Ed por HB Balow,

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