SISTEMA DE

ENDOMEMBRANAS

RETÍCULO
ENDOPLASMÁTICO
Bibliografía
CALVO, A. Biología celular Biomédica.1ªed. Elsevier. 2015.
COOPER G, HAUSMAN RE. La célula. 6ª ed. Marbán. 2014
KIERSZENBAUM AL: Histología y Biología Celular. Introducción a la Anatomía Patológica.
4ª ed., Elsevier. 2015

•http:/www.bu.edu/histology/m/t_electr.htm
•http://www.cytochemistry.net/Cell-biology/
FUNCIONES DEL RER
SINTESIS DE PROTEÍNAS
ALMACENAMIENTO Y TRANSFORMACIÓN (GLICOSILACIÓN)
DE PROTEÍNAS
FUNCIONES DEL RER
SINTESIS DE PROTEÍNAS
Ciclo funcional de los ribosomas “libres”
FUNCIÓN: SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
AGRUPADOS EN TORNO A UN EJE mRNA
 PROCARIOTAS

DOS SUBUNIDADES

rRNA: 65% PROTEÍNAS: 35%

ADENINA Y GUANINA METILADAS
ESTRUCTURA
 EUCARIOTAS

DOS SUBUNIDADES

rRNA: 40% PROTEÍNAS: 60%

RIBOSA METILADA

¿MITOCONDRIAS?
Ciclo funcional de los ribosomas unidos al RE
SINTESIS DE PROTEÍNAS
SECUENCIA SEÑAL PARTÍCULAS DE RECONOCIMIENTO DE SEÑAL
RECEPTORES DE PARTÍCULAS DE RECONOCIMIENTO DE SEÑAL
CANAL TRANSLOCADOR PEPTIDASA DE LA SEÑAL

Hidrólisis de GTP determina

la liberación de la SRP

CALVO, A. Biología celular

Biomédica.1ªed. Elsevier. 2015. Capítulo
10 . pp 222 - 226
Translocación cotraduccional
DESTINO DE LAS PROTEÍNAS
LUZ DEL RER (SECRECIÓN, LISOSOMAS Y ENDOSOMAS)

Acción de la peptidasa de la señal

DESTINO DE LAS PROTEÍNAS
MEMBRANAS
DESTINO DE LAS PROTEÍNAS
MEMBRANAS
DESTINO DE LAS PROTEÍNAS
MEMBRANAS

Proteínas de membrana de paso múltiple (rodopsina)

Varias secuencias hidrofóbicas de aminoácidos
FUNCIONES DEL RER
GLICOSILACIÓN
Glicosilación de proteínas:
en el RER
(+ Golgi) en el Golgi
FUNCIONES DEL RER: N GLICOSILACIÓN

1ª ETAPA:

Se añade siempre el
mismo oligosacárido:
2 N-Acetil Glucosamina,
9 Manosa, 3 Glucosa

El oligosacárido se une sobre una asparagina incluida en la secuencia:

Asn – X – Ser/Thr ( X no Pro)
Oligosacaril transferasa
2ª ETAPA:
Modificación y recorte del oligosacarido. Eliminación de tres
glucosas y una manosa.

-3 Glc - Man
 Plegamiento de una proteína tras su síntesis

Las proteínas para ser funcionales se deben plegar correctamente

CALVO, A. Biología celular Biomédica.1ªed. Elsevier. 2015. Capítulo 10 . pp 226 - 227

La secuencia de aminoácidos
Los oligosacáridos
Proteína disulfuro isomerasa
Chaperonas
Hsp70 (Las chaperonas BiP)

Calnexina
CONTROL DE CALIDAD EN EL RER
LAS PROTEÍNAS MAL PLEGADAS SON BLOQUEADAS POR
CHAPERONAS

Proteínas ERAD

LAS PROTEÍNAS MAL PLEGADAS SON EXPULSADAS AL

CITOSOL Y DEGRADADAS POR PROTEASOMAS
DEGRADACIÓN ASOCIADA AL RE (ERAD)
Comprobación de plegamiento correcto:
Unión a chaperonas: calnexina o calreticulina
Sensor de plegamiento: Glucosil transferasa. Se detectan secuencias hidrófobas
Mal plegada: se añade una glucosa y la glucoproteína vuelve al ciclo de calnexina y
calreticulina
Muchas secuencias hidrofóbicas: plegamiento incorrecto, se dirige a la ruta de
degradación asociada al RE (ERAD)
La respuesta a proteínas mal plegadas (UPR)
 La respuesta a proteínas mal plegadas (UPR)
SENSORES
IRE1
ATF6
PERK

Síntesis de:
Chaperonas
Proteínas de la ERAD
La respuesta a proteínas NO plegadas (UPR)

Síntesis enzimas que XBP1

degradan proteínas

XBP1 mRNA

XBP1 mRNA

XBP1 mRNA
Funciones del RER: to ERGIC, Golgi

a) Las proteinas de la
ruta secretora son
traslocadas al lumen del
RER. b) En el
abarrotado lumen, las
chaperonas residentes
(BiP, calnexina, PDI)
facilitan el plegamiento
de las proteínas. c) Una
vez plegadas, éstas
abandonan el ER en
vesículas de secreción.
d) Si el control de
calidad del ER detecta
una proteína mal
plegada, ésta se
retrotrasloca al citosol y
se degrada en el
proteasoma. e) La
sobrecarga del ER
acarrea la acumulación
de proteínas no
plegadas y la activación
de la UPR.
Las dos rutas de distribución de las proteínas sintetizadas en la célula

DESTINO DE LAS PROTEÍNAS

DESTINO DE LAS PROTEÍNAS

SEÑAL DE RETENCIÓN
SEÑAL DE EXPORTACIÓN
SEÑAL DE EXPORTACIÓN

La pérdida de 3 Glucosas y 1 Manosa es la señal para que la

proteína se dirija al Golgi
 Enfermedades por defectos en el “sorting”

La hiperoxaluria primaria es una enfermedad poco frecuente en la que se

producen piedras en el riñón a una temprana edad. En estos pacientes, la señal
que normalmente dirige a la enzima alanina:glioxilato aminotransferasa a los
peroxisomas se encuentra alterada y la proteina se localiza erróneamente en las
mitocondrias.