CAPITULO III PROTEINAS (Albuminas)

1 1. Son compuestos orgánicos, polímeros de macro péptidos unidos entre si por largas cadenas de alfa L amino
ácidos, los que pueden varia entre 100 o miles.
DEFINICION 2. Es componente mas importante indispensable para la vida, ya sea animal, vegetal o microbiana, ya que es
el constitúyete fundamental de las células: y son las nos dan un VALOR BIOLOGICO.

1. Es el 1ª componente + importante. Leche 3,5%

2. En el organismo animal su masa es el 60% de la materia seca Carne 22%
Huevo 13%
Soya
3. La fuente principal de albuminas, son las semillas oleaginosas 40% Girasol
Maní
2 4. Están formados por Amino Ácidos ESENCIALES Y NO ESENCIALES y estos pueden ser:
CARACTERISTICAS

PROPIEDADES
PRINCIPALES a) NEUTROS; Mono amino mono carboxílico -.Tienen propiedad de Zwiterion o molécula
hibrida ION GEMELO
b) ACIDOS; Mono amino Di carboxílico
-. Tienen carácter ANFOTERO ( Acido Base)
-. Tienen PUNTO ISOELECTRICO
c) BASICOS; Di amino Mono carboxílico -. Se usan como solución TAMPON

3 - Su composición química elemental esta compuesta por C 55%, 0 23%, N 20%, H 7%, S 3%, P 6%
Composición - Esta compuesto por Amino Ácidos, enlazados entre si por un enlace Covalente PEPTIDICO; formando
polímeros Amino Ácidos , llamado proteína
Proteínas

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 1.- Por su forma y Solubilidad
b) Esfero proteínas o globulares, de estructura espacial
a) Esclero proteínas o fibrilares, Longitudinales; en forma de glóbulos; solubles en H20 y soluciones
insolubles en H20 y Soluciones salinas salinas: Son las Digeribles
(INDIGERIBLES), ejemplo: Plumas, pesuñas, pelo.
4. CLASIFICACION delas

Por su Composición Química

Queratina
Plumas, piel, uñas, Colágeno Elastina
pelo, lana, algodón Tendones, ligamentos Comp, de los vasos
Huesos dientes sanguíneos
2.- Por su composición Química
proteínas

- Albumina = Huevo, suero de la leche ; Misiona = Pro. Muscular

Simples u Homo proteínas - Globulina = Leche, Carne, soya, pigmento muscular
- Glutenina = Trigo, arroz ; Gluten (pan) 12 a 14%
Formado solo por AA, y su hidrolisis nos da AA libres
- Prolámina = Cereales, Maíz, Trigo.
AA = Amino Ácidos.

Conjugadas - Lipoproteínas = Leche, Yema; Transportan lípidos por el torrente Sanguíneo

- Glucoproteínas = Clara de Huevo;
Además de loa AA, tiene en su estructura: Carbohidratos - Nucleoproteínas = Compuesta por Ácidos Nucleicos ADN y RNA
Lípidos, ácidos nucleicos, Fosforo - Fosfoproteinas = Yema del huevo, Lecitina (emulcificante)
- Hemoproteínas = Contiene un grupo hemo, Ejemplos: hemoglobina y mioglobina
Derivadas
Obtenidos mediante reacciones químicas (ACIDO) o Enzimáticas; derivadas de proteínas Simples o Conjugadas y pueden ser derivados Primarios
o Secundarios dependiendo del nivel de cambio; Tb denominado DESNATURALIZACIÓN
Derivado Primario: Insolubles en agua EL QUESO
Derivado Secundario: De mayor cambio, solubles en agua; no se coagula por el calor Ej: QUESO MADURADO 2
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 5. ESTRUCTURAS Y DESNATURALIZACION Muy compleja representada por las cadenas polipetidicas y
adoptan tan diferentes estructuras espaciales (Tridimensionales):
Fig 1 En este estado la proteína a T y PH normales se dice que esta representado por su CONFORMACION
NATIVA; y adoptan 4 tipos de estructura

Estructura - Es estructura Lineal, como se ve en la Fig 1

Representado por - No es Desnaturalizarle; Solo hidrolizable, enlace peptídico
Primaria el enlace covalente - Determina las estructuras superiores
o peptídico

Representado por el 1.- Enlace Itracatenario

Estructura enlace por puente de (dentro de la proteína)
Secundaria Hidrógeno 2.- Enlace Intercatenario
Tb es Estructura espacial (entre dos proteínas)
FACILMENTE DESNATURALIZABLE

1) Enlaces x puente de
Tb representada por la Hidrogeno entre cadenas
Estructura disposición espacial laterales DENATURALIZABLE
helicoidal que adoptan las
Terciaria Proteínas en el espacio y
esta representado por 4 2) Uniones salinas de
tipos de enlace carácter iónico entre GRUPO
Propia de Pro. Globulares NH3+ y -OOC
TODAS
DESNATURALIZABLES 3) Uniones por puente
di sulfuro COVALENTE

4) Uniones apolares entre cadenas laterales, hidrocarbonadas,

hidrofobas, q se asocian por Fuerzas de Wander waals
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 Estructura Es tb una disposición espacial - Solo se presenta en proteínas globulares
q adoptan las proteínas; por - Su característica principal, es la de poseer Actividad
Cuaternaria asociación de varias cadenas Biológica, y se denominan ENZIMAS
polipeptídicas

6.- PROPIEDADES FISICO QUIMICAS

1) SOLUBILIZACION.- Depende de la Concentración Salina , el PH , Temperatura , y Soluciones orgánicas

La concentración Salina
- Una baja [Salina] DA una Fuerza iónica baja aumento de
solubilidad
- Una alta [salina] DA una fuerza iónica alta disminuye la
solubilidad, pero se produce la PRESIPITACION

2) PUNTO ISOELECTRICO (El PH).- PH En el que produce la precipitación

-Las Proteínas pueden presentarse en solución ácida como
(CATIONES); y en solución básica como (ANIONES)
- Cuando los aminoácidos se presentan en forma NEUTRA o de
Zwiterion, es decir que las cargas + son iguales a las cargas - ; la
carga neta es CERO , a esto se llama Punto Isoeléctrico =PH (x);
en cual la disolución de grupos ácidos y bases son iguales

3) EFECTO DE LA TEMPERATURA.- La solubilidad aumenta entre 0ªC , 40 y 50ªC

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 4) HIDRATACIÓN Y GELIFICACION de las Proteínas.- Se debe a sus grupos POLARES o iónicos–NH2 ; NH3 + ; -COO- ; -SH ; -OH
Si el PH es > al del P.I.; habrá > hidratación
A > T ; < hidratación
A > humedad > hidratación
5) HIDROLISIS DE LAS PROTEINAS.- Es una reacción química mediante la cual se rompe la estructura 1ria de la proteína, o del
polipéptido; dando como resultado Amino Ácidos libres (Ruptura del enlace COVALENTE); y esta hidrolisis puede ser ácida,
básica o Enzimática

Puede total o parcial si se realiza con HCl o H2SO4 4 a 6 Normal; a T=110ºC ; 3 hrs(parcial); 24 hrs (total)
Hidrolisis Acida - Ventajas; da AA libre
- Desventajas se destruye el triptófano

En este caso la proteína se trata Ba(OH)2 o NaOH; 4 , o 6 N; T=caliente; de 6 a 8 hrs.

Hidrolisis Básica - Ventaja; no destruye al triptófano
- Desventaja; descompone los demás AA

Se realiza por Enzimas Proteasas o proteolíticas; y puede ser ESPECIFICA O RELATIVA

ESPECIFICA; no destruye a los demás Amino Ácidos. (solo libera un AA)
Hidrolisis --Ventajas.- Se realiza en tiempos muy cortos
Enzimática - La Tecnología de Enzimas es muy especializada.
--Desventajas -La recuperación de muy difícil y Costosa ($), ya sea del producto o fuente de obtención.

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7.- DESNATURALIZACIÓN
• Tb considerada como una de lasa propiedades físico químicas que experimenta la proteína
• La desnaturalización se define como la perdida o la ruptura de las estructura espaciales (de los enlaces que representan a cada
una de las estructuras): Secundaria, Terciaria y Cuaternaria; Excepto la PRIMARIA QUE NO ES DESNATURAQLIZABLE, pero se
rompe este enlace por HIDROLISIS.
• Alguno efectos de la desnaturalización de las proteínas son los siguientes:
1. Perdida de la Capacidad de retención de agua
2. Perdida de la Actividad Biológica
3. Algunos efectos de la desnaturalización son los siguientes:
4. Disminución de la solubilidad
5. Aumento de la Viscosidad
• La gran ventaja de la desnaturalización es que la proteína se hace muy fácil de digerir; ya que sus enlaces peptídicos son fáciles
de ser atacados por las ENZIMAS PROTEOLICICAS. Y posterior metabolización y síntesis,
- Carne cocida a > 50ªC
- Huevos frito Coagulación de la Albumina
El Calor - Huevos pasados
- Congelación de la carne (ruptura de la estructura celular, perdida de proteína)

Ácidos.- Provocan la precipitación de la Proteína, da lugar (QUESO)

7.1. CAUSAS DE LA El PH Bases.- Aumentan la Solubilidad de las proteínas
DESNATURALIZACIÓN

Tensión - Huevo batido, forma espuma, aumenta su capacidad de retención de 0 2

Superficial - La Molienda.- Harinas, carne
Disolventes Orgánicos.- Disminución de la solubilidad de la Proteína

Altas Presiones.- La homogenización de la Leche, Ruptura de la estructura

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