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Estructur
ucturaa y composición del
músculo y tejidos asociados
La estructura del músculo ha sido objeto de un porcentaje de carne para las diferentes espe-
intenso estudio durante muchos años. El co- cies (Callow, 1948).
nocimiento de la estructura del músculo es fun- La proporción de carne es aproximadamente
damental para entender las relaciones entre las inversa a la del tejido graso; en los animales
propiedades del músculo y su empleo como mantenidos con un elevado plano de nutrición
carne. La función y situación de las proteínas el por ciento de tejido muscular es menor. Al-
relacionadas con la contracción (miosina, gunos datos ilustrativos de la proporción entre
actina, tropomosina y troponina) se conocen estos tejidos en diferentes especies se presen-
actualmente con bastante detalle. tan en la Tabla 1-2.
El tejido muscular se asocia con el movimiento
Estructura básica del músculo
y la posición del esqueleto y con la contrac-
ción en muchos órganos, incluyendo, por ejem- Para comprender los cambios post mortem aso-
plo, el sistema vascular. ciados a la conversión del músculo en carne,
así como sus propiedades y utilidad, se debe
La proporción del músculo en las canales de- estudiar la estructura, composición y funcio-
pende de la especie, edad, sexo, raza, plano de nes de la musculatura en el animal vivo.
nutrición, etc. En la Tabla 1-1 se muestra el
Existen tres tipos de músculos: músculo estria-
do voluntario o esquelético; músculo estriado
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Tabla 1-1. Rendimientos en canal y carne involuntario o cardíaco y músculo liso invo-
de diferentes especies (según Callow, 1948). luntario (Lawrie, 1985).
Especie % canal / peso vivo % carne / canal Además del músculo esquelético, la carne con-
Bovino 55 49 - 68 tiene una pequeña proporción de musculatura
Porcino 70 - 75 * 36 - 54 lisa que forma parte fundamentalmente de los
Ovino 50 46 - 65 vasos sanguíneos. Otra forma especializada del
* Incluye la cabeza
tejido muscular, el llamado músculo cardíaco,
se limita sólo al corazón. Los músculos
Tabla 1-2. Las proporciones de tejido muscular óseo y graso en la canal del ganado bovino,
porcino y ovino, según datos de FAO/OMS (Codex Committee on Meat Hygiene ALINORM
76 / 17)
Músculos (%) Grasa (%) Huesos (%)
Especie
Mínimo Máximo Mínimo Máximo Mínimo Máximo
Bovino 42 82 2 40 11 35
Porcino 30 72 10 55 11 15
Ovino 45 80 2 40 12 30
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nominado epimisio. Los músculos están for-
mados por la unión de numerosas fibras mus-
culares que están separadas en haces o fascí-
culos, mediante tejido conectivo en forma de
septos denominado perimisio. Estos septos
parten de la superficie interna del epimisio y
contienen los vasos sanguíneos y nervios de
mayor tamaño. Una delicada extensión de teji-
do conectivo, denominada endomisio, rodea
cada fibra individual (Lawrie, 1974; Swatland,
Figura 1-1. Aspecto al microscopio de un 1976; Dutson y Carter, 1984; Rowe, 1981). La
corte longitudinal de músculo estriado. Figura 1-2 es un esquema de la sección trans-
versal del músculo, que muestra la disposición
esqueléticos y cardíacos se denominan también de las diversas envolturas conectivas.
estriados debido a que al observarlos al micros-
Las prolongaciones de las capas del tejido
copio presentan bandas transversales (Figura
conectivo confluyen en el extremo del múscu-
1-1).
lo formando los tendones mediante los cuales
Músculo esquelético los músculos se insertan en los huesos. Esta
Más de 600 músculos esqueléticos distintos, estructura ofrece al músculo soporte y organi-
de diferentes tipos y tamaños constituyen en- zación y sirve al propósito de conducir el abas-
tre el 35 y 60 % del peso de la canal de los tecimiento vascular y nervioso hacia y desde el
mamíferos por lo que este tipo de músculo es músculo. Los grandes vasos sanguíneos y ner-
el principal componente de la carne (Judge et vios descansan en el perimisio entre fascículos
al., 1989). adyacentes mientras las ramas más pequeñas
son conducidas por el endomisio hacia las fi-
La mayoría de los músculos esqueléticos se
bras musculares individuales. Así, cuando las
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Fibra muscular
La unidad estructural, esencial de los múscu-
los es la fibra muscular, que es una célula muy
especializada. Las fibras musculares constitu-
yen del 75 al 92 % del volumen total del mús-
culo. Los tejidos conectivos, vasos sanguíneos,
fibras nerviosas y el líquido extracelular cons-
tituyen el volumen restante, del que la mayor
parte lo forma el líquido extracelular (Lawrie,
1974; Dutson y Carter, 1984; Skaara y
Regenstein, 1990).
Las fibras musculares son células
multinucleadas, estrechas y largas que pueden
extenderse de uno a otro extremo del músculo
y alcanzar hasta una longitud de 34 cm a pesar
de tener un diámetro que oscila entre 10 y
Figura 1-3. Unión de los músculos a los hue- 100 µm dentro de individuos de una misma es-
sos mediante la inserción de los tendones. pecie y a veces dentro de un mismo músculo
(Figura 1-4).
transfiere a los componentes del tejido
conectivo y la unidad muscular es capaz de La membrana que rodea la fibra muscular se
mover el esqueleto a través de las uniones llama sarcolema y está compuesta de material
tendinosas del músculo al hueso (Figura 1-3). lipídico-proteico. El sarcolema es una delicada
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Figura 1-4. Esquema de la estructura de una fibra muscular típica, incluyendo la mem-
brana celular (sarcolema) y las cubiertas de tejido conectivo.
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membrana que se encuentra inmediatamente dos, de 50 Å de diámetro y 2 µm de largo.
debajo del endomisio; es relativamente elásti- En la Figura 1-5 se observan esquemáticamen-
ca y está muy relacionada con la contracción, te los niveles de organización estructural del
relajación y estiramiento del músculo. Las ter- músculo esquelético.
minaciones de las fibras nerviosas motoras se
localizan en el sarcolema en la unión mioneural En cortes longitudinales a las miofibrillas, los
(del griego mio = músculo y neuron = nervio). filamentos gruesos se disponen paralelos entre
sí y se solapan con los filamentos finos en cier-
Los múltiples núcleos de la célula o fibra mus- tas regiones a lo largo de sus ejes longitudinales.
cular se encuentran situados inmediatamente Esto explica las características bandas o estrías
debajo del sarcolema (Figura 1-4) y se distri- de las miofibrillas. A su vez las bandas de cada
buyen periféricamente, lo cual es una caracte- miofibrilla se alinean paralelamente a lo largo
rística distintiva de las fibras musculares de la fibra muscular dándole aspecto estriado
esqueléticas, especialmente las de los mamífe- al microscopio (Figura 1-1).
ros. Su número se incrementa cerca de las unio-
nes tendinosas, distribuyéndose de una forma Así, en los cortes longitudinales de fibras mus-
irregular. También se incrementan en la zona culares se pueden observar al microscopio unas
mioneural. Tienen forma elipsoidal, con su eje bandas transversales que se repiten en las
mayor orientado paralelamente a lo largo del miofibrillas, y que son el resultado de la alter-
eje de la fibra. nancia de bandas transversales de diversas pro-
piedades ópticas, que fueron denominadas por
La apariencia estriada característica de la fibra los microscopistas de acuerdo con sus propie-
es debida a la presencia de series de delgadas dades: las bandas más claras, que son
unidades estriadas transversalmente conocidas isotrópicas, fueron llamadas bandas I y las os-
como miofibrillas, que están embebidas en el curas, que son anisotrópicas, se denominaron
citoplasma de las células, denominado bandas A (Figura 1-5 D).
sarcoplasma.
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Figura 1-5. Estructura fina del músculo esquelético. Se destaca la organización de las
diversas partes de la fibra muscular en relación con la disposición de las bandas original-
mente identificadas por los microscopistas, y que dan apariencia estriada al músculo.
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entre dos líneas Z adyacentes, y tiene una lon- lamento grueso está rodeado de 6 filamentos
gitud aproximada en reposo de 2,5 µm. El delgados (Forrest et al. 1975).
sarcómero es la unidad básica del ciclo de con-
Stanley (1983) desarrolló el concepto de
tracción-relajación muscular.
citoarmazón o citoesqueleto. El término
La banda A del sarcómero está formada por citoesqueleto describe un sistema de estructu-
los llamados filamentos gruesos, constituidos ras intracelulares que mantienen la forma de
casi completamente de miosina. Estos filamen- las células, orgánulos interconectados unos con
tos se cree que mantienen su ordenamiento otros y con frecuencia unidos a la membrana
trasversal y longitudinal mediante gruesas ban- celular (Greaser, 1991).
das cruzadas, localizadas periódicamente a lo
Existen clásicamente tres grupos principales de
largo de su longitud, y especialmente por co-
filamentos que constituyen el citoesqueleto
nexiones entre ellos que se alinean en el centro
(Greaser, 1991): microfilamentos (6-8 nm de
de la banda A. Son estas conexiones las que
diámetro) que contienen actina; filamentos in-
forman la línea M.
termedios (10 nm de diámetro) que contienen
Los filamentos delgados, por otra parte, tie- desmina, vimentina, keratinas y otras proteí-
nen alrededor de 6 a 8 nm de diámetro y se nas, dependiendo del tipo de célula en que se
extienden aproximadamente 1,0 µm a cada lado encuentren y microtúbulos (25 nm de diáme-
de la línea Z. Estos filamentos constituyen la tro) que contienen fundamentalmente tubulina.
banda I del sarcómero y están constituidos fun-
En el músculo, los microfilamentos se encuen-
damentalmente de actina.
tran ordenados en las miofibrillas, pero en otras
La estructura de ambos tipos de filamentos se células aparecen en forma de haces o retículos
estudiará en detalle más adelante, al reseñar las que están relacionados con el movimiento o el
principales proteínas constituyentes del mús- mantenimiento de la forma de las células. Los
culo. filamentos intermedios también se encuentran
en otras muchas células y tejidos. Los
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las conexiones entre las miofibrillas y la mem-
brana celular, como se presenta en el modelo
de la Figura 1-7.
Retículo sarcoplásmico
El retículo sarcoplásmico (RS) es un sistema
membranoso de túbulos y cisternas que forman
una matriz alrededor de cada miofibrilla, como
se indica esquemáticamente en la Figura 1-8.
El RS y los túbulos transversos (túbulos T),
Figura 1-6. Esquema de la estructura de la aunque normalmente se estudian juntos, son dos
unión miotendinosa, según Greaser (1991) sistemas de membranas distintos y separados.
Los túbulos T están asociados con el sarcolema.
línea Z y la línea M fueron encontradas por El RS es intracelular; las membranas reticulares
Nunzi y Franzini-Armstrong, (1980) y del RS son el sitio de depósito de los iones Ca2+
Pierobon-Bornioli, (1981). Se cree que un par en las fibras musculares.
de proteínas llamadas esqueleminas envuelvan El RS consta de varios elementos diferentes y
la línea M y constituyen las conexiones las características estructurales de cada uno de
miofibrilla-miofibrilla. estos elementos se discuten con referencia a
Conexiones de la miofibrilla a la membrana un solo sarcómero. Los túbulos longitudinales
celular del retículo son relativamente finos y se extien-
den en ambas sentidos, orientados en la direc-
Las miofibrillas se unen a la membrana celular
ción de los ejes de las miofibrillas. Estos ele-
al final de la fibra en una estructura llamada
mentos longitudinales están interrumpidos en
unión miotendinosa (Figura 1-6). La membra-
los límites de los sarcómeros por los túbulos
na celular en esta región, termina en prolonga-
transversos que se comunican con el espacio
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Figura 1-7. Modelo del posible rol de varias proteínas estructurales de la fibra muscular
en las conexiones entre los miofilamentos y la membrana celular, según Greaser (1991).
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Figura 1-8. Esquema de la estructura del retículo sarcoplásmico, complejo sistema de
túbulos y depósitos o cisternas estrechamente relacionado con las miofibrillas y que des-
empeña un importante papel en el mecansimo de la contracción muscular.
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tubulares de la cisterna terminal, forman una Las cisternas tienen la capacidad de almacenar
estructura conocida como triada. Cada calcio por medio de un sistema enzimático
sarcómero tiene dos triadas, una en cada mitad (bomba de calcio activo) en la membrana que
del sarcómero en la unión de las bandas A-I. la cubre. El RS usa energía del ATP para se-
Las triadas rodean cada miofibrilla en esta zona. cuestrar iones calcio (Swatland, 2000).
En algunas especies las triadas se localizan en
las líneas Z. Un impulso nervioso que llega a una placa
motora final de una fibra muscular se transmite
La extensión del retículo sarcoplásmico puede como una onda de despolarización sobre la cu-
apreciarse si se considera el hecho de que estas bierta de la fibra, el sarcolema. El sistema inte-
estructuras están asociadas con cada sarcómero rior de túbulos pequeños que tienen aberturas
a lo largo de toda la miofibrilla, y que la fibra dentro del sarcolema y son continuos con él,
muscular contiene al menos 1000 miofibrilllas. conducen las ondas eléctricas a través del inte-
El volumen del RS varía de una fibra muscular rior de la fibra. En las tríadas, los túbulos de
a otra, pero se estima que constituye aproxi- alguna manera pasan su mensaje al RS, quizás
madamente el 13 % del volumen de la fibra. como una despolarización de sus membranas.
Los túbulos T comprenden solamente alrede- El RS entonces libera iones calcio al
dor del 0,3 % del volumen de la fibra (Forrest sarcoplasma. Estos se difunden a los filamen-
et al., 1975). tos y se unen al complejo tropomiosina-
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troponina localizado en los filamentos delga- lares y los haces de fibras, así como al propio
dos. El calcio neutraliza el efecto inhibitorio músculo. Las propiedades del tejido conectivo
que este complejo tiene en la interacción de la y del tejido adiposo contribuyen, en calidad y
actina con la miosina. Cuando la interacción cantidad, a las propiedades del músculo.
ocurre, la ATP-asa de la miosina se activa y
El tejido conectivo se caracteriza por tener re-
ocurre la contracción (Locker et al., 1975).
lativamente pocas células y una considerable
Una representación de un sarcómero del mús- cantidad de sustancia extracelular. Esta sustan-
culo con las proteínas más importantes cia extracelular tiene fibras embebidas en ella,
involucradas en su estructura se presenta en la que son los elementos estructurales del tejido
Figura 1-9. conectivo. Es decir, que el tejido conectivo con-
siste en una masa sin estructura, llamada sus-
Tejidos asociados
tancia fundamental amorfa, donde están embe-
Tejido Conectivo bidas las células y fibras extracelulares.
Como su nombre lo indica, el tejido conectivo
La sustancia fundamental es una solución vis-
conecta y sostiene varias partes del cuerpo. Re-
cosa que contiene glicoproteínas solubles,
presenta más del 30 % de la proteína del mús-
carbohidratos, lípidos y agua, está muy rela-
culo. El tejido conectivo está distribuido en el
cionada con los fluidos tisulares y es un medio
cuerpo como un componente del esqueleto, los
de intercambio de metabolitos entre la sangre
órganos, la sangre y los vasos linfáticos, así
y las células del tejido (Cassens, 1986). Inclu-
como en las envolturas de los tendones, mús-
ye los metabolitos precursores del colágeno y
culos, troncos nerviosos, fibras musculares y
la elastina, el tropocolágeno y la tropoelastina,
fibras nerviosas. La piel está unida al cuerpo
respectivamente. Entre los mucopolisacáridos
por tejido conectivo. Este tejido también tiene
está el ácido hialurónico y los sulfatos de
la función en el cuerpo de actuar como una ba-
condroitina. El ácido hialurónico es una sus-
rrera protectora contra agentes infecciosos
tancia muy viscosa que se encuentra en las ar-
(Forrest et al., 1975).
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cuentran en los cartílagos, tendones y en los que acumulan lípidos son precursoras de las
huesos de los adultos. Tanto estos dos células adiposas y suelen estar asociadas a los
mucosacáridos como las proteínas asociadas vasos sanguíneos. Cuando estas células primi-
actúan como lubricantes, como sustancia tivas comienzan a acumular lípidos se conocen
cementosa intercelular y como material estruc- con el nombre de adipoblastos y, si continúan
tural entre cartílagos y hueso. acumulando grasa se convierten eventualmen-
Las fibras extracelulares pueden caracterizar- te en células adiposas (adipositos).
se por tener estructuras empaquetadas densas Tejido adiposo
que se conocen como tejido conectivo denso y Las células adiposas, o adipositos, son cuer-
cuando forman un retículo entrelazado libre- pos grandes, brillantes y esféricos y, según
mente se llaman tejido conectivo libre. El teji- Cassens (1986), probablemente proceden de las
do conectivo denso se caracteriza por tener fi- células mesenquimatosas presentes a menudo
bras ordenadas. En el tejido denso irregular las a lo largo de pequeños vasos sanguíneos. Las
fibras están densamente entrelazadas, pero de células adiposas en desarrollo se suelen encon-
una forma desordenada. Sin embargo, en el te- trar esparcidas sueltas o en grupos en el tejido
jido denso regular las fibras están ordenadas conjuntivo laxo, especialmente cerca de vasos
en paquetes o mazos situados en paralelo uno sanguíneos (Moody y Cassens, 1968).
al lado del otro, como en los tendones. Las fi-
bras extracelulares incluyen las proteínas del La acumulación de numerosos adipositos for-
tejido conectivo: el colágeno, la elastina y la man el tejido adiposo, también conocido como
reticulina. grasa, que se encuentra en el cuerpo del animal
en forma de depósitos. Moody y Cassens
Diferentes tipos de células se encuentran aso- (1968) analizaron músculos con diferentes gra-
ciadas a la matriz del tejido conectivo. Entre dos de marbling o marmorización y sugirieron
ellas las más importantes son los fibroblastos, la hipótesis de que cuando el músculo comien-
las células indiferenciadas mesenquimatosas y za a incrementar su contenido graso, también
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blanca (Forrest et al., 1975). fibras grandes están envueltas en una vaina de
Tejido epitelial mielina dentro de la vaina de células de
Schwann (Forrest et al., 1975).
Si bien el tejido epitelial es el tejido que menos
contribuye a la carne desde el punto de vista El músculo está inervado por axones proce-
cuantitativo, su aporte a las características sen- dentes de neuronas motoras en el sistema ner-
soriales de la misma resulta particularmente vioso central. En dependencia de la localiza-
importante, por sus propiedades y las de su ción del músculo y del tamaño del animal, el
subyacente tejido conectivo. axón se puede extender a una gran distancia
antes de alcanzar su destino final. El nervio
Mucho del tejido epitelial que queda en la car- penetra en el músculo junto con los vasos san-
ne está asociado con los vasos sanguíneos y guíneos a nivel del hilio y el axón se ramifica
linfáticos, al igual que en órganos comestibles hasta el final o axón terminal, que contacta con
como el riñón y el hígado. Las células del teji- las fibras musculares individuales (Cassens,
do epitelial se adhieren apretadamente unas a 1986).
otras y se caracterizan por tener poco material
intracelular (Cassens, 1986). Se clasifican de La unidad motora comprende una neurona
acuerdo a la forma de la célula y al número de motora incluyendo su árbol axonal más las fi-
capas que forman el epitelio. Mantienen el con- bras musculares que inerva, y se ha establecido
tacto intercelular y forman láminas celulares que las fibras de una unidad motora están dise-
cohesivas que recubren superficies y cavida- minadas por el músculo, y que tienen las mis-
des (Forrest et al., 1975). Las glándulas y otras mas propiedades histoquímicas y fisiológicas.
estructuras se derivan de ellas. Swatland y Cassens (1973) plantearon que el
sistema nervioso controla las propiedades ex-
Tejido nervioso
presadas por las fibras musculares. Se plantea
El tejido nervioso constituye una proporción que cuando el axón se acerca a la fibra muscu-
pequeña de la carne (< 1 %) pero tiene una lar pierde la vaina de mielina y el endoneuro
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función relevante en el período antes y durante que rodea la fibra parece hacerse continuo con
el aturdimiento y desangre del animal, por lo el endomisio de la fibra muscular.
que influye en la calidad de la carne.
Sistema vascular
El tejido nervioso incluye el sistema nervioso La sangre y la linfa y sus respectivos vasos se
central y el periférico. La neurona es la célula derivan a partir del tejido conectivo.
fundamental de la mayoría del tejido nervioso
y consta de un cuerpo de forma poliédrica y Los vasos sanguíneos junto con los nervios
una estructura cilíndrica alargada llamada axón, penetran en el epimisio por un lugar conocido
que frecuentemente se llama axoplasma. Las como hilio neurovascular y después se ramifi-
fibras nerviosas están compuestas de grupos can en el músculo a través del perimisio. En el
de axones neuronales y la unión de grupos de músculo los capilares descansan en el endomisio
fibras dentro de los fascículos forma los tron- y corren a lo largo del eje longitudinal del fas-
cos nerviosos. Los fascículos de las fibras ner- cículo.
viosas se mantienen unidos por láminas de teji- Las ramas longitudinales de la red están orien-
do conectivo y el mismo tronco nervioso está tadas paralelas a las fibras musculares mientras
envuelto por una cubierta de tejido conectivo. que las ramas transversales forman anillos al-
Todas las fibras de los nervios periféricos es- rededor de las fibras. Las fibras blancas depen-
tán envainadas por células de Schwann y las den de la corriente sanguínea durante la con-
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tracción, principalmente en la eliminación del nes salinas concentradas.
ácido láctico formado. Las fibras rojas depen-
En la bandas I representadas en la Figura 1-
den más de la sangre circulante, tanto para la
5 D únicamente existen filamentos delgados,
obtención de sustratos como de oxígeno, ya
formados por la proteína actina. Las porciones
que estas fibras no almacenan la energía. Las
densas de la banda A contienen, además de los
fibras rojas tienen un aporte capilar mucho
filamentos delgados hallados en las bandas I,
mayor que las fibras blancas (Cassens, 1986).
unos filamentos gruesos compuestos por la pro-
Los vasos linfáticos del músculo estriado están teína miosina. La estructura de los filamentos
relacionados principalmente con los componen- gruesos se muestra en la Figura 1-10, y la de
tes del tejido conectivo denso, el perimisio y el los filamentos delgados, en la Figura 1-11.
endomisio.
Dando un corte transversal se ha visto que cada
Componentes de la carne: filamento está rodeado por 6 filamentos delga-
proteínas, agua, grasas, dos de actina, lo cual está esquemáticamente
representado en la Figura 1-5 I. Los filamen-
minerales tos gruesos tienen un diámetro entre 150 y
El músculo esquelético tiene una composición 170 Å y 1500 Å de longitud, y están entre sí a
de entre 71 y 76 % de agua, entre 17 y 21 % 450 Å. En la contracción muscular sólo la ban-
de proteínas, de 1 a 7 % de grasa y 2,5 a 3 % da I se estrecha.
de sustancias solubles no nitrogenadas (Price y Cada filamento grueso tiene de 200 a 400 mo-
Schweigert, 1976; Lawrie, 1985 ). léculas de miosina con una orientación dada.
Proteínas Hay menos moléculas hacia los extremos. La
La proteína es el componente más importante troponina está asociada a los filamentos delga-
de la carne y en contenido ocupa el segundo dos y la tropomiosina constituye un compo-
lugar después del agua. De acuerdo con su pro- nente importante de los filamentos delgados de
cedencia las proteínas del músculo se clasifi- la zona I.
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Figura 1-10. Esquema de la estructura de los filamentos gruesos, donde se muestra el
empaquetamiento de las colas de miosina, la disposición de las cabezas que se proyectan
hacia los filamentos de actina que rodean al de miosina, y el espaciamiento entre las molé-
culas de proteína C.
La estructura de la miosina es de una varilla to que las cabezas de miosina forman puentes
alargada, llamada región de la cola, con una cruzados con los filamentos de actina. Durante
porción gruesa al final, llamada región de la la contracción muscular cada cabeza de miosina
cabeza (Figura 1-10). La longitud promedio de se une a una molécula de actina-G del filamen-
su molécula es de alrededor de 160 nm. Con- to de actina. La formación de puentes median-
tiene dos largas cadenas polipeptídicas idénti- te esta interacción entre la actina y la miosina
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Figura 1-11. Esquema de la estructura de los filamentos delgados, en el que se muestra la
disposición de las moléculas de tropomiosina y troponina a lo largo de la cadena polimérica
de actina F.
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forma plegable entre las cadenas polipeptídicas Proteínas reguladoras
de las moléculas globulares de actina (G-
Tropomiosina
actina).
Representa del 10 al 12 % de las proteínas
La actina puede existir en dos formas: G actina, contráctiles. Ejerce conjuntamente con la
que consiste en unidades globulares relativa- troponina una función reguladora e imparte es-
mente pequeñas que tienen un peso molecular tabilidad mecánica a los filamentos, debido a
de aproximadamente 47 kilodaltons y está com- su alto contenido de alfa-hélice. Forma un com-
puesta de una sola cadena polipeptídica; tiene plejo con la F-actina, con la cual tiene gran afi-
alto contenido de prolina, de ahí su baja pro- nidad. Posee una estructura asimétrica de sus
porción de alfa-hélice. Contiene restos del poco moléculas.
corriente aminoácido 3-metil-histidina, que
Está formada por dos tipos de proteínas:
también se encuentra en la miosina.
Tropomiosina A: insoluble en agua, se encuen-
La molécula de actina-G (Figura 1-11 A) se tra en los moluscos. Tropomiosina B:
enlaza muy fuertemente con un ión Ca2+. Tam- hidrosoluble, se encuentra en todos los mús-
bién se une a una molécula de ATP o ADP con culos, tiene un peso molecular de aproximada-
gran afinidad. La unión del ATP con la actina- mente 130 kilodaltons, del 80 al 100 % en alfa-
G suele ir acompañada de la polimerización de hélice, está formada por dos cadenas peptídicas
ésta a actina-F. La presencia de sales también que poseen casi por completo una configura-
induce esa polimerización. La F-actina es ción alfa-helicoidal y están enroscadas una so-
fibrosa, con un peso molecular mayor que 14 bre otra constituyendo una estructura
megadaltons, y consiste en dos hebras de actina- superarrollada, parecida a la de la cola de la
G monómeras dispuestas en una ordenación miosina (Baily, 1948).
superarrollada. Un filamento constituido por Ambas cadenas contienen grupos SH libres. Su
dos de tales hebras tendría un diámetro de 60 Å punto isoelétrico es de 5,1. Por su composi-
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piensa que esta traslocación de las cadenas de Calmodulina
tropomiosina es esencial para la regulación de
Es otra proteína enlazadora de iones calcio, re-
la contracción del calcio.
portada en 1983 por Harstshorne. La diferen-
Troponina cia de esta proteína con relación a la troponina
Es la segunda proteína reguladora, globular y es que la calmodulina regula un amplio rango
de gran tamaño, descubierta por Ebashi y de reacciones enzimáticas. Regula la contrac-
Kodama (1965). Su peso molecular es de 80 ción en el músculo esquelético mediante un
kilodaltons y tiene gran afinidad por el calcio control de la bomba de calcio del sistema res-
por encima de un umbral de concentración de piratorio y en el músculo liso por medio de su
10-6 M. La troponina se localiza en el filamento acción sobre la kinasa de la cadena ligera de la
fino con una periocidad de 40 nm y está unida miosina. También modula la actividad de los
a la tropomiosina. Contiene tres subunidades nucleótidos cíclicos al regular la acción sobre
polipeptídicas con propiedades específicas: la adenilatociclasa, la guanilatociclasa y
fosfodiesterasa (Cheung, 1979).
• Fijadora de los iones calcio, se le denomina
troponina C (TN-C), de 18 kilodaltons. Es Actininas
una proteína ácida que puede unir los iones Se conocen cuatro tipos: alfa-actinina, beta-
calcio. Existen cuatro puntos de unión para actinina, ganma-actinina y euactina. En el mús-
el calcio por molécula. Cada lugar de culo parecen ejercer funciones reguladoras.
unión consta de una alfa-hélice, un lazo Activan fuertemente la interacción de la actina-
alrededor del ión calcio y otra alfa-hélice. F, inhiben la tropomiosina B y por lo tanto in-
• Inhibidora, la troponina I se simboliza por fluyen en el proceso de unión del ión calcio.
TN-I, de 23 kilodaltons. Es una proteína Poseen una composición aminoacídica similar
que inhibe la unión actina-miosina en a la de la actina. La alfa-actinina es la de mayor
presencia de ATP. La presencia de tamaño con un peso de 95 kilodaltons. Los fi-
tropomiosina favorece esta inhibición. lamentos de F-actina probablemente se hallan
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La euactina tiene un peso de 42 kilodaltons y La proteína F tiene un peso molecular de 121
una composición similar a la de la actina, ex- kilodaltons y una composición muy diferente
cepto por su alto contenido de prolina. de la del resto de las proteínas asociadas a la
miosina. Se une a los filamentos de miosina pero
Proteínas reguladoras menores
esta unión es inhibida por la proteína C.
Estas proteínas están asociadas a los filamen-
La proteína I tiene un peso de 50 kilodaltons,
tos de actina y miosina. Entre ellas están las
con un alto contenido de ácido glutámico y
proteínas M, C, F e I.
aspártico y se plantea que puede localizarse en
La proteína M tiene un peso molecular de 165 la banda A (excepto en su región central) y que
kilodaltons y se encuentra en la línea M de los en ausencia de Ca2+ inhibe la actividad ATP-
filamentos gruesos. Está compuesta de una ásica de la actomiosina (Maruyama et al.,
cadena con el 13 % de alfa-hélice y el 35 % de 1977).
estructura beta, el resto de la molécula es de
Proteínas del citoesqueleto
estructura irregular y no ha sido completamente
caracterizada. En 1983 se dieron a conocer nuevas proteínas
relacionadas con los miofilamentos, las proteí-
En los filamentos de miosina se encuentra otra
nas citoesqueléticas, que están involucradas en
proteína C, que representa del 2 al 2,5 % de
el mantenimiento de la forma y función de la
las proteínas miofibrilares. Tiene un peso de
miofibrilla (Greaser, 1981; Frischman, 1982;
135 kilodaltons y un contenido relativamente
Robson, 1983).
alto de prolina. Una banda estrecha de proteí-
na C rodea al filamento de miosina mantenien- Estas proteínas desempeñan un papel estruc-
do juntas las moléculas de miosina dentro del tural en la arquitectura de la miofibrilla y de la
haz que forma un filamento grueso; 18 bandas célula muscular. Se cree que dan continuidad
de proteína C, distantes 43,2 nm, rodean cada mecánica a lo largo de la miofibrilla, y que en
filamento de miosina; a cada lado de la zona H última instancia son las que proporcionan la
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Tabla 1-3. Proteínas citoesqueléticas, clasificadas de acuerdo a los organelos a los que
están asociadas. Según Greaser (1991).
Proteínas Localización Unidas
Titina(conectina) En el sarcómero completo Filam. gruesos a las líneas Z
Nebulina Filamentos delgados Actina
Miofibrillas Desmina (esqueletinas) Líneas Z -
Esqueleminas Líneas M -
Alfa-actinina Líneas Z Actina
Integrinas Membrana celular, Unión MT Talina
Talina Membrana celular, Unión MT Integrina, Vinculina, Actina
Vinculina Membrana celular, Unión MT Talina, Alfa actinina, Actinina
Sarcolema Complejo de glicoproteínas Membrana celular, Unión MT Distrofina
Complejo de glicoproteínas,
Distrofina Membrana celular, Unión MT
Actina, Talina
Paxilina Membrana celular, Unión MT -
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desmina o esqueletina (del filamento interme- y se piensa que es una sustancia que actúa como
dio) y la alfa-actinina (de la línea Z), la nebulina cemento para fijar los filamentos de actina a la
(en los filamentos delgados) en la unión línea Z.
miofibrilla-miofibrilla y la vinculina, en la unión
La nebulina tiene un peso molecular de aproxi-
miofibrilla-membrana celular. Greaser (1991)
madamente 500 kilodaltons. Se llama así por-
clasificó las proteínas del citoesqueleto como
que se localiza en la línea N2 en la estriación
se presentan en la Tabla 1-3.
nebulosa a ambos lados de la línea Z. No se
La proteína titina o conectina, fue descubierta une directamente a la línea Z pero sí a los fila-
por Wang et al. (1979) y está implicada en las mentos de actina o a otras proteínas que co-
condiciones elásticas del músculo. Aparece for- nectan con la línea Z. Esta proteína se degrada
mando una red de filamentos muy delgados, completamente en el músculo bovino durante
de cerca de 2 nm de diámetro, uniendo líneas Z los primeros días posteriores a la muerte del
vecinas (Toyota y Maruyama, 1978; Maruyama animal (Greaser, 1991). Se reporta que la alfa-
et al., 1981). Es una proteína elástica con un actinina se une a la nebulina. Existe además la
peso molecular alto, alrededor 3000 Kd y es la hipótesis de que la nebulina puede formar otro
principal fuente de elasticidad en el sarcómero sistema de filamentos, posiblemente extendien-
puesto que puede estrecharse 4 veces su longi- do la línea Z (Nave et al., 1990).
tud. En paralelo con los miofilamentos grue-
Otras proteínas minoritarias parecen formar
sos y delgados y en serie con los miofilamentos
parte de la línea Z o del citoesqueleto de la
grueso, la titina mantiene las líneas Z unidas y
fibra muscular. La vimentina, la sinemina y la
está relacionada con la nebulina, anclando las
paranemina, son sólo algunas de las proteínas
líneas Z a las uniones miotendinosos. Los fila-
parecidas a filamentos que han sido identifica-
mentos de titina corren a lo largo de los
das en fibras musculares (Bandman, 1986).
miofilamentos gruesos manteniéndose cerca del
centro de la banda A y extendida a la línea Z, La proteína especializada localizada en la unión
cerca de la cual ellos pueden unirse a los entre las miofibrillas y la membrana celular se
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miofilamentos delgados. En serie con los llama vinculina. (Pardo et al., 1983). En el
miofilamentos delgados, la titina se une a la músculo esquelético, la vinculina forma raci-
membrana plasmática de la miofibra en la unión mos en la superficie interna de la membrana
tendón-músculo. del plasma en un patrón que une las bandas I
de los sarcómeros subordinales. Así, la vinculina
La desmina tiene un peso de 55 kilodaltons y
se ordena en bandas alrededor de las
forma los clásicos filamentos intermedios (10
miofibrillas, capaces de trasmitir fuerza al me-
nm). Parece que hay dos formas de desmina: la
dio extracelular, vía glicoproteínas que se ex-
a y la b, con puntos isoeléctricos de 5,65 y 5,7
tienden a través de la membrana extracelular.
respectivamente. La desmina es soluble a pH
Cada banda tiene la apariencia de una doble
bajo y cuando se dializa frente al agua,
línea en la posición de la línea Z (Swatland,
polimeriza para formar un retículo de filamen-
1986).
tos de 10 nm. Se localiza en la periferia de la
línea Z y también en los filamentos de 10 nm Existen 2 tipos principales de complejos
que unen líneas Z vecinas. proteicos que tienen la función de la unión
miofibrilla-membrana celular. El primer grupo
La alfa-actinina es una de las proteínas actininas
incluye proteínas asociadas a la vinculina:
que está localizada en la línea Z. Está unifor-
talina, alfa-actinina e integrina (Figura 1-7).
memente distribuida en el interior de la línea Z
El segundo complejo incluye un grupo de
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glicoproteínas (156, 50, 43 y 35 kD) y una pro- ciclo de los ácidos tricarboxílicos y los de la
teína llamada distrofina. La distrofina es una cadena transportadora de electrones y juegan
proteína que está ausente o en defecto en per- un papel muy importante en los cambios que
sonas con atrofia muscular (Hoffman et al., se producen tras la muerte durante su transfor-
1987). Se encuentra inmediatamente dentro de mación en carne. Las proteasas y pigmentos
la membrana celular y en la unión miotendinosa. musculares influyen notablemente en la calidad
Es una proteína que tiene más de 100 nm de de la carne durante la fase post mortem y su
longitud y se ha mostrado que está unida a la procesamiento ulterior.
actina, en forma que se muestra esquemática-
La mioglobina
mente en la Figura 1-7. Se ha postulado que la
distrofina tiene un número de regiones que fa- La mioglobina y la hemoglobina son los com-
cilitan la unión de la actina a la membrana puestos que le proporcionan el color rojo a la
celular. carne. La mioglobina se encuentra en las célu-
las musculares y la hemoglobina es el pigmen-
Una característica de muchas de las proteínas
to de la sangre. La mioglobina es la principal
del citoesqueleto es que presentan una secuen-
responsable del color de la carne, ya que por lo
cia aminoacídica similar. La distrofina tiene 24
general el contenido total de pigmentos de ésta
unidades repetidas de un aminoácido que fue
se compone de aproximadamente un 95 % de
originalmente encontrado en la espectrina. Esta
mioglobina y 5 % de hemoglobina. La canti-
triple hélice fue encontrada también en la alfa-
dad de hemoglobina presente en la carne de-
actinina. También se plantea que en la distrofina
pende del grado de sangramiento del animal.
hay unas regiones que pueden facilitar la unión
Warris y Rhode (1977) estimaron que los cor-
de la actina a la membrana celular (Greaser,
tes de carne fresca contienen como promedio
1991).
0,3 % de sangre residual.
Ya en 1984, Robson y Huiat, Robson et al. y
Ambas hemoproteínas, mioglobina y hemog-
Locker consideraban el papel que desempeñan
lobina, son responsables del transporte y alma-
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cula de histidina. El sexto enlace se utiliza para
unir sustancias gaseosas como el oxígeno, el
óxido de nitrógeno o el monóxido de carbono
entre otros, que aportan un par de electrones
Esta unión es reversible. La mioglobina des-
N N provista del grupo hemo se conoce como
apomioglobina. En la oxidación del átomo de
Fe hierro bivalente el hemo se transforma en hie-
rro trivalente y se llama hemina.
N N
La funcionalidad de la molécula depende del
sexto enlace de coordinación. Las propieda-
des y el color del complejo dependen de que
está unido a este lugar, del estado de oxidación
del hierro y del estado físico de la proteína.
Mientras que los grupos hemo de la mioglobina
Figura 1-12. Estructura del grupo hemo, y la hemoglobina presentan la misma estructu-
grupo prostético de la hemoglobina y la ra química, sus moléculas de globina presentan
mioglobina. pequeñas diferencias que pueden afectar tanto
en el tipo de aminoácidos que las componen
mica. Su estructura se representa en la Figura como en la secuencia de estos. La cadena de
1-12, en la que puede apreciarse que está for- globina en la mioglobina está compuesta por
mado por un átomo de hierro y un gran anillo 153 restos de aminoácidos, mientras que en la
planar, la porfirina, que está compuesto por 4 estructura de la hemoglobina participan entre
anillos pirrólicos heterocíclicos, unidos entre 141 y 146 (Lenhinger, 1982).
sí por puentes metenos.
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Los múltiples complejos de la mioglobina se
pueden agrupar en dos grandes clases según la 0,8
parciales de O2 entre 1 y 1,4 mm de Hg: el Fe2+ la edad y cuando el esfuerzo del músculo es
pasa a Fe3+, formándose metamioglobina de co- mayor. Los músculos más rojos son aquellos
lor marrón, en la que el agua ocupa la sexta responsables del desarrollo de procesos diná-
posición de coordinación. micos y por ello disponen de un metabolismo
oxidante intenso, con el necesariamente alto
El espectro de absorción de los tres pigmentos contenido de mioglobina; mientras que en los
en el visible se presenta en la Figura 1-14. La músculos blancos se encuentra menos
metamiglobina tiene un pico de absorción a 505 mioglobina debido a que están sometidos a un
nm en la región azul y un segundo pico más esfuerzo menor (Lawrie, 1985).
débil a 627 nm en la región del rojo, con un
resultado neto de color pardo. También el contenido de mioglobina de la car-
ne aumenta según el peso corporal de los ani-
El contenido de mioglobina en la carne depen- males, unido a la intensidad de sus movimien-
de de diferentes factores. Un factor importan- tos. El contenido de mioglobina en el músculo
te es la absorción del hierro con los alimentos. l. dorsi es de aproximadamente 0,1 %, 0,25 %,
El color de la carne de ternera es blanco si se 0,50 %, 0,80 % y 0,90 % para el cerdo, el cor-
ceba con leche o con piensos proteicos pobres dero, la res, el caballo y la ballena, respectiva-
en hierro. Durante la alimentación con forrajes mente (Hamm, 1975). En el caso de la ballena
(verde, heno, etc. ) el músculo absorbe crecien- el alto contenido de mioglobina puede expli-
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carse como necesaria reserva de oxígeno para un papel muy importante en los cambios que
las largas fases de inmersión. se producen tras la muerte del animal durante
su transformación en carne. Los pigmentos y
Una alteración del grupo hemo puede produ-
las proteasas musculares influyen en la calidad
cir una coloración verdosa en la carne fresca.
de la carne durante la fase post mortem y du-
Entre estos compuestos está la colemioglobina
rante su procesamiento (Bandman, 1976).
se forma por la acción de la mioglobina (grupo
ferroso o férrico) y el peróxido de hidrógeno Las proteinasas del músculo se clasifican en tres
que se produce por la acción del ácido grupos según su pH óptimo. Pueden ser
ascórbico con la molécula de O 2 de la alcalinas y neutras – que parecen ser enzimas
oximioglobina. Otro compuesto es la solubles libres en el plasma – y hay proteasas
sulfomioglobina, que se forma por la acción de ácidas o catepsinas encontradas en el interior
los grupos SH y el O2 en la mioglobina reduci- de los lisosomas. Merecen mencionarse la
da. proteasa alcalina, la proteasa alcalina muscu-
lar MAP, la serín proteasa, la enzima hidrolítica
El color de la carne fresca se afecta por mu-
de la miosina, proteasa neutra activada por el
chos factores, que en un alimento complejo
calcio (CAF, CANP) y las enzimas lisosomales
como la carne no actúan independientemente.
catepsina A, catepsina B, catepsina C, catepsina
Entre estos están: las condiciones ante-mortem,
D, catepsina L (Bandmant, 1986; Parrish y
como la raza, la edad, la alimentación y la sus-
Lusby, 1983)
ceptibilidad de los animales al estrés (Savel et
al., 1975; Sleper et al.: 1983; Swatland, 1984; La proteasa alcalina se aisló del músculo es-
Hamm, 1986; Ledward et al., 1986; Egert et quelético de la rata: esta enzima degrada pro-
al., 1986; Pothast, 1987; Froning y teínas musculares, la seroalbúmina, la caséna y
Vijllenbogart, 1988) y a la luz (Marrit et al., la hemoglobina con un pH óptimo a pH 8,5-
1967; Kropf, 1980; Satterlee y Hammeyer, 9,0 y disminuye su actividad en presencia de
1976); la temperatura de almacenamiento cationes divalentes y de benzoato de p-
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(Bendall yTaylor, 1972; Giddings, 1977; cloromercurio, pero es activada por la cisteína
O´Keefe y Hood, 1982; Lawrie, 1985); el tipo y el glutation.
de músculo (Hood, 1980; O´Keefe y Hood, La proteasa muscular alcalina (MAP) es otra
1982); la oxidación de los lípidos enzima mucho más insoluble que la anterior.
(Govindarayan et al., 1977; Nahkost y Karen, Tiene un pH óptimo de 9,5-10,5, es estable a
1984; Okayama, 1987; Faustman et al., 1989); temperaturas superiores a 47 °C y se ha halla-
la presencia de microorganismos (Faustaman do en el residuo remanente tras una intensa ex-
y Cassens, 1990; Marrit et al., 1967; Balla et tracción de miosina (0,5 M KCl) seguida de un
al., 1977) y la presión parcial de oxígeno (Fox, tratamiento con detergente no iónico y urea.
1966; Morley, 1971; Bendall, 1972; McDougall
y Taylor, 1975; Sarantopoulos y Pizzinatti, También se ha hallado una serín proteasa simi-
1990). lar a la quimotripsina con un pH óptimo entre
8,0 y 9,0. Aunque esta proteasa hidroliza mu-
Proteinasas del músculo
chas proteínas miofibrilares, no es una verda-
Este grupo de proteínas incluye muchas dera proteína sarcoplasmática pues se cree que
enzimas solubles involucradas en el metabolis- no se localiza en el interior de la fibra muscu-
mo anaeróbico, las enzimas mitocondriales del lar.
ciclo de los ácidos tricarboxílicos y los de la
La proteasa neutra activada por el calcio (de-
cadena transportadora de electrones, y juegan
signada por sus siglas en inglés CANP), a la
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que se llamó originalemente «factor activado tendones y paredes arteriales. También en el
por el calcio», se ha hallado en el sarcoplasma epimisio, perimisio y endomisio de los tejidos
del músculo esquelético de pollo, res, cerdo, musculares de los mamíferos.
conejo y hombre. Tiene un pH óptimo de
La composición en aminoácidos del colágeno
aproximadamente 7,5, es marcadamente acti-
de los mamíferos parece ser similar en la ma-
vada por concentraciones milimolares del ión
yoría de las especies: un tercio de todos sus
calcio y degrada preferentemente estructuras
residuos de aminoácidos son de glicina, tiene
proteicas asociadas con la línea Z. La alfa-
contenido de hidroxiprolina menor que 1 %;
actinina, el principal constituyente de la línea
alanina 11%, aminoácidos azufrados en con-
Z, resiste la acción de esta enzima, que degra-
centración menor que 1 %, aminoácidos pola-
da a la troponina y la tropomiosina, no presen-
res cerca del 18 % y amidas en un 15 %.
tes en esa región de la fibra.. Esta enzima está
relacionada con el ablandamiento post mortem. La unidad estructural básica del colágeno es la
molécula monomérica de tropocolágeno que
Las proteasas ácidas son las catepsinas A, B,
consiste en un cilindro de unos 2800 Å de lon-
C, D, E y L que son llamadas también enzimas
gitud por 14 Å de diámetro y un peso molecular
lisosomales. Se activan a bajos valores de pH,
de aproximadamente 300 kilodaltons. La es-
pero sus óptimos dependen del enzima en cues-
tructura secundaria del colágeno es una triple
tión. Las catepsinas A y C degradan pequeños
hélice de tres restos arrollados hacia la izquier-
péptidos sintéticos pero no proteínas nativas.
da. Cada cadena es un hélice levógira y las tres
La catepsina B degrada, además de los péptidos
se enrollan en una superhélicie dextrógira para
sintéticos, la miosina y la actina. La catepsina
dar la conformación final.
D hidroliza la miosina y la actina, pero no
péptidos sintéticos. La catepsina L digiere la Las cadenas se mantienen unidas mediante en-
actina, la miosina, la alfa-actinina, la troponina laces de hidrógeno. Los restos de prolina son
y la tropomiosina. los que determinan el ordenamiento helicoidal
de la cadena, mientras que los grupos R de los
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Proteínas del tejido conectivo restos de glicina que aparecen en cada tercera
Las proteínas del tejido conectivo tienen como posición permiten que las cadenas se enrollen
función la protección mecánica del organismo, entre sí.
así como la de conectar músculos, órganos y Las fibras de colágeno se acortan de un tercio
otras estructuras del esqueleto. En el músculo a un cuarto de su longitud inicial cuando se
transmiten la fuerza generada dentro de las fi- calientan en agua a 60°-70 °C (la temperatura
bras musculares al esqueleto. Estas proteínas varía con la procedencia del colágeno) y cuan-
son extracelulares. Los fibroblastos son los res- do la temperatura se eleva a 80 °C, el colágeno
ponsables de la formación de tendones y liga- se hidroliza y se convierte en gelatina soluble
mentos y de sintetizar y secretar colágeno, en agua.
elastina y otras proteínas.
Existen diferentes tipos de colágeno I, II, III,
Colágeno
IV y V, que tienen características diferentes
Es la proteína más abundante de todas las pro- (Sims y Bailey, 1981; Bailey y Light, 1989). El
teínas de los vertebrados superiores y consti- tipo más común es el tipo I que es el compo-
tuye alrededor de un tercio de la proteína total nente característico del tendón. El tipo II es
del cuerpo. Las fibras de colágeno están característico del cartílago y el tipo III de la
profusamente distribuidas en la piel, huesos, piel y los tejidos vasculares. Los tipos I, II y III
predominan en forma fibrosa en la matriz
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extracelular. Los tipos IV y V no forman ma- La heterogeneidad del colágeno se debe en
llas delgadas en las membranas basales de las parte a la presencia de diferentes genes estruc-
células musculares (Sanes y Cheney, 1982). turales involucrados, que es amplificada por
La molécula de colágeno está compuesta de modificaciones post-transcripcionales que per-
tres cadenas polipeptídicas, designadas cade- miten una amplia variación en las proteínas.
nas á, con secuencias repetidas de la forma Gly- Elastina
X-Y a lo largo de su longitud, donde X y Y son
Es la proteína que entra en la composición de
residuos de aminoácidos diferentes de la glicina.
las fibras elásticas. En la piel, los cartílagos y el
En el colágeno del tipo I, de las tres cadenas á
tejido graso y conectivo laxo, la elastina está
dos son iguales y una desigual. Cada cadena
presente en pequeñas cantidades; pero en las
tiene 1014 residuos asociados en secuencias de
paredes de las grandes arterias y ligamentos,
tripéptidos repetidas. Los tipos II y III contie-
su contenido es muy alto. La presencia de
nen un solo tipo de cadena: á1(II) y á1(III),
elastina da la posibilidad al tejido de recobrar
respectivamente. Las diferentes variedades de
la forma original tras ser sometido a un estrés
cadenas á1 son homólogas en las regiones car-
de compresión o extensión.
gadas (Butler et al., 1977).
Es muy insoluble y es estable a temperaturas
Los aminoácidos 4-hidroxiprolina, 3-
de hasta 150 °C; resiste la acción de la tripsina,
hidroxiprolina y la hidroxilicina sólo aparecen
la quimotripsina, la pepsina y las catepsinas.
en el colágeno y se forman postranscripcio-
Su estructura varía según el tejido. Su elastici-
nalmente por hidroxilación de residuos de
dad se debe a los entrecruzamientos que for-
prolina o lisina.
ma. Se pueden encontrar enlaces cruzados tanto
Los puentes cruzados de la molécula de intra como intermoleculares, uniendo 2, 3 ó 4
colágeno son vitales para la función vital de las cadenas polipeptídicas. Aunque un tercio de los
fibras Las moléculas de colágeno establecen residuos es glicina y un noveno prolina, no pre-
puentes cruzados espontáneamente cuando se senta el patrón periódico de tripéptidos repeti-
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empaquetan en fibras como resultado de la ac- dos que es característico del colágeno. Contie-
ción de la lisil oxidasa. Los puentes cruzados ne pocos aminoácidos polares y menos
de la misma molécula de colágeno pueden ser hidroxiprolina que el colágeno(1-2 %), carece
intra e intermoleculares. Los intramoleculares de hidroxilisina y posee un grupo cromóforo
resultan cuando dos cadenas alfa de la misma (Gallop y Paz, 1975). Tiene a nivel de los enla-
moléculas de colágeno se unen covalentemente, ces cruzados dos isómeros: los aminoácidos
mientras que los intermoleculares se forman al desmosina e isodesmosina (Thomas et al.,
unirse dos o mas cadenas alfa de dos o más 1963). Aunque la elastina es inusualmente es-
moléculas de colágeno. La condensación table puede ser degradada por ciertas enzimas.
aldólica de dos aldehidos activados se denomi-
Se sintetiza a gran velocidad en los animales
na puente cruzado reducible, pues puede ser
en crecimiento y el sexo también parece influir
roto en condiciones débilmente reductoras, a
en su síntesis. Se considera que algunas pato-
diferencia de los puentes cruzados maduros,
logía tales como enfisemas, pancreatitis o
que son estables a altas temperaturas y extre-
arterioesclerosis avanzada se producen por
mos pH. El número de puentes cruzados redu-
desequilibrios entre ciertas elastasas y sus
cibles disminuye con la edad, probablemente
inhibidores naturales (Bandman, 1986).
porque son los precursores de puentes cruza-
dos maduros no reducibles, más complejos.
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Reticulina
Entra en la composición de las finas fibras
reticulares en los cuales se encuentran los va-
sos sanguíneos (pulmones, piel, huesos y otros).
Por su composición aminoacídica es semejan-
te al colágeno, pero se diferencia de éste en
que se tiñe de negro con solución de plata
amoniacal, mientras que el colágeno se tiñe de
pardo.
Agua
La carne roja magra contiene alrededor de 76 %
de agua. El contenido de agua varía
inversamente con el de grasa: si aumenta el
contenido de grasa, el de agua decrece, aproxi-
mándose al contenido de agua del tejido adi-
poso, cercano al 10 %. La presencia del agua
influye poderosamente en los cambios que ocu-
rren en la carne durante la refrigeración, alma-
cenamiento y procesamiento (Hamm, 1960).
La proporción entre proteína y agua es casi
constante en un amplio rango de contenido de
grasa. El tejido adiposo es pobre en agua. Son
las proteínas las principales sustancias
captadoras de agua de los organismos vivos, Figura 1-15. Efecto del pH sobre la capaci-
por tanto, son de gran importancia las dad de retención de agua de la carne.
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teínas, el método comúnmente empleado con-
siste en exponer proteínas cuidadosamente
desecadas a vapor de agua a presión relativa
creciente. Se obtiene una curva que revela que
alrededor de las proteínas aparecen tres capas:
una primera capa de hidratación en la que la
interacción predominante es la ión-dipolo en-
tre las moléculas de agua orientadas y los gru-
pos cargados de la superficie de la proteína
(aproximadamente de 4 a 10 g por 100 g de
proteína); una segunda capa de hidratación en
la que se atenúan los efectos de orientación, o
sea una cantidad de agua aproximadamente
igual a la anterior que se une a las proteínas al
aumentar la presión de vapor del agua; y una
región de agua imperturbada, es decir, las mo-
léculas de agua están localizadas entre las mo-
léculas proteicas de una manera menos organi-
zada (aproximadamente de 20 a 60 g por 100 g
de proteína). Usando técnicas de resonancia
magnética nuclear, algunos investigadores han
observado que las regiones 1 y 2 contienen entre
20 y 27 % del agua total de la carne. Debido al
movimiento browniano hay un movimiento
constante entre las moléculas.
Calculando la fuerza de atracción entre las mo- Figura 1-16. Efecto de los aniones cloruro
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léculas de agua y los grupos polares, se ha com- sobre la capacidad de retención de agua de
probado que la fuerza disminuye tan rápida- la carne.
mente al aumentar la distancia, que solamente
la primera capa está fija en una posición defini-
Estudios de resonancia magnética nuclear han
da. La cantidad de agua ligada o unida (capas
demostrado que las moléculas de agua del
1 y 2) parece ser independiente de los cambios
músculo esquelético no están libres como las
moleculares inducidos por la desnaturalización
del agua pura, lo que parece deberse a su
de las proteínas de la carne, mientras que la
interacción específica con las proteínas celula-
cantidad de agua más débilmente unida dismi-
res nativas. Hamm (1963) estimó que el 70 %
nuye con la desnaturalización.
del agua de la carne fresca se localizaba dentro
La cantidad de agua unida más o menos ínti- de las miofibrillas, el 20 % en el sarcoplasma y
mamente a las proteínas supone una pequeña el 10 % en el tejido conectivo.
parte de los 300 a 360 g de agua por 100 g de
Efecto del pH sobre la capacidad de reten-
proteína que contiene la carne fresca. La ma-
yor parte del agua se encuentra en forma de ción de agua de las miofibrillas
moléculas aparentemente libres, localizadas Las miofibrillas retienen agua debido a que for-
entre las fibras de carne y de tejido conectivo. man un retículo tridimensional de filamentos y
la cantidad de agua inmovilizada depende del
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espacio existente entre filamentos, lo que se menor que para la carne extendida. El reduci-
pone de manifiesto observando el efecto del do efecto del pH refleja el alto grado de entre-
pH sobre la capacidad de retención de agua cruzamiento de los filamentos, que contrarres-
(CRA) (Figura 1-15). Cuando se añade agua a ta la repulsión electrostática que se da al au-
muestras de carne a las que se les ha ajustado mentar el pH. La maduración de la carne con-
el pH entre 4,5 y 7, se aprecia un mínimo de lleva una desintegración de la estructura
CRA a pH entre 5,0 y 5,1, valor que corres- miofibrilar en la banda I (Pearson et al., 1974).
ponde aproximadamente al punto isoeléctrico
Efectos de las sales
de las proteínas miofibrilares e indica el pH al
que la carga neta de las moléculas proteicas es La adición de sales afecta también el número
mínima (Grau, 1971). Las proteínas tienen un total y relativo de grupos cargados de los fila-
máximo de grupos cargados en su superficie y mentos. El cloruro de sodio aumenta la CRA e
por tanto su hidrofilia es máxima también. hinchamiento de la carne, cuando el pH se en-
cuentra del lado alcalino del punto isoeléctrico.
Si el pH se encuentra por encima del punto
isoeléctrico, desaparecen algunas cargas posi- El efecto neto es el desplazamiento del punto
tivas que determinan la repulsión de los fila- isoeléctrico hacia un pH más bajo y el aumento
mentos dejando más espacio a las moléculas del espacio entre los filamentos a pH 5 o supe-
de agua. De la misma forma el exceso de car- rior (Niniivaara y Pohja, 1954). Este efecto se
gas positivas a bajos valores de pH, provoca la representa en la Figura 1-16.
repulsión y aumenta el espacio entre las molé- Los pirofosfatos y tripolifosfatos simulan el
culas de agua y por tanto aumentan de volu- efecto del ATP y son capaces de romper los
men los miofilamentos (Figura 1-15) puentes entre los filamentos de actina y miosina
(Hoffmann, 1977; Offer y Trinick, 1983). (Swift y Ellis, 1956). Son solubilizadores es-
Efecto de los puentes entre miofilamentos pecialmente potentes de la actomiosina y pare-
ce que existe una relación más o menos directa
Por estudios de NMR que se han realizado se
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de a favorecer pH altos y consecuentemente del sacrificio, de modo que el pH en la carne
una alta CRA. Una rápida caída del pH ocurre puede ser más alto que en el vacuno. La carne
predominantemente en músculos blancos o de un vacuno adulto tiene un pH final más alto
intermedios (Wismer-Pedersen, 1986). que la del ternero y la de las hembras adultas
La variación en la CRA de la carne en la canal que la de los machos de la misma edad.
también se ve afectada por la velocidad de en- Además del agua de absorción fuertemente
friamiento tras el sacrificio y la posición de la unida a las proteínas existe el agua osmótica y
carne en relación con la superficie de la canal. capilar. El agua osmótica es la que se mantiene
La declinación del pH de los músculos más en las células íntegras, gracias a la más alta pre-
profundos es más rápida que la de los superfi- sión osmótica de las soluciones de sustancias
ciales y están expuestos a pH por debajo de orgánicas e inorgánicas de dichas células y a la
6,0 mientras la temperatura todavía está por membrana celular semipermeable, a través de
encima de 30 °C (Wismer-Pedersen, 1986). la cual tiene lugar una difusión selectiva. La
Variaciones en la CRA entre especies, sexo cantidad de agua osmótica influye en las pro-
piedades eléctricas de los tejidos. Esta agua se
y edades al sacrificio.
separa de la carne por inmersión en soluciones
Se dice que la carne de cerdo tiene una CRA de mayor presión osmótica, durante la ruptura
mayor que la del vacuno ya que las pérdidas de los tejidos por desnaturalización térmica.
por goteo en el vacuno son superiores a las del
Parte del agua osmótica se encuentra en el es-
cerdo. La carne de ternera tiene una CRA su-
pacio capilar de la estructura de los tejidos,
perior a la del vacuno mayor y la de machos
debido a que estos capilares son capaces de
jóvenes es más alta que la de hembras de la
retener soluciones no así agua pura. En los te-
misma edad. Se plantea que la razón funda-
jidos animales el papel de capilares lo juegan
mental para estas diferencias radica más en las
principalmente el sistema de vasos sanguíneos
condiciones de los animales al momento del
y linfáticos. El agua de los macro capilares in-
sacrificio que en la composición intrínseca del
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Tabla 1-5. Fórmula y propiedades de algunos de los más importantes ácidos grasos
insaturados.
de las fibras musculares, y que forma parte de en la molécula de glicerol para formar isómeros,
las estructuras celulares del sarcolema, retícu- posibilita la existencia de multitud de
lo sarcoplásmico, etc., y constituida fundamen- triglicéridos diferentes, así, en una grasa que
talmente por fosfolípidos y algunos triglicéridos contengan 9 ácidos grasos son posibles 4 o 5
– de la grasa visible, situada entre las fibras triglicéridos diferentes y en una que posea 14
musculares (grasa infiltrada), formada por podían existir 1460 triglicéridos diferentes.
triglicéridos y que aporta el aspecto veteado Los ácidos grasos que se encuentran forman-
conocido como marmorización o marbling. do parte de las grasas animales difieren en la
Los lípidos del tejido adiposo están constitui- longitud de la cadena de átomos de carbono y
dos casi en su totalidad por triglicéridos (99%) en el tipo de enlace que une los átomos de car-
y contienen fosfolípidos en un orden de 15 a bono. Si todos los átomos de carbono están
25 mg / kg (Horstein et al., 1961; Smied et al., unidos por enlaces sencillos, los ácidos se lla-
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1979) y de materia insaponificable, principal- man ácidos saturados. Si en la cadena hay uno
mente colesterol. o más dobles enlaces, el ácido se llama ácido
insaturado. En la grasa de la carne predominan
Los triglicéridos son triésteres del glicerol o
los ácidos grasos saturados y monoinsaturados.
glicerina con tres moléculas de ácidos grasos
(ácidos carboxílicos de cadena recta con nú-
mero par de átomos de carbono) y tienen la
fórmula general que se representa en la Figura
1-17.
OOC R1
R 1, R 2 y R 3 representan ácidos grasos OOC R2
esterificados en las respectivas posiciones de
la molécula de glicerol. Si los tres ácidos grasos OOC R3
son idénticos, el triglicérido se denomina sim-
ple; si son diferentes, compuesto. Las grasas
naturales constan principalmente de Figura 1-17. Fórmula general de los
triglicéridos compuestos. La variedad de áci- triglicéridos. La grasas naturales constan
dos grasos presentes en la grasa, además de principalmente de triglicéridos compuestos,
los distintos modos posibles de combinación en los que al menos uno de los restos de áci-
dos grasos R1, R2 o R3 es diferente.
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Los ácidos grasos saturados se corresponden do esteárico, palmítico y oleico, y contienen
con la fórmula general CnH(2n+1)COOH. Los sólo pequeñas cantidades de otros ácidos
más comunes y algunas de sus propiedades se grasos.
muestran en la Tabla 1-4. Las propiedades de las grasas naturales depen-
Los ácidos grasos insaturados de la grasa den del tipo de ácidos grasos que forman sus
cárnica tienen uno o dos dobles enlaces en la triglicéridos, así como del modo de distribuirse
cadena. En la Tabla 1-5 se muestran los más éstos en las diferentes posiciones de la molé-
comunes. cula. Se pueden hacer algunas generalizacio-
nes acerca de la distribución de los ácidos
Hay siete ácidos grasos que suponen más del
grasos en los triglicéridos basadas en los análi-
98 % de los ácidos grasos totales de la grasa
sis de estereoespecificidad. Las distribuciones
de la carne: palmítico, esteárico,
se consideran en términos de proporciones y
hexadecanoico, oleico, linoleico y
tendencias, más que como concentraciones y
araquidónico.
localizaciones absolutas. Se plantea que la ten-
El punto de fusión se eleva a medida que au- dencia de distribución se puede resumir: C-1:
menta el peso molecular y disminuye a mayor saturado; C-2: insaturado corto; C-3: largo. Las
insaturación. Las grasas insaturadas se pueden desviaciones más aparentes son la localización
hidrogenar para hacerlas más saturadas y au- del ácido palmítico en la posición C-2 de la
mentar su punto de fusión, convirtiéndolas en grasa de cerdo y la de muchos peces excepto
grasas más duras y estables. Las grasas la trucha. Los ácidos grasos 20:5, 22:5 y 22:6
insaturadas son susceptibles a sufrir reaccio- son excluidos de la posición C-2 y se encuen-
nes de óxido-reducción, además de las típicas tran principalmente en C-3 en las grasas de
del grupo ester. mamíferos (Brockerhoff et al., 1968). (Perkins,
La cantidad de ácidos grasos insaturados en la 1965). Se plantea que el concepto de 1, 3 al
dieta es de gran importancia nutricional, ya que azar / 2 al azar es adecuado para describir la
distribución de ácidos grasos en estos
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Tabla 1-6. Porcentaje de cada tipo de OOC R
fosfolípidos en diversos tejidos musculares OOC R’
de cerdos.
Localización en la canal
-
Fosfolípido +
Panceta Jamón Lomo Costillar (CH2)2 N(CH3)3
Fosfatidiletanolamina 32,8 34,2 33,3 28,4
Fosfatidilserina 4,7 7,8 4,7 2,5
Lecitina 58,6 54,7 60,8 63,0 Figura 1-18. Fórmula general de las
Esfingomielina 3,9 3,3 1,2 6,1 lecitinas, que son fosfolípidos típicos.
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fosfolípidos se extraen de los tejidos con mu- Esteroles
cha dificultad, se requiere del empleo de
El colesterol es el único miembro de los
metanol u otro compuesto apropiado para rom-
esteroles hallado en los tejidos animales. Es
per los puentes polares antes de poder extraer-
constituyente de muchas células animales y se
los.
halla en gran cantidad en el tejido nervioso, en
Los ácidos grasos insaturados influyen en las el hígado y en ciertos depósitos grasos. El pa-
propiedades físicas y químicas de los pel del colesterol en estas membranas no está
fosfolípidos. Generalmente en los claro pero se supone unido a fosfolípidos en
fosfoglicéridos los ácidos grasos saturados es- asociaciones que podrían regular el transporte
tán localizados en la posición alfa y los de nutrientes u otras sustancias a través de la
insaturados en la beta, aunque pueden produ- membrana.
cirse algunas desviaciones de esta norma. La
Los ésteres del colesterol suponen casi el 90 %
composición de fosfoglicéridos varía según su
del colesterol total en los adrenales y entre el
localización en la canal y el contenido varía en
65 y el 70 % en el plasma. El ácido linoleico
función de los lípidos de un músculo.
constituye más del 36 % de estos ésteres en el
Los fosfolípidos desempeñan un papel impor- hígado y entre el 39 y el 100 % en el plasma
tante en relación con el aroma y la durabilidad sanguíneo. Se supone que este nivel alto de
de la carne y de los productos cárnicos ácidos grasos insaturados en la composición
(Horstein et al., 1961; Gima y Dugan, 1965). de los ésteres de colesterol es un factor de im-
Cuando los fosfolípidos se oxidan por exposi- portancia en la arterioesclerosis.
ción al aire, ocurren cambios en el aroma y color
En la fracción insaponificable se encuentran
de la carne que se aceleran con la cocción. Los
además del colesterol, otros componentes: vi-
cambios oxidativos son más marcados en frac-
taminas liposolubles, compuestos aromáticos
ciones de tejidos ricas en fosfolípidos que en
y hormonas, entre los cuales la 5 alfa-
las que contienen sólo lípidos neutros (Pearson,
androsterona se ha identificado como respon-
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1977).
sable del olor sexual en carnes de cerdo sin
El contenido de fosfolípidos al igual que el de castrar (olor a verraco).
grasa total, varía con la localización dentro de Carbohidratos
la canal y con la cantidad de grasa del múscu-
lo. Si el contenido lipídico total de un músculo El contenido de carbohidratos del tejido mus-
disminuye de un 5 % a un 1 %, el porcentaje cular es generalmente muy pequeño, alrededor
de fosfolípidos sobre el contenido graso puede del 1 % del peso húmedo (Lawrie, 1985;
elevarse desde el 10 % al 70 % (Kucchmak y Lehninger, 1982).
Dugan, 1963). Los carbohidratos en el organismo animal son
Los fosfolípidos del músculo de vacuno están monosacáridos, polisacáridos, sus intermedia-
compuestos por un 30-40 % de cefalinas, un rios glicolíticos o porciones de moléculas tales
50-60 % de lecitinas y un 10 % de como ácidos nucleicos, nucleótidos,
esfingomielina. Para el músculo del cerdo es nucleósidos, y algunas proteínas
32 % de fosfatidiletanolamina, 59 % de (glicoproteínas) y lípidos (glicolípidos). Las
fosfatidilcolina y un 4 % de esfingomielina. La pentosas y las hexosas son los monosacáridos
Tabla 1-6 muestra los contenidos de algunos predominantes, y el más abundante la D-glu-
fosfolípidos en diversos tejidos musculares del cosa, que interviene en el metabolismo de to-
cerdo. das las células. La hidrólisis parcial de los áci-
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dos nucleicos produce nucleósidos, compues- estérica. Son esenciales en el mantenimiento
tos en que las pentosas están conjugadas con de la integridad estructural de muchos tejidos
una base púrica o pirimídica. La esterificación conetivos. La heparina previene la coagulación
fosfórica de los nucleósidos produce ésteres de la sangre localizándose en el pulmón y en
mono-, di- o trifosfatos, los nucleótidos, que las paredes arteriales.
juegan un papel crucial en el metabolismo ener-
Las glicoproteínas se definen como proteínas
gético (Merkel, 1986).
en las que uno o más heterosacáridos están
Muchos de los glúcidos del organismo existen unidos covalentemente como grupos
como polisacáridos de alto peso molecular y prostéticos. Los proteoglicanos se denomina-
se les conoce también como glicanos. Estos ban mucoproteínas o mucopolisacáridos. Los
difieren en el tipo de unidad que repiten, en la proteoglicanos son glicoproteínaas con un con-
longitud de sus cadenas y en el grado de rami- tenido en carbohidratos muy alto, que se ca-
ficación que soportan. Los glicanos que con- racterizan también por pequeñas unidades de
tienen una sola unidad de repetición, como el disacáridos que se repiten muchas veces, re-
glucógeno – polímero de D-glucosa – se de- sultando unas moléculas de peso desde 30 has-
nominan homopolisacáridos y los que están ta 1000 kilodaltons. Ninguna glicoproteína que
constituídos por mezclas de 2 o más unidades, no sea proteoglicano contiene estas unidades
como el ácido hialurónico – polímero en que de sacáridos en serie.
se alternan el ácido D-glucourónico y la N-
Las otras glicoproteínas tienen un grado de
acetil-D-glucosamina – se denominan
polimerización bajo, pero entre ellas es común
heteropolisacáridos. También se establece di-
una estructura ramificada. Aunque pueden exis-
visión entre los polisacáridos de reserva y los
tir secuencias de unidades de carbohidratos en
estructurales o plásticos.
las ramificaciones de los heterosacáridos, no
El glicano de reserva más importante es el se da una ramificación serial. Los
glucógeno, que se almacena en muchos teji- heterosacáridos de estas glicoproteínas inclu-
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ceramida y se localizan principalmente en la color y las propiedades tecnológicas de la car-
vaina de mielina de las células nerviosas. De su ne.
hidrólisis se libera una esfingosina, o un ácido
Glucosaminoglicanos
graso, o una hexosa, más frecuentemente D-
galactosa y menos D-glucosa. Otro glicolípido Son los polisacáridos que se relacionan con el
encontrado en la materia blanca del cerebro es tejido conectivo, por lo que se encuentran dis-
el éster sulfato de la galactosa. en su posición tribuidos por todo el organismo. Son polímeros
3 de la molécula de galactocerebrósido. lineales de unidades disacáridos repetidas que
consisten de una hexosamina y un ácido
La segunda clase de glicoesfingolípidos, los
hexurónico; rara vez contienen un único tipo
gangliósidos, se encuentra de manera signifi-
de disacárido. Se clasifican en 7 familias según
cativa en el tejido en el tejido nervioso y en el
el disacárido que predomina. Generalmente se
bazo, son especialmente abundantes en las ter-
encuentran como proteoglicano en los tejidos
minaciones nerviosas y se cree que intervienen
conectivos, dispuestos a lo largo de las proteí-
en la transmisión del impulso nervioso a través
nas fibrosas. Se plantea que las relaciones que
de las sinapsis. Los gangliósidos, además de
establecen entre sí y con el agua y los
glucosa o galactosa, contienen derivados de
microiones de la matriz intercelular podrían
carbohidratos como la N-acetil-glucosamina o
explicar las propiedades físicas del tejido
la N-acetil-galactosamina y el ácido N-acetil-
conectivo.
murámico.
Algunos proteoglicanos parecen estar unidos
La tercera clase de glicoesfingolípidos son los
covalentemente al colágeno o a otros compo-
oligosacáridos de ceramida.
nentes de la matriz, y otros están atrapados fí-
Glucógeno sicamente en la red de fibras colágenas.
Como se dijo anteriormente, es el glicano de Dependiendo del tipo de de polisacárido, varía
reserva más importante de los tejidos anima- el número de moléculas de polisacáridos uni-
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les. Sus macromoléculas están constituídas por das a cada monómero de colágeno. Los
residuos de glucosa y varían notablemente en colágenos de los tipos I, II y III unen todos
forma y tamaño según las distintas especies. condroitín sulfato. Se ha planteado en los últi-
Es más abundante en el hígado, de cuyo peso mos años, que los proteoglicanos tienen dos
representa entre un 2 y un 10 %. El contenido efectos en la génesis del colágeno, retardando
normal en el tejido muscular esquelético es del el ensamblaje de las moléculas de colágeno si
0,5 al 2,0 % con una media de algo menos del están presentes en las etapas iniciales del pro-
1 %. El contenido de glucógeno no varía ceso. Con respecto a la elastina hay poca in-
consistentemente con el tipo de fibra ni con su formación sobre la interacción entre ella y los
actividad metabólica. (Rennie y Edwards, 1981) glicosaminoglicanos.
El contenido de glucógeno varía según el tipo Proteoglicanos
de músculo, el contenido de grasa en el mis- Se forman por la unión covalente de los
mo, nivel de actividad, método de sacrificio y glicosaminoglicanos al núcleo de las proteínas.
otros factores. Después del sacrificio (condi- El condroitín sulfato y el heparán sulfato se
ciones anaerobias) el ácido láctico formado a unen a la proteína por una región que contiene
partir del glucógeno se acumula y el pH de la ácido hialurónico, galactosa y xilosa; la xilosa
carne disminuye, teniendo el valor del mismo y está unida a un grupo hidroxilo de un residuo
su tasa de descenso una gran importancia en el de serina de la proteína. Con la excepción de
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loa xilosa, la unión se produce en el complejo Componentes inorgánicos
de Golgi. El cartílago contiene cerca del 50% Aproximadamente el 96 % del organismo ani-
de peso seco de proteoglicanos y su estructura mal está constituido por los elementos O, C, H
química es extremadamente compleja. En la y N. La mayor parte del O y el H se encuentra
matriz del cartílago, las fibras de colágeno formando agua; el resto de estos dos elemen-
forman un enrejado donde los agregados de tos más todos los átomos de N, la mayor parte
proteoglicanos producen un gel viscoso e de los de C y S y algunos de P intervienen en la
hidratado que absorbe esfuerzos de formación de los compuestos orgánicos. Sola-
compresión. La concentración de mente alrededor del 3,5 % del peso corporal
proteoglicanos en la mayoría de los cartílagos total es de naturaleza inorgánica y se halla cons-
hialinos es de 3 a 5 veces mayor que la que tituido esencialmente por los elementos Ca, P,
sería posible si estuvieran totalmente K, S, Na, Cl, Fe y Mg. De estos, el Ca y el P
expandidos. La composición de las propiedades son los que se presentan en mayor cantidad,
de las fibras de colágeno y los proteoglicanos sobre todo formando el material inorgánico de
determinan la fuerza de tensión y la elasticidad huesos y dientes.
del cartílago (Comper y Laurent, 1978; Lindahl
y Hook, 1978; Kleine, 1981; Hascall y Kimura, Los elementos trazas son Mn, Cu, I, Zn, Fe,
1982). Co, Si, Mo y Se. En los tejidos corporales exis-
ten normalmente diferentes elementos adicio-
Glicoproteínas nales que probablemente son esenciales o be-
Se encuentran en todos los fluidos neficiosos como Ba, Br, Cr, F y Sr. También se
extracelulares y en las membranas de muchas han detectado en el organismo animal cantida-
células, particularmente la de los eritrocitos, des mensurables de As, Ni, Sn y Va (Lawrie,
donde el ácido siálico contribuye a las propie- 1981; Lehninger, 1982; Merkel, 1986).
dades inmunológicas y a la carga de superficie. El 80-85 % de la materia mineral total del or-
De todos los azúcares presentes en las ganismo está localizada en los tejidos
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El Ca, P y en menor cuantía el Mg, contribu- carne es una fuente pobre en Ca ya que el 99 %
yen a la morfología y rigidez del hueso, y este del Ca2+ del organismo está en el esqueleto. El
último actúa entre otras funciones como depó- 1 % sirve a numerosas funciones como su re-
sito de reserva de los minerales. Estos minera- lación con la calmodulina que es una proteína
les del hueso actúan como reguladores de la que liga iones Ca2+, regulando así varios siste-
concentración de los iones inorgánicos en el mas enzimáticos. La calmodulina regula la con-
plasma y en otros tejidos corporales. La for- tracción en el músculo esquelético mediante su
mación de geles (sistemas coloidales) es favo- control de la bomba de Ca2+ del RS y en el
recida por el Ca2+ y dificultada por el Na+ y el músculo liso por medio de su acción sobre la
K+. Los 4 cationes más comunes del tejido mus- quinasa ligera de la miosina (Merkel, 1986).
cular (Na+, K+, Ca2+ y Mg2+) intervienen de una El 20 % del total del P del organismo se en-
forma sustancial en el mantenimiento de la pre-
cuentra en tejidos diferentes al hueso. En for-
sión osmótica y en el balance de electrolitos.
ma de fosfato es un componente de los ácidos
La presión osmótica a ambos lados de las mem-
nucleicos, de coenzimas y nucleótidos. Estos
branas celulares tiene que mantenerse igual,
compuestos intervienen en la biosíntesis, en la
para lo cual la concentración del ión sodio es
contracción y el movimiento, en el sistema de
mayor en el líquido extracelular. El equilibrio
transferencia de energía vía ATP-ADP o vía
Gibbs-Donman ayuda a explicar este hecho. El
creatina y en la transferencia del material here-
ión Cl– participa también en la regulación de la
ditario en todas las células del cuerpo; juega
presión osmótica y además en el transporte de
un papel esencial en el metabolismo de los
CO2 y en la regulación del pH.
carbohidratos. Otras funciones incluyen el par
Otros iones que tamponan el líquido son el Na+, H2PO4– / HPO42– como sistema tampón en la
el HCO3– y el H2PO4–. sangre, los fosfolípidos presentes en membra-
La actividad enzimática de las metaloenzimas nas celulares y orgánulos, los intermediarios
es dependiente de iones metálicos específicos, fosforilados en el metabolismo y la
fosforilación-desfosforilación como mecanismo
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proporción de los iones Na + y Cl – es Tabla 1-7. Contenido de vitaminas del com-
extracelular, mientras que el K+ es intracelular. plejo B en el tejido muscular (mg/100g de
Los tres elementos se asocian metabólicamente. tejido) (según Schweigert y Payne,1956 y
El débil aumento de la capacidad de retención Watt y Merril, 1963).
de agua durante el mantenimiento post mortem Vitaminas del Carne de Carne de
de la carne es debido al desplazamiento parcial complejo B res cerdo
de los cationes divalentes que unen grupos Tiamina 0,08-0,19 0,74-0,94
aniónicos de dos proteínas musculares adya-
centes por cationes monovalentes, principal- Riboflavina 0,13-0,4 0,18-0,19
mente Na+ y K+. Esta transmutación de iones Acido nicotínico 3,9-7,5 3,9-4,3
disminuye la unión entre las cadenas proteicas, Vitamina B6 0,14-0,41 0,42-0,5
aumentando el espacio físico entre ellas, y esta Acido pantoténico 1,0 0,72-2,0
estructura abierta puede retener más agua
Biotina 4,6 5,3-5,5
(Gillet et al., 1965; 1967; Lawrey y Pomeroy,
1963). Acido fólico 0,013-0,026 0,007-0,009
Vitamina B12 2,0 0,9
Elementos trazas
Los elementos trazas esenciales son: el Fe, el llo de los tejidos conectivos y vasos sanguí-
Cu, el Zn, el Mn, I, Si, Mo, Co, Se, As, Cr, F, neos; promueve la autooxidación de la
Ni, Sn y Va. oximioglobina, de una forma menos marcada
El Fe y el Cu son elementos trazas esenciales que el Fe y el Zn. La mayor parte del Cu está
para el organismo, que desempeñan un papel en el hígado (72-79 %), en los músculos (8-
importante en la respiración. La mayoría del 12 %), en la piel, el pelo y la lana (9 %) y el
Fe del cuerpo se encuentra en forma de com- esqueleto (2%); se localiza también en el cen-
plejos con las proteínas. El Fe forma parte de tro activo de la lisil oxidasa. Durante la con-
los grupos hemo de la mioglobina y la hemog- servación de la carne por los diferentes méto-
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concentración de esta glándula. Se necesita para homogéneamente en todos los tejidos y flui-
la síntesis de la tiroxina y la triyodotironina. dos.
El Si se encuentra fundamentalmente en los te- El Sn se concentra principalmente en los hue-
jidos epiltelial y conectivo, especialmente la sos y en los dientes; es poco absorbido y rete-
piel, la aorta, la tráquea, el tendón y el hueso. nido por el cuerpo.
Es esencial para el desarrollo y crecimiento del
El Va se distribuye homogéneamente a muy
esqueleto y para el crecimiento y mantenimiento
bajas concentraciones en todos los tejidos del
de la piel y las paredes arteriales.
cuerpo. Se ha señalado que favorece la
El Mo se encuentra en bajas concentraciones mineralización del diente y el hueso y que pa-
en todos los tejidos y fluidos del organismo. rece intervenir en el crecimiento normal y en la
También lo requieren muchas enzimas y su con- reproducción. Se cree que puede inhibir la sín-
centración en el organismo depende de la die- tesis del colesterol.
ta. Su absorción se interfiere por el Cu y los Vitaminas del tejido muscular
sulfatos y su excreción se favorece por la in-
gestión de sulfatos. Tiene poca cantidad de las vitaminas
liposolubles como A, D, E, K; pero mucha can-
El Co forma parte de las cobalaminas, com- tidad de las vitaminas del grupo B (B1, B2, B6,
puestos con actividad vitamínica B12. En el mús- B12) (Lawrie, 1981). La mayor parte de las vi-
culo esquelético está un 43 % del total del or- taminas es relativamente resistente a los pro-
ganismo, el 14 % en los huesos y el resto en cesos tecnológicos aplicados en la industria
otros tejidos como el hígado y el riñón. cárnica. Sin embargo, la tiamina se destruye
El Se se encuentra en todas las células y teji- parcialmente durante los proceso de salazón,
dos del cuerpo, especialmente en el hígado y ahumado, horneo, secado y mediante el trata-
en el riñón, en menor cantidad en el músculo, miento con calor y con radiaciones ionizantes.
hueso y en la sangre, y poca cantidad en el te- En la Tabla 1-7 se reportan valores promedio
del contenido de vitamina B en el tejido fresco.
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sacrificados contiene entre 0,2-0,3 % de ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos.
carnosina.
Los ribonucléosidos (ATP, GTP, CTP, UTP)
Creatina: Aproximadamente el 80 % está en realizan diversas funciones:
forma de fosfato de creatina. En la carne se • ATP y UTP participan en la síntesis de
glucógenos
Fosfato de creatina + ADP ↔ Creatina + ATP
• ATP y GTP participan en la síntesis de
encuentra libre pues en los procesos de con- proteínas
tracción muscular el equilibrio: • ATP y CTP participan en la síntesis de
fosfolípidos
está muy desplazado hacia la formación del
ATP. La cantidad de creatina-creatinafosfato en Factores que afectan la composición
el músculo fresco es de 0,2-0,55 %. del músculo
Glutation: Tiene un grupo sulfhidrilo muy dis- Los músculos pueden clasificarse en rojos o
ponible para procesos redox; coopera a man- blancos. Esta clasificación implica diferencias
tener el potencial redox (Eo) en el músculo. tanto histológicas como bioquímicas. Los mús-
culos rojos poseen una mayor proporción de
Entre las sustancias de origen proteico pode- fibras estrechas ricas en mioglobina que con-
mos citar la cadaverina producida por tienen cantidades relativamente pequeñas de
descaboxilación de la lisina. Las bases púricas enzimas, una línea Z estrecha, se contraen du-
tienen importancia en el ATP (adenina, tinina, rante cortos períodos de tiempo y requieren
guanina, citosina y uracilo). frecuentes períodos de reposo y recuperación.
Otras sustancias nitrogenadas son: los Las diferencias entre los músculos se deben a
nucleósidos, los nucleótidos y la colina en los la influencia de un gran número de factores in-
procesos de impulso nervioso. Su característi- trínsecos relacionados con su función.
ca principal es una energía de hidrólisis alta (7
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kcal/mol) que se utiliza en procesos endógenos. Las más importantes son: la especie, la raza, el
sexo, edad, localización anatómica del múscu-
Existen dos series de nucleósidos: los lo, entrenamiento o ejercicio, plano de nutri-
ribonucleósidos y los desoxirribonucleósidos. ción y la variabilidad interanimal. Además di-
De forma análoga hay dos tipos de nucleótidos:
Tabla 1-8. Composición química del músculo l. dorsi de animales maduros (según Lawrie,
1974)
Índice Conejo Oveja Cerdo Res Ballena
Humedada (%) 77,0 77,0 76,7 76,8 77,0
Grasab (%) 2,0 7,9 2,9 3,4 2,4
Nº de yodoc - 54 57 57 119
N total (%) 3,4 3,6 3,7 3,6 3,6
P sol. total (%) 0,20 0,18 0,20 0,18 0,20
Mioglobina (%) 0,02 0,25 0,06 0,50 0,91
Metilaminas d (%) - - - - 0,01-0,02
a
en base libre de grasa; b contenido intramuscular; c de la grasa intramuscular; d expresadas como óxido de
trimetilamina.
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versos factores extrínsecos: alimento, fatiga, yor que en el mismo músculo de los caballos
miedo, manipulación previa al sacrificio, pe- de tiro. En el ganado vacuno existen diferen-
ríodo inmediato postmortem y el posterior al- cias entre las razas destinadas principalmente a
macenamiento (Lawrie, 1974). la producción de leche y de carne. Fundamen-
talmente el contenido de grasa intramuscular
Especie
es mayor en el vacuno productor de carne que
Este es el factor que produce efectos más no- en el de leche.
torios sobre la composición del músculo, como
El músculo l. dorsi de los cerdos de la raza
puede apreciarse en la Tabla 1-8. El contenido
Large White posee más mioglobina y un pH
de agua, nitrógeno total y fósforo total es simi-
final más elevado que el de los cerdos Landrace.
lar entre las 5 especies de la tabla, pero en las
restantes características existen marcadas di- Sexo
ferencias. En general los machos poseen menos grasa
La carne de los bóvidos presenta grasa más intramuscular que las hembras y los individuos
saturada que la del cerdo, mientras que el mús- castrados de cada uno de los sexos más que
culo l. dorsi de la ballena azul pose un índice los correspondientes animales enteros. En los
de yodo (grado de insaturación) más elevado toros las fibras son mayores y la carne más dura.
que el de las restantes especies. En la carne de vaca hay mayor cantidad de pro-
teínas y más grasa, pero menos agua.
El contenido de mioglobina de la ballena y los
bóvidos es mayor que en las demás especies Estudios realizados por Louca et al. (1977) de-
presentadas en la Tabla. Otra característica de mostraron que los machos enteros crecen más
la carne de ballena es su alto contenido en los rápidamente que que los castrados hasta que
buffers carnosina, anserina y balenina alcanzan la madurez, pero a partir de ese mo-
(dipéptidos beta-alanil-histidina). Este factor, mento la velocidad de crecimiento disminuye,
junto con su elevado contenido de mioglobina, debido a la actividad sexual, mientras que los
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que le permite almacenar grandes cantidades castrados continúan creciendo a la misma ve-
de oxígeno, explica por qué puede operar en locidad.
condiciones anaerobias por largos períodos de Edad
tiempo.
Al aumentar la edad aumentan casi todos los
La velocidad de oxigenación es más rápida en índices químicos a excepción del contenido de
la carne de cerdo, intermedia en la de cordero agua. En los bóvidos el índice de yodo de la
y más lenta en la carne de res (Haas y Bratzler, grasa intramuscular disminuye notablemente
1965). con la edad. El contenido de tejido conectivo
Inmunológicamente, se han evidenciado dife- en el músculo es mayor en animales jóvenes
rencias en la miosina de los músculos l. dorsi que en los adultos, de modo que la proporción
de buey, cerdo, oveja y caballo. La actividad muscular de colágeno y elastina disminuye al
citocromo-oxidasa es elevada en los músculos aumentar la edad de los animales. Por otra par-
del caballo, que son potentes, y baja en la del te, la naturaleza del tejido conectivo varía con
conejo. la edad, disminuyendo la solubilidad del
Raza colágeno al aumentar el número de
entrecruzamientos moleculares y su estabilidad.
El contenido de mioglobina en el músculo l. Es por esto que la carne de ternera es más tier-
dorsi de las razas de caballos de carrera es ma- na que la de vaca (Ashgar y Pearson, 1980).
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Localización anatómica es una aumento en la producción de mioglobina.
Ramsbottom y Strandine (1948) realizaron un El entrenamiento determina también un aumen-
estudio de la composición de 50 músculos de to en la reserva de glucógeno muscular que,
reses adultas, en el que encontraron que el con- por supuesto, conduce a un pH final más bajo
tenido acuoso y el contenido graso oscilan des- post mortem. La inactividad moderada produ-
de 62,5 y 18,1 %, respectivamente, en los mús- ce sólo una disminución de las proteínas
culos intercostales, hasta 76,0 y 1,5 %, respec- sarcoplásmicas y miofibrilares.
tivamente, en el músculo Extensor carpi
Plano de nutrición
radialis.
A medida que aumenta la proporción de tejido
El pH final varía desde 5,4 en el músculo
graso del animal, el contenido de grasa
semimembranoso, hasta 6,0 en el músculo
intramuscular también tiende a incrementarse,
esternocefálico, mientras que el contenido de
disminuyendo el contenido de agua en el mús-
hidroxiprolina, una medida de la proporción de
culo. La carne de animales criados con planos
tejido conectivo en el músculo, varía desde
de nutrición muy bajos muestran un marcado
350 µg/g en el Psoas major hasta 2500 µg/g
incremento en su contenido de agua.
en el Extensor carpi radialis.
Si el plano de nutrición es alto, una mayor pro-
Entrenamiento y ejercicio
porción de la grasa se sintetiza a partir de
La principal alteración que se observa en el carbohidratos, y esta grasa tiene un número de
músculo, debido a la ejercitación sistemática, yodo más bajo (mayor saturación).
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