Estructura de aminoácidos.

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques

constructivos para armar las moléculas de proteína. A estos 20 aminoácidos se
les llama aminoácidos comunes, estándar o normales. A pesar de la poca
cantidad de los aminoácidos, se puede obtener una variedad enorme de
distintos polipéptidos al unir los 20 aminoácidos comunes para formar
distintas combinaciones.
Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos
carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo
están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono a. Así, todos
los aminoácidos estándar que contienen las proteínas son a-aminoácidos. Al
carbono a se unen otros dos sustituyentes: un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral (R) que es única para cada aminoácido
En 19 de los 20 aminoácidos que se usan en la biosíntesis de proteínas, el
átomo de carbono a es quiral, o asimétrico, porque tiene cuatro grupos
diferentes unidos a él. La excepción es la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo
de hidrógeno (la molécula no es quiral, porque el átomo de carbono a está
unida a dos átomos idénticos de hidrógeno). Los 19 aminoácidos quirales
pueden, en consecuencia, existir como estereoisómeros. Los estereoisómeros
son compuestos que tienen la misma fórmula molecular, pero difieren en el
orden o configuración de sus átomos en el espacio. Los dos estereoisómeros
son moléculas distintas que no se pueden Inter convertir con facilidad entre sí
ya que un cambio de configuración requiere romper uno o más enlaces. Los
estereoisómeros de aminoácidos no son imágenes especulares (es decir,
imágenes en espejo) superponibles; a dichos estereoisómeros se les llama
enantiómeros. Dos de los 19 aminoácidos quirales, la isoleucina y la treonina,
presentan dos átomos quirales de carbono cada uno.