Bioquimica - Tarea2 - Grupo Colaborativo - 40

Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Tarea 2
UNIDAD 2: TAREA 2
Enzimología y Bioenergética
ESTUDIANTES
Paola Andrea Henao Paramo
Angy Carolina Castaño Ospina
Dannys Palomino Vallecilla
Jonathan Varela
Lina Yolanda Portilla Castro
TUTORA:
LUISA FERNANDA PEÑARANDA
BIOQUIMICA
GRUPO: 201103_40
UNAD
Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Tarea 2
OCTUBRE DE 2019
Nombre del Paola Andrea Henao Paramo

estudiante:
Letra seleccionada:
Grupo colaborativo : 201103_40 A
Ejercicio 1. Enzimología
Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas
Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

acuerdo con la letra seleccionada.
Tipos de
Tipo de Enzima Función 3 ejemplos
inhibición
Oxidoreductasa Catalizan -un ejemplo La inhibición

s reducciones de de este enzimática
oxidoreducción proceso es la consiste en la
, dicho de otro succinato disminución o
modo, deshidrogenas anulación de la
transferencia a o la velocidad de
de hidrógeno citocromo c a reacción
(H) o oxidasa catalizada por
electrones (e-) -oxigenasas una enzima.
de un sustrato -Peroxidasas Los inhibidores
a otro. - la pila Cu-Ag son por tanto
es un ejemplo sustancias que
de reacción disminuyen total
rédox. o parcialmente la
actividad de una
enzima
La inhibición
puede ser de dos
tipos:
-Irreversible:
cuando el
inhibidor
modifica o
destruye la
Tarea 2
enzima, que no
puede recuperar
su actividad.
-reversible:
cuando el
complejo
enzima-inhibidor
puede disociarse
y volver a
actuar.
Existen dos tipos
 Inhibición
Competitiv
a donde el
inhibidor
compite
con el
sustrato
por el
centro
activo
 Inhibición
No
competitiv
a donde el
inhibidor
no compite
con el
sustrato ya
que no
interaccion
a con el
centro
activo.
Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática
Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.
Tarea 2
Catálisis ácido-básica Catálisis por tensión
Función Es un proceso por el Es un proceso mediante

cual una reacción arreglos estructurales
química es catalizada inducidos sé que hacen
debido a la participación con la unión del sustrato
de una base o un ácido. y enzima.
Características El ácido es a menudo el Las enzimas que catalizan
protón y la base es a las reacciones
menudo un ion hidroxilo comprenden rotura de
enlaces covalentes.
Reacción aumento de la velocidad aumento de la velocidad
de una reacción química de una reacción química
Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.
Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

actividad enzimática (incluya ejemplos)
Factor Explicación
Efecto de la La velocidad de una reacción enzimática es

concentración de directamente proporcional a la concentración de la
enzimas. enzima, cuando aumenta la cantidad de enzima,
las moléculas actuaran independientemente en
solución para transformar más sustrato en un
intervalo de tiempo.
Tarea 2
Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy

conocemos como un enzima: la diastasa de la
malta, señalando que la hidrólisis del almidón se
catalizaba más eficazmente por ésta que por el
ácido sulfúrico.
Referencias
Peña Antonio. (2004). Bioquímica. Editorial Limusa, S.A. de C.V.

Grupo Nogiera Editores. Pág. 199-200.
Ejercicio 2. Bioenergética
Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas
Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.
Tarea 2
Reacción de óxido-
Explicación Ejemplo
reducción
NAD+ a NADH + H+ En el metabolismo, el Cuando las moléculas

NAD+ está implicado de gliceraldehído
en reacciones de fosfato pierden
oxidoreducción, electrones de
llevando electrones de hidrogeno y el NAD+
una molécula a otra, se reduce a NADH +
debido a esto la H+ , la energía de esta
coenzima se reacción de oxidación
encuentra en dos se almacena
formas: como un formando un enlace
agente oxidante, fosfato de malta
aceptando electrones energía uniéndose a
de otras moléculas. un ion fosfato que se
De este modo da coloca en la posición 1
como resultado la del gliceraldehído
segunda forma de la fosfato.
coenzima, el NADH,
la forma reducida del
NAD+ y puede ser
usado como agente
reductor para donar
electrones. En el
metabolismo, el
compuesto acepta o
dona electrones en las
reacciones rédox.
Estas reacciones (RH2
+ NAD+ → NADH +
H+ + R) implican la
eliminación de dos
átomos de hidrógeno
del reactivo (R), en
forma de ion hidruro,
y un protón (H+). El
protón se libera en
solución, mientras
que el RH2 se oxida y
el NAD+ se reduce a
NADH mediante la
transferencia del
Tarea 2
hidruro al anillo de
nicotinamida.
Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas
Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs

Clasifique
Reacci
como
ón del
Energía libre endergóni
ciclo Grafique la reacción
de Gibs ca o
de
exergónic
Krebs
a
Piruvat El piruvato es Exergónica
oa oxidado a un
Acetil- grupo acetilo
CoA de dos
carbonos
(acetato) y se
libera CO2,
parte de la
energía de
esta oxidación
es captada
por la
reducción del
NAD+ a
NADH + H+,
algo de la
energía
restante es
almacenada
temporalment
e por la
combinación
del grupo
acetilo con
CoA formando
Tarea 2
acetil CoA. El
destino del
piruvato
depende de la
carga energía
de la célula.
En células o
tejidos con
alta carga de
energía el
piruvato es
dirigido hacia
la
gluconeogéne
sis, pero
cuando la
carga de
energía es
baja, el
piruvato se
oxida a CO2 y
agua en el
ciclo ATC, con
la generación
de 15
equivalentes
de ATP por
cada piruvato.
Las
actividades
enzimáticas
del ciclo ATC
(y la
fosforilación
oxidativa) se
localizan en la
mitocondria.
Cuando el
piruvato es
transportado
a la
mitocondria,
este
Tarea 2
encuentra dos
enzimas
metabólicas
principales: la
piruvato
carboxilasa
(una enzima
de la
gluconeogéne
sis) y la
piruvato
deshidrogena
da (PDH), la
primera
enzima del
completo
PDH. Con una
carga de
energía alta
en la célula la
coenzima A
(CoA) esta
altamente
acilada,
principalment
e como
acetil.CoA, y
capaz de
activar
alostéricamen
te a la
piruvato
carboxilasa
dirigiendo al
piruvato hacia
la
gluconeogéne
sis. Cuando la
carga de
energía es
baja la CoA
no esta
acilada, la
Tarea 2
piruvato
carboxilasa
esta inactiva,
y el piruvato
es
metabolizado
preferenteme
nte por la vía
del PDHc y las
enzimas del
ciclo del ATC
a CO2 y agua.
El NADH y
FADH2
reducidos que
se general
durante las
reacciones
oxidativas
pueden
entonces ser
utilizados
para dirigir la
síntesis de
ATP por la vía
de la
fosforilación
oxidativa.
Referencias
Fernández Silvia, Chirino Virginia, Krasnapolsky Marín, López Gabriela,

Méndez Andrea, Mezzano Gustavo, Morando Adriana & Stein Mariana.
(2008).Vida la ciencia de la biología. Editorial Panamericana. Octava
edición. Estados Unidos Pág. 144.
Tarea 2
Nombre del Angy Carolina Castaño Ospina

estudiante:
Letra seleccionada:
Grupo colaborativo : 40 B

Tipo de
Función 3 ejemplos Tipos de inhibición
Enzima
Hidrolasas Catalizar las 1. Peptidasas Inhibición
roturas de las 2. Esterasas reversible
macromolécula 3. Glucosidasa
s s

Catálasis por
Catálasis Covalente
Proximidad
Atrae a los dos reactivos a
Se crea un enlace
una proximidad adecuada
Característica covalente transitorio
dentro del centro activo,
1 entre la enzima y el
para aumentar la
sustrato.
velocidad.
Forman un reactivo
intermediario, a través
Característica Su atracción se considera
de la unión covalente
2 una Trampa de Entropía.
entre la enzima y el
sustrato.
Tarea 2
Introduce una nueva vía La catálasis por

Característica
de reacción, cuya vía de proximidad, ocurre en
3
activación es más baja. todas las enzimas.
Los residuos sobre la
enzima que participa en Su reacción puede ser
Característica
la catálasis covalente, uni-molecular o bi-
4
por lo general son molecular.
cisteína o serina.
Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Factor Explicación
A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad de

la enzima será proporcional a la cantidad de sustrato;
pero a concentraciones altas de sustrato, toda la
enzima estará saturada formando el complejo ES.
Efecto de
Concentració
n del
Sustrato
Referencias
Sinisterra, J. (2010). Universidad Complutense Madrid. Obtenido de

Universidad Complutense Madrid:
Tarea 2
https://webs.ucm.es/info/btg/personales/jvsgago/fundaments%20de
%20biocatalis.pdf
Tena Aldave, M., & Jorrín Novo, J. (s.f.). Universidad D Cordoba.
Obtenido de Universidad D Cordoba:
https://www.uco.es/dptos/bioquimica-biol-
mol/pdfs/32%20INVERTASA%20CINETICA.pdf

Reacción de
óxido- Explicación Ejemplo
reducción
FADH a El FAD es una molécula En la última parte del
FADH2 compuesta por una unidad de ciclo de Krebs, Como
Riboflavina unidad a un ocurre en otras rutas,
pirofosfato, el cual se adhiere a por ejemplo en la
una ribosa unida a una beta oxidación de
adenina. los ácidos grasos, tal
conversión ocurre
Es una coenzima que mediante tres pasos:
interviene como dador o una primera
aceptor de electrones o oxidación, una
protones (reductor) en hidratación y una
reacciones metabólicas redox, segunda oxidación.
su estado oxidado se reduce a Estos tres pasos,
FADH2 al aceptar dos átomos además de regenerar
de hidrógeno; es decir, al el Oxalacetato,
reducirse capta dos protones y permiten la extracción
dos electrones, lo que permite ulterior de energía
que intervenga como dador de mediante la formación
energía y/o poder reductor de de FADH2 y NADH.
metabolismo [ CITATION Aca10 \l
Tarea 2
3082 ]. La primera reacción

de oxidación es
catalizada por el
complejo enzimático
de la succinato
deshidrogenasa, la
única enzima del ciclo
que tiene como
aceptor de hidrógeno
al FAD en vez de al
NAD+. El FAD es
enlazado de modo
covalente a la enzima
por un residuo de
histidina. La enzima
se vale del FAD ya
que la energía
asociada a la reacción
no es suficiente para
reducir el NAD+.
[ CITATION Gui \l 3082 ]

Reacción Grafique la reacción Energía Clasifique

del ciclo de libre de como
Tarea 2
endergónic
Krebs Gibbs ao
exergónica
Oxaloacetat Es el primer paso para Su La reacción
o a Citrato llevar a cabo el ciclo de ∆ G °=−31,4 kJes
'
/mol
Krebs, el cual consiste: sumamente
exoergónica,
El sitio activo de la enzima, lo que indica
activa el acetil-CoA para que es un
hacerlo afín a un centro proceso
carbonoso del oxalacetato. irreversible.
Como consecuencia de la
unión entre las dos
moléculas, el grupo tioéster
(CoA) se hidroliza,
formando así la molécula
de citrato [ CITATION Gui \l
3082 ].
Referencias
Academic. (2010). Academic. Obtenido de Academic:

https://esacademic.com/dic.nsf/eswiki/469961
Nave, O. (2000). HyperPhysics. Obtenido de HyperPhysics:
http://hyperphysics.phy-astr.gsu.edu/hbasees/Organic/fad.html
Sinisterra, J. (2010). Universidad Complutense Madrid. Obtenido de
Universidad Complutense Madrid:
https://webs.ucm.es/info/btg/personales/jvsgago/fundaments
%20de%20biocatalis.pdf
Tena Aldave, M., & Jorrín Novo, J. (s.f.). Universidad D Cordoba.
Obtenido de Universidad D Cordoba:
Tarea 2
Nombre del JONATHAN VARELA

estudiante:
Letra seleccionada:
Grupo colaborativo : C40

Tipo de Tipos de
Función 3 ejemplos
Enzima inhibición
C. Estas fosfoglucosa isomerasa Inhibición

Isomerasa enzimas reversible e
s tienen la irreversible.
función de Las
convertir irreversibles
sustancias se unen
isoméricas, covalentement
que son e a la enzima
productos y son útiles en
que tienen farmacología
los mismos (penicilina,
compuestos EC 5.1, racemasas y aspirina).
, pero epimerasas.
estructuras Inhibición
diferentes. EC 5.2, cis-trans- competitiva:
isomerasas. tienen una
estructura
semejante a la
Tarea 2
EC 5.3, oxidoreductasas del sustrato

intramoleculares. normal y
también se
unen en el
sitio activo de
la enzima
Los
inhibidores no
competitivos
se unen a la
enzima en
puntos
distintos al
centro activo,
su unión
incapacita a la
enzima para
desarrollar su
acción
catalítica, y en
este caso, el
aumento en la
concentración
de sustrato no
revierte la
inhibición.
Inhibidor
Acompetitivo
es parecido al
no
competitivo,
se une en un
sitio diferente
del sitio
activo. Sin
embargo, el
inhibidor
acompetitivo
sólo se une
con el
complejo ES:
Tarea 2
E + S ES E +
P + I ESI

Catálisis tensión Catálisis covalente
Característica La reacción bioquímica La enzima forma un

1 se da porque el sustrato enlace con alguno de los
se acerca a los grupos sustratos.
funcionales catalíticos
(grupos de las cadenas
laterales) dentro del
lugar activo
Característica Las enzimas que Este enlace debe ser
2 catalizan reacciones transitorio y cuenta como
comprenden: - rotura de mínimo con dos etapas: la
enlaces covalentes formación enlace
intermediario de estado covalente y su ruptura.
de transmisión.
Característica Produce cambios en la La catálisis ocurre porque
3 conformación enzimática la ruptura del enlace
puede favorecer la
reacción ya que cada una
de las dos etapas por
separado requieren una
energía de activación
menor cuando ha pasado
por ese intermedio
covalente.
Característica Representa la transición Si una enzima sigue este
4 o punto medio de mecanismo, el aminoácido
transformación de que realiza el ataque es
sustratos en productos uno de los aminoácidos
sugirió una función críticos para la catálisis y
Tarea 2
estabilizadora del estado eso hará que este grupo

de transición como un sea muy susceptible a una
mecanismo Gral. modificación química y por
mediante el cual las lo tanto, a ser inactivada
enzimas aceleran las químicamente. Si esta
reacciones químicas unión es irreversible, la
inhibidores analogos de inactivación de la enzima
estado de transicion lo será también.
Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Factor Explicación
Efecto de la concentración La enzima que precisan de cofactores para

de cofactor / coenzima ser activadas se verán limitada su
actividad a la presencia de estos
cofactores en concentraciones adecuadas.
A Menor cantidad de cofactores, Menor es

la cantidad de productos.
Un enzima requiere para su función la

presencia de diversas sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis,
como lo son los cofactores que son
sustancias no proteicas las cuales son
requeridas para que una proteína ejerza
su actividad biológica. Casi un tercio de
las enzimas conocidas requieren
cofactores ya sean activadores o
coenzimas para funcionar
adecuadamente.
Referencias
Gonzalez, C. Enzimas. Disponible en:

Tarea 2
http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/Enzimas.htm
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad

Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modu
lo_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

Reacción
de
reducció
n
ADP a La fosforilación oxidativa La glucólisis o glicólisis es la
ATP es un proceso metabólico ruta metabólica encargada de
que utiliza energía oxidar la glucosa con la
liberada por la oxidación finalidad de obtener energía
de nutrientes para para la célula. Consiste en 10
producir adenosina reacciones enzimáticas
trifosfato (ATP). Se le consecutivas que convierten a
llama así para distinguirla la glucosa en dos moléculas
de otras rutas que de piruvato, el cual es capaz
producen ATP con menor de seguir otras vías
rendimiento, llamadas "a metabólicas y así continuar
nivel de sustrato". Se entregando energía al
calcula que hasta el 90 % organismo.
de la energía celular en
forma de ATP es producida
de esta forma.
Tarea 2
La energía libre generada

mediante reacciones
químicas redox en varios
complejos multiproteicos
—conocidos en su
conjunto como cadena de
transporte de electrones—
se emplea para producir,
por diversos
procedimientos como
bombeo, ciclos
quinona/quinol o bucles
redox, un gradiente
electroquímico de
protones a través de una
membrana asociada en un
proceso llamado
quimiosmosis.
La energía potencial de
ese gradiente, llamada
fuerza protón-motriz, se
libera cuando se
translocan los protones a
través de un canal pasivo,
la enzima ATP sintasa, y
se utiliza en la adición de
un grupo fosfato a una
molécula de ADP para
almacenar parte de esa
energía potencial en los
enlaces anhidro «de alta
energía» de la molécula de
ATP mediante un
mecanismo en el que
interviene la rotación de
una parte de la enzima a
medida que fluyen los
protones a través de ella.

Tarea 2

Clasifique
Reacció como
Energía
n del endergóni
Grafique la reacción libre de
ciclo de ca o
Gibs
Krebs exergónic
a
C. ∆ Gº=0 kJ /molEndergónic
Succinat a
oa
Fumarat
o
Referencias
Bilski E. (S.F.). Función de la Isomerasa. Disponible en:

https://www.funcion.info/isomerasa/
Enzimología 6: Mecanismos de catálisis enzimática. Dsiponible en:

https://dnangelica.com/dnangelica/index.php/2019/01/06/enzimologi
a-6-mecanismos-de-catalisis-enzimatica/
Ramirez, Kelsey. Enzimas: Mecanismo de Acción. Disponible en:

https://es.slideshare.net/kelseyrmz/enzimas-mecanismo-de-accin
Regalado, O. Ciclo de Krebs. Disponible en:

https://es.slideshare.net/Regaladiux/ciclo-de-krebs-10063165
Nombre del Dannys palomino vallecilla

estudiante: Letra seleccionada: D
Grupo colaborativo: 201103_40
Tarea 2

Tipo de Tipos de
Función 3 ejemplos
Enzima inhibición
D. Las  Aciltransferasas. . El primer

Transferasas transferasas  Glicosiltransferasas tipo incluye la
catalizan el  Aminotransferasa( inhibición
movimiento transaminasa ) competitiva y
de grupos la no
químicos competitiva y
cumpliendo el segundo se
con la refiere a la
reacción que inhibición
se muestra incompetitiva.
enseguida. En
la siguiente
ecuación la
letra “X”
representa la
molécula
donadora del
grupo
funcional “Y”
y “Z” actúa
como el
aceptor.
Tarea 2

D. Catálisis por proximidad vs Catálisis ácido-básica
Catálisis por proximidad Catálisis ácido-básica
Característica los reactivos deben reacción por transferencia

1 acercarse con la correcta o aceptación de protones.
relación espacial para Sensible a pH.
que se dé la reacción.
Característica contribuyen a la
2 Mientras más alta sea catálisis al interactuar
su concentración, con como ácidos o bases.
mayor frecuencia se
encontrarán una con
otra y mayor será
el índice de su
reacción.
Característica Cuando una enzima se Se dice que las reacciones
3 une a moléculas de cuyos índices muestran
sustrato en su sitio capacidad de respuesta a
activo, crea una todos
región de los ácidos o bases
concentración local presentes, están sujetas a
alta de sustrato catálisis por ácido
general
o por
base general
Característica Las enzimas orientan La catálisis acido básica

4 las moléculas de puede ser específica o
sustrato de manera general.
espacial en una
posición ideal para
Tarea 2
que interactúen.

Factor Explicación
D). Efecto de
la temperatura Las enzimas presentan un comportamiento dual
respecto a la temperatura. En el rango 5ºC - 50ºC la
actividad aumenta, ya que la velocidad de reacción se
incrementa. A temperaturas superiores (60ºC a 80ºC)
la gran mayoría de las enzimas se inactivan debido a
la desnaturalización que sufren. Una excepción a este
comportamiento la constituyen las enzimas de las
bacterias termófilas que se encuentran en hábitats
muy cálidos, como son las fuentes termales. Para
cada enzima existe una temperatura óptima en la cual
su actividad es máxima.
Tarea 2
Referencias
 Morton, D. R. R. K. (1951, 3 septiembre). Transferasas:
procesos, funciones, nomenclatura y subclases. Recuperado 7
abril, 1953, de https://www.lifeder.com/transferasas/
 L, E., Y, R., & RAVELO, S. (2000a, 2 mayo). INHIBIDORES DE
LAS ENZIMAS IFOPOL Y SU IMPACTO EN LA INDUSTRIA.
Recuperado 7 abril, 2002, de
http://www.actaf.co.cu/revistas/ATAC/ATAC1-2006/9.pdf
 https://www.academia.edu/13335632/Harper._Bioquimca_Ilustr
ada
 T, M., V, J., & N, J. (2002, 2 enero). Estudio cinético de la
actividad invertasa de levadura de panadería..
Recuperado 2 marzo, 2004, de
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad
Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado
de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_M
odulo_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

Tarea 2

Reacción
de óxido-
Explicación Ejemplo
reducció
n
GDP a El GTP es hidrolizado
GTP posteriormente a GDP
cuando el
heterodímero es
incorporado al
extremo + del
filamento en crecimiento.
Parece que la hidrólisis
del GTP no es obligatoria
para la formación del
microtúbulo, sin
embargo, sólo las
moléculas de GDP-
tubulina son capaces de
despolimerizar. Así, un
extremo GTP-tubulina en
el
microtúbulo estabiliza
éste evitando su
despolimerización
- cómo se da la
reacción química de
GDP a GTP
Tarea 2
- conversión
de Succinil CoA a
succinato que es
donde participa la
coenzima


Tarea 2
Clasifique
Reacción
Grafique la Energía libre como
del ciclo de
reacción de Gibs endergónica o
Krebs
exergónica
D). alfa- Después de la Es una
cetoglutarat conversión del EXERGÓNICA
o a Succinil isocitrato en α- ya que actúa
COA cetoglutarato un sistema
se produce una multienzimático
segunda , llamado
reacción de complejo alfa-
descarboxilació cetoglutarato
n oxidativa, deshidrogenasa
que lleva a la (reguladora,
formación de inhibida por
succinil CoA. La NADH+H+) que
descarboxilació posee 3
n oxidativa del enzimas y 5
α- coenzimas.
chetoglutarato
es muy
parecida a la
del piruvato,
otro α-
cetoácido.
Referencias
- Pagina en línea llamada “Mundo Bioquímica” donde trata

sobre todo lo relacionado con la vuelta al ciclo de Krebs y fue
publicado en jueves, 9 de octubre de 2014, recuperado de
http://mundobioquimica4b.blogspot.com/2014/10/dandole-
la-vuelta-al-ciclo-de-krebs.html
Letra seleccionada: D
Tarea 2
Ejercicio 3. Actividad enzimática
Resuelva los cinco ítems A, B, C, D, E de forma colaborativa. Recuerde

sustentar sus respuestas con referentes teóricos pertinentes.
Ítem Pregunta Solución
D Esta enzima tiene un pH conociendo que la mayoría de las

óptimo de 6.5. ¿Qué es lo enzimas tienen un rango de pH
más probable que suceda optimo entre 6 y 8.
con la actividad de la Pero sabiendo que esta enzima
enzima si el pH cae a 5,9 o tiene un pH óptimo de 6,5, se
aumenta a 8? Explique su podría afirmar que un pH de 5,9 o
respuesta. 8,0 sufrirían proceso de
desnaturalización del enzima, es
decir que pierden su estructura
nativa, su óptimo funcionamiento
y consiguiente cambiarían sus
propiedades físico-químicas-
estructurales.
Nombre del LINA YOLANDA PORTILLA CASTRO

estudiante:
Letra seleccionada:
Grupo colaborativo : 40 E

Tipo Funció
3 ejemplos Tipos de inhibición
de n
Tarea 2
Enzim
a
Las LIASAS DE
liasas CARBONO INHIBIDOR COMPETITIVO
son OXÍGENO: Específicamente al sitio activo,
enzima Enzimas que en donde compite con el
s que rompen enlaces sustrato en un proceso dinámico
elimina carbono-oxígeno de equilibrio. La inhibición es
LIASA n como las hidro- reversible por el sustrato
S. molécul liasas con la Vmax no cambia; el Km esta
as de eliminación de incrementado, definido por la
agua, agua , las que [S] que se requiere para llegar a
dióxido actúan sobre la ½ de la actividad máxima de
de polisacáridos con a reacción
carbono la eliminación de
y alcohol ,las que
amonía actúan sobre
co sustratos
mediant fosfatados con la
e eliminación de
ruptura fosfato y
de algunas
enlaces
. Los LIASAS DE
proceso CARBONO-
s de NITRÓGENO INHIBIDOR NO
este Eenzimas que COMPETITIVO
tipo liberan amoniaco Se une a la E o al complejo ES
están o uno de sus en un sitio diferente al sitio
vincula derivados, con la activo. La unión al sustrato no se
dos a la formación de un altera, pero el complejo ESI no
aparició doble enlace o un puede producir producto. La
n de la anillo. Algunas inhibición no puede revertirse
diabete catalizan la por el sustrato
s y la eliminación real La Km no está alterada. la
ansieda del amoniaco, Vmax disminuye
d. amina o amida, proporcionalmente a la
por ejemplo: concentración del inhibido
LIASAS DE
CARBONO-
HALÓGENO
Se estableció
Tarea 2
originalmente
sobre la base de
la enzima de
eliminación de
ácido clorhídrico
(HCl) a partir de
1,1,1-tricloro-
2,2-bis-etano
(DDT).
LIASAS DE
CARBONO-
AZUFRE
Las enzimas INHIBIDOR QUE NO
eliminan COMPITE
ácido Se une solamente al complejo
ES en sitios distintos al
Liasas de catalítico. La unión del sustrato
carbono-fósforo modifica la estructura de la
enzima, haciendo posible la
LIASAS DE unión del inhibidor. La inhibición
CARBONOCARB no puede revertirse por el
ONO Esta sustrato
subclase incluye
enzimas que Aparentemente la Vmax esta
rompen enlaces disminuida; la Km esta
carbono-carbono disminuida, definida por la [S]
como las que se requiere para llegar a la
descarboxilasas , ½ de la actividad máxima de a
los aldehído- reacción
liasas catalizan la
reversión de una
condensación
aldólica y los
oxo-ácido-liasas,
que catalizan la
ruptura de un
ácido 3-hidroxi ,
o las reacciones
inversas:
Tarea 2

CATÁLISIS
ÁCIDO- CATÁLISIS COVALENTE
BÁSICA
La enzima Recibe el nombre de catálisis
favorece la covalente aquella en donde el
reacción catalizador no sólo estabiliza
actuando energéticamente el Complejo
como ácido o Activado, ya sea esta por formación
como base. de enlaces de hidrógeno,
Se trata de un neutralización del campo eléctrico,
tipo de etc., sino que además el sustrato
catálisis se ve modificado transitoriamente
bastante por formación de enlace covalente
frecuente en con el catalizador (realmente se
CARACTERÍSTI las enzimas. cambia el camino de la reacción)
CA 1 Los residuos para dar lugar a un intermedio de
de las reacción muy reactivo.
enzimas
favorecen la Dependiendo del tipo de reacción
reacción implicada en la formación del
actuando enlace covalente sustrato-
como ácido o catalizador, la catálisis covalente
como base (o puede ser nucleófila y electrófila.
ambos)
mediante la
transferencia
de protones al
activar la
molécula de
Tarea 2
agua
haciéndolo
más reactivo.
La base
desprotonada
puede captar
un protón del
agua, dando
lugar a un
radical
hidroxilo que
puede formar
un enlace con
otro átomo.
Las reacciones En la relación de Brönsted de la

típicas catálisis covalente, el signo y la
CARACTERÍST catalizadas magnitud de b es indicativo del
ICA 2 por la signo y de la magnitud de la carga
transferencia desarrollada en el estado de
de protón son transición y del grado de formación
esterificacione y rotura de enlaces..
s y reacciones
aldol. En estas
reacciones el
ácido
conjugado del
grupo
carbonilo es
un mejor
electrófilo que
el grupo
Tarea 2
neutro
carbonilo a sí
mismo.
La catálisis Fundamentalmente proteasas,
CARACTERÍSTI por el ácido o rompen los enlaces peptídicos. Para
CA 3 por la base un mismo tipo de reacción, las
puede ocurrir estrategias son distintas.
de dos modos
diferentes:
catálisis
específica y
catálisis
general.
La catálisis Serín-proteasas (catálisis
ácida covalente): en su centro activo
principalment tendrán una serina. Son enzimas
CARACTERÍSTI e es usada que se encuentran en el tracto
CA 4 para gastrointestinal como la tripsina y
reacciones la quimotripsina. La tripsina rompe
orgánicas los enlaces peptídicos cuando hay
químicas; lisina o arginina, la quimotripsina
mientras que tiene aminoácidos aromáticos
en la catálisis (fenilalanina, tirosina y triptófano)
básica, que aportan una oquedad amplia y
preferenteme apolar en el sitio ligante. Las
nte las elastasas tienen aminoácidos poco
reacciones voluminosos como la glicina y
biológicas son alanina que aportan una oquedad
las que poco profunda y pequeña.
surgen, o bien
se sintetizan
para formar
otras. Hay
muchos
compuestos
químicos
posibles que
pueden actuar
como fuentes
para los
protones para
ser
Tarea 2
transferidos
en un sistema
de catálisis
ácida. Un
compuesto
como el ácido
sulfúrico
H2SO4 puede
ser usado. Por
lo general
esto se hace
para crear un
grupo de
salida más
probable,
como la
conversión de
un grupo AH a
un grupo
H2O.

FACTOR EXPLICACION
Todas las enzimas tienen en su estructura

primaria aminoácidos con grupos radicales
ionizables. Dependiendo del pH del medio
en el que se encuentren pueden no tener
carga, o por el contrario estar cargados,
bien positiva o negativamente. Estas
cargas sirven para estabilizar la
conformación natural de la proteína y
EFECTO DEL PH cuando el pH las cambia, también se
Tarea 2
modifica la estructura, llevando en último

extremo a la desnaturalización de la
proteína, y en el caso de las enzimas a la
pérdida de actividad.
Dependiendo del medio dónde deba

ejercer su acción catalítica, cada enzima
tendrá su conformación más adecuada, y
por lo tanto su máxima actividad,
alrededor de un valor concreto de pH, que
recibe el nombre de pH óptimo. El cambio,
bien sea hacia valores más altos o más
bajos provocará una disminución de la
actividad.
En el caso de la pepsina gástrica, una

enzima digestiva, su pH óptimo está
alrededor de 2 ya que el medio estomacal
es un medio de gran acidez; mientras que
otra enzima digestiva como la tripsina,
cuyo lugar de acción catalítica es el
intestino delgado, presenta su pH óptimo
aproximadamente a 8.
La mayor parte de las enzimas son muy
sensibles a las variaciones de pH, con
algunas excepciones, como es el caso de
la amilasa salival, capaces de mantener la
actividad en un amplio rango de valores
de pH. Esta adaptación garantiza su
funcionamiento independientemente del
valor del pH del alimento ingerido.
El medio interno de los seres vivos está
siempre tamponado, lo cual hace que los
pH fisiológicos de las soluciones
corporales varíen poco, el plasma
sanguíneo presenta valores próximos a la
neutralidad (7,4), y la desviación de unas
pocas décimas provoca alteraciones muy
graves. Tan sólo existen algunas zonas del
organismo que se mueven en valores muy
alejados de la neutralidad, como el caso
descrito de las soluciones digestivas; o, ya
en el interior celular, los lisosomas, que
Tarea 2
contienen enzimas cuyo pH óptimo se

encuentra en valores muy ácidos
IMPORTANTE RECORDAR
También afecta la forma y por lo tanto la

tasa de reacción, cada enzima tiene un pH
óptimo.
Éste está entre pH 6 - 8 para la mayoría
de las enzimas.
Sin embargo, las enzimas digestivas en el
estómago están diseñadas para trabajar
mejor a pH 2 mientras las del intestino
tienen un óptimo a pH 8, ambas se
ajustan a su medio ambiente.

Reacción de
reducción
Tarea 2
Las reacciones
redox
catalizadas por
oxido
rreductasas son
vitales en todo
el metabolismo,
pero dentro del
proceso de
NADP+ a estas reacciones
NADPH + H+ es de particular
importancia la
liberación de
energía a partir
de los
nutrientes,
donde los
compuestos
reducidos, como
la glucosa, se
oxidan,
liberando de
este modo
energía, que es
transferida al
NAD+mediante
la reducción
hacia el NADH,
como parte de
la glucolisis y el
ciclo de Krebs.
En células
eucariotas, los
electrones
transportados
por el NADH
que se produce
en el citoplasma
por glucolisis,
son transferidos
al interior de la
mitocondria
(para reducir el
Tarea 2
NAD+
mitocondrial)
por lanzaderas
mitocondriales,
como la
lanzadera
malato-
aspartato. El
NADH
mitocondrial es
entonces
oxidado a su
vez por la
cadena de
transporte de
electrones, que
bombea
protones a lo
largo de la
membrana y
genera ATP a
través de
fosforilación
oxidativa. Estos
sistemas de
lanzadera
también tienen
la misma
función de
transporte en
los cloroplastos.
Dado que las
formas oxidada
como reducida
de la
nicotinamida
adenina
dinucleótido son
usadas en estos
conjuntos
enlazados de
reacciones, la
célula mantiene
Tarea 2
concentraciones
significativas
tanto de NAD+
como de NADH,
con una alta
proporción de
NAD+/NADH
que permite a
esta coenzima
actuar como
agente oxidante
y agente
reductor. En
contraste, la
función principal
del NADH es la
de agente
reductor en el
anabolismo,
estando la
coenzima
implicada en
rutas como la
biosíntesis de
ácidos grasos y
la fotosíntesis.
Puesto que el
NADPH es
necesario para
conducir las
reacciones
redox como un
fuerte agente
reductor, la
proporción
NADP+
/NADPH se
mantiene muy
baja.
Tarea 2

CLASIF
IQUE
COMO
REACCIÓN ENERGÍA
ENDER
DEL CICLO GRAFIQUE LA REACCIÓN LIBRE DE
GÓNIC
DE KREBS GIBS
AO
EXERG
ÓNICA
La reacción Es una
tiene una reacción
energía endergó
CIS- libre de nica
ACONITAT Gibbs (tambié
O A estándar n
ISOCITRA positiva llamada
TO (6,3kJ/mol) reacción
, aunque el desfavo
consumo rable o
acelerado no
de espontá
isocitrato, nea) es
mantiene la una
energía reacción
libre casi en química
cero en en
condiciones donde
intracelular el
es. La increme
aconitasa nto de
produce energía
Tarea 2
una forma libre es

isomérica positivo.
de las
cuatro
disponibles
del citrato,
el 2R,3S-
isocitrato.
Nombre del Paola Andrea Henao Paramo

estudiante: Angy Carolina Castaño Ospina
Dannys Palomino
Lina Yolanda Portilla
Jonathan Varela
Grupo colaborativo : 40
Ejercicio 3. Actividad enzimática
Resuelva los cinco ítems A, B, C, D, E de forma colaborativa. Recuerde

sustentar sus respuestas con referentes teóricos pertinentes.
Íte
Pregunta Solución
m
A ¿Qué tipos de La hidrolisis enzimática de la lactosa ha pasado
enzimas se a ser una operación industrial cuya importancia
activan va en aumento, en el momento actual se
participan en utilizan dos tipos de enzimas:
la hidrolisis Lactasas de levaduras; Kluyveromyces fragilis o
del azúcar de saccharomyces lactis.
la leche, Lactasas fúngicas; aspergillus niger, Rhyzopus
cuáles son oryzae, etc. Estas enzimas catalizan la misma
sus reacción, sin embargo son muy diferentes en
característica algunas de sus propiedades. Las lactasas de
Tarea 2
levadura actúan en medio neutro y a

temperaturas medias, las condiciones óptimas
son pH 7,0 y 35 0C Se inactivan rápidamente
por encima de los 40 0C. Las lactasas fúngicas
actúan en medio acido (pH 4.5) y a
s químicas? temperatura bastante elevada (45-50 0C) son
relativamente termoestables: se puede
encontrar en este grupo de enzimas que son
capaces de hidrolizar la lactosa en condiciones
cercanas a la pasteurización. Todas estas
lactasas son inhibidas por metales pesados.1
B ¿Cómo es el El yogurt, es un alimento derivado de la leche,
mecanismo donde su existencia parte de la fermentación
enzimático láctica.
para llevar a
cabo estas La galactosa se convierte en glucosa que es el
reacciones substrato inicial para la fermentación.
bioquímicas
que dan lugar
a la
generación
del yogurt?
La glucosa forma el piruvato que

posteriormente puede ser transformado en
ácido láctico por la enzima deshidrogenasa
láctica y en acetaldehído, por una serie de
enzimas entre las cuales se encuentra la
piruvato decarboxilasa (iQuímicas, 2017).
Tarea 2
Gracias a este proceso, se forman coágulos en

la leche, dando como resultado la producción de
este alimento.
C De acuerdo [S] Vo
con la (mM) (mM/min) 1/Vo 1/[S]
cinética 75 8 0,125 0,0133
enzimática de 100 17 0,059 0,0100
Michaelis- 224 33 0,030 0,0045
Menten, 475 45 0,022 0,0021
Determine la 950 54 0,019 0,0011
velocidad 1250 66 0,015 0,0008
máxima y el 1750 79 0,013 0,0006
km, para los 2000 82 0,012 0,0005
siguientes
datos a
través del
método de
Método de
Lineweaver –
Burk. Para
esta actividad
realice el
cálculo de los
valores que
se presenta,
por el método
de
Lineweaver –
Tarea 2
Burk -
Calcule los
recíprocos de
la actividad
enzimática y
concentración
de sustrato y
grafique 1/v
como función
de 1/ [S].
El análisis de
Lineweaver-
Burk plantea
la necesidad
de trabajar
con los
valores
inversos, es
decir (1/Vo y
1/[S]).
Esto significa
que el
análisis de
estimación
lineal arroja
una ecuación
de la
siguiente
forma: y =
mx + b
(Línea recta).
las variables
del caso son:
1/Vo = m y
1/[S] = b
Donde: m: Es
la pendiente
de la recta b:
Es el
intercepto
con el eje y.
Conociendo que la mayoría de las enzimas
Tarea 2
Esta enzima
tiene un pH
óptimo de
6.5. ¿Qué es tienen un rango de pH optimo entre 6 y 8.
lo más Pero sabiendo que esta enzima tiene un pH
probable que óptimo de 6,5, se podría afirmar que un pH de
suceda con la 5,9 o 8,0 sufrirían proceso de
actividad de desnaturalización de las enzima, es decir que
D
la enzima si pierden su estructura nativa, su óptimo
el pH cae a funcionamiento y consiguiente cambiarían sus
5,9 o propiedades físico-químicas-estructurales.
aumenta a 8?
Explique su
respuesta.
Que sucede si
por BIORREACTOR
contaminació Es un recipiente o sistema que mantiene un
n cruzada ambiente H biológicamente activo, En algunos
dentro de los casos, un biorreactor es un recipiente en el que
procesos de se lleva a cabo un proceso químico que
E la industria, involucra organismos o sustancias
se contamina bioquímicamente activas derivadas de dichos
el biorreactor organismos. Estos equipos poseen varias
con sales de características.
Calcio y de
sodio. ¿Cómo
se afecta la
actividad
enzimática?
¿cómo se
llama este
proceso y
como se
clasifica?
Contaminación cruzada que se debe hacer

Tarea 2
En fermentadores a nivel industrial, se deben

de tomar ciertas medidas y parámetros muy
específicos y controlados en las etapas de
esterilización y durante el proceso de
fermentación, para que de ese modo, poder
tener un control y reducir los factores que
ponen en peligro el proceso de fermentación,
pero sobre todo evitar el choque directo de
manera económica a la empresa, debido a que
cuando se contamina un fermentador de
cualquier capacidad, lo que se hace es
esterilizarlo y desechar el cultivo con el
microorganismo, dando pérdidas de alto valor
monetario y pérdida de tiempo.
Ahora bien, no es fácil mantener la esterilidad

en los tanques, ya que cualquier daño físico o
deterioro en el equipo puede provocar una
contaminación y más aún porque el proceso de
fermentación se lleva a cabo en un periodo de
tiempo prolongado, por lo cual es complicado
controlar todos los parámetros mientras el
microorganismo está en su etapa de
crecimiento.
El procedimiento que se realiza para conocer si

un fermentador está contaminado o se ve
afectado por la carga microbiana de un agente
externo se llama “prueba de esterilidad”, la cual
se realiza durante todo el proceso en el que se
lleva a cabo la fermentación, ya que es la única
forma de saber si nuestra fermentación lleva un
proceso adecuado o se ha realizado de manera
confiable. Por tal motivo, esta prueba debe
realizarse cumpliendo todas las
especificaciones, para tener datos confiables. Ya
que si ocurre una contaminación, se deberán
tomar de inmediato las medidas adecuadas,
según la magnitud del problema
¿Cómo se afecta la actividad enzimática?
La pérdida de actividad enzimática es uno de

Tarea 2
los mayores problemas que afectan la

operación de estos sistemas que puede
deberse a factores cinéticos (pH,
temperatura, concentración de substrato y
de la enzima) de la preparación enzimática y
parámetros hidrodinámicos (presión
transmembrana, velocidad de flujo y
desnaturalización mecánica debida a la
circulación por el sistema)
Referencias
1. Charles Alais. (1985). Ciencia de la leche: principios de técnica

lechera. Editorial Revertè, S.A. Barcelona, España. Pág. 45.
2. iQuímicas (2017). iQuímicas. Obtenido de iQuímicas:

https://iquimicas.com/author/editor/
3. Sánchez, C. E., Rosales, M. F., & Bustamante, A. C. (2015).
Scielo. Obtenido de Scielo:
https://pdfs.semanticscholar.org/b8bd/f82a397bc4e2ced4e8952
4aaddcb2e448872.pdf

Bioquimica - Tarea2 - Grupo Colaborativo - 40

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Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Paola Andrea Henao Paramo

Angy Carolina Castaño Ospina

Dannys Palomino Vallecilla

Lina Yolanda Portilla Castro

LUISA FERNANDA PEÑARANDA

Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Nombre del Paola Andrea Henao Paramo

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

Oxidoreductasa Catalizan -un ejemplo La inhibición

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

Catálisis ácido-básica Catálisis por tensión

Función Es un proceso por el Es un proceso mediante

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

Efecto de la La velocidad de una reacción enzimática es

Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy

Peña Antonio. (2004). Bioquímica. Editorial Limusa, S.A. de C.V.

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

NAD+ a NADH + H+ En el metabolismo, el Cuando las moléculas

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs

Fernández Silvia, Chirino Virginia, Krasnapolsky Marín, López Gabriela,

Nombre del Angy Carolina Castaño Ospina

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

Introduce una nueva vía La catálasis por

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad de

Sinisterra, J. (2010). Universidad Complutense Madrid. Obtenido de

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

3082 ]. La primera reacción

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs

Reacción Grafique la reacción Energía Clasifique

Academic. (2010). Academic. Obtenido de Academic:

Nombre del JONATHAN VARELA

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

C. Estas fosfoglucosa isomerasa Inhibición

EC 5.3, oxidoreductasas del sustrato

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

Catálisis tensión Catálisis covalente

Característica La reacción bioquímica La enzima forma un

estabilizadora del estado eso hará que este grupo

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

Efecto de la concentración La enzima que precisan de cofactores para

A Menor cantidad de cofactores, Menor es

Un enzima requiere para su función la

Gonzalez, C. Enzimas. Disponible en:

Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

La energía libre generada

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas