UNIVERSIDAD INTERNACIONAL TRES FRONTERAS

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE MEDICINA
Creada por Ley Nro. 2.142 del 20 de junio de 2003
Teléf: 061 - 572898/ 570159. Email: postgrados@uninter.edu.py
MEDICINA - CLASES VIRTUALES 2020

BIOQUIMICA

SEMANA 4: PROTEINAS

GUÍA DE TRABAJO Nº 4
FECHA: 03/09/2020
DOCENTE: Bca. Gloria B. Gennaro
ALUMNO/S: MEIRIELLEN D PAULA BAZZONI
TURMA: B-3
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

ACTIVIDADES:
 Explicación de las Actividades a ser desarrolladas
 Una vez culminada, subir a la plataforma con el siguiente formato:

nombre de la materia_apellido_nombre_semana(x)
DESARROLLO DE LAS ACTIVIDADES
1. Elige tres funciones de las proteínas y escribe su importancia

Funciones de reserva
Importancia : La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de
trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del
embrión.

Función hormonal
Importancia : Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas
ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son
de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en
sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función estructural
Importancia : Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un
armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan
importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén
(conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte
importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica
tanto a la tracción como a la compresión.
 UNIVERSIDAD INTERNACIONAL TRES FRONTERAS
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE MEDICINA
Creada por Ley Nro. 2.142 del 20 de junio de 2003
Teléf: 061 - 572898/ 570159. Email: postgrados@uninter.edu.py
MEDICINA - CLASES VIRTUALES 2020
2- ¿La hemoglobina a qué tipo de proteínas pertenece y donde se encuentra?

Es una proteína conjugada cuyo prostético es el hem o hemo, al cual debe su intenso color rojo.
Pertenece a las llamadas hemoproteinas, cromoproteínas de gran importancia funcional. Masa
molecular de 64.000 DA de color rojo característico que transporta el oxigeno desde los
órganos respiratorios hasta los tejidos, del dióxido de carbono desde los tejidos hasta los
pulmones que lo eliminan y también participan el regulación pH. La forman 4 cadenas
polipectidicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro
es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxigeno.

Se encuentra en el interior de unas células especializadas que son los eritrocitos (hematíes o
glóbulos rojos).

3 – ¿A qué se llaman aminoácidos

esenciales y cuáles son?

Un aminoácido esencial es aquel que el

organismo no es capaz de sintetizar por
sí mismo y, por esto, debe tomarlo
necesariamente desde el exterior a
través de la dieta. Además, son
aminoácidos necesarios para el
correcto desarrollo de algunas
funciones en el organismo. Los
aminoácidos esenciales son: leucina,
isoleucina, valina, metionina, lisina,
fenilalanina, triptófano, treonina,
histidina, arginina.

4- Explica las propiedades Desnaturalización y Re naturalización de las proteínas

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria ,terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos
casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
 UNIVERSIDAD INTERNACIONAL TRES FRONTERAS
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE MEDICINA
Creada por Ley Nro. 2.142 del 20 de junio de 2003
Teléf: 061 - 572898/ 570159. Email: postgrados@uninter.edu.py
MEDICINA - CLASES VIRTUALES 2020
Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a cambios bruscos de
PH, de temperatura, acción de rayos ultravioletas, detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación fuerte…
lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su
función.

No afecta a la estructura primaria. Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones

iniciales puede recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización.

La desnaturalización provoca generalmente una disminución de la solubilidad y la proteína precipita.

Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína, que era soluble, se desnaturaliza y precipita formando
el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en ácido láctico provocando un ascenso
de PH.

5- ¿Cuáles son los factores que desnaturalizan las proteínas?

Los agentes que pueden desnaturalizar una proteína pueden ser: calor excesivo, sustancias que modifican

pH , alteraciones en la concentración , alta salinidad ,agitación molecular , etc.

 Factores físicos - Temperatura: calor y frío Presiones hidrostáticas

 Factores químicos- Ácidos y álcalis (pH) Disolventes orgánicos
Detergentes Sales