Apuntes QA 05 Proteína

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE MORELIA INGENIERÍA BIOQUÍMICA
Química de Alimentos
Unidad 5
PROTEÍNAS
5.1. INTRODUCCIÓN
El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del

griego πρωτεῖος (proteios), que significa “prominente, de primera calidad”. Las proteínas
tienen una estructura muy compleja, están compuestas por monómeros que son los
aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos y tienen una secuencia determinada lo cual es
necesario para poder cumplir su función. Desde el punto de vista nutritivo lo que nos
interesa es la cantidad de proteína y no la secuencia de aminoácidos.

Los aminoácidos son los componentes fundamentales de las proteínas y responden todos a
la misma fórmula. El carbono, que se denomina carbono alfa, exceptuando el caso de la
glicina (o glicocola) en el que el radical es un hidrógeno, tiene cuatro sustituyentes distintos
por lo que presenta actividad óptica. La serie L será la que encontremos en la naturaleza.
La cadena lateral de cada aminoácido tiene características físicas y químicas distintas y se

clasifican en cuatro grupos:

 Cadena lateral no polar o hidrófoba.
 Cadena lateral polar no cargada o hidrófila.
 Cadena lateral cargadas positivamente a pH neutro (aminoácidos básicos).
 Cadena lateral cargadas negativamente a pH neutro (aminoácidos ácidos).

En función del pH, los aminoácidos pueden estar cargados de distinta forma. Cuando el pH
es similar a 7 el grupo carboxilo y el amino están ionizados. En medio ácido se comporta
como bases y en medio básico se comportan como ácidos, es decir, son anfóteros. En el
punto isoeléctrico, las cargas se contrarrestan y los aminoácidos son neutros.

La estructura primaria de las proteínas consiste en la secuencia de aminoácidos que están
unidos por enlaces peptídicos que consiste en la formación de una amida entre un grupo
amino y un grupo ácido. El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace por lo que no se
puede protonar, no gira y por tanto constituye un plano rígido.

La estructura secundaria es la disposición espacial de la cadena polipeptídica que requiere
la mínima energía posible. Se puede adoptar distintas conformaciones.

Hélice : es un enrollamiento en el que las cadenas laterales se proyectan hacia fuera. Se
estabiliza por la formación de Puentes de hidrógeno y hay distintos tipos de hélices en
función del tamaño de las cadenas laterales, y de los átomos, en definitiva de los distintos
aminoácidos.

Lámina plegada : es una estructura estirada en forma de zigzag donde se disponen las
cadenas polipeptídicas paralelas o anti paralelas con las cadenas laterales hacia arriba o
Marco Antonio Domínguez Reyes
159
hacia abajo. La estabilización también se debe a la formación de Puentes de hidrógeno. Esta
conformación se debe a que es típica la formación de giros. Cuando no se puede formar ni
una ni otra, la cadena polipeptídica se enrolla al azar.

La estructura terciaria es la organización tridimensional de la estructura secundaria y en
función de esta aparecen distintos tipos de proteínas.

 Globulares: tienen forma esférica y son las más abundantes de los tejidos. Caseína,
hemoglobina, albúmina y distintas enzimas.
 Fibrosas: tienen forma alargada, extendida, muy ordenadas y sin giros. Tienen
funciones estructurales y entre ellas se encuentran el colágeno, la creatina, la fibrina
etc.

La estructura cuaternaria es el resultado de la asociación no covalentes de distintas
subunidades proteicas. La actina posee esta estructura.
Tipos de interacciones.
 Existen interacciones iónicas por la existencia de los grupos cargados amino y

carboxilo, siendo la fuerza de estos enlaces de 60 KJ/mol.
 Puentes de hidrógeno. -OH······O=C siendo la fuerza de estos enlaces de 20
KJ/mol.
 Interacciones hidrofóbicas entre Puentes de las cadenas laterales no polares. 7
KJ/mol.
 Enlaces covalentes. El peptídico y los enlaces disulfuro entre moléculas de cisteina
tienen una fuerza de 350 KJ/mol.
 Interacciones de Van der Wals que forman dipolos inducidos que también
estabilizan las proteínas. 4 kJ/mol. –CH2---OH+
5.2. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS Y SU

MODIFICACIÓN
5.2.1. Solubilidad
Las proteínas pueden ser solubles en agua variando su grado de solubilidad. Son solubles al
producirse interacciones con el agua de forma iónica. También se pueden dar Puentes de
hidrógeno o interacciones entre dipolos.
El grado de solubilidad variará en función de:

 pH
 Fuerza iónica
 Temperatura

160
A pH alto abundan las cargas negativas que hacen que las cadenas se repelen aumentando
la solubilidad en el agua. Lo mismo pasa a pH bajo, sin embargo, a pH cercano al punto
isoeléctrico las cadenas van a estar más agregadas existiendo menos solubilidad. A pH
básicos la solubilidad será mayor debido a que existen muchos más aminoácidos con carga
negativa (grupos ácidos) por lo que se repelerán más siendo más solubles en agua.

La fuerza iónica influye en la solubilidad de dos maneras:
1. Cuando la concentración de sales es baja se produce una solubilización por salado,

formándose las interacciones electrostáticas.
2. Cuando la concentración de sales es muy elevada se da lugar a la precipitación por

salado al producirse agregados proteicos. Se dice que hay competencia por el agua
entre las proteínas y la sal.

La temperatura influye también en la solubilidad. Hasta 50°C la solubilidad se ve
favorecida. Por encima de 50°C se desnaturaliza las proteínas dejando de ser solubles.
5.2.2. Desnaturalización de proteínas
Consiste en la modificación de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria quedando

íntegra la estructura primaria de la proteína. Se puede dar por aumento de temperatura o por
la presencia de ácidos o bases que modifican la estructura. Se provoca la modificación de la
conformación que a veces puede ser positiva como en la clara de huevo o negativa como
ocurre en la leche.
5.2.3. Estabilización de emulsiones y espumas
Las emulsiones y espumas son sistemas coloidales que consisten en la suspensión de

partículas de una sustancia (fase dispersa) en otra sustancia que rodea estas partículas (fase
continua). Tanto una fase como otra pueden ser sólida, líquida o gaseosa.
 Aerosol: sólido en gas o líquido en gas (spray).

 Emulsión: líquido en un líquido.
 Espumas: gas en un líquido.
 Sol: sol (micela) en un líquido (pinturas).
 Gel: sólido en el líquido pero el sólido está en forma de red tridimensional.

Las espumas se forman por agitación mecánica que incorpora aire a una fase continua
líquida. El merengue es un ejemplo típico como la nata o el helado.
Para que las espumas se mantengan estables se necesitan agentes estabilizantes y las
proteínas son buenos agentes porque tienen partes hidrofóbicas y hidrófilas, pudiendo por
este motivo situarse en la interfase. Primero se despliegan las proteínas y se sitúan en la
interfase formando bucles y colas.
161
5.2.4. Formación de geles
En primer lugar se desnaturaliza las proteínas para posteriormente interaccionar con el agua
que retienen en su interior. En la gelatina de la carne se desnaturaliza el colágeno que al
enfriar va formando gel. Esta formación del gel depende del pH, la temperatura y la
presencia de sal. A pH extremos aumentan las interaciones iónicas y a altas temperaturas
aumenta la consistencia del gel.
5.2.5. Texturización de proteínas
A partir de proteínas podemos obtener nuevos productos distintos mediante procesos de

texturización. Se produce la transformación de proteínas globulares en proteínas fibrosas.
Esto se utiliza por ejemplo para la elaboración de sucedáneos de carnes. La texturización
puede realizarse mediante el proceso de Hilado.
Hilado.
Partiendo de una disolución al 90 % de proteínas, pasamos por una disolución alcalina que
provocará la desnaturalización de las proteínas, desplegándose las cadenas polipeptídicas.
Posteriormente se pasa a través de una placa perforada que hace que las cadenas
polipeptídicas se alineen con el flujo (se estiran) y luego se pasa por una solución con alta
concentración en sales para provocar una precipitación por salado. Posteriormente, esas
fibras se pasan por rodillos que ayudan a que se estiren más y se agreguen en forma de
fibras formándose los "hilos de proteínas”. Más tarde, se ponen en contacto con otras
sustancias como a aglomerantes para estabilizar las fibras. También se puede poner grasas,
aromas, colorantes etc. dándole las características necesarias para que se parezca a carne.
Esto se utilizará para platos preparados sobre todo.
5.2.6. Extrusión
Una solución de proteínas se somete a altas temperaturas y alta presión. Se añade vapor de
agua y se pasa por un tornillo sin fin que aumenta la presión. De esta manera, se produce
una masa viscosa que al final del tornillo pasará por una placa perforada para darle la forma
de gránulos o trozos pequeños. Luego pasan a otro compartimento donde se someten a
enfriamiento y la presión ya es normal produciéndose una evaporación debido al cambio
brusco de presión. Los trozos secos obtenidos se usan rehidratándolos para imitar trocitos
de carne.
5.2.7. Fijación de aroma
Debido a los distintos tipos de interacciones que pueden darse en las proteínas, también
puede interaccionar proteínas con distintos compuestos volátiles de distinto peso molecular
lo que permitirá la adquisición de distintos olores en proteínas previamente texturizadas.
Esta propiedad también puede ser perjudicial ya que las proteínas se contaminan fácilmente
con aromas que pueden ser indeseables. Por este motivo habría que deodorizarlas con un
gas inerte como el nitrógeno.
162
5.3. SISTEMAS PROTEICOS IMPORTANTES
Los sistemas protéicos de mayor importancia en alimentos son:
 Leche.
 Carne.
 Harina.
5.3.1. La leche
Definición

La leche es la secreción de la glándula mamaria de las hembras de los animales mamíferos,
sirviendo para la alimentación de los recién nacidos, que en las primeras semanas son
incapaces de nutrirse por sí solos a expensas del medio que los rodea.
DIARIO OFICIAL
TÍTULO CUARTO, CAPÍTULO I
ARTÍCULO 240.- Se entiende por leche para consumo humano, la secreción natural de las
glándulas mamarias de las vacas sanas y bien alimentadas. Cuando la leche proceda de otra
especie animal, se designará con el nombre de esta. Se excluye el producto obtenido quince
días antes del parto y cinco días posteriores al mismo o cuando tenga calostro
PRÓTIDOS DE LA LECHE.
Los prótidos de la leche son constituyentes fundamentales de la leche, las sustancias

nitrogenadas es la parte más compleja y menos conocida de la leche.
Se pueden clasificar como:
a) Proteínas:
- Caseína entera.
- Proteínas del lactosuero.
- Proteosas - Peptonas.
b) Sustancias nitrogenadas no proteicas.
a) Proteínas.
Se caracterizan por su elevado peso molecular (15 000 - 200 000), no atraviesan las
membranas dializables y precipitan por diversos reactivos como el ác. tricloroacético,
ác. fosfotúngstico y sales minerales a elevadas concentraciones.
163
COMPUESTOS NITROGENADOS DE LA LECHE
Total (%) Peso molecular No. A. A. Punto isoeléctrico
Caseína 80
Caseína 45 - 35 23.612 199 4,1
Caseína 8 25.228 207
Caseína 35 - 25 23.980 209 4,5
Caseína 9 19.005 169 4,1
Caseína 3–7 5,8
Proteínas del suero 19

 - lactoglobulina 9 18.263 162 5,3
 - lactoalbúmina 4 14.174 123 5,1
Proteosa peptona 4 4.000 – 200.000
Inmunoglobulinas 2 150.000 – 1x106 4,5 – 8,3
Seroalbúminas 1 69.000 4,7
Caseína.
La principal proteína de la leche es la Caseína. Es el componente principal y más

abundante de la proteína láctea, es una fosfoproteína que contiene calcio, lo cual da
origen al complejo calcio - caseína que le confiere a esta proteína una estabilidad
especial de forma tal que no coagula por la cocción. Precipita cuando el pH es de 4.6
o bajo la acción de una enzima específica, se le clasifica como Proteína insoluble.
La partícula (micela) de caseína consta de varias fracciones:
Es de interés tecnológico, la relación existente entre las fracciones ,  y  puesto

que de esto depende la coagulación de estas proteínas en la fabricación del queso.
Alfa (s1)-caseína: (peso molecular 23.000; 199 residuos, 17 residuos de prolina). Tiene dos
regiones hidrofóbicas, residuos de prolina, los cuales contiene a uno de ocho grupos
fosfato. Puede precipitarse a muy bajos niveles de calcio.
164
Alfa (s2)-caseína: (peso molecular 25.000; 207 residuos, 10 residuos de prolina). Concentra
cargas negativas cerca del N–terminal y cargas positivas cerca del C-terminal. También se
puede precipitar con bajos niveles de calcio.
–caseina: (peso molecular 24.000; 209 residuos, 35 prolinas) La región N-terminal está
altamente cargada por lo que tiene una región hidrofóbica C-terminal. Actúa como una
proteína amfifilica, como una molécula de detergente. Se asocia a la temperatura; puede
formar grandes polímeros a 20°C pero no a 4°C. Es menos sensible a la precipitación con
calcio.
Kappa–caseína: (peso molecular 19 000; 169 residuos, 20 prolinas) Muy resistente a la

precipitación con calcio, estabiliza a las otras caseínas. La renina actúa en el enlace de la
Phe 105 – Met 106 eliminando la estabilidad, contiene una porción hidrofóbica, la para-
kappa-caseina, y una porción hidrofílica llamada kappa-caseína glucomacropeptido (GMP),
o más frecuentemente caseinamacropéptido (CMP).
La caseína está formada por pequeños agregados de caseína entera que contiene de 10 a
100 moléculas de submicelas de caseína, de las cuales hay de dos tipos con y sin kappa-
caseína, las primeras tienen un interior hidrofóbico y una cubierta hidrofílica. Además el
CMP de la capa-caseína se presenta como un pelo flexible, formando una capa peluda que
rodea la micela de caseína
Las tres fracciones y caseína se disponen formando submicelas. De de manera que
interacciona por su parte hidrófoba (hacia dentro de la micela) quedando la parte hidrófila
hacía fuera. Normalmente habrá entre 25 y 30 caseínas por submicela.
En la caseína  y  existen grupos fosfato que les da el carácter hidrófilo. Estos fosfatos
estarán unidos al aminoácido serina.
La caseína no tiene grupos fosfato pero tiene carácter hidrófilo debido a la presencia de
trisacáridos y también tienen en el extremo hidrófilo una alta proporción de grupos
carbonilos (grupos ácidos de aminoácidos como el glutámico o el aspártico).
165

Las submicelas se unen unas con otras y se forman las micelas gracias a la formación de
fosfato cálcico por la presencia de los grupos fosfato y de calcio disuelto en la leche. El
límite de tamaño de la micela está en que cuando sólo quede el espacio de la caseína ya
no pueden seguir uniéndose, quedando un borde de caseína alrededor de la micela. Por
tanto, la presencia de caseína limita el tamaño de la micela.

Las micelas se mantienen en suspensión gracias a que la  caseína presentan grupos ácidos
quedando la parte externa de la micela cargadas negativamente produciéndose repulsión
entre unas micelas y otras. Estos grupos ácidos de la  caseína se encuentran ionizados en
el pH de la leche, si bajara este pH los grupos ácidos se protonarían y precipitarían las
micelas, coagularía la leche.
Proteínas del lactosuero.
Se les conoce como "proteínas solubles", son una mezcla de haloproteínas y

glicoproteínas que se dividen en:
Se insolubilizan por el calor antes de los 100 ºC, están en pequeñas cantidades (0,6 a
0,8 g/L de leche). Tienen interés tecnológico, principalmente la  lactoglobulina, que
se desnaturaliza a temperaturas superiores a 74 ºC, precipita y es la responsable del
sabor a "cocido" de la leche al liberar grupos sulfhidrilos.
Sólo la  lactoalbúmina es relativamente termoestable. Las globulinas son

temolábiles y coagulan a temperaturas superiores a 75 ºC.
Proteosas - peptonas.
Son sustancias de volumen molecular intermedio entre las proteínas y los péptidos.
Abundan poco, no se dializan, en su composición contienen glúcidos y fósforo.
b) Sustancias nitrogenadas no proteica.
Son una parte escasa pero comprende a varias sustancias con peso molecular inferior
a 500, son dializables y permanecen en solución al precipitar las proteínas,
comprende a aminoácidos libres, urea, creatina, nucleótidos, etc.
166
5.3.1.1. Precipitació de caseínas
En la leche y específicamente en la elaboración de los quesos, a la precipitación de las

caseínas, se le conoce como coagulación.
La coagulación, es el paso de las proteínas en suspensión (estado de sol) a la formación de

un gel que se caracteriza por su consistencia semisólida y gelatinosa y está dotada de cierta
estabilidad y elasticidad. La naturaleza del gel formado tiene influencia en las etapas
posteriores de la elaboración del queso (separación del suero, maduración, formación de
ojos, etc.).
La coagulación de la proteína (caseína) en la elaboración de quesos se puede llevar a cabo

mediante dos formas:
1.- Acción de los ácidos (Coagulación ácida).

2.- Acción de enzimas (Coagulación enzimática).
1.- Coagulación ácida:
Las proteínas tienen una carga eléctrica que depende del pH de la solución. Esta carga
puede ser positiva o negativa según sean los grupos libres que tenga, amínicos o
carboxílicos, siendo capaz de desplazarse en un campo eléctrico como cationes (pH ácido)
o aniones (pH alcalino) o bien se repelen mutuamente a igualdad de cargas, de este modo
permanecen en solución.
Cuando el pH corresponde al punto isoeléctrico (pH de 4,65) las partículas de caseína

poseen internamente igualdad de cargas y externamente son neutras, mostrando un mínimo
de solubilidad.
El complejo formado por el calcio y la caseína se combinan con el ácido láctico para formar
el lactato cálcico, este proceso es irreversible.
La caseína isoeléctrica está completamente exenta de calcio y no contiene más que fósforo
proteico.
2.- Coagulación enzimática:
Como la caseína es un complejo formado por varias fracciones prostéticas. De ellas la

kappa () caseína (fosfoproteína) juega un papel importante en la coagulación, ya que actúa
en la micela como protector coloidal, acción que se debe a que una parte de ella esta
167
constituida por nitrógeno no proteico, llamada glucomacropéptido, la cual penetra en la fase
acuosa de la leche y forma una capa hidratada por ser hidrófila.
La capa hidratada tiene la misma carga eléctrica, las micelas de caseína se repelen e
impiden la coagulación.
La coagulación enzimática de la leche se lleva a cabo en dos etapas inducidas por la

enzima:
I.- Fase primaria o enzimática.
II.- Fase secundaria o de coagulación.
I.- Fase primaria o enzimática:
La caseína tiene dos partes:

 Hidrófila, es el macropéptido.
 Hidrófoba: para--caseína.
En esta fase, la enzima proteolítica, renina o cuajo, disocia el glucomacropéptido de la 

caseína por lo que desaparece la fase hidratada y cesa la "protección".
La caseína es el sustrato primordial de la renina (cuajo) con lo cual se produce la

insolubilización, lo cual es en consecuencia una acción proteolítica limitada.
II.- Fase secundaria o de coagulación:
En esta fase, quedan expuestas las fracciones de caseína sensibles al calcio, se van
formando puentes salinos constituyéndose el paracaseinato de calcio e iniciándose la
formación de un gel con una estructura reticular tridimensional a causa del calor.
5.3.2. La carne
La carne es el sistema muscular de los animales sacrificados en condiciones higiénica,

incluye mamíferos como vaca, oveja, cerdo, caballo, cabra y se aplica también en animales
de corral pollo, gallina, guajolote, declarados aptos para el consumo humano, también se
incluyen los animales de caza tanto mamíferos como aves, y también se extiende el
concepto de animal de abastos a las avestruces y otras especies exóticas como la serpiente o
el lagarto
5.3.2.1. Clasificación de las proteínas de la carne
El sistema muscular está formado por el conjunto de músculos esqueléticos, cuya misión es
el movimiento del cuerpo.
168
Muchas de las propiedades gastronómicas o nutricionales de la carne y del pescado, tales

como la textura, su comportamiento ante los diversos sistemas de cocción o conservación,
etc., están ligadas a la estructura del sistema proteico muscular, así como a las reacciones
bioquímicas que en él se realizan.
Las proteínas del músculo pueden clasificarse en:
 Miofibrilares o proteínas solubles en soluciones salinas concentradas el 50% y en

pescados 65 a 75% (de las cuales, 54% miosina y 27% actina).
 Sarcoplásticas o proteínas solubles en agua o soluciones salinas diluidas del 25 al
30%.
 Tejido conjuntivo y otras estructuras formes, también llamadas proteínas insolubles
en soluciones salinas concentradas, al menos a baja temperatura.
Proteínas miofibrilares
Las proteínas miofibrilares están constituidas por la miosina y actina principalmente.
169
 Miosina
Es la más abundante de las proteínas miofibrilares; es altamente asimétrica siendo
su relación de longitud a diámetro de aproximadamente 100:1. Un filamento de
miosina mide alrededor de 10 nm de diámetro y 1,5 m de longitud.
 Actina
La actina se encuentra bajo dos formas: una globular (actina - G) de peso molecular
de 50 a 60 KDa; la otra fibrosa (actina - F).
Proteínas sarcoplásmicas
Las proteínas sarcoplásmicas son miógeno y globulinas están constituidas por una mezcla
compleja alrededor de 50 componentes, muchos de los cuales son enzimas del ciclo
glucolítico.
Proteínas del tejido conjuntivo
 Colágeno
El colágeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo del músculo. El
colágeno representa el 30% de las proteínas totales de los mamíferos, mantiene
unidas las fibras musculares.
 Elastina
La elastina es el segundo componente del tejido conjuntivo, es una proteína
insoluble similar al caucho, también se le llama “tejido conjuntivo amarillo”.
La elastina como el colágeno, se va haciendo más insoluble al aumentar la edad del animal.
Durante su cocción en agua, la elastina hincha y se estira, pero no se disuelve.
5.3.2.2. Mioglobina y hemoglobina
La mioglobina es una heteroproteína que está constituida de una parte proteica (globina) y
una parte no proteica (grupo hemo). La globina está formada por segmentos de alfa hélices
dobladas en ocho segmentos. Dentro de la globina encontramos el grupo hemo que es una
protoporfirina (4 anillos pirrólicos con un átomo de hierro en el centro). La estabilización
del grupo hemos dentro de la molécula se hace por enlaces salinos, puentes de hidrógeno e
interacciones hidrofóbicas. La cantidad de mioglobina de la carne dependerá de distintos
factores:
 Factores intrínsecos: según la especie presentará más mioglobina la carne de vacuno

seguida de la de ovino, cerdo y en menor cantidad la carne de ave. En función de la
fibra muscular predominante en el corte, cuanta más fibra roja haya más mioglobina
encontraremos. Otro factor será la edad ya que los jóvenes tienen menos mioglobina
que los adultos.
 Factores extrínsecos: depende de la selección genética del animal así como de la
alimentación que debe ser abundante en hierro para tener mayor cantidad de
mioglobina.
170

La hemoglobina es un tetrámero de la molécula de mioglobina y se encuentran en los
capilares sanguíneos de la carne, por lo que se encuentra en forma residual.
La mioglobina es una molécula proteica similar a la hemoglobina, la cual es una proteína

que forma parte de los glóbulos rojos y que se encarga de transportar y almacenar el
oxígeno en la sangre, mientras que la mioglobina es una proteína encargada de transportar y
almacenar el oxígeno en los músculos.
Tanto la mioglobina como la hemoglobina pueden desarrollar su función gracias a su

particular composición. Ambas proteínas están formadas por aminoácidos y disponen
además de un componente no aminoacídico que se llama grupo hemo. El grupo hemo
contiene un átomo de hierro que es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno, es decir,
el oxígeno puede unirse y separarse. Así en el caso de la hemoglobina, el hierro se une al
oxígeno en los pulmones y es transportado en la sangre hasta las células hasta las células
que lo necesiten, donde se separa. La mioglobina cumple la misma función en los
músculos: toma el oxígeno de la sangre para que lo utilicen las células musculares.
5.3.2.3. Color de la carne
El color es la primera característica sensorial apreciada por el consumidor, es muy

importante desde el punto de vista comercial porque la mayoría de los consumidores
desarrollan fuertes preferencias respecto al color de la carne. El consumidor medio prefiere
una carne con un color brillante, mientras que los conocedores buscan los colores marrones
y mates de la carne que ha sido sometida a maduración.
Esta impresión óptica se relaciona inmediatamente con diferentes aspectos relacionados con
la calidad y el grado de frescura de la carne; por ejemplo el aspecto exterior puede asociarse
con el tiempo de almacenamiento, la vida útil, la dureza y la jugosidad.
171
La apariencia de la superficie de la carne depende no sólo de la cantidad de mioglobina
presente sino también del tipo de molécula, de su estado químico y de las condiciones
físicas y químicas de otros componentes de la carne.
El principal pigmento de las carnes fresca es la mioglobina, además, la carne sufre distintas
modificaciones, adquiriendo colores distintos en función del sistema de conservación y
envasado que se utilice. La forma química define el color (rojo o marrón). El nivel de
pigmento y la cantidad de luz reflejada condiciona la intensidad del color (claro u oscuro).
La mioglobina es la molécula responsable del color de la carne (de la misma forma la

hemoglobina es la responsable del color de la sangre). Se debe tener en cuenta que no todos
los animales tienen la misma cantidad de mioglobina en sus músculos, lo que hace que la
carne de cerdo sea más pálida que la de res. También se debe tener en cuenta que en un
mismo animal no todos los músculos tienen la misma cantidad de esta proteína, lo que hace
que unos tengan un color más intenso que otros.
La evolución del pH post-mortem influye considerablemente en el color de la carne ya que

afecta la estructura de la superficie de la carne y la proporción de luz incidente reflejada.
El color indica el tipo y la etapa de tratamiento al que se somete la carne, así como su
estado de frescura.
El color de la carne es roja y se encuentra en el rango de rojo oscuro, rojo brillante a

ligeramente rojo; también el rosa, gris y café, son colores que se pueden presentar
dependiendo del proceso al que se sometió la carne: cocción por ejemplo y la especie
animal de que se trate: res, cerdo o ave.
A pesar de la conservación de las sales de cura, las carnes curadas si se van deteriorando y
presentan cambios de color: el rojo se palidece o cambia a tonos verdosos o grisáceos.
Color de la carne fresca
El color de la carne magra varía con la especie, edad del animal y con la parte anatómica de la
carne. Estas diferencias guardan relación con diferencias en la concentración del pigmento
hemoglobina presente en el músculo. La molécula de hemoglobina es grande y su concentración es
superior en la carne de bovino que en la de cerdo, mayor en la carne de vaca vieja que en la de
ternera.
También existen diferencias en la forma en que se presenta la hemoglobina; el color rojo brillante
en la superficie externa de la carne fresca se debe a la oximioglobina, la forma oxigenada que
aparece en presencia de oxígeno abundante, en este caso en el aire que rodea la carne. Cuando no
existe oxígeno, como sucede en el centro de la carne o en un envase al vacío, el pigmento se halla
en la forma reducida, llamada frecuentemente mioglobina, que es de un color rojo púrpura intenso.
Entre estos dos colores se descubre la existencia de una capa castaña, debido a la forma oxidada del
pigmento denominada metamioglobina. Este color es más estable que los otros y se forma cuando la
concentración de oxígeno es positiva aunque pequeña.
El color está influenciado por el historial post-mortem de la carne. Un pH final alto se asocia a
músculos con una estructura cerrada, que retienen grandes cantidades de agua, que aparecen
172
hinchados y muy compactos; este músculo difunde relativamente poca parte de la luz incidente y su
coloración es roja obscura. Por otro lado, el músculo con pH bajo, cuando parte de su proteína se
encuentra desnaturalizada, mantiene una estructura más abierta y la carne aparece pálida y húmeda.
Al realizar el envasado previo de la carne fresca resulta esencial seleccionar materiales para envasar
con la mayor permeabilidad posible para el oxígeno, para asegurar la máxima retención de la
oximioglobina superficial. Por otra parte los agentes reductores pueden frenar la velocidad de
formación de metamioglobina oxidada y retrasar así la aparición del color castaño inaceptable. El
ácido ascórbico o los ascorbatos aplicados sobre la superficie de la carne pueden prolongar en un
día la apariencia de la carne en condiciones normales de almacenamiento, aunque suele
considerarse que esto va en perjuicio del consumidor ya que prosigue la alteración microbiana de la
carne durante el periodo en que mantiene un color satisfactorio.
Color de la carne curada
El color de la carnes curadas se debe al pigmento nitrosil mioglobina o nitrosomioglobina, formado

por intermedio de las sales de nitrito añadidas o formadas durante el proceso de curación. El óxido
nítrico se forma a partir del nitrito y se combina con la mioglobina en la carne. En su forma no
desnaturalizada, el pigmento tiene un color rojo intenso; al calentarlo se transforma en un color rosa
que aparece cuando la proteína está desnaturalizada, este es el color del jamón cocido, carnes
enlatadas y salchichas frankfurt.
El pigmento rojo desnaturalizado, es relativamente inestable al aire, oxidándose con formación de

metamioglobina (color castaño), la presencia de ascorbato no lo estabiliza, por el contrario
concentraciones moderadas de ascorbato en presencia de aire pueden destruirlo totalmente. Por otra
parte, el pigmento rosa, desnaturalizado es menos inestable al aire aunque es muy sensible a la luz,
sin embargo, se estabiliza en presencia de una concentración moderada de ascorbato. El ascorbato
se añade comúnmente a este tipo de productos curados.
Color de la carne cocida
El color castaño de la carne cocida sin curar se debe a una mioglobina desnaturalizada por el calor o
hemicromo, en que se han reordenado los enlaces entre la parte hemo de molécula y la parte
proteica de la misma incluso se han unido al azar durante la desnaturalización. El color es
173
relativamente estable aunque adquiere distintas tonalidades tras una exposición prolongada al aire y
la luz. La desnaturalización térmica de la globina suele producirse a temperaturas próximas a 68°C
(a las que la carne puede considerarse microbiológicamente sana para ser consumida), aunque
puede variar la temperatura exacta.
La coloración castaño obscuro aparecen en la superficie de la carne asada al horno o a la parrilla

como resultado de reacciones de Maillard, que tienen lugar principalmente a temperaturas
superiores a 150°C y, por consiguiente, únicamente en las superficies que han perdido toda su
humedad.
5.3.3. Harina de cereal
La harina es el producto pulverulento obtenido por la molienda gradual y sistemática de

granos de trigo de la especie Triticum aestivum sp. vulgare, etc. previa separación de las
impurezas hasta un grado de extracción determinado (78%).
Composición química de los cereales
El grano maduro de los cereales está formado por Carbohidratos, compuestos nitrogenados
(principalmente proteínas), grasa, sales minerales y agua; junto con pequeñas cantidades de
vitaminas, enzimas y otras sustancias, algunas de las cuales son importantes para la dieta
del ser humano.
Carbohidratos Proteína Grasas Fibra cruda Cenizas

Cereal
(%) (%) (%) (%) (%)
Trigo 69,3 12,2 1,9 1,9 1,7
Centeno 71,7 12,4 1,3 2,3 2,0
Maíz 60,7 9,9 4,4 4,2 3,8
Cebada 67,4 9,0 1,5 4,5 2,6
Arroz 62,7 8,0 1,9 9,0 6,3
Avena 62,1 10,3 4,7 9,3 2,6
En las proteínas de los cereales se encuentran unos 18 aminoácidos, las proporciones en

que se encuentran y su colocación en la cadena determinan las características particulares
de las proteínas.
Contenido de proteína en los cereales (en %)
Cereal Albúmina Globulina Prolamina Glutenina

Trigo 3–5 10 69 16
Centeno 5 – 10 5 – 10 30 – 50 30 – 50
Maíz 4 2 55 39
Cebada 13 12 52 23
Arroz 5 10 5 80
Avena 1 78 16 5
Clasificación de las proteínas por su solubilidad de Osborne:

174
Albúminas
Solución diluida de sal, neutras
Globulinas
Prolaminas (Gliadinas) de bajo PM En alcohol al 70%
Glutelinas (Glutenina) de elevado PM En ácido y álcali diluído
Las albúminas y globulinas se encuentran en las cubiertas exteriores y en el germen. La

prolamina y glutenina se encuentran principalmente en el endospermo.
Las gliadinas y gluteninas, mediante un tratamiento mecánico (amasado) con el agua y las
sales forman el gluten, que forma la estructura de la masa, que retendrá todo el gas
producido y formará el volumen final del pan.
 Gliadinas: tienen un peso molecular de 40.000 Da y contienen una gran

concentración de glutamina y prolina. Además tienen una pequeña proporción
de aminoácidos cargados (básicos y ácidos) lo que explica su baja solubilidad.
 Gluteninas: tienen un peso molecular de 2 millones de Da y están formadas por

diferentes subunidades unidas por puentes disulfuro debido a la presencia de
cisteina que tiene un grupo tiol que formará estos puentes. Son similares,
también tienen glutamina y prolina así como baja proporción en aminoácidos
cargados. Son más insolubles que las anteriores.
El contenido de proteínas en la harina definen los tipos de harina en calidad y su uso final.
5.3.3.1. Masas panarias
Las masas de harina, y más concretamente las de harina de trigo, son un ejemplo magnífico
de mezcla compleja. A pesar de que en sus múltiples variedades se usan unos ingredientes
muy similares, se obtienen masas de propiedades muy diferentes que sirven de base a
multitud de productos de panadería y de pastelería.
El secreto de las propiedades de los diferentes tipos de masa reside, no solamente en la

proporción de componentes utilizados sino, principalmente en la manera de trabajarlos que
determina su modo de interactuar y su organización estructural.

Componentes de la masa

Las masas de harina de trigo contienen, en todos los casos, harina de trigo y agua. Aunque
es más difícil advertir su presencia otro componente de prácticamente todas las variedades
es el gas: aire introducido al obtener (heñir) la masa, al batir el conjunto o algunos
componentes como la clara de huevo o CO 2 formado por las levaduras o por los productos
leudantes.
Otros componentes aparecen solo en algunos tipos y son en parte responsables de las
diferencias. Son muy comunes grasas, leche, huevo y azúcar. También es muy frecuente
añadir sal a la mezcla.
175
Tipos de masa

Existen diferentes tipos de masas con múltiples variedades en cada caso. El principal
aspecto diferenciador es la proporción de harina y agua:
 Masa autentica de panificación

 Masas acuosas
 Masa arenilla (brisé)
 Masas hojaldradas
 Masa autentica de panificación. Predomina la cantidad de harina y el agua queda

asociada prácticamente en su totalidad a los granos de almidón, al azúcar o a las
proteínas. Son masas viscosas que se pueden amasar en el auténtico sentido del
término.
 Masas acuosas. Masas más ricas en agua, introducida muchas veces en forma de
leche o de clara de huevo. Resultan mucho más fluidas, desde la fluidez relativa de
las masas de magdalenas y bizcochos hasta las francamente líquidas de las crepas o
friollas. Su fluidez impide amasarlas y para mezclas los ingredientes se deben batir.
 Masa arenilla (brisé) Masas ricas en grasas y azúcar o la de galletas y pastas.

Basan su estructura en estos dos componentes más que en el almidón o en el gluten.
Para ello se deben hornear a más temperatura de modo que pierdan gran parte del
agua y se traben loas grasas y los azúcares formando productos mucho más secos y
rígidos.
 Masas hojaldradas Con su característica estructura hojosa por acción de las grasas
añadidas de modo que no se mezclen con el resto de los ingredientes para que sirvan
así de niveles de despegue.
5.3.3.2. Transformación de harina en masa
La formación de la masa se compone de dos subprocesos:
1. El mezclado y
2. El trabajado (amasado)
La transformación de la harina en masa se realiza mediante el amasado, que consiste en la

distribución uniforme de los componentes y la formación y desarrollo del gluten. Tiene
como finalidad formar una masa elástica, consistente y homogénea.
Es el proceso de desarrollo de la masa, pasa por las etapas siguientes:
Pegajosa  dura  suave y seca.
176
1. Mezclado
Cuando se mezclan los ingredientes se lleva a cabo la hidratación formándose el gluten.
La masa comienza a formarse justo en el instante cuando se produce mezcla de la harina

con el agua. En este momento el medio acuoso permite que aparezcan algunas reacciones
químicas que transforman la mezcla en una masa casi “fibrosa”, esto es debido a las
proteínas de la harina (gluten) que empiezan a alinearse en cientos de cadenas. Al realizarse
la mezcla entre la harina y el agua, formándose la primera masa antes de ser trabajada;
algunos panaderos opinan que es mejor dejar reposar aproximadamente durante 20 minutos
con el objeto de permitir que la mezcla se haga homogénea y se hidrate por completo
(permite actuar a las moléculas de glutenina y de gliadina en la harina).
La elaboración de la masa se puede hacer a mano o mediante el empleo de un mezclador de

cocina (estos últimos tienen la ventaja de exponer la masa durante poco tiempo
al oxígeno de la atmósfera).
Algunos panaderos mencionan la posibilidad de airear la harina antes de ser mezclada para
que pueda favorecer la acción del amasado.
Al juntarse la harina con el agua se forma una película de agua que penetra poco a poco
rompiéndose esta película por acción mecánica y formándose nuevas películas de agua. Al
mezclarse el agua y la harina para formar la masa, el agua es fuertemente absorbida por la
proteína y el almidón. Se forman puentes de hidrógeno con los radicales –OH, NH2-, SH-,
NH-, Cl-, SO4= y PO4=, etc. que tienen electrones que comparten con la molécula de agua.
Otros ingredientes aumentan la absorción de agua. Durante la fase de mezclas algunas
enzimas (lipooxigenasa y polifenol oxidasa) actúan en la destrucción de los carotenoides.
2. Trabajado (amasado)
Las cadenas de la proteína se mantienen unidas entre sí para varios tipos de enlaces: como
enlaces –S-S- al romperse estos enlaces permiten que las moléculas se desarrollen y se
puedan unir en varias posiciones uniendo entre sí moléculas separadas de proteínas lo que
contribuye una parte importante del amasado.
Durante el amasado las gluteninas y las gliadinas, se desnaturalizan y establecen -S-S-,

entre los grupos de cisteínas, en varias posiciones de partes separadas de la proteína.
El tiempo de amasado depende del tipo de amasadora, el tipo de harina, de la temperatura

de la masa y del sistema de panificación empleado. Es indispensable la verificación de los
cálculos de hidratación de la harina.
La humedad total del pan terminado no debe exceder el 30%. Demasiada agua causa un
exceso de adhesividad, pierde firmeza y se pegará al cocerlo, la miga será demasiado suave,
se obtendrá un buen volumen durante la fermentación pero se perderá en el cocimiento.
177
La falta de agua da una masa poco moldeable, dura, no se expande en el cocimiento, y se
obtendrá una corteza delgada.
En el amasado se debe asegurar una dispersión uniforme de los ingredientes.
También hay incorporación de aire que contribuye a la formación de las celdas del pan,
influyendo en otras características del grano del pan final y la textura.
Por otro lado, el amasado excesivo produce rompimiento de algunos enlaces con lo cual se
pierde el volumen óptimo del pan.
La adición de otros elementos a la masa como pueda ser mantequilla, aceite, huevos, etc.
por regla general lo que hace es retrasar el desarrollo de la masa debido al contenido de
lípidos. Ésta es la razón por la que la elaboración de masas como la del brioche (que poseen
desde un 40% hasta un 70% de mantequilla en relación con la harina) suelen ser
completamente mezcladas antes de que se le añada el azúcar y la mantequilla.
5.3.3.3. Tipo de harina
La cantidad y calidad de las proteínas de la harina, dependen de la variedad del trigo, del
promedio de lluvias durante la época de las cosechas, de la fertilidad del suelo y del área
geográfica en la cual se cultiva el trigo. Debido a esto se tienen diferentes tipos de harina
las cuales sirven para elaborar productos diferentes y se clasifican como:
 Harinas Extra Fuertes

 Harinas duras o fuertes
 Harinas blandas o débiles
 Harinas Especiales
Harinas Extra Fuertes
Son aquellas que tienen un alto porcentaje de proteínas (sobre 13%). Se obtiene de trigos
duros y se destinan principalmente a la elaboración de pastas y fideos.
Harinas duras o fuertes. Es una harina con contenido de proteínas del 10 al 13%, se
clasifica como harina dura y se usa para la producción de pan. Por su porcentaje
relativamente alto de proteínas, forman un gluten tenaz y elástico, que tiene buena
propiedad de retención de gas y es fácil de ser horneado y convertido en pan con buen
volumen y miga de buena textura. Necesitan una cantidad de agua relativamente grande
para hacer una masa de buena consistencia, por lo tanto dan gran rendimiento, necesitan
más tiempo para mezcla y amasado y tienen buena tolerancia a la fermentación.
Harinas débiles o blandas
Harinas con un contenido de proteínas del 7,5 al 10%, son especiales para la producción de
galletas, queques y tortas, son las harinas débiles o blandas. Contienen menor cantidad de
proteínas y forman gluten blando, débil y sin elasticidad, que no retiene bien el gas. Tiene
178
poca capacidad de absorber agua y necesitan menos tiempo de trabajo y amasado, además
tienen poca tolerancia a la fermentación.
De acuerdo al uso a que se destinen las harinas se clasifican básicamente según el

porcentaje de proteínas que posean. En esta clasificación tiene especial importancia una
sustancia llamada “gluten”.
Harinas Especiales
 Harinas Morenas: Tienen porcentajes de extracción superior al 85% por lo cual

tienen un color más oscuro por la presencia de partículas de salvado de trigo.
 Harina Integral: Es aquella que contiene todas las partes del grano, incluido el
germen, por lo cual es un alimento muy nutritivo.
 Harina de Centeno: Se obtiene del trigo-centeno y se emplea en la elaboración
de algunas variedades de panes especiales y regionales, la cantidad de trigo que
se debe adicionar, por lo menos debe ser del 30%.
179

Apuntes QA 05 Proteína

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Apuntes QA 05 Proteína

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE MORELIA INGENIERÍA BIOQUÍMICA

El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del

La cadena lateral de cada aminoácido tiene características físicas y químicas distintas y se

 Existen interacciones iónicas por la existencia de los grupos cargados amino y

5.2. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS Y SU

El grado de solubilidad variará en función de:

Marco Antonio Domínguez Reyes

1. Cuando la concentración de sales es baja se produce una solubilización por salado,

2. Cuando la concentración de sales es muy elevada se da lugar a la precipitación por

5.2.2. Desnaturalización de proteínas

Consiste en la modificación de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria quedando

5.2.3. Estabilización de emulsiones y espumas

Las emulsiones y espumas son sistemas coloidales que consisten en la suspensión de

 Aerosol: sólido en gas o líquido en gas (spray).

Marco Antonio Domínguez Reyes

5.2.5. Texturización de proteínas

A partir de proteínas podemos obtener nuevos productos distintos mediante procesos de

5.2.7. Fijación de aroma

Marco Antonio Domínguez Reyes

Los sistemas protéicos de mayor importancia en alimentos son:

TÍTULO CUARTO, CAPÍTULO I

Los prótidos de la leche son constituyentes fundamentales de la leche, las sustancias

Se pueden clasificar como:

- Proteínas del lactosuero.

b) Sustancias nitrogenadas no proteicas.

COMPUESTOS NITROGENADOS DE LA LECHE

Total (%) Peso molecular No. A. A. Punto isoeléctrico

Proteínas del suero 19

Inmunoglobulinas 2 150.000 – 1x106 4,5 – 8,3

Seroalbúminas 1 69.000 4,7

La principal proteína de la leche es la Caseína. Es el componente principal y más

La partícula (micela) de caseína consta de varias fracciones:

Es de interés tecnológico, la relación existente entre las fracciones ,  y  puesto

Kappa–caseína: (peso molecular 19 000; 169 residuos, 20 prolinas) Muy resistente a la

Proteínas del lactosuero.

Se les conoce como "proteínas solubles", son una mezcla de haloproteínas y

Sólo la  lactoalbúmina es relativamente termoestable. Las globulinas son

b) Sustancias nitrogenadas no proteica.

5.3.1.1. Precipitació de caseínas

En la leche y específicamente en la elaboración de los quesos, a la precipitación de las

La coagulación, es el paso de las proteínas en suspensión (estado de sol) a la formación de

La coagulación de la proteína (caseína) en la elaboración de quesos se puede llevar a cabo

1.- Acción de los ácidos (Coagulación ácida).

1.- Coagulación ácida:

Cuando el pH corresponde al punto isoeléctrico (pH de 4,65) las partículas de caseína

2.- Coagulación enzimática:

Como la caseína es un complejo formado por varias fracciones prostéticas. De ellas la

La coagulación enzimática de la leche se lleva a cabo en dos etapas inducidas por la

I.- Fase primaria o enzimática.

II.- Fase secundaria o de coagulación.

I.- Fase primaria o enzimática:

La caseína tiene dos partes:

En esta fase, la enzima proteolítica, renina o cuajo, disocia el glucomacropéptido de la 

La caseína es el sustrato primordial de la renina (cuajo) con lo cual se produce la

II.- Fase secundaria o de coagulación:

La carne es el sistema muscular de los animales sacrificados en condiciones higiénica,

5.3.2.1. Clasificación de las proteínas de la carne

Marco Antonio Domínguez Reyes

Muchas de las propiedades gastronómicas o nutricionales de la carne y del pescado, tales

Las proteínas del músculo pueden clasificarse en:

 Miofibrilares o proteínas solubles en soluciones salinas concentradas el 50% y en

Las proteínas miofibrilares están constituidas por la miosina y actina principalmente.

Marco Antonio Domínguez Reyes