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Actividad de las enzimas

Universidad
Universidad de Pamplona
Asignatura
Laboratorio de biologia (1007329350)
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Año académico
2020/2021

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LABORATORIO Nº
ACTIVIDAD DE LAS
ENZIMAS
MORA BUSTOS BREIMAR JARIB
CODIGO: 1007294568
GRUPO: D
LABORATORIO DE BIOLOGIA
GENERAL
UNIVERSIDAD DE PAMPLONA,
KILOMETRO 1
VIA BUCARAMANGA
FACULTAD DE INGENIERÍAS Y
ARQUITECTURAS
PROGRAMA DE INGENIERÍA DE
ALIMENTOS
INTRODUCCIÓN
Las reacciones químicas que se dan en los
seres vivos no podrían tener lugar sin la
presencia de las enzimas. Estas
macromoléculas, que generalmente son
proteínas, catalizan las reacciones
bioquímicas, permitiendo que los
sustratos se conviertan en los productos
que necesita la célula. Como todo
catalizador, las enzimas no se consumen
en las reacciones que catalizan, pero a
diferencia de otros catalizadores de
naturaleza inorgánica, las reacciones que
naturaleza inorgánica, las reacciones que
catalizan son muy específicas; solo
interaccionan con determinados
sustratos, y facilitan el curso de
determinadas reacciones. Una enzima
que podemos encontrar en todos los
seres vivos es la catalasa, necesaria para
descomponer el peróxido de hidrogeno,
un compuesto toxico, que se produce
durante el metabolismo celular.
Mediante esta práctica de laboratorio
podemos explorar como la actividad de
una enzima varía dependiendo de las
condiciones del medio en el que se
encuentra y el compuesto utilizado para
el resultado de la reacción. Para esto se
llevarán a cabo procesos como; El
proceso de desnaturalización de la
catalasa al someterla a altas
temperaturas, el proceso de hidrolisis de
almidón por enzima amilasa salival y la
influencia de pH en la actividad
enzimática.
KEYWORDS
Enzimas, catalasa, reacciones, tejidos,
procesos, catalizadores, moléculas,
proteínas.
OBJETIVO GENERAL
 Determinar la presencia de la catalasa
en los tejidos animal y vegetal,
observando como la presencia de esta
influye en el burbujeo que presenta la
reacción química respecto a cualquiera de
los dos tejidos.
OBJETIVOS ESPECÍFICOS
 Determinar la presencia del enzima
catalasa en tejidos animales y vegetales.
 Observar el efecto de diferentes
factores sobre la actividad enzimática. 
Comprobar la acción hidrolítica de la
amilasa.
orgánico, llamado COENZIMA, ambos son
fundamentales para la acción enzimática.
Su disociación da lugar a una pérdida de
actividad en ese sentido.
RECONOCIMIENTOS DE LA CATALASA EN
TEJIDOS ANIMALES
La catalasa es una oxidorreductasa de los
sistemas enzimáticos respiratorios y se
encuentra en la mayoría de los tejidos
vegetales y animales, al igual que en
muchas especies bacterianas. La función
de esta enzima, en los tejidos es
necesaria, porque durante el
metabolismo celular, se forma una
molécula toxica, que es el peróxido de
hidrogeno, H 2 O 2 (agua oxigenada),
esta enzima cataliza la oxidación del
peróxido de hidrogeno a oxigeno con la
simultanea reducción de una segunda
molécula de peróxido de agua.
H 2 O 2 O+2H 2 O
La existencia de catalasa en los tejidos
animales, se aprovecha para utilizar el
agua oxigenada como desinfectante
cuando se vierte sobre una herida. Como
muchas de las bacteria patógenas son
anaerobias (no pueden vivir con
oxígeno), mueren con el desprendimiento
de oxigeno que se produce, cuando la
catalasa de los tejidos actúa sobre el
agua oxigenada. DESNATURALIZACIÓN
DE LA CATALASA Una de las propiedades
fundamentales de las proteínas es la
desnaturalización. Ya que la catalasa
químicamente es una proteína, podemos
desnaturalizarla al someterla a altas
 desnaturalizarla al someterla a altas
temperaturas. Al perder la estructura
tridimensional, perderá también la
función y como consecuencia su función
catalítica.
Reacción 1
Catalasa
HIDRÓLISIS DE ALMIDÓN
La saliva contiene la enzima amilasa que
cataliza la hidrolisis de almidón para
degradarlo a los azucares reductores
maltosa y glucosa, con etapas
intermedias en las dextrinas.
CATALIZADOR QUÍMICO:
La catálisis o catalizador químico es el
proceso por el cual se aumenta la
velocidad de una reacción química,
debido a la participación de una sustancia
llamada catalizador y aquellas que
desactivan la catálisis son denominados
inhibidores.
ENZIMA SUSTRATO:
Fedra o enzima-trato es la estructura que
se forma de la unión de una enzima con
un sustrato. Algunas proteínas o
minerales tienen la capacidad de
modificarlos ligándose a los cuales son
unidos, es decir, actúan como
catalizadores moleculares.
COENZIMA: Las coenzimas son cofactores
orgánicos no proteicos, termoestables,
que unidos a una apoenzima forman la
holoenzima, tienen en general baja masa
molecular comparada con la apoenzima.
CLASIFICACIÓN DE
ENZIMAS
La comisión de enzimas creada por la
unión internacional de bioquímica en
1956, clasificó las enzimas en 6 grupos
de acuerdo con el tipo de reacción que
catalizan.
 Oxidorreductoras (Reacciones de
óxido- reducción) Catalizan reacciones de
oxidorreducción, es decir, transferencia
de hidrogeno o electrones de un sustrato
(del agente reductor al agente oxidante)
 METODOLOGÍA
MATERIALES REACTIVOS
● 2 Gradillas ● 15 Tubos de ensayo ● 1
Pinza de madera ● 1 Beaker de 50 ml ● 2
Pipetas de 10 ml ● 1 Mechero ● 1
Churrusco para tubos
● Trozos de ● tomate Trozos de hígado ●
Cinta de enmascarar ● Bolsas negras
● 6 ml de agua ● oxigenada 2 ml de lugol
al 1% ● 2 ml de Buffers fosfato 0.1 M a
pH de ● 3,7,11 2 ml de reactivo Benedict
soluciones ● 20 ml de solución de
almidón
 PROCEDIMIENTO
 RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
EN TEJIDOS ANIMALES
1. Colocar en un tubo de ensayo trozos
pequeños de hígado
2. Añadir 2 ml de agua oxigenada ¿Qué se
observa? ¿Según la reacción que sucede?
 RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
EN TEJIDOS VEGETALES
Hacer el mismo procedimiento anterior,
con trozos de tomate para observar la
acción de la catalasa sobre los tejidos
vegetales. ¿Qué se observa?
 DESNATURALIZACIÓN DE LA
CATALASA
1. Colocar en un tubo de ensayo trozos
pequeños de hígado
 pequeños de hígado
2. Añadir agua y hervir la muestra durante
2 minutos
3. Luego de hervir retirar el agua
sobrenadante
4. Añadir agua oxigenada hasta cubrir los
trozos de hígado
5. ¿Que se observa? Comparar con los
resultados de la reacción 1.
 HIDRÓLISIS DE ALMIDÓN
1. Colocar un gradilla con 6 tubos de ensayo
numerados del 1-6 y adicionar en cada
uno las siguientes cantidades : Tubo
N°1: 2 ml de solución de almidón Tubo
N°2: 2 ml de solución de almidón Tubo
N°3: 2 ml de solución de almidón +1 ml
de saliva sin diluir
4. agitar vigorosamente, adicionar 2 ml de
almidón al 1% en cada tubo. Agitar
nuevamente y agregar un agota de lugol.
5. anotar el tiempo de desaparición de color
en cada pH. Justificar la desaparición del
color.
6. ¿En qué tubo fue más activa la enzima
sobre el almidón? ¿Cuál es el pH óptimo
para la amilasa? ¿cuál es el pH óptimo de
saliva humana?
 RESULTADOS Y ANÁLISIS
 RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
EN TEJIDOS ANIMALES (HÍGADO)
¿Qué se observa?
Se logra observar la existencia de un
intenso burbujeo en hígado, esto se da
debido a que cuando el peróxido de
hidrogeno hace contacto con los trozos de
hígado se produce una reacción química
donde las moléculas de agua oxigenada
son rápidamente rotas.
¿Según la reacción 1 que sucede?
El agua oxigenada se descompone en sus
componentes: agua y oxígeno debido a
que actúa una enzima llamada
peroxidasa, que lo encontramos en el
hígado. Esta enzima acelera la reacción
química de descomposición.
 RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
EN TEJIDOS VEGETALES (TOMATE)
¿Qué se observa? A diferencia de la
reacción química que presento el tejido
animal (hígado) podemos observar en
este tipo de tejido vegetal que la reacción
presenta menos burbujeo, esto debido a
la presencia de la enzima catalasa en el
tomate.
¿En cuál de los tubos hubo acción
enzimática?
Hubo acción enzimática en los tubos 1,4
y5
¿Por qué hubo o no acción enzimática?
Esto se debe debido a que la saliva con el
almidón corta los polisacáridos y la
amilasa trabaja a 37°C, en los tubos sin
saliva no se logra la reacción positiva
mientras que con el almidón y la saliva se
logra la reacción positiva, lo que indica
que hubo hidrolisis positiva para el
almidón.
 INFLUENCIA DEL PH EN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Tiempo de desaparición del color en cada
pH.
En el pH 3 se demoró 20 minutos
En el pH 7 se demoró 11 minutos
En el pH 11 se demoró 26 minutos
¿En qué tubo fue más activa la enzima
sobre el almidón?
En el tubo nº1 de pH 3
 En el tubo nº1 de pH 3
¿Cuál es el pH óptimo para la amilasa?
El pH óptimo de la amilasa es de 6,
Por qué los otros valores de pH son
inadecuados?
A pH alto o bajo se puede producir la
desnaturalización de la enzima y en
consecuencia su inactivación. El pH no
afecta la actividad enzimática si no la
concentración de protones. Los protones
también pueden participar en la reacción
como sustrato o producto.
¿Cuál es el pH óptimo de la saliva
humana?
El pH óptimo de la saliva humana va de
5,6 -7,
 FICHA DE SEGURIDAD O
NIVEL DE RIESGO
Nivel 1 riesgo bajo.
 FUNDAMENTACIÓN
1. Describa el efecto de la temperatura en
la acción enzimática.
La velocidad de una reacción enzimática
varia al aumentar la temperatura, donde
se representa una típica curva de
actividad enzimática/temperatura. Tal
dependencia refleja un doble efecto de la
temperatura: positivo a bajos valores,
debido al incremento general que
experimenta la velocidad de cualquier
reacción química al hacerlo la
temperatura, y negativo a valores altos,
debido a la desnaturalización térmica de
la enzima. Esto es, la velocidad de una
reacción enzimática se incrementa al
aumentar la temperatura dentro de un
determinado rango, alcanzando un valor
máximo a la denominada temperatura
óptima. A valores superiores la actividad
disminuye debido a que la enzima, como
cualquier otra proteína, sufre procesos de
desnaturalización y, por lo tanto, de
inactivación. Durante la fase de
incremento de la velocidad, la relación
entre esta y la temperatura viene
determinada por la ecuación Arrhenius.
Eh aquí algunas características de la
temperatura sobre la actividad
enzimática;
 Aumento de temperatura que acelera
reacciones químicas  por cada 10°C de
incremento de velocidad se duplica la
reacción  se desnaturaliza por altas
temperaturas de calor (exceso)  los
puentes de hidrógenos se pueden romper
por causa de altas temperaturas  las
reacciones pueden ser pausadas o
frenadas por causa de temperaturas muy
bajas
2. ¿A qué valores del pH y temperatura es
estable la actividad enzimática de la
catalasa?
La actividad enzimática de la catalasa
funciona a una temperatura óptima de 37
º C con un pH óptimo para la catalasa
humana es de aproximadamente de 7,6
Para lograr una estable acción
enzimática.
3. ¿A qué pH teórico es más activa la
amilasa?
Comparando este valor obtenido en la
práctica.
R: la amilasa tiene un pH óptimo que
esta entre 6,7 y 7,2 y comparado con el
valor obtenido en el laboratorio, se llega
a la conclusión de que concuerdan ya que
su actividad fue mucho mejor con el tubo
 su actividad fue mucho mejor con el tubo
con pH lo cual fue óptimo para actividad
enzimática.
4. ¿Qué diferencia hay entre coenzima y una
apoenzima?
Las coenzimas son moléculas pequeñas
que transportan grupos químicos entre
enzimas, orgánicas y no proteicas en
cambio las apoenzimas son enzimas de
los componentes químicos que son
utilizados para realizar la actividad
catalítica
5. la pepsina es una enzima secretada por el
estómago .discuta el rango de pH en el
cual la enzima se encuentra activa y
sugiera lo que probablemente sucede
estructuralmente a la enzima cuando
pasa por del estómago al intestino.
 Maltasa: Transforma la
Maltosa en Glucosa.
 Quimosina: Coagula las proteínas de la
leche, en la industria de la quesería.
 BIBLIOGRAFÍAS

https://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-
sustrato 
https://es.wikipedia.org/wiki/Cat%C3%A1lisis
 https://brainly.lat/tarea/ 
https://prezi.com/ddqs02p-xdac/efecto-
de-la-temperatura-sobre- la-actividad-
enzimatica/ 
https://www.monografias.com/trabajos71/enzimas/enzimas2.sht
ml 
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima 
http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/index.html

https://prezi.com/g5la_k60qhdz/coenzimas-
apoenzimas-y- holoenzimas/ 
https://www.google.com/search?
q=a+pepsina+es+una+enzima+s
ecretada+por+el+est%C3%B3mago+.discuta+el+rango+de+pH
+en+el+cual+la+enzima+se+encuentra+activa+y+sugiera+lo+qu
e+probablemente+sucede+estructuralmente+a+la+enzima+cuan
do+pasa+por+del+est%C3%B3mago+al+intestino&rlz=1C1SQ
JL_esCO787CO787&oq=a+pepsina+es+una+enzima+secretada
+por+el+est%C3%B3mago+.discuta+el+rango+de+pH+en+el+c
ual+la+enzima+se+encuentra+activa++y+sugiera+lo+que+prob
ablemente+sucede+estructuralmente+a+la+enzima+cuando+pas
a+por+del+est%C3%B3mago+al+intestino&aqs=chrome..69i
.2217j0j4&sourceid=chrome&ie=UTF- 
https://www.blogdebiologia.com/factores-
que-afectan-la- actividad-enzimatica.html