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Universidad de Pamplona Facultad

de ciencias Básicas

Docente: Esperanza Barco Cárdenas

Laboratorio de Biología Grupo: Fecha: 01/11/2020


E INFORME
Integrantes:

Pérez Rendón David Steven CC: 1114787862


Suarez Angarita Nicole Juliana CC: 1005297029
Velandia Rodríguez Diana Carolina CC: 52757110
ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS

1. RESUMEN

Se analizó como puede ser evaluada la actividad enzimática mediante el análisis de enzimas
en el ensayo con yoduro de potasio, y el test de Benedict.

Palabras claves: Enzima, catalasa, acción enzimática, pH, temperatura.

2. OBJETIVOS

 Comprobar la actividad de las enzimas, sus características y el efecto que causa su


cantidad.
 Conocer la importancia de este tema en el proceso de fermentación y demás
aplicaciones.

3. MARCO TEORICO
Las enzimas son biomoléculas, especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier otro de ellos,
induce la transformación de un solo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en
el medio de la reacción. Diferentes factores ambientales pueden afectar la actividad
enzimática, se podrá detectar dos: el pH y la temperatura.

PH EN EL PROCESO
El pH es un factor que influye en la actividad enzimática, a causa de que el pH influye en la
ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman proteína enzimática.
Cada enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este
intervalo habrá un pH óptimo donde la actividad enzimática será máxima. Por debajo del pH
mínimo o por encima del pH máximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. La
mayoría de las enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima, por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
TEMPERATURA EN EL PROCESO
De la misma manera que con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la
actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la
barrera energía de activación de la reacción realizada, Sin embargo, a diferencia de lo que
ocurre en otras reacciones químicas, las reacciones catalizadas por enzimas se produce un
brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es
más que un reflejo de desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha
temperatura.

4. ANALISIS DE DATOS

De los procedimientos que se ven enseguida, se repartió la mitad de cada tubo de ensayo en
otro, para poder hacer las pruebas en cada muestra con los reactivos Benedict e IKI.

 Tubo #1 se adiciona, amilasa, almidón, y pH7. Se hierbe aproximadamente a 100 °C


por 60 segundos.

 Tubo #2 vertimos lo mismo que en el tubo #1, pero está vez en lugar de hervir lo
vamos a congelar.

 Tubo #3 vertimos lo mismo que en los anteriores, pero no se va a someter a


condiciones externas como en las anteriores (Condición de incubación).

 Tubo #4 añadimos amilasa, agua des ionizada y pH7.

 Tubo #5 Agua des ionizada, almidón, pH7 (Condición de incubación).

 Tubo #6 agua des ionizada, maltosa y pH7 (Condición de incubación).

 Tubo #7 Amilasa, almidón, pH2 (Condición de incubación).

 Tubo #8 Amilasa, almidón, pH9 (Condición de incubación).


Figura tomada del video de practica: Tubos de ensayo con muestras

Con el reactivo IKI queremos ver la presencia de almidón, pero si este fue degradado o no fue
puesto, podríamos identificarlo con Benedict que detecta azucares simples, y para eso,
necesita un proceso de ebullición.

5. CONCLUSIONES

CON EL REACTIVO IKI PODEMOS OBSERVAR QUÉ:

Figura tomada del video de practica: Tubos de ensayo con reactivo IKI

Si cambia a un color gris o azul oscuro, nos indica una presencia de almidón y está
reaccionando con él.

CON EL REACTIVO DE BENEDICT MÁS EL PROCESO DE EBULLICIÓN:

Figura tomada del video de practica: Tubos de ensayo con reactivo Benedict

Si mantiene un color de azul celeste, nos indica que no hay presencia de azucares simples,
pero si cambia a un color rojo ladrillo, indica la presencia de estos azucares.
En caso de haber una presencia parcial, habrá un cambio a un color naranja claro.
CONCLUSIONES DE CADA MUESTRA CON AMBOS REACTIVOS:

Figura tomada del video de practica: Tubos de ensayo con muestras

TUBO #1:
IKI positivo, Benedict Negativo (Cuando se aumenta a temperaturas extremas pierde su
actividad enzimática)

TUBO #2:
IKI negativo (Mantiene su actividad enzimática por congelación), Benedic Positivo

TUBO #3:
IKI negativo, Benedict Positivo (Solo se incuba a temperatura normal)

TUBO #4:
IKI negativo, Benedict negativo (Solo enzima y no sustrato)

TUBO #5:
IKI positivo, Benedict negativo (No había enzima, pero sí almidón)

TUBO #6:
IKI negativo, Benedict positivo (No hay almidón, pero si maltosa)

TUBO #7:
IKI positivo, Benedict positivo (pH Extremos)

TUBO #8:
IKI positivo, Benedict positivo (pH Extremos)
El tubo #3 actuaba como tubo control del experimento.

La ebullición desnaturaliza las enzimas, y la congelación conserva las propiedades


enzimáticas.

La labor que desempeña la amilasa es primordial pues es una de las primeras enzimas en
generar la desintegración del almidón.

Se demostró de igual forma que cuando se altera el pH de la enzima para que actué sobre el
almidón no se aprecia el correcto funcionamiento pues la desaparición del reactivo es
demorada en comparación con la del pH adecuado.

6. BIBLIOGRAFIA

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

https://es.wikipedia.org/wiki/Amilasa#:~:text=La%20amilasa%2C%20(m%C3%A1s
%20propiamente%20amilasas,%2C%20maltosa)%20y%20glucosa%20libre.

https://www.brix-lab.com/index.php/es/investigacion-2/119-la-actividad-
enzimatica#:~:text=Asimismo%2C%20gran%20cantidad%20de%20enzimas,y%20otros
%20factores%20f%C3%ADsico%2Dqu%C3%ADmicos.

https://youtu.be/aaPF4vGrYZ4

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