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Enzimas
Enzimas
Enzimas
By: Fenol
Clasificación
• Oxidorrecudtasas (redox)
• Liasas (remueven átomos y generan doble
enlace)
• Sintetasas (unen dos compuestos usando ATP) Holoenzima
No competitiva
• El inhibidor forma el complejo enzima-
inhibidor, o enzima-sustrato-inhibidor (en
todo lugar menos en el sitio activo)
• Gráfico de doble recíproca (Km no se modifica
y Vel. Max disminuye)
Activados por la enzima (sustrato suicida)
Medicamento similar al sustrato que engaña a la
enzima haciéndola pensar que es un sustrato y
empieza a transformarlo en producto, en el
proceso se forma un enlace covalente y la enzima
se inactiva de por vida)
Efectos
Acompetitiva De la concentración de enzimas
• El inhibidor solamente se liga al complejo Concentración de sustrato saturante, la velocidad
enzima-sustrato formando enzima-sustrato- de la reacción es directamente proporcional a la
inhibidor concentración de enzimas V=K2(Et)
• Gráfico de doble recíproca (disminuye Vel. Activador enzimático
Max y Km) Compuesto que incrementa la actividad catalítica
• Esenciales: su presencia es imprescindible
(Ej. NAD para la lactato deshidrogenasa o
alcohol deshidrogenasa)
• No esenciales: puede estar presente como
también no
a) Mantienen estructura tridimensional
b) Interactúan con sustrato
c) Responsables de catálisis
De la temperatura
• Velocidad de reacciones enzimáticas aumenta
Enzimas alostericas
con la temperatura
Enzimas por varias cadenas polipeptidicas con
• Temperatura especifica = caída de velocidad
varios sitios activos
(50º-60ºC)
Curva de fijación de sustrato = sigmoidea
• Afecta a la estabilidad de la enzima y Km, Vel.
Comúnmente en regulación de vías metabólicas
Max, etc.
Efecto activador o inhibidor fijado en distintos
• Mucha temperatura = bye estructura terciara =
sitios activos
desnaturalización
• Temperatura optima = enzima con actividad
constante
Hipótesis
De los metales
Modelo concentrado (Monod)
• Algunos no afecta a la actividad (Na, K, H)
Enzimas alostericas en dos estados de equilibrio:
• Metales pesados inhiben completamente (Pb,
TT (baja afinidad) – RR (alta afinidad)
Ag, Hg)
TT <-> RR <-> RR-S <-> S-RR-S
• Algunos metales pueden inhibir, como
Modelo secuencial (Koshland)
también ser necesitados (Fe, Cu, Ca)
Enzimas alostericas existen en una sola forma (TT)
• Ciertos metales ayudan como coenzimas (+
que aumenta su afinidad (RR) por el sustrato al
actividad)
acercarse a este.
• Mantienen estructura terciaria, ayudan en
TT <-> TR-S <-> S-RR-S
catálisis (al unirse a la enzima o al sustrato)
Del pH Moduladores alostericos
• Se ligan a la enzima fuera del sitio activo
• Ionización de enzima depende de número,
• Lugar específico para moduladores positivos
clase y localización de grupos ionizables
(activadores) y otro para negativos
• Hay sustratos ionizables y también que no
(inhibidores)
• Cambios de pH altera la velocidad de reacción
• Positivos estabilizan RR para más afinidad
• Actividad enzimática f(x) pH = curva con forma
• Negativos estabilizan TT para menos afinidad
de campana
• No compiten con el sustrato por el sitio activo
• pH que da máxima eficiencia = pH optimo
• Variación de pH afecta a grupos ionizables que:
Mecanismos de acción
Principios que rigen la catálisis son:
• Catálisis covalente
• Catálisis acido base.
2 Hipótesis
• Llave cerradura: sitio activo de la enzima posee
un sitio activo de encaje perfecto con su
sustrato
• Encaje inducido: sitio activo de la enzima se
amolda a la forma del sustrato
Energía de activación
Energía necesaria para que se inicie una reacción
bioquímica (con enzima se requiere menos)
Regulación de enzimas
Se realiza de dos formas:
• Regulación de la concentración de enzima
a) Inducción de síntesis de enzima
b) Represión de síntesis de enzima
• Regulación de la eficiencia catalítica
a) Concentración de sustrato, de activadores,
de inhibidores, de iones metálicos, de
coenzimas
b) Modificación de temperatura, covalente
de la enzima, estructural de la enzima
c) Variación de pH