BIOQUIMICA

Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética

Mónica Alejandra Aguilar Ibagué

Angie Catherine Porras
Wilson López
Gisela Tatiana Bohada
Yessica Paola Acuña

Grupo: 151030_18

Tutora: Johanna Riaño Archila

Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Escuela de ciencias de la salud
Administración en Salud
Octubre 2019
 INTRODUCCIÓN

La Bioquímica es una asignatura de formación básica en el Grado en Enfermería

cuyo objetivo principal es proporcionar una visión general de la naturaleza y las funciones
que en el cuerpo humano presentan las principales biomoléculas, así como establecer las
bases químicas, moleculares y genéticas de los procesos, en este taller observaremos
distintas funcionalidades como lo son la enzimología y la bioenergética.
 OBJETIVOS

 Adquirir conocimientos sobre el significado biológico de las reacciones

químicas que conforman el metabolismo celular.

 Identificar los aspectos fundamentales de la producción y utilización de la

energía en la célula y su importancia en el ecosistema.

 Conocer la estructura y la función de los seres vivos a partir del

metabolismo celular.
 1. Ejercicio 1. Enzimología.

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en los sistemas
alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una
reacción química pero no se modifican por la reacción) que descomponen o acumulan
compuestos biológicos.

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que actúa?

Las enzimas, pueden ser catalogadas y clasificadas según la manera selectiva como
actúa el sustrato basándose en la estructura tridimensional que poseen. Ya que para
ciertas biomoleculas se requieren acciones específicas sin que actúe o modifique otras.

Los tipos de enzimas según el sustrato son:

a. OXIDORREDUCTASAS:

Son las enzimas que catalizan reacciones de óxido- reducción, es decir, en las cuales se
da una transferencia de hidrógeno o electrones desde un sustrato hasta otro generando
reacciones generales tales como:
Figura 1. Proceso de Oxido- Reducción
 Fuente. Web.
Entre este grupo podemos encontrar enzimas como succinato deshidrogenasa y la
citocromo c oxidasa.

b. TRANSFERASAS:

Son las enzimas que sirven como catalizador en la transferencia de diferentes grupos o
sustancias químicas desde un sustrato hasta otro. Cabe aclarar que estos grupos no
transfieren hidrógenos entre sustratos. La reacción que representa este tipo es:

A-B + C A + C-B
Entre ellas podemos encontrar la glucoquinasa.

c. HIDROLASAS:

Son las enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis, siguiendo la reacción:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo de este tipo es la lactasa.

d. LIASAS:
Son las enzimas que catalizan las reacciones de adición o síntesis y de descomposición,
siguiendo la reacción:

A-B A+B
Un ejemplo de este tipo de enzimas es el acetacetato descarboxilasa.

e. ISOMERASAS:
Son las enzimas que catalizan la interconversion de isómeros, siguiendo la reacción:

A B
Son ejemplos de este tipo de reacción la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa.

f. LIGASAS:
 Son las enzimas que catalizan la unión de dos sustratos con reacción de hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato como ATP, GTP, entre otros, siguiendo la
reacción.

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo de este tipo es el piruvato carboxilasa.

2. Describa las funciones, los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y
reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

a. Lipasa:
Figura 2. Reacción de descomposición.

Fuente. Web

También conocidas como acilglicerolhidrolasas, son enzimas que actúan como

catalizadores en reacciones de catabolismo de grasas y aceites en las cuales se genera
una hidrolisis de los enlaces ésteres de los acilgliceroles.

Entre las características de esta enzima encontramos que:

a. Poseen un centro activo: la triada catalítica.

b. Hueco oxianiónico. El cual sirve para estabilizar el intermedio tetraédrico formado
durante la catálisis enzimática a través de la formación de puentes de hidrógeno.

Entre las lipasas más características encontramos:

a. Lipasas no específicas las cuales hidrolizan todas las posiciones del
triglicérido.
b. Lipasa 1,3- especificas, las cuales conducen a 2- acil- monogliceridos.
c. Lipasa 2- especificas los cuales conducen a 1,3 diacilgliceridos.
Reacciones catalizadas por las lipasas:

b. Proteasa
Son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas utilizando en el
proceso una molécula de agua; por ende, pertenecen al grupo de las hidrolasas.

Esta enzima, actúa en el rompimiento de dichos enlaces en las proteínas con el fin de
liberar los aminoácidos presentes. En general, dichas enzimas se unen al sustrato
apropiado a través de los sitios activos que permiten catalizar la hidrólisis de la unión
peptídica específica.
Entre las funciones de las proteinasas encontramos funciones digestivas tanto
extracelular como intracelular, funciones de turnover proteico, procesamientos post-
traduccional de proteínas e invasión de tejidos.

Entre la clasificación por el tipo de reacción catalizada encontramos.

Tabla 1. Clasificación de la proteinasas según la reacción catalizada.

Fuente. Web

c. Lactasa

La lactasa, conocida como B-B- galactosidasa o B-D- galactosido-galactohidrolasa es

producida por la fermentación de levaduras, más específicamente la cepa
 KKluyveromices fragilis, Saccharomyces lactis, Kluyveromices lactis, Aepergillus
niger o Aspergillus oryzae. Esta enzima, actúa en la descomposición de la lactosa,
principal azúcar de origen natural presente en la leche y en los productos lácteos, en
glucosa y galactosa cuyo mecanismo se realiza de la siguiente forma. Inicia un
proceso de hidrolisis en la molécula de lactosa en glucosa libre y complejo B-
galactosidasa- galactosa. La enzima transfiere galactosil a un receptor el cual posee un
grupo hidroxilo. En este proceso de hidrolisis, una molécula de lactosa producirá una
molécula de glucosa libre y una de galactosa libre.

Figura 3. Descomposición de la lactosa en glucosa y galactosa por catálisis de la lactasa.

Fuente. Web.

d. Papaína
Es una enzima proteolítica que es obtenida a partir del látex de la fruta verde antes que
comience su maduración. Esta se caracteriza por ser un polvo amorfo, granuloso de
color blanco, grisáceo o parduzco insoluble en agua y en compuestos orgánicos.

Esta enzima, cataliza la hidrolisis de esteres, amidas y proteínas, en donde forma un

intermediario acil- enzima con sus sustratos el cual es conocido como acil- papaína el
cual es un éster tiol.

e. Tripsina
Es una enzima peptidasa producida por el páncreas y secretada en el duodeno. Esta es
considerada específica ya que rompe al péptido en las posiciones del carboxilo terminal
donde hay Arginina o Lisina el cual fragmenta el péptido inicial.
 f. Sacarasa
La sacarasa, también conocida como invertasa es una enzima que cataliza la hidrolisis
de terminales no reductores B-D- fructofuranosidicos de fructofuranosidos. Entre los
sustratos en los que actúa está la sacarosa la cual al producirse la hidrólisis, se
descompone la molécula en D- glucosa y en D- fructosa siguiendo la reacción.

Sacarosa ([α]D= +66,5º) + H2O → D-glucosa ([α]D= +52,5º) + D-fructosa ([α]D=

-92º)

Esta enzima está distribuida en gran cantidad de microorganismos, animales y

vegetales y juega un papel importante en el proceso de la descomposición de la
sacarosa, como se mencionó anteriormente, con el fin de aprovechar los diferentes
azucares presentes en organismos que los implementan como fuente de carbono y
energía.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células
vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las
reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en
comparación con otros catalizadores?

Las enzimas, son sustancias que se rigen bajo los principios generales de los
catalizadores los cuales buscan aumentar, disminuir o regular las velocidades de
reacción de las diferentes reacciones químicas las cuales al combinarse con los
reactivos estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación
menor que el de la reacción no catalizada. Este proceso, conocido como catálisis
enzimática, se ha comprobado que es más eficiente que cualquier catalizador
artificial conocido ya que mejoran las reacciones en un factor de 10^7 y 10^14 en
comparación a la no catalizada.
 La cinética enzimática, es el estudio de la concentración de sustrato o de la propia
enzima en la solución con el fin de medir la variación de las velocidades de las
reacciones. Dicho proceso fue postulado por Leonor Michaelis y Maud Menten.

Figura 4. Velocidad de la reacción según la concentración de sustrato.

Fuente. Web.

En la gráfica, se puede observar que este proceso puede tener una saturación del
enzima por el sustrato. Al realizar mediciones se observa que para concentraciones
bajas de sustrato la velocidad de reacción es proporcional a la concentración pero a
medida que la concentración aumenta la velocidad pierde su proporcionalidad
llegando a un valor característico de cada enzima el cual se considera como la
velocidad máxima y tiene un comportamiento de asíntota a la gráfica; aquí es
donde se establece una saturación de la enzima por el sustrato.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente
ecuación.

Figura 5. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

 Fuente. Web.

El proceso del mecanismo enzimático en el cual se produce la reacción enzimática

mostrada anteriormente se basa en una hipótesis formulada al observar el proceso
de saturación de la enzima por el sustrato. Esta hipótesis ya está corroborada y se
basa en una combinación transitoria conocida como complejo enzima- sustrato.
Esta característica es propia de la catálisis enzimática y al alcanzarse dicho estado,
este se descompone para producir los productos y la enzima libre. Esto se explica
mediante el siguiente diagrama.

Figura 6. Formación de productos por catálisis enzimática.

Fuente. Web.

En este proceso, la enzima se combina con una molécula de sustrato para formar un complejo
enzima sustrato y posteriormente se separan para dar paso nuevamente a la enzima y al
producto deseado. Dicha enzima posteriormente se mezcla con una nueva molécula con el fin
de cerrar el ciclo catalítico de la enzima lo que explicaría la gran eficacia que exhiben las
biomoleculas por este proceso. Esta hipótesis, explica muy bien la saturación de las enzimas
por el sustrato ya que al haber abundancia de este último (mayor concentración de sustrato que
de enzimas), todos los centros activos de las enzimas se hallan ocupados en algún momento por
lo que la velocidad de la misma deja de ser proporcional a las concentraciones y depende de la
naturaleza de la enzima.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de
cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en
sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra

por ejemplo en la fermentación del vino?

Las enzimas, son sustancias que son bastantes selectivas ya que son capaces de
inducir la transformación de sustancias especificas aunque se encuentren rodeadas
de otras en el medio de reacción. Esto se debe a que entre la enzima y el sustrato
se debe dar un acoplamiento espacial propio del estado de transición enzima-
sustrato y también químico. Es decir esta selectividad reside en la
complementariedad estructural ya que quien no cumpla con dicho acoplamiento
no puede acceder al centro activo de la enzima para ser transformado. En el caso
de la fermentación del vino, solo los azucares pueden ser transformados en
alcoholes y según las condiciones del mismo (contaminación de otras cepas) se
puede transformar en ácido acético.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

Los factores que afectan la actividad enzimática son:

- Efecto del pH: ya que todas las enzimas tienen un pH en el cual su actividad
enzimática es máxima; por ende, por encima o por debajo del proceso es
 menor. Esto se debe a que debido a su naturaleza proteica, las enzimas pueden
desnaturalizarse en pH no óptimos. En la mayoría de los casos el pH optimo
está cerca de la neutralidad (pH=7).

- Efecto de la temperatura:

Al igual que otras reacciones, la velocidad de reacción se ve alterada por la

temperatura a la cual se encuentre y esta variación depende de la naturaleza de
la enzima ya que depende de la barrera de energía de activación de la reacción
catalizada. Pero a diferencia de otras reacciones, las reacciones catalizadas por
enzimas son muy sensibles a la temperatura y pueden producir bruscos
descensos en la actividad enzimática al alcanzar temperaturas críticas producto
de la desnaturalización de la enzima.
 c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

El sitio activo o centro activo de la enzima corresponde a una cavidad existente en

la superficie de la enzima la cual está cubierta por una serie de restos de
aminoácidos la cual al acoplarse de manera espacial y química permite al sustrato
formar el complemento enzima- sustrato para posteriormente generar los productos
deseados. De forma general se conoce que los aminoácidos que forman parte del
centro activo no se encuentran contiguos sino ocupan posiciones alejadas y dichos
aminoácidos presentes en este centro pueden ser catalogados como aminoácidos
catalíticos (son aquellas que tienen función catalítica y hacen parte del verdadero
centro catalítico de la enzima) o como aminoácidos de unión (los cuales sirven
para fijar la molécula del sustrato al centro activo de una forma adecuada para que
los aminoácidos catalíticos puedan actuar).

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas?

Las condiciones de pH ideales dependen de la naturaleza de la enzima, como se

mencionó anteriormente, ya que todas tienen puntos diferentes en los cuales se da un
pH óptimo que en lo general es cercano a la neutralidad.

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos.
Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva
resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Es un estudio del análisis de la variación de la velocidad de reacción catalizada

 enzimáticamente en función de algunos parámetros experimentales como la
concentración del sustrato y de la propia enzima.

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

La velocidad inicial es como inicia el proceso en los primeros segundos de la

interacción entre las enzimas y el sustrato. La velocidad máxima, es aquella que se
alcanza cuando se da una saturación de la enzima por el sustrato debido a una alta
concentración de este último (más sustrato que enzimas) y el cual es característico
de cada enzima y que tiende a limitar la conversión de reactivos en productos.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la

Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
El Km o constante de Michaelis –Menten es el valor de la concentración de
sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima y es un valor
característico de cada enzima la cual constituye la afinidad de la enzima y el
sustrato. Para valores bajos de Km indican alta afinidad de ambas sustancias lo
que mejoraría la velocidad de la misma debido a que son “compatibles” la enzima
y el sustrato.

d. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a través del

método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de
los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].
 S V 1/S 1/V
0,0333333
30 0,441
3 2,2675737
0,0333333 2,2727272
30 0,44
3 7
1,4705882
50 0,68
0,02 4
1,4641288
50 0,683
0,02 4
0,0133333 1,0224948
75 0,978
[S] 3 9 concentración del
0,0133333 1,0020040
sustrato y 75 0,998 Vo es la velocidad
3 1
inicial. 0,8741258
100 1,144
0,01 7
0,8680555
100 1,152
El análisis 0,01 6 de Lineweaver-Burk
plantea la 0,6811989 necesidad de trabajar
125 1,468
con los 0,008 1 valores inversos, es
0,7007708
decir 125 1,427 (1/Vo y 1/ [S]).
0,008 5
m: Es la 0,0033333 0,4106776 pendiente de la recta
300 2,435
3 2
b: Es el 0,0033333 0,3810975 intercepto con el eje y.
300 2,624
Esto 3 6 significa que el análisis
de 0,0016666 0,2831257 estimación lineal arroja
600 3,532
una 7 1 ecuación de la siguiente
0,0016666 0,3020235
forma: y 600 3,311 = mx + b (Línea recta).
7 6
las 0,0011111 0,2658867 variables del caso son:
900 3,761 1/Vo = m y
GRAFICA 1/V VS 1/S 1 3
0,0011111 0,2773155 1/[S] = b
2.5 900 3,606
1 9
f(x) = 62.41 x + 0.2
2 R² = 1 0,2740476
1000 3,649
1.5 0,001 8
0,2633658
1/V

1 1000 3,797
0,001 2
0.5

0
0 0.01 0.01 0.02 0.02 0.03 0.03 0.04
1/S

1/V Linear (1/V)

Según lo que establece la información dada se encuentra la ecuación:

y=62,411 x +0,2014
Para este caso se obtiene que cuando y=0 se encuentra el reciproco inverso de Km y aplicando
el despeje encontramos el valor de Km y conociendo que la pendiente es m= Km/Vmax
despejando encontramos los valores.

Km Vmax
310,55 4,976

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

Son nutrientes necesarios para el buen funcionamiento celular del organismo y actúan
en forma pequeña en nuestro cuerpo. Estas se caracterizan porque no son producidas
por nuestro organismo e ingresan a nuestro organismo por medio de la alimentación; es
por esto, que una ingesta baja o deficiente de vitaminas puede provocar diversos tipos
de enfermedades o trastornos con diferentes consecuencias.

Las vitaminas actúan como coenzimas en diferentes procesos enzimáticos debido a que
muchas enzimas no funcionan de manera óptima a menos que estén unidas a ellas
 mediante enlaces de tipo iónico, puentes de hidrógeno y enlaces covalentes. Por
ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan en la
construcción de la proteína llamada colágena la cual constituye una parte clave del
tejido conectivo.

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en

el punto A?

En este punto se puede observar que la velocidad de reacción es óptima, por ende,
el paso de reactivos a productos es el máximo permitido y la temperatura actuaria
de manera favorable a la reacción.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

En el punto B, se llegaría a una temperatura critica en la cual la enzima se

desnaturalizaría y por tal no habría reacción ya que la esta perdería todas sus
propiedades.
 Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Significa que para esos valores de pH las tres enzimas tienen una actividad
enzimática optima y la velocidad de reacción será la más alta posible y no hay
desnaturalización de las mismas.

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?

Hay diferentes tipos de enzima que trabajan tanto para pH ácidos, neutros y
básicos. Un ejemplo de estos tipos son la pepsina gástrica (pH optimo=2), la
ureasa (pH optimo= 7) y la arginasa (pH= 10).
 Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como

donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más
bajo que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso
posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder
electrones.
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se
conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

Glucolisis:
En este proceso, se desarrolla:
- El grupo fosfato terminal se traspasa del ATP al carbono localizado en la
posición 6 de la glucosa, convirtiéndose en glucosa 6- fosfato.
- La molécula obtenida se cambia por la intervención de la enzima
fosfohexosaisomerasa y la glucosa se convierte en fructuosa 6- fosfato.
- La fructuosa 6 fosfato gana un nuevo electrón proveniente de otro ATP,
produciendo 1,6 bifosfato.
- Fosfato 1,6 bifosfato es separado por las enzimas, transformándose en dos
moléculas de tres carbonos: la dihidroxiacetona fosfato y el gliceraldehido
fosfato.
- Las moléculas de gliceraldehido fosfato pierden los electrones de hidrogeno y
el NAD+ se reducen a NADH y H+. La energía de esta reacción de oxidación
se almacena formando un enlace fosfato de malta energía, uniéndose a un ion
fosfato que se coloca en la posición 1 del gliceraldehido fosfato.
- El fosfato se libera de la molécula de bifosfoglicerato, reacciona con una
molécula de ADP transformándola en ATP.
- El grupo fosfato remanente se transfiere a la posición 3 hacia la 2.
- Se elimina una molécula de H2O el compuesto de tres carbonos
- El fosfato se transfiere a la molécula de ADP y se forma otra molécula de ATP.

En el ciclo de Krebs, Los carbonos donados por el grupo acetilo se oxidan a

CO2 y los electrones pasan a transportadores de electrones. En cada enzima
especifica. La coenzima A es el nexo entre la oxidación del ácido pirúvico y el
ciclo de Krebs. Una parte de la energía liberada por la oxidación de los enlaces
C-H y C-C se usan para convertir en ADP en ATP (una molécula por ciclo), y
parte se usa para producir NADH y H+ a partir de NAD+ (tres moléculas por
ciclo). Una parte de la energía se utiliza para reducir un segundo transportador
 de electrones, el FAD. No se requiere O2 para el ciclo de Krebs: los electrones
y los protones eliminados en la oxidación del carbono son aceptados por el
NAD+ y el FAD. Se necesitan dos vueltas del ciclo para completar la
oxidación de una molécula de glucosa. Así, el rendimiento energético total del
ciclo de Krebs para una molécula de glucosa es dos moléculas de ATP, seis
moléculas de NADH y dos moléculas de FADH2. (Curtis, 2007)

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida

cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?

En el metabolismo, el compuesto acepta o dona electrones en las reacciones redox.

Estas reacciones (que se resumen en la fórmula mostrada a continuación) implican
la eliminación de dos átomos de hidrógeno del reactivo (R), en forma de ion
hidruro, y un protón (H+). El protón se libera en solución, mientras que el RH 2 se
oxida y el NAD+ se reduce a NADH mediante la transferencia del hidruro al anillo
de nicotinamida.

RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R

Del par de electrones del hidruro, un electrón es transferido al nitrógeno cargado

positivamente del anillo nicotinamida del NAD+, y el segundo átomo de hidrógeno
es transferido al átomo de carbono C4 opuesto a este nitrógeno. El punto medio
potencial del para redox NAD+ / NADH es -0,32 voltios, lo que hace al NADH un
fuerte agente reductor. La reacción es fácilmente reversible, cuando el NADH
 reduce otra molécula y es re-oxidado a NAD +. Esto significa que la coenzima
puede ciclar de forma continua entre las formas NAD+ y NADH sin que se
consuman.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD, es una coenzima que interviene como dador o receptor de electrones en

reacciones metabólicas redox, su estado oxidado se reduce a FADH2 al aceptar dos
átomos de hidrogeno según la reacción.

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

La energía almacenada en los enlaces de fosfato se libera a través de un proceso

catabólico.

Recuerde que catabolismo es un tipo de metabolismo que consiste en la

transformación de una molécula compleja en otras más sencillas con liberación de
energía.

Pues este es el caso del ATP, el cual tiende a liberar su grupo fosfato para
transformarse en Adenosina Di Fosfato o ADP. Vea el siguiente gráfico:
 De esta forma es que el ATP, libera energía transformándose en ADP + P + E°.

Esta reacción es reversible, o sea el ATP del organismo se reconstituye a partir de

ADP para almacenar la energía presente en los alimentos que consumimos.

Usualmente el ATP se transforma en ADP para liberar energía, y el ADP en ATP

para almacenar energía.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ion de hidrógeno?

El papel del hidrogeno es ayudar a que se den los procesos de oxidación y

reducción en los procesos biológicos propuestos en la glucolisis, ciclo de Krebs,
entre otros.

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

La energía es necesaria en el inicio de la glucólisis para dividir la molécula de

glucosa en dos moléculas de piruvato. Estas dos moléculas pasan a la fase II de la
respiración celular. La energía necesaria para la división glucosa es proporcionada
por dos moléculas de ATP. A medida que la glucólisis procede, se libera energía y
la energía se utiliza para hacer cuatro moléculas de ATP. Como resultado, hay una
ganancia neta de dos moléculas de ATP durante la glucólisis.
 b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena
transportadora de electrones?

En la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se convierten

en 3 de ATP (2 NADH x 3 = 6 ATP).

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función

enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?

Al igual que las vitaminas, estos cationes metálicos también sirven como cofactor
enzimático para la ayuda de los diferentes procesos biológicos en los cuales las
enzimas no pueden actuar solas.

En tales enzimas el ion metálico puede actuar como:

- Centro catalítico primario
- Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de
coordinación
 - Como agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su
forma catalíticamente activa

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y

consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos

Las coenzimas acostumbran a ser complejas moléculas orgánicas, que sufren

modificaciones durante la reacción enzimática para ayudar a la modificación final
del sustrato. También pueden servir de donadoras o receptoras de hidriones y
electrones, o pueden transferir grupos funcionales. Tras la catálisis la coenzima
vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la
enzima es llamada cosustrato. Si está anclada a la enzima, la llamamos grupo
prostético.

Tanto la apoenzima (enzima receptora) como el cofactor son inactivas por sí

mismas, han de estar unidas para que la enzima (holoenzima) sea activa. El
apoenzima determina la especificidad de la reacción, es decir , determina el
 sustrato sobre el que puede
actuar, mientras que el cofactor presenta los grupos que permiten la transformación
del sustrato. Un mismo cofactor puede ser constituyente de diferentes holoenzimas

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus

mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.

Una holoenzima es una enzima que está formada por una parte proteica llamada
apoenzima, como se mencionó anteriormente, y un cofactor el cual puede o no ser
de naturaleza proteica. Estas sustancias no están activas por si solas, por lo cual
requieren acoplarse para poder participar en los procesos enzimáticos.

Al igual que los diferentes catalizadores, estas sustancias estas ayudan a

incrementar la velocidad de reacción de los diferentes procesos celulares.

Hay diversos tipos de cofactores que ayudan a formar las holoenzimas. Algunos
ejemplos son las coenzimas y vitaminas comunes, por ejemplo: vitamina B, FAD,
NAD+, vitamina C t coenzima A.

Algunos cofactores con iones metálicos, por ejemplo: cobre, hierro, zinc, calcio y
magnesio, entre otros. Otra clase de cofactores son los llamados grupos prostéticos
los cuales pueden unirse de manera temporal o permanente.
CONCLUSIONES
 Este trabajo es importante porque sirve para adquirir conocimientos generales sobre la
naturaleza, el origen, la regulación o inhibición de la actividad enzimática y la
nomenclatura de las enzimas, sabiendo que Las enzimas son una clase de proteínas que
cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas y ayuda a comprender cómo trabajan,
constituyendo el verdadero centro catalítico; en estos casos el ion suele presentar por sí solo
una cierta actividad catalítica, que se ve incrementada cuando forma parte de las enzima,
teniendo en cuenta lo anterior, responda a todas nuestras preguntas

Referencias
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-      Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237). Recuperado
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-      Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y

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 Pratt, Charlotte W., and Kathleen Cornely. Bioquímica, Editorial El Manual Moderno,
2012. ProQuest Ebook Central, (pp 154-160, 183- 188) Recuperado de