AMINOACIDO

Se le llama aminoácido a una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH). Cabe destacar que los aminoácidos más frecuentes son aquellos que

forman parte de las proteínas por lo que se le conoce como L-alfa-aminoácidos, esto

significa que el grupo amino se encuentra unido al carbono que esta junto al grupo

carboxilo, o que de otra forma, tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo

carbono, agregando un hidrogeno y una cadena (denominada cadena lateral o radical R) de

estructura variable que determina la identidad y propiedades de cada uno de los diferentes

aminoácidos.

Estructura de un Aminoácido

La estructura general de un aminoácido se organiza por la presencia de un carbono

central, unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrogeno y la cadena lateral.

Tanto el carboxilo como el amino, son grupos funcionales susceptibles de ionización

dependiendo de los cambios

Generalmente a pH bajo (ácido), los aminoácidos suelen organizarse mayormente en su

forma catiónica con carga positiva, mientras que a pH alto (básico) se encuentran en forma
aniónica con carga negativa. En cambio, en los valores pH intermedios, los aminoácidos se

hallan en una forma de ion dipolar o zwitterión con un grupo catiónico y otro aniónico.

Clasificación de los aminoácidos

Principalmente la mayoría de los aminoácidos que se manifiestan en la naturaleza son

aquellos que forman parte de las proteínas, por lo tanto existen dos grupos de aminoácidos:

 Aminoácidos proteicos: Se dividen en dos grupos:

 Aminoácidos codificables; suelen permanecer en las proteínas, por ejemplo:

Alanina(Ala, A) Cisteína(Cys, C) Aspártico(Asp, D) Glutámico (Glu, E)

Fenilalanina(Phe,F) Glicina(Gly,G) Histidina(His,H) Isoleucina(Ile, I)
Lisina(Lys, K) Leucina(Leu,L) Metionina(Met,M) Asparragina(Asn,N)
Prolina(Pro, P) Glutamina(Gln,Q Arginina(Arg, R) Serina(Ser, R)

)
Treonina (Thr, R) Valina(Val, V) Triptófano(Trp,W) Tirosina(Tyr, Y)

1. Según la polaridad de la cadena lateral:

 Apolares: A, V, L, I, F, W, M, P

 Polares sin carga: G, Y, S, T, C, N, Q

 Con carga negativa (Aniónicos): D y E

 Con carga positiva (Catiónicos): K, R, H

 2. Según la naturaleza de la cadena lateral:

 Alifáticos: En estos, la cadena lateral en un hidrocarburo alifático. Por lo que son

muy poco reactivos y fuertemente hidrófobicos, estos aminoácidos que son

hidrófobicos suelen ocupar la parte central de las proteínas globulares, de esta

misma forma minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen al grupo: G,

A, V, L e I.

Apolar

Valina (Val, V)
 Aromáticos: Estos aminoácidos forman parte de las proteínas pero también son

precursores de biomoléculas de interés, como las hormonas tiroideas, pigmentos o

neurotransmisores. Pertenecen al grupo: F, Y y W

Ligeramente polar, sin carga.

Tirosina (Tir, Y)

 Hidroxiaminoácidos: Se caracterizan por constituir un grupo de alcohol en su

cadena lateral. Pertenecen al grupo: T y S.

Polar sin carga.

 Serina (Ser, S)

 Tioaminoácidos: Contienen Azufre. Y pertenece a la Metionina (M) y a la Cisteína (

C ). En este, la Cisteína es importante en las proteínas porque de algún modo

reacciona con el grupo SH de otra Cisteína para formar un puente disulfuro

permitiendo el plegamiento de la proteína

Polar, sin carga.

Cisteína (Cys, C)

 Iminoácidos: Estos tienen el grupo a-amino sustituido por la propia cadena lateral,

formando un anillo pirrolidínico. Pertenece a P.

Apolar
 Prolina (Pro, P)

 Di-carboxílicos y sus amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido Glutámico (G).

Sus amidas son: La Asparragina (N) y la Glutamina (Q).

Polar con carga negativa.

Glutámico (Glu,

E)

 Dibásicos: La cadena lateral contiene grupo básicos, este pertenece a un grupo

amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo Imidazol (H).

Polar, con carga positiva

Histidina

(His, H)
 3. Aminoácidos esenciales y no esenciales

 Esenciales: Están compuesto por la mitad de los 20 aminoácidos que existen, ellos

pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, por esto se le denominan

“Aminoácidos esenciales”, estos son: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys.

Sin embargo, al aminoácido His se le puede denominar también esencial ya que en

los recién nacidos, su organismo todavía no ha madurado suficientemente como

para poder sintetizarlo. No obstante, la mayoría de las personas vegetarianas

presentan ciertas complicaciones al consumir estos aminoácidos de forma adecuada,

por ende, suelen hacer una dieta llamada ovolactovegetariana, o también utilizar

estos aminoácidos de forma de pastillas como un suplemento nutricional.

 No esenciales: Estos aminoácidos son todos aquellos que el cuerpo puede sintetizar

y no precisa de ingesta directa en una dieta. Para los humanos, los no esenciales

para la nutrición son: Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Glicina, Glutamato,

Glutamina, Hidroxilisina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina. Generalmente

algunas proteínas contienen aminoácidos hidroxilados. Estos aminoácidos no son

insertados como tal en la cadena polipeptídica y no tienen un código genético

propio, sino que son particularmente abundantes en colágeno.

  Aminoácidos modificados: Cuando los aminoácidos se integran a las

proteínas, se genera una transformación, debido a esto se le da lugar a los

aminoácidos modificados:

1. Hidroxilación: Estos aminoácidos se incorporan a la proteína como P o como K, y

son posteriormente hidroxilados.

2. Carboxilación: El E, por Carboxilación post-sintética se convierte en ácido, lo que

se llama carboxiglutámico

Hidroxiprolina Hidroxilisina Carboxiglutámico

3. Adición de Iodo: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Y sufre diversas

reacciones de iodación y condensación que originan aminoácidos como

la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.

4. Fosforilación: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante

reacciones de fosforilación. Los residuos que se suelen fosforilar son la Serina y

la tirosina.

5. Glicosilación: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido.

Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de Serina o Treonina o

mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de Asparagina.

6. Condensación: La Cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de

un puente disulfuro (-S-S-).

Cisteína + Cisteína = Cistina

 Cisteína Cistina Aminoácidos no

proteicos: Este tipo de

 aminoácidos se encuentran mayormente en la plantas aunque su función varia por

ser desconocida. Se divide en 3;

1. D-aminoácidos: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de

la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con

acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de

anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos

2. Aminoácidos no proteicos: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes

intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y

la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva

de energía metabólica. También pertenecen a este grupo la homoserina y

la homocisteína.

3. AMINOÁCIDOS: En estos aminoácidos, el grupo amino sustituye al

último carbono (carbono), no al carbono. La Alanina forma parte de

algunas coenzimas, y el ácido aminobutírico es un importante

neurotransmisor.

BIBLIOGRAFÍA:

http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido

http://tectijuana.edu.mx.lily.arvixe.com/

http://www.ehu.eus/biomoleculas/aa/aa3.htm#clas1

http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/mat2.html

https://campus.usal.es/dbbm/modmol/modmol04/mm04t02.htm