Unidad 4 PROTEÍNAS

Se trata de las biomoléculas más importantes, que fueron descubiertas por

Berzelier en 1838 y posteriormente descritas por Mulder. Pueden desempeñar
muchas funciones que dependen sobre todo de la cadena de aminoácidos que las
compone.

Las funciones principales de las proteínas en el organismo son:

• Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden

sustituir, por no contener nitrógeno.
• Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis
tisular.

• Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,

proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.

Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de

diversos medios como el plasma. Actúan como catalizadores biológicos
acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las
enzimas.
Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en
sangre (hemoglobina).

Existen diferentes clasificaciones de las proteínas:

I COMPOSICIÓN

Simples: después de realizar una hidrólisis de la proteína únicamente podemos

encontrar aminoácidos.

Conjugadas: al realizar la hidrólisis encontramos junto a los aminoácidos diversas

sustancias que son los conocidos como los grupos prostéticos.
Dependiendo de la sustancia que encontremos podemos hablar de:

Lipoproteínas, si están unidas a lípidos. Dentro de este grupo podemos encontrar:

QM – VLDL – LDL – IDL – HDL.

Nucleoproteínas, si está unidas a histonas.

Glucoproteínas, si están unidas a algún glúcido, como por ejemplo las proteínas
de membrana.
Fosfoproteínas, si están unidas a un grupo fosfato, como la caseína de la leche o
la vitelina de los huevos.

Cromoproteínas, si están unidas a un grupo que les confiere un color

característico, como el grupo hemo de la hemoglobina o la clorofila de la
cloroproteína.

II. ESTRUCTURA

Proteínas globulares:

Están compuestas por 1 o más cadenas proteicas que confieren a la proteína su

forma característicamente redondeada o esférica. Suelen tener un carácter
relativamente dinámico. Suelen ser solubles en medios acuosos.

Ejemplos: Anticuerpos (Ig), Albúmina, Hb, enzimas.

Propiedades de las proteínas

- Las propiedades de las proteínas servirán para clasificarlas.
- Posee propiedades ácido – base.
- Tan sólo se pueden ionizar los extremos terminales de las proteínas, al igual que
las cadenas laterales.
- La curva de titulación es demasiado compleja de realizar, por lo que el pI es
determinado de manera experimental.
- Pueden ser solubles, aunque hay una serie de factores que intervienen en esta
capacidad.
- pH
- En su pI la proteína muestra su mínimo de solubilidad.

Fuerza iónica
- Al colocar una proteína en una solución con una concentración excesiva de
sales, la proteína precipita, de manera que se produce una concentración por
salado, ya que la sal secuestra la capa de agua más próxima a la proteína,
provocando así que esta precipite.
- En ocasiones una concentración de sales baja puede favorecer la solubilidad de
la proteína.
- Se conserva la configuración nativa.

Temperatura
- En el intervalo de 0º a 40º la solubilidad aumenta, pero al pasar de 40º la
proteína pierde la configuración nativa.
Disolventes orgánicos
- Etanol o acetona (0º C)
- Reducen la solubilidad, provocando la precipitación.
- Se mantiene la configuración nativa.

Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas puede ser primaria, secundaria, terciaria o

cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena

proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados
Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas.
Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de
estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20
elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la
molécula proteica.

Generalmente, el número de AA que forman una

proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una
proteína son covalentes: son los enlaces
peptídicos. El enlace peptídico es un enlace
amida que se forma entre el grupo carboxilo de
una AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena
polipeptídica, 
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la ordenación regular y periódica de las cadenas polipeptídicas a lo largo de un
eje. Se estudia mediante la difracción de rayos X. Astbury, en 1930, descubrió que
ciertas proteínas fibrosas presentaban una periodicidad de 0,50 a 0,55 nm,
mientras que en otras la periodicidad era de 0,65 a 0,70 nm; esto lo interpretó de
manera que supuso que se trataba de proteínas que estaban enrolladas de
manera diferente. Paulinger y Corey, entre 1940 1950, supusieron, tras estudiar
todos los posibles impedimentos estéricos, que el sistema de ordenación para las
α - queratinas era la helicoidal hélice α.

La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por
tanto, más estables.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos

que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta
en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable
directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los
distintos grupos funcionales Dentro de la proteína existen diversos fragmentos
continuos plegados, que son los llamados dominios estructurales. Dentro de la
cadena polipeptídica existen fragmentos que tienen una estructura estable y
fija, que desempeña una determinada función. Estos dominios proteicos tienen
estructuras secundarias.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria resulta de la asociación de
varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina
o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura
de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-
queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre
presentan tres hebras en cada fibra levógira. El
colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras
que forman una fibra dextrógira.
Aminoácidos y proteínas
Sus subunidades básicas son los que se conocen como aminoácidos, de los
cuales hay más de 500, aunque sólo 20 forman parte de la estructura de las
proteínas, recibiendo por ello el nombre de aminoácidos proteicos.
La estructura de los aminoácidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen el
C α al que están unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el
grupo radical R.

La estructura total de la proteína viene determinada por los aminoácidos que la

componen, y en especial por las cadenas laterales de estos, que como ya hemos
dicho son las que los diferencian, y sus interacciones tanto hidrofóbicas como
hidrofílicas con el medio.
Los aminoácidos más pequeños no condicionan la estructura total de la proteína,
mientras que los aminoácidos mayores si lo hacen.

Propiedades ácido–base de los aminoácidos

- En los aminoácidos hay a pH ácido 2 grupos ionizables:
El aminoácido puede presentar también una forma dipolar o zwitterionica que
también recibe el nombre de ion híbrido.
A pH fisiológico de 7.4 la forma predominante es la zwitterionica. Se llama punto
isoeléctrico o pI al punto donde el aminoácido presenta carga neta 0.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO:

- Presenta características de doble enlace, ya que se trata de un híbrido de
resonancia.
- Los electrones están deslocalizados entre C, O y N
- 40 % enlace doble
- 60 % enlace sencillo.
- C – N es un enlace rígido.
- Los C αlfa están situados en posición trans, con excepción del prolina que es cis.

METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Las proteínas participan en el control de las reacciones químicas(fermentos o
enzimas de naturaleza proteica), en la función respiratoria (la hemoglobina), en
el trabajo mecánico de la musculatura (los filamentos de actina y miosina), en
el proceso de circulación de la sangre para garantizar la hemostasia (fibrinógeno),
en la defensa de nuestro organismo contra virus y bacterias (los anticuerpos son
de naturaleza proteica), en el mantenimiento de la presión colodio-
osmótica(proteínas del plasma), en la transmisión de la herencia con la
participación de nucleótidos.
La oxidación de un gramo de proteína libera 4,1 Kcal (igual que la glucosa), las
proteínas no son material energético por excelencia; mientras que el organismo
cuente con suficientes reservas de carbohidratos y grasas, no utilizará la proteína
como material energético, salvo en aquellas situaciones de gran exigencia
energética, como puede suceder en ciertos tipos de deportes que sean de muchas
horas (maratón, ciclismo, etc.)
En estos casos, la energía proveniente de la oxidación de las proteínas puede ser
del orden del 3-18% del total de la energía requerida. La contribución de la
proteína en la obtención de energía durante el reposo es nula y durante el ejercicio
es mínima. No obstante, cuando el ejercicio se prolonga más de una hora o
cuando se añaden circunstancias como el ayuno, el papel que juegan las
proteínas adquiere importancia.
La determinación de urea en la sangre y el estudio del balance de nitrógeno en el
metabolismo, dan idea de que la contribución de las proteínas en algunos
ejercicios puede suponer hasta el 15% de la energía utilizada e incluso más.
El metabolismo de las proteínas a lo largo del tubo digestivo, con la participación
de fermentos (enzimas) especializados (pepsina, tripsina, quimiotripsina), las
proteínas se degradan hasta convertirse en aminoácidos.

Una vez absorbidos los aminoácidos a nivel del intestino delgado, llegarán por la
vía sanguínea al hígado o a las células de los tejidos. Es necesario recalcar que
los tejidos "No almacenan" proteína como tal, como si lo hacen con las grasas
(tejido graso o adiposo). Si hay un exceso de aminoácidos, éstos serán
convertidos en carbohidratos o en grasas, procesos que ocurren en el hígado.
Una vez los aminoácidos se encuentran en el hígado, sufren una serie de
procesos complejos para poder ser metabolizados. En primer lugar, para que los
aminoácidos puedan servir como materia prima para la síntesis de fermentos
(enzimas) y proteínas estructurales hepáticas, así como también para la síntesis
de proteínas plasmáticas (albúmina, globulina, fibrinógeno), deben someterse a un
proceso denominado "transaminación", que consiste en la conversión de unos
aminoácidos a otros.
Las células de los diferentes tejidos sintetizan sus propias proteínas y sus propios
fermentos (enzimas).para que el aminoácido se convierta en intermediario dentro
del marco del metabolismo de la glucosa, debe someterse a otro proceso complejo
denominado "desaminación", que consiste en el retiro del grupo amino, mediante
una reacción de hidrólisis. 
En el hígado, el amoníaco posteriormente se convertirá en urea al reaccionar con
gas carbónico (NH3+CO2). La urea pasará a la vejiga y será eliminada con la
orina.