Bioquímica

Pre-tarea conocimientos previos.

Presentado a:

Alberto García Jerez

Tutor

Presentado por:

Mayer Calderon Martínez

Cód.: 1.116.208.330

Grupo: 201103_56

Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD

Escuela de Ciencias de la Salud - ECISA
Tecnología en Regencia de Farmacia
Florencia-Caquetá
14 febrero – 2020
 Ejercicio 1: Moléculas de importancia en bioquímica

Peptidasas

Tipo de biomolécula:
Las peptidasas (antes conocidas como proteasas) son enzimas que rompen
los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan una molécula de agua para hacerlo y
por lo tanto se clasifican como hidrolasas.

Grupos Funcionales:

Las peptidasas en las cuales el mecanismo catalítico depende del hidroxilo, No

existen grupos funcionales de estas enzimas.

Tipos de enlaces:

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo

carboxilo de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Función:

Las peptidasas están presentes en todos los organismos y constituyen del 1-5% del
contenido del genoma. Estas enzimas están implicadas en una multitud de
reacciones fisiológicas desde la simple digestión de las proteínas de los alimentos
hasta cascadas altamente reguladas (ejm.: cascada de coagulación sanguínea, el
sistema del complemento, vías de la apoptosis y la cascada que activa la
Profenoloxidasa del invertebrado). Las peptidasas pueden romper enlaces
peptídicos específicos (proteólisis limitada), dependiendo de la secuencia de
aminoácidos de la proteína; así como también derrumbar un péptido completo de
aminoácidos (proteólisis ilimitada).
Ejercicio 2: Interacciones entre moléculas biológicas
Interacción entre subunidades: puentes salinos en la desoxihemoglobina

La estructura de cada subunidad de la desoxihemoglobina (estructura

terciaria) y la interacción entre las cuatro subunidades (estructura
cuaternaria) están estabilizadas por 8 puentes salinos (interacciones
electrostáticas), en los que intervienen las cadenas laterales de varios
aminoácidos y los grupos carboxilo y amino terminales de las cadenas
alfa:

Puentes salinos entre las dos cadenas alfa

El grupo amino terminal de una cadena alfa, Val 1 , forma un puente

salino con el grupo carboxilo terminal de la otra cadena alfa, Arg 141
.
Además, el grupo guanidinio (cadena lateral) de la misma Arg 141 forma
un puente salino con el grupo carboxilo de la cadena lateral
del Asp 126 de la otra cadena alfa.

Interacciones electrostáticas o puentes salinos.

Las interacciones electrostáticas pueden debilitarse cuando otros iónes diferentes

se encuentran en la cercanía, modificando el campo eléctrico, o bien, cuando los
iones se disuelven en un solvente capaz de rodearlos y apantallar las cargas
eléctricas (solvente áltamente dieléctrico, propiedad que caracteriza a la cinta de
aislar). Un solvente con esta caraterística es el agua y por ello, los enlaces iónicos,
de gran fuerza en un cristal de sal, se vuelven débiles en una masa de acuosa y la
sal se disuelve.
Muchas moléculas que poseen enlaces covalentes de gran polaridad pueden, en
solventes altamente dieléctricos (como el agua), reorganizar la compartición de
electrones para dar lugar a dos iones. Como estos iones son rápidamente rodeados
de moléculas de agua, lejos de permanecer unidos, se separan y permanecen
independientes en la solución. El proceso es, por supuesto, reversible y dos iones
afines pueden reaccionar para regenerar el enlace covalente. De nuevo un ejemplo
de esto es el agua, cuya reacción de disociación es bien conocida.

A pesar de que los iones en una solución acuaso tienden a permanecer solvatados
y por lo tanto sólo interaccionan brevemente, en moléculas en las que el ión está
encerrado en regiones de la molécula que tienen poco contacto con el agua, estos
iones buscarán un ión de carga opuesta para formar un puente salino, siempre que
los iones puedan acecarse lo suficiente.

En muchas proteínas, el balance de zonas polares y no polares obliga al polímero

a adoptar una estructura de tipo globular en la que extensas regiones de la proteína
se encuentran escondidas del agua (gracias a las mal llamadas interacciones
hidrofóbicas). En estas regiones los puentes salinos poseen gran importancia para
mantener la estabilidad de la conformación de la proteína. Por supuesto, cualquier
condición que provoque la exposición de las regiones interiores de la proteína,
permitirá la solvatación de los iones y la ruptura de los puentes salinos.
 BIBLIOGRAFIA

https://www.quimica.es/enciclopedia/Peptidasa.html

https://webs.ucm.es/info/btg/personales/andalcan/PROTEASAS.pdf

http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html#salinos