ENZIMAS

CELIS GEORGETTE; CÁRDENAS RUGERO; CAMPILLO ELDER; DÍAZ TATIANA

QUÍMICA DE ALIMENTOS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
SEDE BERASTEGUI

RESUMEN

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la
transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el
medio de reacción.se efectuaron diversos procedimientos en el laboratorio de química de
alimentos de la universidad de córdoba como el efecto de la temperatura en la velocidad de
reacción de la pepsina e inactivación de enzimas en frutas (escaldado) entre otras .

INTRODUCCIÓN enzimasustrato; esto ocurre en un lugar en

Las enzimas son catalizadores biológicos
que se encargan de realizar todas las
transformaciones energéticas que ocurren
en un organismo, modificando la velocidad
de las reacciones químicas, más no el
equilibrio final. Las enzimas se caracterizan
por su especificidad y eficacia es
importante resaltar que pueden verse
afectadas por factores tales como
temperatura, pH, concentración de enzima,
concentración desustrato e in ibidores que
son los factores que se estudiarán durante
la práctica paraobservar cómo reaccionan
las enzimas ante ellos (VELEZ, ALMIDON
INDUSTRIAL , 2008).
Las enzimas no se consumen en las
reacciones, ni tampoco se alteran, razón
por lo cual no se necesitan grandes
cantidades. Las enzimas actúan sobre los
sustratos formando un complejo
específico conocido como el sitio activo de
la enzima. Las enzimas trabajan
óptimamente bajo condiciones específicas
y ciertos cambios pueden alterar el
funcionamiento de la enzima, desactivarla o
hasta destruirla. Algunas enzimas
necesitan activadores para cambiar su
conformación de modo que pueda formarse
el complejo enzima–sustrato
(FERNANDEZ, RESERVAS DE ALMIDON,
2003). Estos activadores se conocen como
cofactores y pueden ser tan simples como
iones metálicos. Los cofactores orgánicos
se conocen como coenzimas. Las enzimas
pueden afectarse negativamente por
inhibidores que impidan la actividad
enzimática. Estos inhibidores pueden
afectar el sitio activo de dos maneras:
competitivamente, al bloquear el sitio
activo, o no competitivamente, al pegarse
en otro lugar de la enzima y alterar
indirectamente la forma del sitio activo. Las
enzimas son sustancias orgánicas, que
regulan todas las reacciones químicas; por
ejemplo, disuelven el alimento durante la
digestión, facilitan la formación de proteínas
y demás sustancias en las células y
convierten los carbohidratos en energía
(CARDENAS, 2010).
OBJETIVOS
 Evaluar el efecto de la temperatura y
pH sobre la velocidad de reacción
enzimática.(pepsina, renina)
 Verificar la presencia de fosfatasa y
peroxidasa al ser los alimentos
sometidos a diferentes tratamientos
térmicos controlados.
 Verificar la acción de hidrólisis de la
enzima lactasa en leche pasterizada.
 Comprobar la acción de hidrólisis de
la bromelina y pepsina.
MATERIALES Y REACTIVOS
 Estufa eléctrica
 Beaker de 800 ml
 Espátula
 Tubos de ensayo
 Test de fosfatasa
 Solución de guayacol al 1 %
 Agua oxigenada al 3 % p/p
 Reactivo de Biuret
 Lactasa (Maxilact)
 Termómetro
 Agitador de vidrio
METODOLOGÍA
1. efecto de la temperatura en la
velocidad de reacción de la pepsina.
 Colocar 100 ml de leche cruda en un
beaker a 25 ºC y adicionar cuajo de
acuerdo con la fuerza
 Disuelva los gramos de cuajo en
agua con una pequeña cantidad de
sal ( NaCl).
 Adicione a la leche, mezcle y deje en
reposo hasta que el coágulo sea
firme.
 Tome el tiempo que demora en
coagular.
 Tome muestra del suero en un tubo
de ensayo y observe su turbidez.
 conserve y compare con los sueros
de los siguientes tratamientos.
 Repetir el tratamiento a 38 y
60ºC.Comparar los tiempos de
coagulación, consistencia de la
 cuajada, turbiedad del suero.
2. PRUEBA DE PEROXIDASA
 Tome 2 ml de leche cruda y deposite
en un tubo de ensayo.
 agregue 2 ml de solución de
guayacol al 1% y 2 gotas de agua
oxigenada.
 agite y conservar a 25ºC
aproximadamente
 observe cambio de color durante
1minuto.
 Repita el procedimiento con leche
pasterizada de bolsa método HTST.
 Tome 10 ml de leche cruda y
caliente hasta 85ºC y enfríe hasta
30ºC y repita el procedimiento
anterior.
3. PRUEBA DE FOSFATASA
  En un tubo de ensayo tome 2 ml ANÁLISIS DE RESULTADOS
de leche cruda y adicione 2 gotas
de reactivo para fosfatasa.
 Repita el procedimiento con .
leche pasterizada de bolsa.
 Repita el procedimiento con BIBLIOGRAFÍA
leche calentada a 80ºC.
4. INACTIVACIÓN DE ENZIMAS EN
FRUTAS (ESCALDADO)
 Tomar 4 beaker de 500 ml y
 CARDENAS. (2010). INDUSTRIA
adicionar 300 ml de agua y llevar
ALIMENTARIA . QUITO : ACRIBIA .
hasta ebullición.
 Cortar las manzanas y papas.  FERNANDEZ. (2003). RESERVAS DE ENZIMAS
Adicionar cada una de las frutas . ESPAÑA: ACRIBIA .
(¾) en los beakers y escalde
durante 15 minutos.  FGOMEZ. (2014). PROPIEDADES FISICO
QUIMICAS DE LAS ENZIMAS . QUITO ,
 Saque las frutas, escurra y enfríe,
ECUADOR .
adicione gotas de guayacol y
observe su coloración.  M, L. J. (2013). Estudio del tratamiento
 Con los restantes trozos de fruta térmico
sin tratamiento térmico ¼ de
cada una, realice la prueba
conguayacol y compare
5. EFECTO DEL PH SOBRE LA
REACCIÓN CATALIZADA POR LA
PEPSINA
 Preparar 5 tubos de ensayo
tal como aparece en la tabla
 Medir el pH obtenido en cada
tubo
 Someter los 5 tubos a
calentamiento (35ªC),
adicionar 0.5 ml de cuajo.
Mezclar bien.
 Anotar el tiempo que se ha
necesitado para formar
grumos en cada tubo.
 Tabular los resultados y
discutir su significado.