INTRODUCCIÓN

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave.
Los aminoácidos son la base de las proteínas. Las proteínas son sustancias complejas,
formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los
vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los péptidos,
al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran
número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen. La unión de un bajo
número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína,
aunque los límites entre ambos no están definidos.
 OBJETIVO
General:
Conocer el origen, la clasificación e importancia de los aminoácidos y las proteínas, así
como también su estructura y las diferentes reacciones que sufren.

Específicos:
1) Determinar la clasificación de los aminoácidos y las proteínas.
2) Conocer las diferentes estructuras de los aminoácidos y proteínas.
3) Conocer las diferentes reacciones que sufren los aminoácidos y proteínas.
 AMNIOÁCIDOS
1. Estructura, estereoquímica y nomenclatura de los alfa-aminoácidos.
El término aminoácido podría significar cualquier molécula que contenga un grupo
amino y cualquier tipo de grupo ácido; sin embargo, el término casi siempre se usa
para referirse a un ácido carboxílico a-amino. El a–aminoácido más sencillo es el
ácido aminoacético, llamado glicina. Otros aminoácidos comunes tienen cadenas
laterales (simbolizadas con R) sustituidas en el átomo de carbono. Por ejemplo, la
alanina es el aminoácido con un grupo metilo como cadena lateral.
Con excepción de la glicina, todos los demás a-aminoácidos son quirales. En todos
los aminoácidos quirales, el centro de quiralidad es el átomo de carbono asimétrico.
La mayor parte de los aminoácidos que se encuentran en forma natural tienen la
configuración (S) en el átomo de carbono.

Imagen No. 1: Nomenclatura de aminoácidos estándar.

Fuente: (Wade, 2011)

 Imagen No. 2: Nomenclatura aminoácidos estándar.

Fuente: (Wade, 2011)

1.1. Clasificación de los aminoácidos.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de
sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen
cuatro clases principales:
 Grupos R no polares o hidrofóbicos.
 Polares, pero sin carga.
 Grupos R con carga positiva
 Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.

Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para
facilitar la comparación de las secuencias aminoácidos de las proteínas homólogas.

 Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos.

Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí
se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la
 fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles
en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de
esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza
entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

 Aminoácidos con grupos R polares sin carga.

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los
aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares,
neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad
de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la
asparagina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia
del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como un aminoácido
no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones más polares de esta clase
de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más
fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de
esta clase.

 Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.

Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7,
poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina
y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las
moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH
7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.

 Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.

Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno
de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente
ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7. (Hernandez, 2009)

2. Propiedades ácido-base de aminoácidos

Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, el grupo
carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución
básica se encuentra totalmente disociado; el caso inverso ocurre para el grupo
amino, que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra
disociado. Es por esto que los aminoácidos tienen tanto propiedades ácidas como
básicas, dependiendo del medio donde se encuentren. También se deben de tener
en cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencionó anteriormente, tenemos
aminoácidos ácidos, básicos o neutros debido a que las cadenas pueden ser ácidas,
básicas o neutras; esta es la razón por la que se les cataloga como
sustancias anfóteras.
Como sabemos, los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico
(7,3), donde haciendo uso de la ecuación de Henderson-Hasselbach, junto con el
conocimiento del pKa de cada uno, podemos saber las cantidades en las que se
puede encontrar un aminoácido, ya sea en sus formas protonadas o en la
forma zwitterión; en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante, ya
que cadenas que contienen halógenos, aldehídos, NO2 o CN, le confieren
propiedades más ácidas, mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven
más básicos. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
2.1. Punto isoeléctrico y electroforesis
Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-
Hasselbach encontramos diferentes especies del mismo, como la
forma zwiterion y las formas protonadas, contando cada una con una constante
de disociación ácida distinta o pKa. Cuando se consideran ambas y se hace un
promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH específico,
ello es debido a que muchos aminoácidos contienen cadenas laterales
especiales que les confieren distintas propiedades, lo que ocasiona que se tenga
un tercer pKa, que también debe de ser tenido en cuenta cuando se busca el
promedio. Este punto ha sido denominado punto isoeléctrico (pl); en él las
formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se
vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre ellas. En dicho punto
la molécula carece de carga neta. El punto isoeléctrico para los aminoácidos
monoamino y monocarboxílicos es:

En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos

están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto, en el punto
isoeléctrico no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de
solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en ese punto.

3. Síntesis y resolución de aminoácidos

 Aminación reductiva.
La aminación reductiva de cetonas y aldehídos es uno de los mejores métodos
para la síntesis de aminas También forma aminoácidos. Cuando se trata un a-
cetoácido con amoniaco, la cetona reacciona para formar una imina. La imina
se reduce a una amina por el hidrógeno y un catalizador de paladio. En estas
condiciones, el ácido carboxílico no se reduce.

Imagen No. 3: aminación reductiva.

Fuente: (Wade, 2011)

 Aminación de un α-haloácido.
La reacción de Hell-Volhard-Zelinsky es un método efectivo para introducir
bromo en la posición a de un ácido carboxílico. El a-bromoácido racémico se
convierte a un a-aminoácido racémico por medio de la aminación directa,
usando un gran exceso de amoniaco.
Imagen No. 4: Síntesis de Gabriel- éster malónico.

Fuente: (Wade, 2011)

 Síntesis de Gabriel- éster malónico.
La síntesis de Gabriel-éster malónico comienza con el éster N-
ftalimidomalónico. Piense en el éster N-ftalimidomalónico como una molécula
de glicina (ácido aminoacético) con el grupo amino protegido como una amida
(una ftalimida en este caso) para evitar que actúe como un nucleófilo. El ácido
se protege como un éster etílico y la posición a se activa posteriormente
mediante el grupo éster adicional (temporal) del malonato de dietilo. La síntesis
de Gabriel-éster malónico se usa para preparar muchos aminoácidos que no
pueden formarse por medio de la aminación directa de haloácidos. El siguiente
ejemplo muestra la síntesis de metionina, la cual se forma en un rendimiento
muy bajo por medio de la aminación directa.

Imagen No. 5: Síntesis de Gabriel- éster malónico.

Fuente: (Wade, 2011)

 Síntesis de Strecker.
La síntesis de Strecker puede formar un gran número de aminoácidos a partir
de los aldehídos apropiados. El mecanismo se muestra a continuación. Primero,
el aldehído reacciona con amoniaco para formar una imina. La imina es un
análogo de nitrógeno de un grupo carbonilo y es electrofílica cuando se protona.
El ataque del ion cianuro en la imina protonada forma un a-aminonitrilo. Este
mecanismo es similar al de la formación de una cianohidrina excepto que en la
síntesis de Strecker el ion cianuro ataca a una imina más que al mismo aldehído.

Imagen No. 6: Síntesis de Strecker.

Fuente: (Wade, 2011)

La resolución enzimática también se usa para separar los enantiómeros de los

aminoácidos. Las enzimas son moléculas quirales con actividades catalíticas
específicas. Por ejemplo, cuando un aminoácido acilado se trata con una enzima
como la acilasa renal del cerdo o la carboxipeptidasa, la enzima sólo rompe el
grupo acilo de las moléculas que tienen la configuración natural (L). La enzima no
reconoce los D-aminoácidos, por lo que estos no son afectados. La mezcla
resultante del D-aminoácido acilado y el L-aminoácido desacilado es fácil de
separar.
Imagen No.7: Desacilación enzimática selectiva.

Fuente: (Wade, 2011)

 PROTEÍNAS
1. Estructura y nomenclatura de péptidos y proteínas
Un péptido es un compuesto que contiene dos o más aminoácidos unidos por medio
de enlaces de amida entre el grupo amino de cada aminoácido y el grupo carboxilo
del aminoácido vecino. A cada unidad de aminoácido en el péptido se le llama
residuo. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a) Oligopéptidos. Si el número de aminoácidos es menor 10.

 Dipéptidos. Si el número de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos. Si el número de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos. Si el número de aminoácidos es 4. etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. Si el número de aminoácidos es

mayor 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente,
de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un
grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del
péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico
a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas
proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre
el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del
aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una
molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-
N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con
distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta
cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental
se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
La mayoría de ellas también incluye en su composición al azufre y en
algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno.
Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen
a las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades
estructurales que son los aminoácidos, que unidos entre si integran una
estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de
aminoácidos.
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas
únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que
tienen en su composición otras moléculas diferentes además de
aminoácidos.

Los nombres de los péptidos reflejan los nombres de los residuos de aminoácido
involucrados en los enlaces de amida, comenzando en el N terminal. Todos con
excepción del último se les dan el sufijo -il de los grupos acilo.
 Imagen No. 8: Brandicina.

Fuente: (Wade, 2011)

La brandicina se nombre: arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil
arginina. Abreviado seria: Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg. O con símbolo de
una sola letra sería: RPPGFSPFR.

Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas

monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica
se conocen como proteínas multiméricas.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar
formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un
ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida
como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres
humanos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las
proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el
extremo COOH terminal.
Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2
terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema
clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto
por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido
fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o
AS.

2. Determinación de la estructura de péptidos

2.1. Ruptura de enlaces disulfuro
Los enlaces de amida (enlaces peptídicos) forman el esqueleto de las cadenas
de aminoácidos a los que llamamos péptidos y proteínas. Es posible un
segundo tipo de enlace covalente entre cualquier residuo de cisteína presente.
Los residuos de cisteína pueden formar puentes disulfuro (también llamados
enlaces disulfuro) los cuales pueden unir dos cadenas o bien unir una sola
cadena para formar un anillo.
 Imagen No. 9: Enlaces Disulfuro.

Fuente: (Wade, 2011)

La oxidación moderada une dos moléculas de un tiol en un disulfuro,

formándose un enlace disulfuro entre las dos moléculas de tiol. Esta reacción
es reversible y una reducción moderada rompe el disulfuro. De manera similar,
dos grupos sulfhidrilo (!SH) de la cisteína se oxidan para formar un par de
aminoácidos enlazados por un disulfuro. A este dímero de la cisteína enlazado
por un disulfuro se le llama cistina.

Imagen No. 10: Enlaces Disulfuro.

Fuente: (Wade, 2011)

2.2. Determinación de la composición y secuenciación de aminoácidos

Una vez que se han roto los puentes disulfuro y se han separado y purificado
las cadenas de péptido individuales, se debe determinar la estructura de cada
cadena. El primer paso es determinar cuáles aminoácidos están presentes y en
qué proporciones. Para analizar la composición de los aminoácidos, la cadena
de péptido se hidroliza por completo hirviéndola por 24 horas en presencia de
HCl 6 M. La mezcla resultante de los aminoácidos (el hidrolizado) se coloca en
la columna de un analizador de aminoácidos.

En el analizador de aminoácidos, los componentes del hidrolizado se disuelven

en una disolución reguladora acuosa y se separan pasándolos a través de una
columna de intercambio iónico. La disolución que emerge de la columna se
mezcla con ninhidrina, la cual reacciona con los aminoácidos para dar el color
púrpura de la ninhidrina. Se registra la absorción de la luz y se imprime como
una función del tiempo. El tiempo requerido para que cada aminoácido pase a
través de la columna (su tiempo de retención) depende de qué tan intensamente
interactúa el aminoácido con la resina de intercambio iónico.
El tiempo de retención de cada aminoácido se conoce a partir de la
estandarización con los aminoácidos puros. Los aminoácidos presentes en la
muestra se identifican comparando sus tiempos de retención con los valores
conocidos. El área bajo cada pico es casi proporcional a la cantidad del
aminoácido que produce ese pico, por lo que podemos determinar las
cantidades relativas de los aminoácidos presentes
El analizador de aminoácidos determina los aminoácidos presentes en un
péptido, pero no revela su secuencia; es decir, el orden en el que se unen entre
sí. La secuencia del péptido se destruye en el paso de la hidrólisis. Para
determinar la secuencia de los aminoácidos, debemos romper sólo un
aminoácido de la cadena y dejar el resto de la cadena intacta. El aminoácido
roto puede separarse e identificarse, y el proceso puede repetirse en el resto de
la cadena. El aminoácido puede romperse a partir de cualquier extremo del
péptido (del N terminal o del C terminal), y consideraremos un método usado
para cada extremo. A este método general en la secuenciación de péptidos se
le llama análisis de los residuos terminales.

Imagen No. 11: Análisis de los residuos terminales

Fuente: (Wade, 2011)

El método más eficiente para la secuenciación de péptidos es la degradación

de Edman. Un péptido se trata con isotiocianato de fenilo, seguido por una
hidrólisis ácida. Los productos son la cadena de péptido acortada y un derivado
heterocíclico del aminoácido N-terminal llamado feniltiohidantoína.

Esta reacción se lleva a cabo en tres etapas. Primero, el grupo amino libre del
aminoácido N-terminal reacciona con el isotiocianato de fenilo para formar una
feniltiourea. Segundo, la feniltiourea se cicla para formar una tiazolinona y se
libera la cadena de péptido acortada. Tercero, la tiazolinona se isomeriza a la
feniltiohidantoína más estable.
Imagen No. 12: Degradación de Edman.

Fuente: (Wade, 2011)

El derivado de la feniltiohidantoína se identifica por medio de la cromatografía,

comparándolo con los derivados de feniltiohidantoína de los aminoácidos
estándar. Esto proporciona la identidad del aminoácido N-terminal original. El
resto del péptido se queda intacto después de la ruptura y se usan
degradaciones de Edman posteriores para identificar al resto de los
aminoácidos adicionales en la cadena. Este proceso es adecuado para la
automatización y se han desarrollado varios tipos de secuenciadores
automáticos.

Imagen No. 13: Degradación de Edman.

Fuente: (Wade, 2011)

3. Clasificación de las proteínas
Las proteínas poseen treonina, tirosina, veinte aminoácidos, los arginina, histidina,
ácido aspártico y ácido glutámico. cuales prolina, hidroxiprolina, metionina, se
clasifican en: Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano,
serina, cisteína, cistina, lisina, Según su composición Pueden clasificarse en
proteínas "simples" y proteínas "conjugadas". Las "simples" o "Holoproteínas" son
aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las
"conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que grupos prostéticos. al
hidrolizarse producen también, La siguiente tabla muestra la clasificación completa.
además, aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. de los La
porción no proteica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las
proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos
prostéticos.

Imagen No. 1: Clasificación de proteínas conjugadas.

Fuente: (Wade, 2011)

Simples
 Globulares
 Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada)
 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Según su conformación
Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los
grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la libertad de
giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que
difieren a sus conformaciones características: "proteínas fibrosas” y “proteínas
“globulares”.

Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en

forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras
diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces
formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como
en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
 Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en
soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.

Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se

enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo
enredado". El resultado es una macro-estructura de tipo esférico. La mayoría de
estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de
transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las
reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más
extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.

 Enzimas: Son proteínas cuya función es la catálisis de las reacciones

bioquímicas. Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de
la participación de verdaderos complejos multienzimaticos. El poder catalítico de
las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos
un millón de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de proteínas globulares y
muchas de ellas son proteínas conjugadas.

 Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas especificas son

transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta
el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones,
respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de
proteínas que transportan electrones hasta el oxigeno en el proceso de
respiración aeróbica.

 Proteínas del movimiento coordinado: El musculo está compuesto por una

variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su
estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea
y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.

 Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y

las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del
organismo, como los tendones y los huesos.

 Anticuerpos: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de

identificar sustancias extrañas tales como los virus, las bacterias y las células de
otros organismos.

 Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de

recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente
en los bastoncillos de la retina del ojo.

 Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación

de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes
 dentro del proceso de transmisión de la información genética en la biosíntesis
de otras moléculas.

4. Niveles estructurales de las proteínas.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de
la anterior en el espacio.

El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido
tanto por el número y la variedad de aminoácidos que entran en su composición,
como por el orden también llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo
de la cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino
y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria.

El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un

aminoácido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena
polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se
mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal
como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

 La α(alfa)-hélice. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí

misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrogeno
entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
 La conformación beta. En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice
sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lamina
plegada.

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de

un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En
definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria. Esta conformación enlaces: globular facilita la solubilidad en agua
y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta
conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre
los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos del puente disulfuro entre
los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes
eléctricos las interacciones hidrófobas.

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteicas. virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.
(Terfloth, 2009)

5. Desnaturalización de las proteínas.

Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la
actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electro
negatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen
las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en fibras
insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
cambio es más drástico, es irreversible. (Terfloth, 2009)

Imagen No. 2: Desnaturalización de las proteínas.

Fuente: http://bona-gusto.club/desnaturalizacion-de-proteinas-56/
 CONCLUSIONES
Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y
son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una
sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque
tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen
de una o más cadenas de aminoácidos. Los péptidos son la unión de dos o más
aminoácidos mediante enlaces amida.
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Hernandez, A. (2009). Aminoácidos y proteínas. Chile: El Cid.
2. Terfloth, A. (2009). Las proteínas: Composición química. Chile: El Cid.
3. Wade, L. (2011). Química Orgánica (Septima ed., Vol. II). México: Pearson.