Universidad Mayor, Real y Pontificia de San Francisco Xavier

de Chuquisaca
Facultad de Tecnología

Carrera de Ingenieria Química

Fecha de realizacíon de la práctica
Fecha de entrega de la práctica
Sigla de Materia Lab. QMC 206
Grupo N°1 Hrs.: 18-20
Estudiante : Mamani Gonzales Mayra Dayana

Sucre – Bolivia
2019
 CONTENIDO

1. INTRODUCCÍON

2. OBJETIVO

2.1 Objetivo General

2.2 Objetivo Específico

3. FUNDAMENTO TEÓRICO

4. DESCRIPCIÓN DEL EXPERIMENTO

5. MATERIAL Y EQUIPO

6. REACTIVOS

7. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

8. CALCULOS

9. ANÁLISI Y RESULTADOS

10. CONCLUCIONES Y RECOMENDACIONES

11. CUESTIONARIO

12. BIBLIOGRAFÍA
1. INTRODUCCION

Los aminoácidos que constituyen a las proteínas, son substancias que tienen como
característica general el hecho de poseer un carboxilo libre y un grupo amino, situado
en el carbono alfa con respecto al carboxilo. En todos los aminoácidos alfa que
forman a las proteínas, el grupo amino alfa es un grupo primario, es decir que no
tiene sustituyentes. La única excepción ocurre con la prolina, que es un iminoácido,
ya que su grupo es secundario. Los aminoácidos difieren entre sí únicamente por las
características del resto de su molécula o cadena lateral (R), de manera que su formula
general es

Las propiedades de cada aminoácido dependen tanto de su grupo carboxílico como

de su grupo amino alfa, y de su cadena lateral (R). En un polímero lineal de
aminoácidos o polipéptido, de todos los grupos carboxilo alfa y amino de los
aminoácidos que intervienen, solo quedan libres un grupo amino alfa, el grupo
terminal y un grupo carboxilo alfa, el grupo carboxilo terminal. Así pues, en una
proteína las cadenas laterales de los aminoácidos que la constituyen, son las que
influyen de manera directa en las propiedades de cada zona a lo largo de la cadena
polipeptídica y, en consecuencia, determinan también en gran medida su
comportamiento. Una de las propiedades más importantes de las cadenas laterales de
los aminoácidos, es su capacidad de interacción con los solventes acuosos o con los
reactivos que permiten su identificación, es decir su grado de polaridad o no
polaridad.

2. OBJETIVOS
2.1. Objetivo general
 Determiner e identificar las proteinas por los diferentes metodos
usados en la practica
2.2. Objetivos Específicos
  Identificar las proteinas por el metodo de acoagulacion
 Cambios fisicos q experimental
 Observer y anotar todas las caracteristicas que se vieron en las
distintas pruebas
 Anotar las diferentes reacciones que presenta la albumina con los
distintos compuestos con los que reaccionan
3. MARCO TEORICO

Los aminoácidos:

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son
ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino
por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas. Aparte de
éstos, se conocen otros que son componentes de las
paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos
los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16,
aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del
conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un

grupo amino (-NH2) libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH,
siendo R un radical o cadena lateral característica de cada aminoácido. Estos grupos
R son muy variados químicamente.
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un
grupo amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del
carbono alfa (C ) en un aminoácido son:

Un grupo carboxilo

Un grupo amino

Un átomo de hidrógeno

Una cadena lateral R, que es característica de cada AA

Constituye una excepción el AA prolina, con un anillo

pirrolidínico, que puede considerarse como un -
aminoácido que está N-sustituido por su propia cadena
lateral (Figura de la izquierda).

En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly),

el carbono es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que
existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L.
Los AA proteicos son invariablemente de la serie L. En algunos casos muy concretos
se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en
ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o

esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los
necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más
problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en
poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la
alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que
a los adultos.
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su
molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH) como
puede verse en el dibujo de los aminoácidos, que aparece a continuación:

En este dibujo puede verse la fórmula de ellos, en color negro la parte común,
mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos
distinto comportamiento, la clave de colores es la siguiente:

Color marrón = aminoácidos hidrófobos.

Color verde = aminoácidos polares.

Color fucsia = aminoácidos ácidos.

Color turquesa = aminoácidos básicos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será
posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido
limitante.

Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos:

L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un

carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno

y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos
y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.

L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos

del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido L - Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado

y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros
aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con

los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la
insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la

desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la

utilización de la glucosa por el cerebro.

Acido L - Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del

Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.

L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y

algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los
tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la

desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y
ácidos grasos.

L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación

con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea,
fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el

tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en

asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina
y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante
función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene

gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos

Los Ocho (8) Esenciales:

L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento

intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)

interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en

asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo
el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis
de hormonas.

L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal

limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje
de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la
formación de diversas neurohormonas.

L - Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción

hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajación y el sueño.

L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda

al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el

mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca

se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un
carbono asimétrico denominado alfa (por ser el carbono adyacente al grupo
carboxilo). La unión entre aminoácidos se produce mediante un enlace peptídico.

Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Los que no pueden
ser sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los alimentos. No
hacerlo limita el desarrollo del cuerpo, ya que éste no es capaz de reponer las células
de los tejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.

Clasificación:

Se clasifican según sus radicales R. y hay varios tipos:

Neutros polares: serina (Ser), treonina (Thr), cisterna (Cys), Tirosina (Tyr),
asparagina (Asn), glutamina (Gln).

Neutros no polares ( apolares o hidrófobos): Glicina(Gly), alanina(Ala), valina(Val),

leucina(Leu), isoleucina(Ile), Metionina(Met), prolina(Pro), fenilalanina(Phe),
triptófano(Trp).

Con carga negativa (ácidos): ácido aspártico(Asp), ácido glutámico(Glu).

Con carga positiva (Base_(química)básicos): lisina(Lys), arginina(Arg),

histidina(His).

En los humanos, algunos aminoácidos se consideran esenciales (deben ser ingeridos

en la dieta): valina(Val), leucina(Leu), isoleucina(Ile), fenilalanina(Phe), Tyr, Met,
Thr, Lys, arginina(Arg), histidina(His), Triptófano(Trp).

Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas.

Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como
aminoácidos proteicos, y, después de haber sido formada la proteína, se modifican
químicamente, como por ejemplo la hidroxiprolina.

Los aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por

ejemplo la beta-alanina o la biotina.

Propiedades:

Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido

puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampón. Cuando una

molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico.

Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por
lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la
izquierda L.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).

Las que afectan al grupo R.

Nomenclatura:

Los aminoácidos que se obtienen en la hidrólisis de proteínas son alfa aminoácidos

estos compuestos pueden nombrarse de acuerdo con las reglas de la UVIQPA, pero
más frecuentemente se emplean los nombres comunes. Aun cuando estos
aminoácidos existen como iones dipolares, RCH(NH3+)COO-, por razones históricas
se nombran en el sistema de la VIQPA como se tuvieran la formula
RCH(NH2)COOH3

Ejemplo:

Aminoácidos básicos para la vida:

 Los aminoácidos fundamentales para la vida y que están codificados en el genoma
son 21: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina,
glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, selenocisteína, triptófano y valina.

4. DESCRIPCION DEL EXPERIMENTO