OBJETIVO GENERAL

Estudiar la importancia que tiene las proteínas y los aminoácidos en el

correcto funcionamiento fisiológico de los seres vivos.

FUNDAMENTO TEÓRICO

AMINOÁCIDO

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se

combinan en una reacción de condensación que libera agua formando
un enlace peptídico. Estos dos restos aminoaciditos forman un di péptido. Si
se une un tercer aminoácido se forma un tripartido y así, sucesivamente para
formar un polipéptido.

Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo,

un grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que
determina las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de
cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los
aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxilo se unen al mismo
carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.

Propiedades
 Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras.
 Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto
isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este
valor de pH su carga neta será cero

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desanimación).

Las que afectan al grupo R.

PROTEINAS

Las proteínas están formadas por aminoácidos, las proteínas de todos los seres
vivos están determinadas mayoritariamente por su genética, es decir,
la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene
una célula, un tejido y un organismo.

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por un gran número
de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran
tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado,
forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian
de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se clasifican en dos tipos:

Proteínas Simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus

derivados.

Proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos

acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Propiedades de las proteínas

SOLUBILIDAD: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una

conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno)
con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide
que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Las proteínas tienen un comportamiento

anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.

DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACION: La desnaturalización

de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la
primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta
salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es
que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad
biológica.

La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se

calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por
debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.