Blackwell Science, LtdOxford, UKFISFisheries Science0919 92682004 transición Blackwell Science Asia Pty LtdDecember 200470611441152Original ArticleGlass de fi sh musclesT

Hashimoto et al.

PESCA CIENCIAS 2004; 70: 1144-1152

Estudio sobre la transición vítrea para varios músculos de peces procesados ​y sus
fracciones de proteínas utilizando diferencial
calorimetría de barrido
Tomoko Hashimoto, Toru SUZUKI, * Tomoaki Y HAGIWARA Rikuo TAKAI

Departamento de Tecnología de los Alimentos Ciencias de la Universidad de Tokio de Ciencias Marinas y Tecnología, Minato, Tokio 108-8477, Japón

RESUMEN: El comportamiento de transición vítrea de los músculos procesados ​de peces (bonito, atún, caballa, besugo, bacalao) y sus
fracciones de proteína muscular (sarcoplásmico y mio fi proteínas brillar) se estudiaron usando calorimetría diferencial de barrido. Cada
procesado de músculo de pescado se seca y las fracciones de proteína extraídos mostraron fenómeno de transición de vidrio transparente. los T
sol Los valores de los músculos y mio fi brillar pro teins de ella es fi músculo rojo tendían a ser más bajos que los de ella es blanca musculares,
aunque no hubo diferencias en T sol de las proteínas sarcoplásmicas. los T sol valor de músculo entero fue considerablemente menor que la de
fracciones de proteínas extraídas debido a los efectos plastificantes de los materiales de bajo peso molecular contenidas en el músculo.

PALABRAS CLAVE: calorimetría diferencial de barrido, fi músculo sh, de transición vítrea, la fracción de proteína.

INTRODUCCIÓN ferential calorimetría de barrido (DSC) y el análisis mecánico dinámico

y demostrado que katsuobushi está en un estado vítreo cuando se
El concepto de transición vítrea ha hecho un profundo impacto en el mantiene bajo la temperatura ambiente, y su temperatura de transición
campo de la ciencia de los alimentos, ya que cualquier tipo de vítrea deprime medida que aumenta la humedad. Este resultado
propiedades de los alimentos relacionados con la movilidad molecular, sugiere que varias propiedades de katsuobushi, tales como alta
incluyendo la textura y el tiempo de conservación, se ven afectados estabilidad de almacenamiento, apariencia similar al vidrio, y cambio
fuertemente por su comportamiento de transición vítrea. 1,2 Por debajo de la de estado con aumento de la temperatura o la humedad, son un reflejo
temperatura de transición vítrea ( T sol), varias reacciones deterioro de los de su naturaleza vítrea. Este resultado implicaba también la posibilidad
alimentos, pérdida de textura, de descomposición enzimática, y de de que varios productos de pescado procesados ​por un modo similar
liberación Avor fl, son significativamente reducida debido a que los pueden estar en el mismo estado vítreo como Katsuobushi.
movimientos moleculares de material vítreo están estrictamente
prohibidos. Durante la última década, la investigación se ha informado
acerca de la importancia de transición vítrea para una gran variedad de Si el concepto de transición vítrea se podría aplicar comúnmente para
productos alimenticios y de sus ingredientes. También, en el caso de cada producto de pescado seco, la información sobre su
productos de la pesca, la transición de vidrio sobre ella es fi congelados, comportamiento de transición vítrea proporcionará información útil para
tales como atún, 3-6 bacalao 3,7,8 y la caballa, 9 se ha informado de la determinar las condiciones óptimas de proceso y almacenamiento.
asociación con la técnica de almacenamiento congelado. Por desgracia, la Para ello, sin embargo, una mayor variedad de ella es fi debe ser
investigación relacionada con los productos procesados ​sh fi es examinado y las características de su comportamiento de transición
relativamente escaso, aunque hay tantos alimentos procesados ​fabricados vítrea comprendida.
a partir de productos del mar en todo el mundo. En un estudio previo, 10 se
estudió la transición vítrea de katsuobushi ( bonito stick fi sh hervida y Los objetivos del presente estudio son de generalizar el
smokedried), que es un conocido japonés comida tradicionalmente concepto de transición vítrea a una amplia variedad de productos
conservado, utilizando dife- de peces secos y para mejorar la comprensión de su
comportamiento de transición vítrea. Por lo tanto, se intentó
realizar el análisis de DSC de varios músculos procesados ​de
peces (bonito, atún, caballa, bacalao, besugo) y sus fracciones de
proteína muscular (sarcoplásmico y mio fi proteínas brillar) para
* Autor correspondiente: Tel: 81-3-5463-0623. Fax: 81-3-5463-0585. E-mail: examinar la generalidad del concepto de transición vítrea y la
toru@s.kaiyodai.ac.jp~~V~~aux~~singular~~3rd Recibido el 17 de febrero de contribución de dos tipos de pro-muscular
2004. Aceptado 9 julio de 2004.
transición vítrea de los músculos de peces CIENCIA PESQUERA 1145

fracciones TEIN al comportamiento de transición vítrea de todo fi sh
muscular.
MATERIALES Y MÉTODOS
preparaciones de muestras
Varios ella es fi secas
bonito fresco ( pelamis), patudo ( Thunnus obesus), caballa ( Scomber comparación de su movilidad relativa y orden de migración con
japonicus),
bacalao ( Gadus macrocephalus), y la dorada ( Paglus mayor) se utilizaron peso molecular de proteínas 6500- 205 000 dalton, Molecular
como muestras para la determinación de las temperaturas de transición
vítrea. Estas ella es fi se compraron en una tienda local en el estado
congelado y descongelado antes de la medición. La relación entre la
frescura de pescado y su comportamiento de transición vítrea son
todavía desconocida en el momento presente. Por lo tanto, el efecto de
fi sh frescura en la transición vítrea no se discutió en este estudio. Los
músculos dorsales de esos ella es fi se cortaron con un cuchillo en
pequeños Brocks (1 cm ¥ 1 cm) y se hirvieron en agua durante 15 min a
100 ∞ C. Las muestras hervidas se liofiliza durante 72 h y se mantuvieron
en un desecador de vacío sobre P 2 O 5 durante 1 semana para el secado
adicional. Al mismo tiempo, el bonito y dorsales bacalao músculos
picadas fueron liofilizadas sin hervir antes de secar con el fin de
examinar el efecto del tratamiento térmico en su comportamiento de
transición vítrea. Después de eso, estos fueron handpowdered usando
un mortero y una mano de mortero. Estos se almacenaron en un
refrigerador a -30 ∞ C antes de usar.
lisaron frente a agua desionizada durante 24 h dos veces para
eliminar las sustancias de bajo peso molecular, y se liofilizó. Las
proteínas brillar myo fi se lavaron con agua desionizada seis
veces antes de ser liofilizada.
Los sarcoplásmico y mio fi fracciones de proteína brillar
extraídas se sometieron a SDS-PAGE como se describe por
Craeys y otros. 12 Se utilizó un total de gel de acrilamida de
gradiente 5-20% (Atto Co. Ltd, Tokio, Japón). Los pesos
moleculares de los componentes de proteína se determinaron por
los de patrones de proteínas de peso molecular (patrones de
Probes, Inc., EE.UU.).
El ajuste y la determinación del contenido de
humedad
Diferentes muestras de contenido de humedad se prepararon
mediante equilibración en cámaras separadas de diferente humedad
relativa (HR) durante 10 días. soluciones salinas saturadas de LiBr,
LiCl, CH 3 COOK, MgCl 2,
K 2 CO 3, NaBr, NaCl, KCl dando RH de 6,6, 11,3, 23,
33, 44, 58, 75.5, 85.5, respectivamente, se utilizaron en este estudio. Las
muestras de contenido de humedad más bajos se obtienen por
deshidratación en desecadores de vacío sobre P 2 O 5 Por 1 semana. contenido
real de humedad de las muestras se determinó mediante la colocación de
las muestras en un horno de secado a 110 ∞ C hasta que se alcanzó un peso
constante. Cuatro muestras se utilizaron para el cálculo de los contenidos de
humedad de la muestra.

Extracción de myo fi brillar y proteínas sarcoplásmico fracciones

de los músculos de bonito y bacalao calorimetría diferencial de barrido

bonito fresco y bacalao se utilizaron como muestras para examinar el
comportamiento de transición vítrea para fracciones de proteína
muscular. fracciones Myo fi brillar y proteínas sarcoplásmico se
prepararon de acuerdo con los procedimientos descritos por Marphy et
al. 11 muestras de músculo homogeneizado (400 g) se descongelaron y
se mezcla en 1600 ml solución tampón (0,05 M NaCl,
0,05 M de fosfato de potasio, EDTA 5 mM, pH 7,0) durante 4 min a
velocidad máxima a 2-4 ∞ C. La suspensión se mezcló con una hélice
a 30 rpm durante 4 h, seguido por filtración a través de un filtro en 4 ∞ C.
La suspensión se centrifugó a 7000 ¥ g durante 30 min. Se retuvo el
sobrenadante (fracción de proteína sarcoplásmico). El sedimento
resultante se resuspendió en 1600 ml de tampón cuatro veces, cada
uno seguido por centrifugación a 7000 ¥ g durante 30 min a 2-4 ∞ acumulación
muestra en recipiente de aluminio, a saber primera correr, segunda carrera y
C. Lípidos en la parte superior de las botellas durante cada
centrifugación se desechó. Final de sedimento resultante se recogió
como myo fi fracción de proteína brillar. La fracción de proteína
sarcoplásmico extraídos fueron dia-
A Shimadzu DSC-50 calorímetro diferencial de barrido (Shimadzu
CO., Ltd, Kyoto, Japón) fi TTED con un sistema de refrigeración
LTC-50 (Shimadzu CO., Ltd) se utilizó para este estudio. La
calibración de la temperatura se realizó con el punto de indio (punto
de fusión,
156,6 ∞ C; re H metro, 28,5 J / g) y se destiló punto de agua (de fusión, 0,0 ∞ C; re H metro,
333 J / g). una- polvo de alúmina se utiliza como referencia. norte 2 a una
velocidad de flujo de 20 ml / min fue utilizado como gas portador. Las
muestras de aproximadamente 20 mg se pesaron y se sellan
herméticamente en recipientes de aluminio mediante el uso de un sellador.
Las muestras se enfriaron con nitrógeno líquido como medio de enfriamiento
y se escanean desde -50 ∞ C a 160 ∞ C a una tasa de calentamiento 5 ∞ C min- 1.
Todas las exploraciones de DSC se realizaron tres veces para la misma
tercera de ejecución después de enfriar la muestra con nitrógeno líquido
para comprobar la reversibilidad de cambio de capacidad de calor. software
de análisis térmico TA-60WS (Shimadzu Co., Ltd.) se utilizó para analizar los
datos experimentales. los
1146 CIENCIA PESQUERA
Se determinó la temperatura de transición vítrea de la temperatura del
punto medio del cambio gradual en la capacidad calorífica.
RESULTADOS Y DISCUSIÓN
Varios músculos de peces
curvas DSC típicas de músculo bonito hervida y se liofilizó con
contenido de humedad 7,7% se muestran en la Fig. 1. Un pequeño
pico endotérmico superposición de cambio paso a paso en la
capacidad calorífica se observó a 60 ∞ C en la curva primera
exploración fi. Este pico se atribuye al fenómeno llamado
'relajación entalpía' que es una de las características importantes
de material vítreo. 13 Esta característica estaba en el primer escaneo
y era bastante similar a los resultados reportados para Katsuobushi.
10,14 En muchos casos, 15-18 este pico relajación hace que sea di fi
culto para determinar la temperatura exacta de transición vítrea,
incluso si está en el estado vítreo. En este estudio, por lo tanto, el
escaneo primera se llevó a cabo sólo con el propósito de la
eliminación del pico de relajación. En la segunda curva de barrido,
se observó un cambio de línea de base clara en la capacidad
calorífica, que era un indicador de la transición vítrea, en 70 ∞ C.
Además, la reversibilidad de este cambio de capacidad de calor,
que es una característica importante de la transición vítrea, 19 se
confirmó en la tercera exploración
Figura 1 termogramas de calorimetría de exploración diferencial típicos de
músculo bonito hervida y se liofilizó en contenido de humedad 7,7%. La
muestra se enfrió con nitrógeno líquido y se calentó a 5 ∞ C / min tres veces. La
primera, segunda y tercera exploraciones de calefacción se nombran primer
plazo, la segunda carrera y la tercera carrera. El barrido de calentamiento
primera se realizó sólo para eliminar pico relajación y la temperatura de
transición vítrea ( T sol) valor se determinó a partir de la temperatura del punto
medio del cambio de la capacidad de calor por etapas en la segunda curva de
barrido.
T Hashimoto et al.
curva. Los otros procesados ​músculos de peces (hervida y liofilizadas)
utilizados en este estudio, el atún, la caballa, el bacalao y el besugo,
también mostraron la misma tendencia que bonito muscular en sus curvas
de DSC (datos no presentados), lo que sugiere que los músculos pescado
procesados ​pueden estar en el estado vítreo de la misma manera como se
Katsuobushi.
La Figura 2 muestra curvas DSC típicas de único músculo bonito
liofilizado con 5,7% de humedad. Esta muestra se puede considerar que
han estado en un estado no desnaturalizado antes de escanear ya que
no fue tratada térmicamente antes de la liofilización. En la curva primera
exploración fi, se observaron dos picos endotérmicos a 55 ∞ C y 120 ∞ C.
Se sabe que fresco músculo de pescado contiene más de 80% de
humedad, y generalmente muestra tres picos endotérmicos en la curva
de DSC en el intervalo de temperatura de 40-80 ∞ C, que son causados
​por la desnaturalización por calor de sus proteínas constituyentes, 2
y los cambios de temperatura de desnaturalización a la gama de
temperatura más alta ya que la humedad de la muestra disminuye. En
contraste, un pico endotérmico a 55 ∞ C observada en este estudio no
era probablemente debido a la desnaturalización por calor de la proteína
muscular, porque se espera que una muestra tal de bajo contenido de
humedad mostraría mayor temperatura de desnaturalización de 55 ∞ C.
Este pico endotérmico se debe considerar como un pico de relajación de
entalpía en lugar de un pico de desnaturalización. Sin embargo, un
cambio de línea de base causada por de transición vítrea no se pudo
detectar en la curva de barrido primera forma diferente a la muestra
hervida antes del secado. A juzgar por esos conocimientos, se puede
considerar que un pico endotérmico a 120 ∞ C indica la desnaturalización
por calor de las proteínas musculares. La diferencia en el número de
picos de desnaturalización se puede atribuir a la diferencia en el
contenido de humedad, velocidad de calentamiento en la medición DSC,
y fuentes de muestras. En el segundo escaneo
Figura 2 Diferenciales termogramas de calorimetría de exploración de músculo
bonito liofilizada sin tratamiento térmico antes del secado en el contenido de
humedad 5,7%.
transición vítrea de los músculos de peces CIENCIA PESQUERA
curva, una transición de vidrio transparente podría detectarse en 60 ∞ C y su
reversibilidad también fue confirmada en la tercera curva de barrido. Las
curvas de DSC para el músculo de bacalao secado por congelación
también mostraron bastante similar al músculo bonito (datos no
mostrados). Estos resultados experimentales demostraron que existe una
diferencia evidente en el comportamiento de transición vítrea entre no
desnaturalizado y las muestras desnaturalizadas por calor; no
desnaturalizada músculo fi sh no mostró la transición vítrea detectable pero
músculo desnaturalizado térmicamente mostró transición de vidrio
transparente en curvas de DSC. Tales diferencias sugieren que el
comportamiento de transición vítrea de músculo de pescado está
relacionada con el proceso de desnaturalización por calor de sus proteínas
musculares. La relación entre la desnaturalización de las proteínas y su
fenómeno de transición vítrea ya ha sido reportado por varias proteínas y
productos ricos en proteínas. 20-22 En el caso de polvo de proteína de soja
liofilizada, 21 la transición vítrea de las muestras no desnaturalizadas era
difícil de detectar debido a que el cambio de calor de capacidad en la curva
de DSC es relativamente pequeño. Por el contrario, la transición vítrea de
las muestras se desnaturalizaron por calor era fácil de detectar debido a
cambio de capacidad de calor se hacen más grandes que la de las
muestras no desnaturalizadas. Tal similitud entre la proteína de soja y
nuestro resultado para el músculo de pescado sugiere que existe una
Fig. 3 Diferenciales termogramas de
calorimetría de exploración de varias fi
músculos sh liofilizados hervida antes de secar
a diferentes contenidos de humedad: (a) bonito;
(B) de atún; (C) la caballa; (D) de bacalao; y (e)
el besugo. Estas fueron las curvas de segunda
corren a eliminar los picos de relajación.
1147
mecanismo común del efecto de la desnaturalización por calor en el
comportamiento de transición vítrea de las proteínas. Sin embargo, no se
elucidó claramente desde más discusión no se pudo realizar desde el
presente resultado. Al menos, sin embargo, nuestros resultados
experimentales demostraron que ningún músculo sh fi secado después
de desnaturalización por calor puede estar en el estado vítreo. curvas
DSC típicas de varios hervida y secas músculos de peces (bonito, atún,
caballa, bacalao y besugo) a diferentes contenidos de humedad se
muestran en la Fig. 3. Estos fueron segundas curvas de exploración
después de la eliminación del pico de relajación en la exploración
primero. En cada curva, se observó un fenómeno de transición vítrea
claro. Con el aumento en el contenido de humedad, la temperatura de
transición vítrea se dejó caer de forma significativa a una temperatura
más baja, lo que refleja el efecto de plastificación de agua. La Figura 4
muestra el comportamiento de la dependencia de humedad de las
temperaturas de transición vítrea de los músculos pescado hervido y
secas. Además, las temperaturas de transición vítrea de bonito y bacalao
músculos secas que se calentaron en el estado seco en el barrido de
calentamiento primera también se representaron gráficamente en la Fig.
4. En esta figura, se encontró que había dos características interesantes
en los comportamientos de transición vítrea de los músculos peces.
1148 CIENCIA PESQUERA
Fig. 4 La relación entre el contenido de humedad y los valores de temperatura
de transición vítrea de varios músculos de peces hervidos y se liofilizó; bonito, el
atún, la caballa, el bacalao y el besugo. También se representaron Las
temperaturas de transición vítrea de bonito y bacalao músculos liofilizados
calentados en estado seco en recipientes de calorimetría diferencial de barrido.
trazada T sol Se determinaron los valores de la temperatura de punto medio de
cambio paso a paso en la capacidad calorífica.
Una de ellas es la diferencia de T sol valores entre muestra hervida y
no hervido; hubo una tendencia de que la muestra hervida antes del
secado mostró un mayor T sol
valor que la muestra calentada en estado seco, después del secado. La
diferencia en T sol valor fue de más de 30 ∞ C en el caso del músculo
bonito. Este resultado sugiere que el tratamiento térmico antes del
secado es más eficaz para elevar la temperatura de transición vítrea de
fi músculo sh de tratamiento térmico después del secado. Existe la
posibilidad de que la diferencia de T sol valor causada por la diferencia en
el proceso de calentamiento está relacionado con calentar mecanismo
de desnaturalización de la proteína muscular. Para mayor discusión
sobre este punto, sin embargo, se requerirán investigaciones más
íntimos. El otro hallazgo interesante es que había una diferencia en T sol valor mio fi fracciones de proteína brillar liofilizados extraídos de los
entre ella es fi músculo rojo y ella es musculares blancas. ella es
músculo blanco fi (besugo, bacalao) mostraron mayor T sol valores que
ella es musculares rojos (bonito, atún, caballa). Por ejemplo, el T sol valores
de ella es fi músculo rojo en el contenido de humedad 10% estaban en
el rango de 40-45 ∞ C. Mientras, el T sol
valores de ella es fi músculo blanco estaban en el rango de 60-65 ∞ C al
mismo contenido de humedad. Este resultado sugiere que la diferencia
entre los shes musculares rojas y ella es fi musculares blancas puede
afectar a la T sol
T Hashimoto et al.
valor. Hay dos razones para explicar esta diferencia de T sol entre los shes
musculares rojas y blancas, uno es debido a la diferencia en el
contenido de lípidos y la otra es la diferencia en la relación de
composición de las fracciones de proteína muscular. ella es fi músculo
rojo utilizados en este estudio tienen contenido de lípidos generalmente
más alta que ella es blanco musculares. Sin embargo, consideramos
que el efecto de tal diferencia en el contenido de lípidos es insignificante
debido a que se sabe que el lípido en materiales alimenticios tiene
generalmente no o un efecto relativamente pequeño plastificante sobre
la T sol de las proteínas. 23,24 Por lo tanto, debe considerarse que la
diferencia de relación de composición de las proteínas del músculo y
sus propiedades térmicas son más importantes. Generalmente, músculo
blanco fi sh contienen más proteínas brillar myo fi que el músculo rojo fi
sh. Por el contrario, el músculo rojo fi sh contienen más proteínas
sarcoplásmico que el blanco de músculo de pescado. Además, es bien
sabido que varias propiedades térmicas entre los shes musculares rojas
y blancas, como la capacidad de formación de gel 25-29 y estabilidad
térmica, 30-33 se rigen por la diferencia en las propiedades térmicas de
proteínas brillar sarcoplásmicas y mio fi. Por lo tanto, se puede
considerar que tales diferencias en relación de composición y
propiedades térmicas de las proteínas del músculo puede contribuir a la
diferencia de T sol valores entre los shes musculares rojos y blancos, la
misma que la capacidad de formación de gel.
Sarcoplásmico y mio fi fracción de proteína brillar extrae de los
músculos de bonito y bacalao
La figura 5 muestra los patrones de SDS-PAGE de fracciones de
proteína brillar sarcoplásmicas y mio fi extraídos de los músculos de
bonito y el bacalao. El patrón electroforético de la fracción de
proteína brillar myo fi mostró dos bandas principales como la cadena
pesada de la miosina y la actina a 200 kDa y 50 kDa,
respectivamente, y estas bandas no se observaron para la fracción
de proteína sarcoplásmico. Este resultado demostró que la
extracción de fracciones de proteína se realizó bien sin mezcla.
Las figuras 6 y 7 muestran curvas DSC típicas para sarcoplásmico y
músculos de bonito y el bacalao. Los contenidos de humedad de estas
muestras eran 5,5% y
4,9% para el bonito y el 6,1% y el 5,6% de bacalao, respectivamente. En
las curvas de ejecución primero, cada muestra mostró sólo un pico
endotérmico a 137 ∞ C y 140 ∞ C para bonito y 123 ∞ C y 123 ∞ C de bacalao, y
ningún cambio de línea de base que es un indicador de la transición vítrea
podía ser detectado. Por supuesto, los picos endotérmicos en el escaneo
primera se consideran debido a la desnaturalización por calor de sus
proteínas constituyentes. En contraste, en las segundas curvas de
ejecución, todas las muestras mostraron un cambio de línea de base clara
causada por el cristal
transición vítrea de los músculos de peces CIENCIA PESQUERA
Fig. 5 Los patrones de SDS-PAGE para sarcoplásmico y mio fi fracciones de
proteína brillar extraídos de los músculos de bonito y COD: (a) proteína
sarcoplásmico de bonito; (B) myo fi brillar proteína de bonito; (C) proteína
sarcoplásmico de bacalao; (D) myo fi brillar proteína de bacalao; y (e) las
normas moleculares.
fenómeno de transición. La temperatura de transición vítrea de las
proteínas brillar sarcoplásmicas y mio fi eran 100 ∞ C y 107 ∞ C para
bonito y 93 ∞ C y 118 ∞ C de bacalao, respectivamente. Estos resultados
de la DSC para las fracciones de proteínas extraídas fueron bastante
similares a los de bonito y bacalao músculos enteros secos como se
describe en la sección anterior, lo que demuestra que tanto la proteína
sarcoplásmico y mio fi proteínas brillar convirtieron en el estado vítreo
después de desnaturalización por calor. Por lo tanto, se puede
considerar que estos dos tipos de fracciones de proteína desempeñan
un papel dominante para la transición vítrea de los productos de peces
procesados.
La Figura 8 muestra las curvas de DSC de fracciones de proteína brillar
sarcoplásmicas y mio fi de bonito y bacalao a diferentes contenidos de humedad.
Estos fueron segundas curvas de exploración después de desnaturalización por
calor a exploración de calentamiento primero. La temperatura de transición vítrea
de estas muestras se desnaturalizaron por calor desplaza a la menor
1149
Fig. 6 diferenciales termogramas de calorimetría de barrido típicas de fi
fracciones de proteína brillar sarcoplásmicas y Myo liofilizados extraídos
de bonito músculo ajustado a la misma humedad relativa (HR = 6,6%). El
contenido de humedad de las proteínas brillar sarcoplásmicas y myo Fi
era
5,5% y 4,9%, respectivamente.
Fig. 7 diferenciales termogramas de calorimetría de barrido típicas de
sarcoplásmico y mio fi fracciones de proteína brillar liofilizados extraídos a
partir de músculo de bacalao ajustados en la misma humedad relativa (HR =
6,6%). El contenido de humedad de las proteínas brillar sarcoplásmicas y
myo Fi era
6,1% y 5,6%, respectivamente.
rango de temperatura con el aumento de contenido de humedad, lo
que refleja el efecto de plastificación de la humedad. La Figura 9
muestra la relación entre el contenido de humedad y la T sol valores de
fracciones de proteína brillar sarcoplásmicas y mio fi extraídos de los
músculos de bonito y el bacalao. Para comparar, la T sol valores de
músculo entero obtenido a partir del experimento mencionado en la
sección anterior también se representaron en la misma figura. Nuestro
resultado experimental demostró que el músculo entero mostró
considerablemente más bajos T sol valor durante 30 ∞ C que la de las
proteínas extraídas. Este resultado sugiere que el comportamiento de
transición vítrea de músculo de pescado no se podría describir como
una simple mezcla de proteínas de agua
1150 CIENCIA PESQUERA
sistema. En el caso de proteínas extraídas, los pequeños solutos (por
ejemplo, sales, azúcares, minerales) contenidas en el músculo ya se
eliminaron mediante una diálisis durante el proceso de extracción,
mientras que estos todavía permanecían en toda la muestra de músculo
debido a la ausencia de tratamiento se llevó a cabo antes del secado.
Por lo tanto, se puede considerar a los pequeños solutos contenidos en
el músculo puede dar el efecto plastificante sobre T sol de las proteínas
musculares. También, en el caso de gluten, se ha informado de que la
presencia de varios azúcares (sacarosa, fructosa o glucosa) deprime
fuertemente la T sol valor de gluten, especialmente en la región de baja
humedad. dieciséis También hay que señalar que la T sol de myo fi proteína
brillar fue mayor que la de la proteína sarcoplásmico tanto para bonito y
el músculo de bacalao. La diferencia en T sol valores fue relativamente
pequeño para bonito y de bacalao. Se puede considerar que la
diferencia en cada naturaleza entre las proteínas brillar sarcoplásmicas y
mio fi contribuye a la diferencia en su temperatura de transición vítrea.
T Hashimoto et al.
Fig. 8 Diferenciales termogramas de calorimetría
de exploración de sarcoplásmico y mio fi
fracciones de proteína brillar liofilizadas extraídos
de los músculos de bonito y de bacalao en
diferentes contenidos de humedad: (a) proteína
sarcoplásmico de bonito; (B) myo fi brillar
proteína de bonito; (C) proteína sarcoplásmico de
bacalao; y (d) myo fi proteína brillar de bacalao.
Estos fueron curvas de segunda ejecutan
después de desnaturalización por calor a la
exploración de calentamiento primero.
Fig. 9 La relación entre el contenido de
humedad y las temperaturas de transición
vítrea de músculo liofilizado y
desnaturalizado por calor enteros,
proteínas sarcoplásmico y proteína brillar
myo fi: (a) bonito; y (b) cod.
La Figura 10 muestra el comportamiento de la dependencia de la
humedad de T sol para las fracciones musculares y proteínas enteras por
separado a fin de examinar la diferencia entre bonito y el bacalao. Todo
el músculo y la proteína brillar myo fi mostraron tendencia similares;
bacalao mostró mayor T sol valor que el bonito. Sin embargo, T sol
para las proteínas sarcoplásmicas de bonito y bacalao mostró casi
los mismos dependencias de humedad. Este resultado implica que la
diferencia de T sol valor entre bonito y el músculo de bacalao está
estrechamente afectado por sus myo fi proteínas brillar en lugar de
proteínas sarcoplásmicas. Se sabe que myo fi proteína brillar de rojo
sh músculo fi es rica en contracción lenta fi bra y mio fi proteína brillar
de blanco músculo de pescado es rico en contracción rápida fi bra. 34-36
Boyer et al. 29 señalado la posibilidad de una diferencia en el tipo de
músculo entre el rojo y blanco sh músculo fi que afecta a varias
propiedades térmicas importantes de fi músculo sh, como la
capacidad de formación de gel. Por lo tanto, hay una posibilidad de
que la diferencia de transición vítrea
transición vítrea de los músculos de peces CIENCIA PESQUERA
La Fig. 10 La diferencia comparativa en las
temperaturas de transición vítrea entre
bonito y cod: (a) de músculo entero; (B)
proteínas sarcoplásmicas; y (c) myo fi brillar
proteínas. Todas las muestras fueron
liofilizadas y desnaturalizado calor.
comportamiento entre los shes musculares rojas y blancas también
puede ser causada por la diferencia en su tipo muscular. Sin embargo,
cómo el efecto del tipo de músculo tiene en la transición vítrea no está
claro en el momento actual, es interesante que el fenómeno de
transición vítrea mostró tipo de músculo dependencia a ser el mismo que
la capacidad de formación de gel. Aclaración sobre la razón de la
diferencia en el comportamiento de transición vítrea entre ella es carne fi
rojo y blanco es un problema para la investigación futura.
CONCLUSIÓN
Varios fi sh seca músculos preboiled antes de liofilización, tales como el
bonito, el atún, la caballa, el bacalao y el besugo mostraron fenómeno de
transición vítrea claro en las curvas de DSC. En contraste, el bonito y
bacalao músculos congelar secaron-sin ningún tratamiento térmico no
mostraron la transición vítrea detectable, pero después de
desnaturalización por calor, estos músculos mostraron transición de
vidrio transparente. Estos resultados experimentales demostraron que la
transición vítrea es una característica general de cualquier secaron y el
proceso de desnaturalización por calor músculos de peces tratada
térmicamente y da un efecto importante por su comportamiento de
transición de vidrio. Por otra parte, se hizo evidente que la transición
vítrea de los músculos peces se ve afectada por la diferencia de las
especies de peces; el T sol de blanco ella es carne fi (bacalao y dorada)
tendió a ser mayor que la de ella es carne fi rojos (bonito, atún y caballa).
Tal diferencia en T sol valor que depende de las especies de pescado fue
causada por la diferencia en las propiedades de las fracciones de
proteínas, especialmente para la proteína brillar myo fi. Por otra parte, se
hizo evidente que la T sol valores de músculo entero eran
considerablemente menor que la de fracciones de proteínas extraídas
debido a la efecto plastificante de materiales de bajo peso molecular
contenidas en el músculo.
A pesar de la importancia de la transición vítrea ha sido reconocido por
tantos materiales alimenticios bajo contenido de humedad, la investigación
acerca de los productos pesqueros
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no ha sido reportado. Sin embargo, el presente estudio demuestra la
importancia de cómo el concepto de transición vítrea podría ser
aplicable a una gran variedad de productos de peces. Los resultados
experimentales obtenidos en este estudio proporcionará información útil
para un entendimiento más profundo sobre la transición vítrea de
muchos productos de peces bajo contenido de humedad. Esperamos
que la importancia del concepto de transición vítrea será reconocido
ampliamente, especialmente en la industria de pesquería.
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