Daniela

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y

un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de las proteínas, juegan en casi todos
los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las
proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo
amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y
formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos
"residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido
se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.
Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el
amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen
un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical
R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada
uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos
fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-)
forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código
genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o
polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo
de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.
Laura - Clasificación

Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación se

presentan las más comunes: según las propiedades de su cadena lateral,
según su método de obtención y según la posición de su grupo amino.

Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su

cadena lateral:
 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr,
T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys,
C).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val,
V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido
glutámico (Glu, E).
 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R)
e histidina (His, H).
 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W).
Según su capacidad de ser generados endógenamente[editar]
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no
pueden ser sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia
de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no
es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos,
en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales
son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. A los aminoácidos que
pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y
son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas
clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han
aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de
aminoácido. Para algunos aminoácidos hay dudas sobre si son esenciales en
algunas especies, según diferentes autores.
Según la ubicación del grupo amino[editar]

 Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la

cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo
(históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las
proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados
mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
 Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la
cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
 Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la
cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Todos- Propiedades

Laura - Ácido-básicas: Debido a la estructura química de un aminoácido en un

medio ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente,
mientras que en disolución básica se encuentra totalmente como disociado, el
caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se encuentra disociado
y en un pH bajo se encuentra disociado, es por esto que los aminoácidos tiene
tanto propiedades ácidas y básicas dependiendo del medio donde se
encuentren, también se deben de tomar en cuenta las cadenas laterales ya que
como se menciono anteriormente tenemos aminoácidos ácidos, básicos o
neutro debido a que las cadenas pueden ser ácidas, básicas, o neutras, esta es
la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.
Como sabemos los aminoácidos se encuentran regularmente a
un pH fisiológico (7.3) donde haciendo uso de la ecuación Henderson-
Hasselbach aunado al conocimiento del pKa de cada uno podemos saber las
cantidades en las que se puede encontrar un aminoácido ya sean en su formas
protonadas o zwitterión, en este caso la cadena lateral tiene un papel muy
importante ya que cadenas que contiene halógenos, aldehídos o NO2 o CN le
confieren propiedades más ácidas, mientras que aquellos como
grupos hidroxilo los vuelven más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón,

Laura - Químicas: Las que afectan al grupo carboxilo, como

la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al
grupo R o cadena lateral.

Laura -Ópticas: Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4

sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo
que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del
plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en
sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación
relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los
aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean
levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-
gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

Daniela -Solubilidad: No todos los aminoácidos son igualmente solubles en

agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta
es ionizable el aminoácido será más soluble.

Daniela -Espectro de absorción: Debido a que ningún aminoácido absorbe la

luz dentro del espectro visible para el ojo humano, si se somete a pruebas de
absorción UV, donde vemos que aminoácidos que presentan ciclos aromáticos
como tirosina, triptofano y fenilalanina absorben mejor esta luz. debido a que
muchas proteínas están formadas por restos de tirosina, los 280 nm nos
permiten determinar su composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se
sabe que los puentes disulfuro absorben la luz, todos los demás aminoácidos
presentan absorciones menores a 220 nm.

Daniela- Punto isoeléctrico: Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación

de Henderson-Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo como
la forma zwiterion y las formas protonadas contando cada una con una
constante de disociación ácida distinta o pKa, cuando se toman en cuenta
ambos y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio
corresponde a un pH específico (debido a que muchos aminoácidos contienen
cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, esto
produce que se tenga un tercer pKa que también debe de ser tomado en
cuenta cuando se busca el promedio) al cual se le ha denominado como punto
isoeléctrico , donde las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en
cantidades iguales y se vuelven insolubles por la misma razón de asociación
entre ellos. El punto al cual la molécula carece de carga neta es conocido como
punto isoeléctrico (pI). El punto isoeléctrico para los aminoácidos monoamino y
monocorboxílicos puede ser:

En el punto isoeléctrico, el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos

están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto en el punto
isoeléctrico, no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de
solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en el punto isoeléctrico.

Riascos

Proteína: son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en

proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus
derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las
proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero
también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de
defensa (los anticuerpos son proteínas).3
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína

(Ej.: colágeno)
 Contráctil (actina y miosina)
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como
un tampón químico)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Producción de costras (Ej.: fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los
seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con
excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es
decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene
una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados
los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.
Riascos -Bioquímica

Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de

unidades estructurales simples repetitivas (monómeros)
denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Debido a su gran
tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado,
forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian
de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan
carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden
considerarse ionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos
relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son
los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen
entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos
pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una
proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi
todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes
proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la
masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de
N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una
muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las
directrices de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces
peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de
residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una
proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código
genético. Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos
"estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los
residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en
la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en
la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también
pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.