Cuestionario Proteínas

Aminoácidos
1.- ¿Qué es un aminoácido?
Es una molécula orgánica, que contiene un grupo amino (-
NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un -H y un sustituyente R.
Aunque existe un gran número de estas moléculas, sólo
algunos forman parte de la estructura de las proteínas.

2.- ¿Cómo se clasifican los

aminoácidos?
Existen aminoácidos
esenciales y no esenciales.

3.- ¿Cuáles son sus propiedades ácido-base y de

qué dependen?
Como se observa, un aminoácido posee dos grupos funcionales con propiedades
ácido-base, y por tanto, el pH del medio en que se encuentre influirá en su estado
de ionización. Para poder determinarlo, es necesario conocer los pKa's
específicos del aminoácido.

4.- ¿Cuándo un aminoácido se encuentra no ionizado?

La forma no iónica es aquella en la que el grupo carboxilo y el amino unidos al
carbono α se encuentran sin carga.

5.- ¿Qué es un zwitterión?

La forma zwitteriónica, que es en la que el grupo amino está protonado (carga +) y
el grupo carboxilo desprotonado (carga -), consiguiendo que la carga total de la
especie sea igual a cero (electroneutra).

6.- ¿Cuáles son algunas de las funciones de los aminoácidos?

 Formación de proteínas: Los aminoácidos que componen a las proteínas
son L-α-aminoácidos. Eso significa que el grupo amino (-NH 2) y el grupo
carboxilo (-COOH) están unidos al mismo átomo de carbono (carbono α).
 Transmisión del impulso nervioso: El glutamato se une a sus receptores
en un proceso de sinapsis química, produciendo con ello un potencial
postsináptico excitatorio en la neurona, y transmitiendo así un potencial de
acción por la apertura de canales de Na + y la despolarización de la
membrana.
 Regulación del crecimiento celular: La L-Histidina, en conjunto con la
HGH, promueven el crecimiento celular de algunos tejidos, y contribuyen
con ello a la reparación tisular.
 Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea: La glicina es un
intermediario importante en la síntesis de protoporfirina IX, que forma el
grupo hemo. También participa en la síntesis de purinas, formando el anillo
de purina. La glutamina necesaria para la síntesis de pirimidinas proviene

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 del L-Glutamato. La síntesis de urea requiere de arginina para poder
llevarse a cabo.
 Participan en las vías de transmisión de señales: Algunas hormonas son
derivadas de aminoácidos, como la tiroxina, que deriva de la tirosina.
 Señalización hormonal: La tiroxina es una hormona tiroidea, secretada por
la tiroides, que interviene en la regulación del crecimiento corporal.

7.- ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de acuerdo a la posición del grupo

amino?
Pueden clasificarse en dos grandes familias: L y D. Son aminoácidos L cuando el
grupo amino se encuentra posicionado a la izquierda. Serán D cuando el grupo
amino se halle a la derecha.

8.- Clasifique a los aminoácidos de acuerdo a su polaridad:

Dichas clasificaciones incluyen subclases de acuerdo con el grupo R que se
encuentra asociado:
 Polares.
 Cadena Lateral con Carga:
 Positiva (Básicos): Lis, Arg, His.
 Negativa (Ácidos): Asp, Glu.
 Cadena Lateral sin Carga: Ser, Thr, Cis, Asn, Gln.
 No Polares.
 Cadena Lateral Alifática: Gli, Ala, Pro, Val, Leu, Ile, Met.
 Cadena Lateral Aromática: Phe, Tir, Trp.

9.- ¿De qué otra manera pueden clasificarse los aminoácidos?

Existe otra clasificación, que utiliza como criterio principal si los aminoácidos
sirven para síntesis proteica o no, es decir, si son proteínicos y no proteínicos.

10.- ¿Cómo se clasifican a su vez los aminoácidos proteínicos?

 Proteínicos.
o Canónicos: Lis, Arg, His, Asp, Glu, Ser, Thr, Cis, Asn, Gln, Gli, Ala,
Pro, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Tir, Trp.
o Derivados: Selenocisteína, hidroxiprolina, hidroxilisina.

11.- ¿Cuáles son las características de los aminoácidos no proteínicos?

 No proteínicos: No son α-aminoácidos, y por ello no son capaces de
formar parte de la estructura proteica, pero cumplen funciones específicas
en un sistema vivo.
o Neurotransmisores: GABA, dopamina.
o Hormona: Tiroxina.
o Mediador de reacciones alérgicas: Histamina.
o Intermediarios en reacciones metabólicas: citrulina, ornitina,
homocisteína, S-adenosilmetionina.
o Antibióticos: D-valina (Valinomicina, gramicidina, actinomicina).

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12.- ¿Qué es el Punto Isoeléctrico?
Es el valor de pH en el que una molécula no tiene carga neta.

13.- ¿Qué importancia tiene conocer el punto isoeléctrico de una sustancia?

Alrededor de ese punto, el aminoácido tiene un comportamiento de especie buffer
o amortiguadora. Conociendo este punto, podemos predecir qué carga eléctrica
estará asociada al aminoácido a distintos niveles de ácidez. Si el pH es menor al
punto isoeléctrico, entonces la carga asociada es positiva, si el pH es mayor,
entonces la carga será negativa.
Para elegir los valores de pK, debe
hacerse el análisis de ionización de la
especie, y ver en qué punto de la
titulación del aminoácido éste tiene
carga eléctrica neta igual a cero. Los
valores de pKa a elegir serán los que
rodeen a la especie neutra.
A pH fisiológico, los α-aminoácidos se encuentran ionizados.

14.- ¿Qué es el enlace peptídico?

Es un enlace de tipo covalente, generado entre el grupo amino de un aminoácido,
con el grupo carboxilo de otro, formando el grupo funcional amida (-CONR).

15.- ¿Qué configuración adquiere el átomo de carbono en este enlace y qué

característica le confiere a la molécula?
Dada la naturaleza del enlace, el carbono adquiere la configuración sp 2, por lo cual
su geometría es plana, y es un enlace rígido, siendo así carece de libre rotación y
es muy estable. Sin embargo, el grupo R siempre tiene libre rotación. Gracias a
ello, las configuraciones que una cadena peptídica puede adoptar son diversas. La
formación de este tipo de enlaces siempre tiene como consecuencia una
deshidratación (producto H2O).

16.- ¿Qué otro tipo de enlaces podemos encontrar?

Otro tipo de enlace presente en un péptido es el de tipo disulfuro, que ocurre entre
los grupos tiol de dos cisteínas.

Niveles de Estructuración de Proteínas.

17.- Defina péptido.
Cadena de residuos de aminoácidos, que se hallan unidos a través de enlaces
peptídicos.

18.- ¿Qué es la estructura primaria?

La secuencia de residuos de aminoácidos que caracteriza a los péptidos
constituye la estructura primaria de una proteína, y de ésta dependerán las
estructuras y conformaciones subsecuentes, ya que las particularidades de cada
aminoácido influirá en sus interacciones con los otros residuos de la cadena.

19.- ¿Cómo influyen la estructura primaria en la función de la proteína?

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La estructura primaria, por tanto, influye también en la función que desempeña la
proteína:
 Estructurales: Colágeno, elastina.
 Transporte: Hemoglobina, albúmina.
 Defensa: Inmunoglobulina G.
 Hormonas: Insulina, epinefrina, glucagón, tiroxina.
 Factores de crecimiento: Hormona del crecimiento.
 Enzimas: Hexocinasa, fosfohexosa isomerasa.
 Contráctiles: Actina, miosina, conectina.
 Receptores: Receptor de insulina, receptor de epinefrina.
 Transferencia de electrones: Citocromo c.

20.- Describa las características de la estructura secundaria de una proteína:

La estructura secundaria describe el arreglo espacial local de los átomos en un
segmento específico del péptido. Es particular y no toma en cuenta la interrelación
con otros segmentos o la conformación de la cadena lateral.
La fuerza estabilizadora principal de esta estructura son los puentes de hidrógeno.
Existen 3 tipos de estructura secundaria:
 Hélices α.
 Conformaciones β.
 Giros β.

21.- Describa las características de las hélices α.

Consiste en un enrollamiento de la cadena peptídica en forma de espiral, pero
sobre sí misma. El giro puede ir direccionado a la izquierda o a la derecha. Es
estabilizada por puentes intracatenarios de hidrógeno, formados entre el átomo de
nitrógeno del grupo amida de un enlace peptídico, y el grupo carbonilo de otro
enlace peptídico, con una distancia de 4 enlaces (n+4).

22.- ¿Cómo se relaciona el ∆G de formación con la estructura secundaria?

Al conocer el ∆G de formación de la hélice α, podemos predecir si una proteína
posee esta estructura. A mayor ∆G, el aminoácido es menos propenso a generar
esta estructura, y se les conoce como aminoácidos disruptores. Debido a las
características químicas particulares de la Pro y la Gli, estos dos aminoácidos no
son capaces de generar esta estructura.

23.- ¿Por qué la prolina no podría generar una hélice α?

La prolina, por ejemplo, no tiene la capacidad de generar el puente de hidrógeno
con el átomo de nitrógeno del grupo amida, dado que éste no posee un enlace a
hidrógeno para poder enlazarlo. Esto se debe a que dicho nitrógeno forma parte
de un anillo rígido, que no permite la libre rotación del enlace entre el carbono α y
dicho nitrógeno.

24.- ¿Cuál es el motivo por el que la glicina no forma tampoco esta estructura?
La glicina, al contrario, posee una flexibilidad conformacional demasiado amplia,
por lo que forma estructuras diferentes.

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25.- Describa las características de las conformaciones β
Esta es una forma plana de estructuración, como si la proteína se acomodara en
lámina. A ello se les conoce como hojas plisadas, donde el esqueleto de la cadena
polipeptídica se estructura en zig-zag, de forma adyacente. Dependiendo la
dirección que siga cada cadena polipeptídica, las hojas plisadas pueden ser
paralelas o antiparalelas.

26.- ¿Qué son los giros β?

Cabe mencionar que las láminas antiparalelas adyacentes se conectan en sus
extremos a través de otra forma de estructuración, a la que se conoce como giro
β.

27.- Describa las características de los giros β.

Consiste en un giro de 180° de un segmento que consta de 4 residuos de
aminoácidos. Debido a lo antes mencionado, Gli y Pro son los aminoácidos que
forman frecuentemente esta estructura, debido a su flexibilidad y tamaño
relativamente pequeño.

28.- ¿Qué es la estructura terciaria de una proteína?

Es el arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína, y ésta depende
estrictamente de la estructura primaria de la proteína, ya que la polaridad de cada
aminoácido determinará la conformación final. Los aminoácidos polares se sitúan
al exterior, y los no polares o menos polares, se internalizarán en la estructura
(efecto hidrofóbico).

29.- ¿Cómo se estabiliza la estructura terciaria?

Esta estructura se encuentra estabilizada por puentes de hidrógeno, puentes
disulfuro, interacciones de Van der Waals y el efecto electrostático.

30.- Describa las características de las proteínas globulares. Mencione ejemplos

Se encuentran plegadas en forma esférica. Como se ha mencionado, son ricas en
estructuras secundarias, y su misma conformación les confiere capacidad de
realizar múltiples funciones, además de dinamizarlas, puesto que no son
estructuras rígidas. La mioglobina, por ejemplo, es una proteína globular
monomérica, cuya función es almacenar oxígeno en el músculo.
La hemoglobina, otro ejemplo, es una proteína tetramérica, cuya función es
transportar gases, como oxígeno y dióxido de carbono a nivel tisular.

31.- ¿Cómo se estabilizan las proteínas globulares?

Ello se debe a que se encuentran estabilizadas en mayor medida por
interacciones débiles, y tiene como consecuencia que pueda cambiar con relativa
facilidad su estructura terciaria.
Los ejemplos más característicos de este tipo de proteínas son las enzimas,
puesto que sus características químicas y conformacionales les permiten
interaccionar de forma reversible con los ligandos y con otras proteínas a través
de enlaces débiles.

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32.- Describa las características de las proteínas fibrosas.
Son moléculas muy alargadas, y al igual que las proteínas globulares, son
abundantes en ellas las estructuras secundarias. Debido a su compleja
organización, y a su composición química, son usualmente proteínas insolubles y
muy resistentes, lo cual les confiere la función estructural, como las uñas. También
pueden tener funciones motrices, como los tendones. Algunos ejemplos son:
Colágeno, queratina, fibroína de la seda.

33.- ¿Cuáles son las características principales de la queratina?

La queratina es una proteína fibrosa compuesta por dos cadenas hélice α, cuyo
giro se direcciona a la derecha, que finalmente forma una espiral superenrollada,
que, a diferencia de las anteriores, tiene una dirección final de giro a la izquierda.
La composición química de ésta proteína está basada en residuos de Ala, Val, Ile,
Met, Phe. Podemos encontrar la queratina en el cabello.

34.- Mencione las características del colágeno?

Otro ejemplo es el colágeno, una proteína fibrosa que tiene funciones básicamente
motrices (se halla en tendones, cartílago, matriz orgánica del hueso, córnea). Su
unidad estructural es el protocolágeno.
La colágena es muy especial, dado que su estructura no es común: se compone
de 3 cadenas hélice α (giro direccionado a la izquierda) que se unen entre sí a
través de puentes de hidrógeno, es decir, es una triple hélice, cuyo giro está
direccionado hacia la derecha. Todas. Su composición química es abundante en
Gli (35%), Pro (21%), además de hidroxiprolina, lo cual le confiere estas
propiedades rígidas, y su forma de varilla. Ello hace posible su organización
molecular entrecruzada y alineada. Su PM es de 300000, con 3000 Å de largo y
15 Å de ancho.

35.- Describa las características de la estructura cuaternaria de una proteína

Para que una proteína pueda caracterizarse con este tipo de estructuras no puede
constituirse sólo de una cadena polipeptídica, sino que debe ser multimérica. La
estructura terciaria es la que define el arreglo tridimensional final de una cadena
polipeptídica única.
Así, la estructura cuaternaria es el arreglo espacial de las distintas cadenas
polipeptídicas en una proteína multimérica. Dichas cadenas pueden ser iguales, o
diferentes en cuanto a su estructura primaria.

36.- ¿Qué son las proteínas monoméricas?

 Proteínas monoméricas: Se componen de una sola cadena polipeptídica.

37.- ¿Qué son las proteínas multiméricas y cómo se clasifican?

 Proteína oligomérica o multimérica: Se componen de más de una cadena
polipeptídica.
o Homodímero: Todas las cadenas polipeptídicas son iguales
(estructura primaria igual).

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 o Heterodímero: Los monómeros que componen a la proteína son
diferentes (estructura primaria diferente).

38.- ¿Cómo se estabiliza la estructura cuaternaria de una proteína?

A través de puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes disulfuro,
y pueden encontrarse intercatenarias, o intracatenarias.

39.- ¿Qué es el plegamiento de una proteína?

El nivel de estructuración final de una proteína, su estructura tridimensional final,
se alcanza a través de un proceso al que conocemos como plegamiento de la
proteína, donde pasa de un estado desnaturalizado (sin arreglo tridimensional), al
estado nativo. La transición entre estas dos etapas es reversible. Dicho evento es
muy importante, ya que la función biológica que desempeñará depende
prácticamente de su estructura tridimensional o estado nativo, por ello, en
condiciones fisiológicas el proceso de plegamiento es espontáneo.

40.- ¿Cómo se define el estado desnaturalizado?

Es el resultado de un proceso de deterioro cooperativo y generalizado de la
estructura nativa, pero que no ve afectada la estructura primaria, puesto que los
enlaces covalentes no se ven afectados (a excepción de los puentes disulfuro).

41.- ¿Cómo es posible que se estabilice un péptido?

Para que el péptido se estabilice, la forma desnaturalizada pasa por un proceso de
solvatación, y durante el plegamiento, las interacciones disolvente-proteína se ven
afectadas, sustituyéndose por interacciones proteína-proteína.

42.- ¿Cómo cambia la entropía configuracional en el proceso de plegamiento?

Dado que el proceso avanza desde un estado desordenado de la molécula a uno
ordenado, sabemos que la entropía configuracional en el proceso de plegamiento
disminuye. Es decir, la entropía configuracional de la estructura nativa es menor
que la entropía configuracional desnaturalizada.

43.- ¿Cómo puede desnaturalizarse una proteína?

A través de agentes desnaturalizantes, que son aquellos que provocan la pérdida
del estado nativo de una proteína y pueden ser físicos o químicos.

44.- ¿Qué agentes físicos se involucran en la desnaturalización?

La temperatura, que aumenta la energía cinética de las moléculas, provocando la
desorganización en las interacciones disolvente-proteína, desestabilizando las
interacciones débiles intra e intercatenarias. Esto conduce a que el efecto
hidrófobo se vea alterado, y que la sección hidrofóbica de la proteína interaccione
con el agua, precipitando finalmente a ésta, y ocasionando su desnaturalización.

45.- ¿Qué agentes químicos afectan al estado nativo de la proteína?

 Agentes químicos:

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 o Detergentes: Moléculas anfipáticas que son capaces de solvatar
una proteína, rompiendo las interacciones existentes de forma
interna en ella.
o Nivel de acidez (pH): Afectan las interacciones disolvente-proteína,
promoviendo la solvatación desorganizada de la proteína, además
de interferir con la carga eléctrica de la proteína, puesto que
modifican directamente el estado de ionización de los aminoácidos
componentes de la misma, eliminando las interacciones
electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria, provocando la
precipitación.
o Agentes caotrópicos: Promotores del caos, desnaturalizan a la
proteína en condiciones poco agresivas, puesto que no rompen
enlaces covalentes, y por tanto, no comprometen la estructura
primaria, en cambio, promueven el aumento de interacciones
disolvente-proteína. Ejemplos: sales de guanidinio, urea.
46.- Describa en qué forma la estabilidad de la hélice α afecta a la estabilidad final
de la proteína
Las hélices α tienen la particularidad de poseer aminoácidos cargados
negativamente al final de ellas. Esto es útil porque la carga neta de esta estructura
es positiva, y esta organización es capaz de estabilizarla. Si un aminoácido
cargado positivamente se coloca al final de éstas, entonces la hélice α se
desestabiliza, provocando la desestabilización interna de la molécula.